СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ОНКОГЕННЫЕ ДОМЕНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.04-04Б1.107

The papillomavirus minor capsid protein, L2, induces localization of the major capsid protein, L1, and the viral transcription/replication protein, E2, to PML oncogenic domains [Text] / Patricia M. Day [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P142-150 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Малый капсидный белок L2 папилломавируса индуцирует локализацию большого капсидного белка L1 и вирусного белка E2 транскрипции/трансляции в онкогенных доменах промоноцитарного лейкозного белка (PML)
Аннотация: Изучали локализацию структурных и неструктурных белков бычьего папилломавируса (БПВ), используя методы иммунофлуоресценции и конфокальной микроскопии в культуре клеток, продуцирующих инфекционные вирионы. Экспрессировали отдельно основной капсидный белок L1, расположенный диффузно в ядре, тогда как малый капсидный белок L2 локализован в точечных участках ядра, идентифицированных, как онкогенные домены (POD) промоноцитарного лейкозного белка. Коэкспрессия L1 и L2 вызывала перемещение L1 в POD, приводящее к колокализации L1 и L2. Изучили также влияние экспрессии L2 на распределение в клетке неструктурных вирусных белков E1 и E2, к-рые необходимы для поддержания синтеза вирусного генома и ДНК. Экспрессия L2 не влияла на локализацию E1. Однако окрашивание антителами против E2 выявляло драматическое изменение его локализации. Подобно L1, E2 перемещался из дисперсной ядерной локализации в POD и колокализовался с L2. Дополнение E2 полной длины L2 появлялось в отсутствие других вирусных компонентов. Ранее было показано, что L2 необходим для образования инфекционного БПВ. В настоящем сообщении показали, что L2 участвует в организации компонентов вируса, вовлекая их в различный ядерный домен. Зависящая от L2 колокализация является, возможно, механизмом, определяющим сборку папилломавирусов, или повышает концентрацию составных частей вириона, либо определяет физическую архитектуру, необходимую для эффективной упаковки и сборки. Выявлена также роль E2 в сборке вириона, особенно в перемещении вирусного генома в участки сборки за счет высокого сродства со специфическими последовательностями ДНК вируса. США, Lab. of Cellular Oncology, NCI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 59

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОНКОГЕННЫЕ ДОМЕНЫ
ПРОМОНОЦИТАРНЫЙ ЛЕЙКОЗНЫЙ БЕЛОК

Доп.точки доступа:
Day, Patricia M.; Roden, Richard B.S.; Lowy, Douglas R.; Schiller, John T.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 99.04-04Н1.329

The papillomavirus minor capsid protein, L2, induces localization of the major capsid protein, L1, and the viral transcription/replication protein, E2, to PML oncogenic domains [Text] / Patricia M. Day [et al.] // J. Virol. - 1998. - Vol. 72, N 1. - P142-150 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Малый капсидный белок L2 папилломавируса индуцирует локализацию большого капсидного белка L1 и вирусного белка E2 транскрипции/трансляции в онкогенных доменах промоноцитарного лейкозного белка (PML)
Аннотация: Изучали локализацию структурных и неструктурных белков бычьего папилломавируса (БПВ), используя методы иммунофлуоресценции и конфокальной микроскопии в культуре клеток, продуцирующих инфекционные вирионы. Экспрессировали отдельно основной капсидный белок L1, расположенный диффузно в ядре, тогда как малый капсидный белок L2 локализован в точечных участках ядра, идентифицированных, как онкогенные домены (POD) промоноцитарного лейкозного белка. Коэкспрессия L1 и L2 вызывала перемещение L1 в POD, приводящее к колокализации L1 и L2. Изучили также влияние экспрессии L2 на распределение в клетке неструктурных вирусных белков E1 и E2, к-рые необходимы для поддержания синтеза вирусного генома и ДНК. Экспрессия L2 не влияла на локализацию E1. Однако окрашивание антителами против E2 выявляло драматическое изменение его локализации. Подобно L1, E2 перемещался из дисперсной ядерной локализации в POD и колокализовался с L2. Дополнение E2 полной длины L2 появлялось в отсутствие других вирусных компонентов. Ранее было показано, что L2 необходим для образования инфекционного БПВ. В настоящем сообщении показали, что L2 участвует в организации компонентов вируса, вовлекая их в различный ядерный домен. Зависящая от L2 колокализация является, возможно, механизмом, определяющим сборку папилломавирусов, или повышает концентрацию составных частей вириона, либо определяет физическую архитектуру, необходимую для эффективной упаковки и сборки. Выявлена также роль E2 в сборке вириона, особенно в перемещении вирусного генома в участки сборки за счет высокого сродства со специфическими последовательностями ДНК вируса. США, Lab. of Cellular Oncology, NCI, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 59

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.11.09.07
Рубрики: ПАПИЛЛОМАВИРУСЫ
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ОНКОГЕННЫЕ ДОМЕНЫ
ПРОМОНОЦИТАРНЫЙ ЛЕЙКОЗНЫЙ БЕЛОК

Доп.точки доступа:
Day, Patricia M.; Roden, Richard B.S.; Lowy, Douglas R.; Schiller, John T.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 01.09-04Я6.41

Structural and functional heterogeneity of nuclear bodies [Text] / Donald B. Bloch [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1999. - Vol. 19, N 6. - P4423-4430 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Структурная и функциональная гетерогенность ядерных телец
Аннотация: С помощью зависимого от репликации аденовирусного вектора исследовали экспрессию Sp140 в клетках человека. Сделали заключение, что в покоящихся клетках Sp140 колокализуется с ядерными тельцами PML-Sp100, а в клетках, обработанных гамма-интерфероном, Sp140 связан с подгруппой ядерных телец PML-Sp140. Сделали заключение, что ядерные тельца могут быть гетерогенными как по структуре, так и по функции. США, Massachusetts General Hosp.-East, CNY-8, 149 13th St., Charlestown, MA 02129. Ил. 9. Библ. 36

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.09.99
Рубрики: ЯДРО
ЯДЕРНЫЕ ТЕЛЬЦА
ОНКОГЕННЫЕ ДОМЕНЫ
СТРУКТУРА/ФУНКЦИЯ
КЛЕТКИ SP100
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Bloch, Donald B.; Chiche, Jean-Daniel; Orth, Donald; de, la Monte Suzanne M.; Rosenzweig, Anthony; Bloch, Kenneth D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 05.03-04Б1.65

Proteasome-independent disruption of PML oncogenic domains (PODs), but not covalent modification by SUMO-1, is required for human cytomegalovirus immediate-early protein IE1 to inhibit PML-mediated transcriptional repression [Text] / Yixun Xu [et al.] // J. Virol. - 2001. - Vol. 75, N 22. - P10683-10695 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Независимое от протеасом повреждение онкогенных доменов PML(POD), а не ковалентная модификация SUMO-1 необходимо для ингибирования опосредуемой PML репрессии транскрипции предранним белком IE1 цитомегаловируса человека
Аннотация: Главный предранний белок IE1 цитомегаловируса человека (HCMV) направляется в ядерные тельца, ассоциированные с белком PML (punctate promyelocytic leukemia protein), онкогенные домены PML (POD) или ядерный домен 10 (ND10) с превращением белка-супрессора опухолевого роста PML в диффузную нуклеоплазменную форму и в ассоциированную с метафазными хромосомами форму. Недавно показали, что направление PML в POD зависит от его модификации убиквитин-подобным белком SUMO-1. Показали, что IE1 также ковалентно модифицируется белком SUMO-1 через Lys450. Замена этого Lys в IE1 не влияет на его направление в POD и разрушение последних. IE1 в отличие от PML или IE2 не взаимодействует с белками Ubc9 или SUMO-1 в дрожжевой двухгибридной системе. Т. обр., для сумоингибирования IE1 необходим дополнительным неизвестный клеточный кофактор. Разрушение POD под действием IE1 HCMV не связано с протеасомозависимой деградацией PML. Изоформа PML1 из 560 аминокислотных остатков при слиянии с ДНК-связывающим доменом GAL4 действует как репрессор транскрипции, а IE1 подавляет эту репрессорную функцию PML1. Делеционный вариант IE1 (1-346) и мутантный IE1 (L174P), дефектный по вытеснению PML из POD, не способны подавлять репрессорную активность PML1 в отличие от неспособного сумоингибироваться варианта IE1 (K450R). Сделан вывод, что для эффективного ингибирования опосредуемой PML репрессии транскрипции, необходимо независимое от протеасом разрушение POD, а не сумоингибирование IE1. США, Molec. Virol. Lab., Dep. Pharmaccol. Molec. Sci., Johns Hopkons Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21231. Библ. 85

ГРНТИ	34.25.19

ВИНИТИ 341.25.19.09
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУС ЧЕЛОВЕКА
ПРЕДРАННИЙ БЕЛОК IE1
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕПРЕССИЯ
БЕЛОК PML
ОНКОГЕННЫЕ ДОМЕНЫ
ПОВРЕЖДЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Xu, Yixun; Ahn, Jin-Hyun; Cheng, Mingfei; ApRhys, Colette M.; Chiou, Chuang-Jiun; Zong, Jianchao; Matunis, Michael J.; Hayward, Gary S.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 05.03-04Н1.67

Proteasome-independent disruption of PML oncogenic domains (PODs), but not covalent modification by SUMO-1, is required for human cytomegalovirus immediate-early protein IE1 to inhibit PML-mediated transcriptional repression [Text] / Yixun Xu [et al.] // J. Virol. - 2001. - Vol. 75, N 22. - P10683-10695 . - ISSN 0022-538X
Перевод заглавия: Независимое от протеасом повреждение онкогенных доменов PML(POD), а не ковалентная модификация SUMO-1 необходимо для ингибирования опосредуемой PML репрессии транскрипции предранним белком IE1 цитомегаловируса человека
Аннотация: Главный предранний белок IE1 цитомегаловируса человека (HCMV) направляется в ядерные тельца, ассоциированные с белком PML (punctate promyelocytic leukemia protein), онкогенные домены PML (POD) или ядерный домен 10 (ND10) с превращением белка-супрессора опухолевого роста PML в диффузную нуклеоплазменную форму и в ассоциированную с метафазными хромосомами форму. Недавно показали, что направление PML в POD зависит от его модификации убиквитин-подобным белком SUMO-1. Показали, что IE1 также ковалентно модифицируется белком SUMO-1 через Lys450. Замена этого Lys в IE1 не влияет на его направление в POD и разрушение последних. IE1 в отличие от PML или IE2 не взаимодействует с белками Ubc9 или SUMO-1 в дрожжевой двухгибридной системе. Т. обр., для сумоингибирования IE1 необходим дополнительным неизвестный клеточный кофактор. Разрушение POD под действием IE1 HCMV не связано с протеасомозависимой деградацией PML. Изоформа PML1 из 560 аминокислотных остатков при слиянии с ДНК-связывающим доменом GAL4 действует как репрессор транскрипции, а IE1 подавляет эту репрессорную функцию PML1. Делеционный вариант IE1 (1-346) и мутантный IE1 (L174P), дефектный по вытеснению PML из POD, не способны подавлять репрессорную активность PML1 в отличие от неспособного сумоингибироваться варианта IE1 (K450R). Сделан вывод, что для эффективного ингибирования опосредуемой PML репрессии транскрипции, необходимо независимое от протеасом разрушение POD, а не сумоингибирование IE1. США, Molec. Virol. Lab., Dep. Pharmaccol. Molec. Sci., Johns Hopkons Univ. Sch. Med., Baltimore, MD 21231. Библ. 85

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.03.25.99
Рубрики: ЦИТОМЕГАЛОВИРУС ЧЕЛОВЕКА
ПРЕДРАННИЙ БЕЛОК IE1
ТРАНСКРИПЦИЯ
РЕПРЕССИЯ
БЕЛОК PML
ОНКОГЕННЫЕ ДОМЕНЫ
ПОВРЕЖДЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Xu, Yixun; Ahn, Jin-Hyun; Cheng, Mingfei; ApRhys, Colette M.; Chiou, Chuang-Jiun; Zong, Jianchao; Matunis, Michael J.; Hayward, Gary S.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска