СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.454

Smith, Laurie D.
Mutations in the Tn10 tet repressor that interfere with induction location of the tetracycline-binding domain [Text] / Laurie D. Smith, Kevin P. Bertrand // J. Mol. Biol. - 1988. - Vol. 203, N 4. - P949-959 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Мутации в Tn10 tet--репрессоре, которые оказывают влияние на индукцию. Локализация тетрациклинсвязывающего домена
Аннотация: Тетрациклин (ТЦ) индуцирует транскрипцию гена tetA устойчивости к ТЦ, расположенного на Tn10, путем присоединения к его репрессору tet, снижая т. обр. сродство последнего к 2 операторным сайтам, которые перекрывают tet-промоторы. Охарактеризованы tet R{s}-мутации tet-репрессора, которые оказывают влияние на индукцию экспрессии tetA. Эти мутации были изолированы на мультикопийных Tn10 tet плазмидах путем отбора устойчивых форм к индуктору 5а,6-ангидротетрациклину. Сиквенирование ДНК из 25 спонтанных tetR{s}-мутантов показал, что замены аминокислот имеются в 13 различных позициях в центральной области - от 64 до 107 остатка - в составе 207 аминокислотных остатков tet-репрессора. В 3 случаях способность tet R{s}-репрессоров присоединяться к ТЦ была изучена in vitro с использованием клеточных экстрактов, содержащих репрессор. В различных мутантах установлена разная степень снижения сродства репрессора к ТЦ - от 10 до 1000 раз. Свойства tet R{s}-мутантов свидетельствуют о том, что область аминокислотных остатков от 64 до 107 включена в связывание с индуктором и координации событий между индукторсвязывающим доменом и доменом репрессора, связывающимся с оператором. Рис. 5. Библ. 50. США, Dep. of Microbiology and Molecular Genetics Univ. of California Irvine, CA 92717.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.15.07
Рубрики: ТРАНСПОЗОНЫ
ТРАНСПОЗОН TN10
ЛЕКАРСТВЕННАЯ УСТОЙЧИВОСТЬ
АНТИБИОТИКИ
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕПРЕССОР TET
ДОМЕННАЯ СТРУКТУРА
МУТАЦИИ TETR
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ПЛАЗМИДНЫЙ ГЕН TETA
ИНДУКЦИЯ
ТЕТРАЦИКЛИН

Доп.точки доступа:
Bertrand, Kevin P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.417

Lanzer, Michael.
Promoters largely determine the efficiency of repressor action [Text] / Michael Lanzer, Hermann Buyard // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1988. - Vol. 85, N 23. - P8973-8977 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Промоторы во многом определяют эффективность активности репрессора
Аннотация: lac-Репрессор присутствует в Кл в кол-ве 10-20 копий. Взаимодействуя с оператором, белок-репрессор снижает экспрессию lac-оперона в 1000 раз. Вероятно, степень репрессии зависит не только от взаимодействия репрессор-оператор и силы промотора, но и от каких-то дополнительных факторов. Исследовали влияние промотора на активность репрессии в Escherichia coli шт. DZ 291. Получили комбинации lac-оператора с 17 разл. промоторными последовательностями, отличающимися по уровню репрессии. Исследовали их репрессию in vivo и кинетику взаимодействия с ними репрессора и РНК-полимеразы. Показали, что степень репрессии определяется в основном скоростью образования конкурирующих систем оператор-промотор и промотор-РНК-полимераза, а также скоростью, с которой РНК-полимераза узнает промотор. Кроме того, степень репрессии зависит от положения оператора внутри промоторной последовательности. Предлагают модель влияния промотора на активность репрессора. Библ. 24. ФРГ, Zentrum fur Mol. Biol. Univ. Heidelberg, INF 282, D-6900 Heidelberg.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.15
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ DZ291
ПРОМОТОРЫ
СТРУКТУРА
АКТИВНОСТЬ
РЕПРЕССИЯ
ОПЕРАТОРЫ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РНК-ПОЛИМЕРАЗА

Доп.точки доступа:
Buyard, Hermann

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.356

Carey, Jannette.
trp Repressor arms contribute binding energy without occupying unique locations on DNA [Text] / Jannette Carey // J. Biol. Chem. - 1989. - Vol. 264, N 4. - P1941-1945 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Плечо репрессора trp способствует энергии связывания, не имея определенного места локализации на ДНК
Аннотация: Репрессор trp из Escherichia coli регулирует инициацию транскрипции, связываясь с ДНК оператором трех оперонов, отвечающих за метаболизм триптофана. Результаты РСА репрессора и его связывания с ДНК, показали, что по своей структуре этот белок представляет собой димер идентичных субъединиц. Обработкой химотрипсином с N-конца каждой субъединицы удалены 6 первых аминокислотных остатка. Роль плеча в структуре и функции репрессора исследована в сравнении свойств нативной и протеолизирнованной форм. Белок с редуцированным плечом способен сохранять стабильность димерной формы и связываться с корепрессором L-триптофана, но сродство к операторному участку ДНК падает в 50 раз. Футпринтингом показано, что нативный репрессор контактирует с нуклеотидами, расположенными на лицевой стороне оператора ДНК. Следовательно плечо репрессора не оборачивается вокруг ДНК, как некоторые другие ДНК-связывающиеся белки. Все сайты с которыми контактирует репрессор, определенные футпринтингом, сохранены в комплексе, формируемым укороченным репрессором. Эти результаты показывают, что плечо репрессора не контактируя с ДНК вносит существенный вклад в энергетику ДНК-связывания. Ил. 4. Табл. 1. Библ. 20. США, Stanford Univ. Medical Center, Stanford, CA 94305.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
РЕПРЕССОР TRP
ПЛЕЧО
ФУНКЦИИ
ОПЕРАТОР ОПЕРОНА МЕТАБОЛИЗМА ТРИПТОФАНА
ЭНЕРГЕТИКА СВЯЗЫВАНИЯ
РСА
ФУТПРИНТИНГ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.06-04Б2.81

Three-dimensional crystal structures of Escherichia coli met repressor with and without corepressor [Text] / John B. Rafferty [et al.] // Nature. - 1989. - Vol. 341, N 6244. - P705-710 . - ISSN 0028-0836
Перевод заглавия: Трехмерная кристаллическая структура met репрессора Escherichia coli в комплексе с корепрессором и без него
Аннотация: Определена трехмерная структура met репрессора в присутствии и в отсутствие корепрессора, S-аденозилметионина (SAM), с разрешением 1.9 и 1.7 A соответственно. Белок Metрепрессор, продукт гена metJ, связывается с операторным участком ДНК в виде димера, каждый мономер к-рого состоит из 3 'альфа'-спиралей и 'бета'-тяжа, составляющих около 50% полипептида. В репрессоре не найдено мотива спираль-поворотспираль. Как следует из кристаллической структуры, репрессор имеет два симметрично расположенных независимых сайта для корепрессора, связывание к-рого не вызывает значительных изменений в конформации димера. Предполагается, что положительно заряженный атом серы корепрессора выполняет роль мостика между фосфатными группами ДНК и карбоксильными группами В-спирали белка. На основании компьютерного моделирования предлагаются две модели взаимодпействия репрессора с операторным участком ДНК, согласно к-рым пара симметрично расположенных 'альфа'-спиралей либо антипараллельных 'бета'-тяжей димера контактируют с функциональными группами главного желобка ДНК. Предлагается также модель связывания нескольких димеров с операторным участком ДНК. Библ. 29. Великобритания, Astbury Dep. of Biophys. Univ. of Leeds, Leeds, LS2 9JT.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.07
Рубрики: РЕПРЕССОРЫ
РЕПРЕССОР MET
ТРЕХМЕРНАЯ КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА
БЕЛКИ
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДНК
ОПЕРАТОРНЫЕ УЧАСТКИ
СВЯЗЫВАНИЕ С ДИМЕРАМИ
МОДЕЛИ

Доп.точки доступа:
Rafferty, John B.; Somers, William S.; Saint-Girons, Isabelle; Phillips, Simon E.V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.459

Interaction of the Escherichia coli Gal repressor protein with its DNA operators in vitro [Text] / Michael Brenowitz [et al.] // Biochemistry. - 1990. - Vol. 29, N 13. - P3374-3383 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Взаимодействие белка-репрессора Gal с его операторами в ДНК in vitro
Аннотация: Оперон gal Escherichia coli содержит 2 сайта связывания репрессора Gal. Связывание репрессора Gal с одиночным сайтом м. б. охарактеризовано с помощью модели, согласно к-рой моно- и димерная форма репрессора Gal находятся в равновесии и только димер способен связываться с ДНК. Показано, что репрессор Gal кооперативно связывается с ДНК только при низких т-рах. Не обнаружено прямых доказательств образования петель ДНК в процессе связывания с репрессором в "физиологич." условиях in vitro. Авт. предполагают, что неспособность репрессора Gal образовывать кооперативные петлевидные комплексы является следствием температурной зависимости энтальпии р-ции ассоциации димер-тетрамер, к-рая м. б. компенсирована нек-рыми др. процессами in vivo. Ил. 9. Табл. 6. Библ. 6.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.02.17
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОПЕРАТОРРЕПРЕССОР ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ОПЕРАТОР GAL
МАТЕМАТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ
РЕПРЕССОРЫ
РЕПРЕССОР ГАЛАКТОЗНОГО ОПЕРОНА GAL
ДИМЕРЫ
ТЕТРАМЕРЫ

Доп.точки доступа:
Brenowitz, Michael; Jamison, Elizabeth; Majumdar, Alokes; Adhya, Sankar

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска