СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ОКСАЛАТОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 55
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-55

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.11

Dinckaya, Erhan.
Enzyme electrode based on oxalate oxidase immobilized in gelatin for specific determination of oxalate [Text] / Erhan Dinckaya, Azmi Telefoncu // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1993. - Vol. 30, N 5. - P282-284 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Ферментный электрод, основанный на оксалатоксидазе, иммобилизованной в желатин, [и предназначенный] для определения оксалата
Аннотация: Биосенсор для специфического определения оксалата разработан на основе использования оксалатоксидазы из корней ячменя (Hordeum vulgare) в комбинации с кислородным зондом. Оксалатоксидаза, иммобилизованная в желатин с помощью глутаральдегида и фиксированная на предварительно обработанных тефлоновых мембранах, может служить в качестве ферментного электрода. Макс. отклик сенсора фиксируют при использовании 50 мМ сукцинатного буфера при pH 3,2 и 35'ГРАДУС'C. Отклик сенсора линейно зависел от конц-ии оксалата в интервале 5*10{-6}-2*10{-4}М, время отклика 30 с, субстратная специфичность оксалатоксидазного электрода 'ЭКВИВ'100%. Сенсор стабилен в течение более, чем 3 мес (время проведения более 400 анализов). Турция, Dept Biochem., Fac. Sci., Ege Univ. 35100 Bornova-Izmir. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
ФЕРМЕНТНЫЕ ЭЛЕКТРОДЫ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ ОКСАЛАТА
РАЗРАБОТКА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Telefoncu, Azmi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 96.03-04В3.136

Altered physochemical characteristics of polyethyelne glycol linked beet stem oxalate oxidase [Text] / P. Varalakshmi [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 46, N 3. - P254-257 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Модифицированные физико-химические свойства оксалатоксидазы из стеблей сахарной свеклы, связанной с полиэтилен-гликолем
Аннотация: Оксалатоксидаза (ЕС 1.2.3.4) ковалентно связываласть с плиэтиленгликолем (ПЭГ). По сравнению с нативным ферментом, модифицированный имел пониженную электрофоретическую подвижность, повышенные - стабильность при хранении, тепловую стабильность, а также устойчивость к инактивации тяжелыми металлами и к протеолитическому расщеплению. Химическая модификация оксалатоксидазы под действием ПЭГ вызывала также также заметный сдвиг оптимума pH (c 4,5 до 6,5), и существенно не влияла на константу Михаэлиса (K[м]. Новые свойства иммобилизованного фермента смогут обеспечить его применение в медицине, пищевой промышленности, производстве медпрепаратов. Индия, Dep. Med. Biochem., Postgraduate Inst. Basic Med. Sci., Univ. Madras, Taramani, Madras 600113. Библ. 22

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ИЗ САХАРНОЙ СВЕКЛЫ
СВЯЗЫВАНИЕ С ПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЕМ
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Varalakshmi, P.; Lathika, K.M.; Raghavan, K.G.; Singh, B.B.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 97.03-04В5.187

Dumas, Bernard.
Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase during development and fungal infection of barley seedlings [Text] / Bernard Dumas, Georges Freyssinet, Kenneth E. Pallett // Plant Physiol. - 1995. - Vol. 107, N 4. - P1091-1096 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Тканеспецифическая экспрессия герминподобной оксалатоксидазы в течение развития и грибного заражения проростков ячменя
Аннотация: Проведено определение оксалатоксидазной активности в течение развития проростков ячменя. С помощью антител к гермину пшеницы, продуцируемому в Escherichia coli, показано присутствие герминподобной оксалатоксидазы в проростках ячменя. В 3-дневных проростках ячменя оксалатоксидаза была локализована в эпидермальных клетках зрелой области первичных корней и в колеоризе. После 10 дней роста ее активность определялась только в колеоризе. Кроме того, обнаружено, что оксалатоксидаза индуцируется в листьях ячменя в течение заражения грибом Erysiphe graminis, но не в результате повреждения. Предполагается, что оксалатоксидаза может играть важную роль в защите растения через продукцию H[2]O[2]. Франция, Dep. des Biotechnol., Rhone-Poulenc Agro, Lyon Cedex. Библ. 33

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.19.09.15
Рубрики: ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
ЯЧМЕНЬ
ERYSIPHE GRAMINIS
ОКСАЛАТОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Freyssinet, Georges; Pallett, Kenneth E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.03-04В3.314

Dumas, Bernard.
Tissue-specific expression of germin-like oxalate oxidase during development and fungal infection of barley seedlings [Text] / Bernard Dumas, Georges Freyssinet, Kenneth E. Pallett // Plant Physiol. - 1995. - Vol. 107, N 4. - P1091-1096 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Тканеспецифическая экспрессия герминподобной оксалатоксидазы в течение развития и грибного заражения проростков ячменя
Аннотация: Проведено определение оксалатоксидазной активности в течение развития проростков ячменя. С помощью антител к гермину пшеницы, продуцируемому в Escherichia coli, показано присутствие герминподобной оксалатоксидазы в проростках ячменя. В 3-дневных проростках ячменя оксалатоксидаза была локализована в эпидермальных клетках зрелой области первичных корней и в колеоризе. После 10 дней роста ее активность определялась только в колеоризе. Кроме того, обнаружено, что оксалатоксидаза индуцируется в листьях ячменя в течение заражения грибом Erysiphe graminis, но не в результате повреждения. Предполагается, что оксалатоксидаза может играть важную роль в защите растения через продукцию H[2]O[2]. Франция, Dep. des Biotechnol., Rhone-Poulenc Agro, Lyon Cedex. Библ. 33

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
ЯЧМЕНЬ
ERYSIPHE GRAMINIS
ОКСАЛАТОКСИДАЗА

Доп.точки доступа:
Freyssinet, Georges; Pallett, Kenneth E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 97.09-04В3.87

Азарашвили, Т. С.
Выделение, очистка и кинетические свойства оксалатоксидазы (EC 1.2.3.4) из листьв свеклы [Текст] / Т. С. Азарашвили, В. Ю. Евтодиенко, Л. Ю. Кудзина // Физиол. раст. - 1996. - Т. 43, N 2. - С. 196-200 . - ISSN 0015-3303
Аннотация: Из листьев свеклы изолирована оксалатоксидаза с удельной активностью до 8 ед. активности на мг белка. Определены основные параметры фермента: K[M]=3*10{-4} M, V[max]=3,5 мкмоль/мин на мг белка, E[A]=29,7 кДж/моль активности при pH 4,0. Сделано заключение, что полученный фермент может быть использован для ферментативного определения оксалата в биологических жидкостях. Библ. 19

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
ЛИСТ
СВЕКЛА

Доп.точки доступа:
Евтодиенко, В.Ю.; Кудзина, Л.Ю.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.10-04М2.21

Chemiluminescent measurement of oxalate in serum by detection of hydrogen peroxide generated through oxalate oxidase [Text] / J. M. Gaulier [et al.] // J. Bioluminescence and Chemiluminescence. - 1997. - Vol. 12, N 6. - P295-298 . - ISSN 0884-3996
Перевод заглавия: Хемилюминесцентное измерение оксалата в сыворотке крови путем измерения H[2]O[2], образуемой оксалатоксидазой
Аннотация: Разработан хемилюминесцентный метод определения содержания оксалата (ОК) в сыворотке крови. Метод основан на определении H[2]O[2], образующейся при действии оксалатоксидазы, с использованием хемилюминесцентной синтетической системы луминол/порфирин. Нижний предел измерения 0,2 мкМ. Для анализа требуется 200 мкл сыворотки. Метод определения ОК прост, точен и воспроизводим. Открывается 97'+-'5% добавленного ОК. У 30 здоровых людей обнаружено 0,6-5,4 мкМ ОК, что согласуется с данными, полученными другими методами. Франция, Hopital E. Herriot 69437 Lyon Cedex 03. Библ. 13

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.05
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ПРИМЕНЕНИЕ
ОКСАЛАТ
МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ХАРАКТЕРИСТИКА
СЫВОРОТКА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Gaulier, J.M.; Steghens, J.P.; Lardet, G.; Vallon, J.J.; Cochat, P.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 98.11-04В5.12

Zaghmout, Ousama F.
Expression of oxalase oxidase in transgenic plants provides resistance to oxalic acid and oxalate-producing fungi [Text] : abstr. Plant Biol.'97: Annu. Meet. Amer. Soc. Plant. Physiol. and Can. Soc. Plant Physiol. with Invit. Particip. Jap. Soc. Plant Physiol. and Austral. Soc. Plant Physiol., Vancouver, Aug. 2-6, 1997 / Ousama F. Zaghmout, Phat D. Dang, Randy D. Allen // Plant Physiol. - 1997. - Vol. 114, N 3 Suppl. - P227 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Экспрессия оксалатоксидазы у трансгенных растений, обеспечивающая устойчивость к щавелевой кислоте и грибам, образующим оксалаты
Аннотация: Получены трансгенные растения табака, томата и хлопчатника, экспрессирующие высокий уровень оксалатоксидазы пшеницы. Для определения эффекта трансгенов листовые диски обрабатывали щавелевой к-той 200 мМ. Трансгенные листья не реагировали на стресс, контроль сильно повреждался. Предобработка каталазой снижала защитный эффект трансгена. У контрольных листьев защитой от повреждающего эффекта была обработка H[2]O[2]. Экспрессия оксалатоксидазы сопровождалась повышенной устойчивостью к Sclerotia sclerotiorum

ГРНТИ	68.37.07

ВИНИТИ 681.37.07.13
Рубрики: УСТОЙЧИВОСТЬ К БОЛЕЗНЯМ
ГЕНЕТИКА
ФЕРМЕНТЫ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ

Доп.точки доступа:
Dang, Phat D.; Allen, Randy D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.07-04В3.267

Molecular characterization of the oxalate oxidase involved in the response of barley to the powdery mildew fungus [Text] / Fasong Zhou [et al.] // Plant Physiol. - 1998. - Vol. 117, N 1. - P33-41 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика оксалатоксидазы, участвующей в реакции ячменя на возбудителя мучнистой росы
Аннотация: Активность оксалатоксидазы (ОО) увеличивается в экстрактах листьев ячменя в ответ на заражение Blumeria [syn. Erysiphe] graminis f. sp. hordei и предполагалось, что это служит источником H[2]O[2] при взаимодействии патогена и растения. Показано, что N-конец главной ОО, возникающей в ответ на заражение, в высокой степени идентичен по последовательности аминокислот охарактеризованной ранее подобной гермину ОО. Выделены две cДНК, pHvOxOa, к-рая представляет этот главный фермент, и pHvOxOb', представляющая близкий фермент. Полученные данные доказывают присутствие только двух генов ОО в геноме ячменя, т. е. гена, кодирующего HvOxOa, к-рый, возможно, существует в виде нескольких копий, и одной копии гена, кодирующего HvOxOb. Использование тестов, специфичных для 3'-конца показало, что в ответ на заражение транскрипт HvOxOa накапливается в 6 раз больше, чем транскрипт HvOxOb. Эти транскрипты обнаружены как при совместимом, так и при несовместимом взаимодействии. ОО обнаружена исключительно в клеточных стенках мезофилла листьев. Предлагается модель пути передачи сигнала при регуляции сверхчувствительного ответа, в к-ром ОО играет центральную роль. Дания, Plant Pathology Section, Dep. of Plant Biology, DK-1871 Frederiksberg C, Copenhagen. Библ. 36

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
СВОЙСТВА
ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
ЯЧМЕНЬ
BLUMERIA GRAMINIS
РЕАКЦИЯ СВЕРХЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Zhou, Fasong; Zhang, Ziguo; Gragersen, Per L.; Mikkelsen, Jorn D.; de, Neergaard Eigil; Collinge, David B.; Thordal-Christensen, Hans

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 99.08-04В5.67

Molecular characterization of the oxalate oxidase involved in the response of barley to the powdery mildew fungus [Text] / Fasong Zhou [et al.] // Plant Physiol. - 1998. - Vol. 117, N 1. - P33-41 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Молекулярная характеристика оксалатоксидазы, участвующей в реакции ячменя на возбудителя мучнистой росы
Аннотация: Активность оксалатоксидазы (ОО) увеличивается в экстрактах листьев ячменя в ответ на заражение Blumeria [syn. Erysiphe] graminis f. sp. hordei и предполагалось, что это служит источником H[2]O[2] при взаимодействии патогена и растения. Показано, что N-конец главной ОО, возникающей в ответ на заражение, в высокой степени идентичен по последовательности аминокислот охарактеризованной ранее подобной гермину ОО. Выделены две cДНК, pHvOxOa, к-рая представляет этот главный фермент, и pHvOxOb', представляющая близкий фермент. Полученные данные доказывают присутствие только двух генов ОО в геноме ячменя, т. е. гена, кодирующего HvOxOa, к-рый, возможно, существует в виде нескольких копий, и одной копии гена, кодирующего HvOxOb. Использование тестов, специфичных для 3'-конца показало, что в ответ на заражение транскрипт HvOxOa накапливается в 6 раз больше, чем транскрипт HvOxOb. Эти транскрипты обнаружены как при совместимом, так и при несовместимом взаимодействии. ОО обнаружена исключительно в клеточных стенках мезофилла листьев. Предлагается модель пути передачи сигнала при регуляции сверхчувствительного ответа, в к-ром ОО играет центральную роль. Дания, Plant Pathology Section, Dep. of Plant Biology, DK-1871 Frederiksberg C, Copenhagen. Библ. 36

ГРНТИ	68.37.31

ВИНИТИ 681.37.31.02.07
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
СВОЙСТВА
ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
ЯЧМЕНЬ
BLUMERIA GRAMINIS
РЕАКЦИЯ СВЕРХЧУВСТВИТЕЛЬНОСТИ

Доп.точки доступа:
Zhou, Fasong; Zhang, Ziguo; Gragersen, Per L.; Mikkelsen, Jorn D.; de, Neergaard Eigil; Collinge, David B.; Thordal-Christensen, Hans

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 99.09-04В2.153

An epidermis/papilla-specific oxalate oxidase-like protein in the defence response of barley attacked by the powdery mildew fungus [Text] / Yangdou Wei [et al.] // Plant Mol. Biol. - 1998. - Vol. 36, N 1. - P101-112 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Белок, похожий на оксалатоксидазу и специфичный для папилл в эпидермисе, [обнаружен] при защитной реакции ячменя, пораженного возбудителем мучнистой росы
Аннотация: Из коллекции, полученной из листьев ячменя, экспрессирующих устойчивость к возбудителю мучнистой росы Blumeria (syn. Erysiphe) graminis f. sp. hordei (Bgh) за счет формирования папилл, выделен клон сДНК, кодирующий транскрипт защитной реакции. После расщепления белок имел мол. м. 22,3 кД, был идентичен белкам некоторых двудольных по 60% аминокислот и оксалатоксидазе ячменя - по 46% аминокислот; поэтому его обозначили HvOxOLP - белок, похожий на оксалатоксидазу ячменя. Показано, что ген представлен множественными копиями. Транскрипт и белок накапливаются начиная с 3 ч после инокуляции Bgh. Содержание транскрипта достигает максимума через 18-24 ч и затем падает, хотя содержание белка остается стабильным, начиная с 14 ч после инокуляции. Динамика накопления не зависит от типа взаимодействия ячменя и мучнистой росы, в отличие, например, от PR-белков. Транскрипт накапливается в зараженном эпидермисе. Такое распределение экспрессии во времени и пространстве доказывает ее тесную связь с образованием папиллы. Анализ иммуно-блот-методом показал, что HvOxOLP является водорастворимым олигомерным белком 100 кД. Он термостабилен, устойчив и может быть расщеплен на мономеры 25 кД. Не удалось выявить активности оксалатоксидазы у этого белка. Однако, сходство с оксалатоксидазой позволяет предполагать, что HvOxOLP может участвовать в образовании H[2]O[2], необходимом для поперечного связывания компонентов клеточной стенки при формировании папилл. Дания, Plant pathology Section, Dep. of Plant Biology, The Royal Veterinary and Agricultural Univ., 1871 Frederiksberg C, Copenhagen. Библ. 55

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: БЕЛКИ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ЯЧМЕНЬ
ЭПИДЕРМИС
ЗАЩИТНЫЕ РЕАКЦИИ
ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
BLUMERIA GRAMINIS

Доп.точки доступа:
Wei, Yangdou; Zhang, Ziguo; Andersen, Claus H.; Schmelzer, Elmon; Gregersen, Per L.; Collinge, David B.; Smedegaard-Petersen, Viggo; Thordal-Christensen, Hans

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 99.09-04В3.297

An epidermis/papilla-specific oxalate oxidase-like protein in the defence response of barley attacked by the powdery mildew fungus [Text] / Yangdou Wei [et al.] // Plant Mol. Biol. - 1998. - Vol. 36, N 1. - P101-112 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Белок, похожий на оксалатоксидазу и специфичный для папилл в эпидермисе, [обнаружен] при защитной реакции ячменя, пораженного возбудителем мучнистой росы
Аннотация: Из коллекции, полученной из листьев ячменя, экспрессирующих устойчивость к возбудителю мучнистой росы Blumeria (syn. Erysiphe) graminis f. sp. hordei (Bgh) за счет формирования папилл, выделен клон сДНК, кодирующий транскрипт защитной реакции. После расщепления белок имел мол. м. 22,3 кД, был идентичен белкам некоторых двудольных по 60% аминокислот и оксалатоксидазе ячменя - по 46% аминокислот; поэтому его обозначили HvOxOLP - белок, похожий на оксалатоксидазу ячменя. Показано, что ген представлен множественными копиями. Транскрипт и белок накапливаются начиная с 3 ч после инокуляции Bgh. Содержание транскрипта достигает максимума через 18-24 ч и затем падает, хотя содержание белка остается стабильным, начиная с 14 ч после инокуляции. Динамика накопления не зависит от типа взаимодействия ячменя и мучнистой росы, в отличие, например, от PR-белков. Транскрипт накапливается в зараженном эпидермисе. Такое распределение экспрессии во времени и пространстве доказывает ее тесную связь с образованием папиллы. Анализ иммуно-блот-методом показал, что HvOxOLP является водорастворимым олигомерным белком 100 кД. Он термостабилен, устойчив и может быть расщеплен на мономеры 25 кД. Не удалось выявить активности оксалатоксидазы у этого белка. Однако, сходство с оксалатоксидазой позволяет предполагать, что HvOxOLP может участвовать в образовании H[2]O[2], необходимом для поперечного связывания компонентов клеточной стенки при формировании папилл. Дания, Plant pathology Section, Dep. of Plant Biology, The Royal Veterinary and Agricultural Univ., 1871 Frederiksberg C, Copenhagen. Библ. 55

ГРНТИ	34.31.35

ВИНИТИ 341.31.35.15.19
Рубрики: БЕЛКИ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ЯЧМЕНЬ
ЭПИДЕРМИС
ЗАЩИТНЫЕ РЕАКЦИИ
ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
BLUMERIA GRAMINIS

Доп.точки доступа:
Wei, Yangdou; Zhang, Ziguo; Andersen, Claus H.; Schmelzer, Elmon; Gregersen, Per L.; Collinge, David B.; Smedegaard-Petersen, Viggo; Thordal-Christensen, Hans

12.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI04) 99.11-04В5.17

An epidermis/papilla-specific oxalate oxidase-like protein in the defence response of barley attacked by the powdery mildew fungus [Text] / Yangdou Wei [et al.] // Plant Mol. Biol. - 1998. - Vol. 36, N 1. - P101-112 . - ISSN 0167-4412
Перевод заглавия: Белок, похожий на оксалатоксидазу и специфичный для папилл в эпидермисе, [обнаружен] при защитной реакции ячменя, пораженного возбудителем мучнистой росы
Аннотация: Из коллекции, полученной из листьев ячменя, экспрессирующих устойчивость к возбудителю мучнистой росы Blumeria (syn. Erysiphe) graminis f. sp. hordei (Bgh) за счет формирования папилл, выделен клон сДНК, кодирующий транскрипт защитной реакции. После расщепления белок имел мол. м. 22,3 кД, был идентичен белкам некоторых двудольных по 60% аминокислот и оксалатоксидазе ячменя - по 46% аминокислот; поэтому его обозначили HvOxOLP - белок, похожий на оксалатоксидазу ячменя. Показано, что ген представлен множественными копиями. Транскрипт и белок накапливаются начиная с 3 ч после инокуляции Bgh. Содержание транскрипта достигает максимума через 18-24 ч и затем падает, хотя содержание белка остается стабильным, начиная с 14 ч после инокуляции. Динамика накопления не зависит от типа взаимодействия ячменя и мучнистой росы, в отличие, например, от PR-белков. Транскрипт накапливается в зараженном эпидермисе. Такое распределение экспрессии во времени и пространстве доказывает ее тесную связь с образованием папиллы. Анализ иммуно-блот-методом показал, что HvOxOLP является водорастворимым олигомерным белком 100 кД. Он термостабилен, устойчив и может быть расщеплен на мономеры 25 кД. Не удалось выявить активности оксалатоксидазы у этого белка. Однако, сходство с оксалатоксидазой позволяет предполагать, что HvOxOLP может участвовать в образовании H[2]O[2], необходимом для поперечного связывания компонентов клеточной стенки при формировании папилл. Дания, Plant pathology Section, Dep. of Plant Biology, The Royal Veterinary and Agricultural Univ., 1871 Frederiksberg C, Copenhagen. Библ. 55

ГРНТИ	68.37.07

ВИНИТИ 681.37.07.13
Рубрики: БЕЛКИ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ЯЧМЕНЬ
ЭПИДЕРМИС
ЗАЩИТНЫЕ РЕАКЦИИ
ГРИБНЫЕ БОЛЕЗНИ
BLUMERIA GRAMINIS

Доп.точки доступа:
Wei, Yangdou; Zhang, Ziguo; Andersen, Claus H.; Schmelzer, Elmon; Gregersen, Per L.; Collinge, David B.; Smedegaard-Petersen, Viggo; Thordal-Christensen, Hans

13.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 00.01-04В4.174

Kotsira, Vicky Ph.
Chemical modification of barley root oxalate oxidase shows the presence of a lysine, a carboxylate, and disulfides, essential for enzyme activity [Text] / Vicky Ph. Kotsira, Yannis D. Clonis // Arch. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 356, N 2. - P117-126 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Химическая модификация оксалатоксидазы из корней ячменя свидетельствует о присутствии лизина, карбоксилата и дисульфидов, важных для активности фермента
Аннотация: Используя химическую модификацию оксалатоксидазы (ОкО) из корней ячменя, исследовали структуру и функциональную роль аминок-т. Arg и Tyr модифицировали 2,3-бутандиолом, 1,2-циклогександиолом и N-ацетилимидазолом, соотв., и показали, что оба остатка не важны для активности. Модификация His диэтилпирокарбонатом выявила наличие его связи с нужным для активности металлом. Инактивация ОкО в присутствии 1-этил-3-(3-диметиламинопропил)карбодиимидов и кинетический анализ выявили присутствие одной карбоксилатной группы, необходимой для активности фермента. Lys модифицировали 2,4,6-тринитробензенсульфоновой к-той. С учетом данных спектроскопии сделали вывод о наличии одного важного для катализа остатка Lys. 5,5-дитио-бис-2-нитробензойная к-та (модификатор Cys) инактивировала ОкО на 85%. Используя HgCl[2] и 8-гидроксихинолин, показали, что ОКО - металлофермент, причем металл может участвовать в механизме окисления. Греция, Enzyme Technology Lab., Dep. Agr. Biotechnology, Agr. Univ. Athens, GR-118 55 Athens. Библ. 63

ГРНТИ	68.35.29

ВИНИТИ 681.35.29.25.15
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЛИЗИН
КАРБОКСИЛАТ
ДИСУЛЬФИДЫ

Доп.точки доступа:
Clonis, Yannis D.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.06-04М4.206

Investigation with chitosan-oxalate oxilate-catalase conjugate for degrading oxalate from hyperoxaluric rat chyme [Text] / V. Ramakrishnan [et al.] // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1997. - Vol. 34, N 4. - P373-378 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Использование конъюгата хитозан-оксалатоксидаза-каталаза для деградации оксалата в химусе крыс при гипероксалурии
Аннотация: Изучали возможность использования совместно иммобилизованных на хитозане оксалатоксидазы и каталазы для деградации оксалата в условиях гипероксалурии. Иммобилизацию ферментов осуществляли с помощью глутарового альдегида. При 55'ГРАДУС' нативная оксалатоксидаза инактивируется на 75%, а иммобилизованная - только на 11%. Иммобилизация сдвигает pH-оптимум активности фермента с 4,2 на 3,8, повышает величину K[М] для оксалата с 0,062 до 0,082 мМ, но существенно увеличивает устойчивость к ингибирующему действию NaCl, Cu{2+}, Hg{2+} и Pb{2+}. Оксалатоксидазная активность конъюгата более устойчива к трипсину и химотрипсину по сравнению к активностью свободной оксалатоксидазы. Содержание оксалата в химусе крысы после инкубации с конъюгатом хитозан-оксалатоксидаза-каталаза в течение 1 ч снижается на 56%. Индия, Radiation Biol. Biochem. Div., Bhabha Amomic Res. Ctr., Trombay, Mumbai 400085. Библ. 26

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.33
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
КАТАЛАЗА
СОВМЕСТНАЯ ИММОБИЛИЗАЦИЯ НА ХИТОЗАНЕ
ИЗМЕНЕНИЕ СВОЙСТВ ИММОБИЛИЗОВАННЫХ ФЕРМЕНТОВ
ПРИМЕНЕНИЕ КОНЪЮГАТА
ОКСАЛАТ
КАТАБОЛИЗМ
ХИМУС
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Ramakrishnan, V.; Lathika, K.M.; D'Souza, S.J.; Singh, B.B.; Raghavan, K.G.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.01-04В3.117

Immobilization of Amaranthus leaf oxalate oxidase on alkylamine glass [Text] / C. S. Pundir [et al.] // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1999. - Vol. 37, N 6. - P449-452 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Иммобилизация оксалатоксидазы из листьев Amaranthus на алкиламиновом стекле
Аннотация: Связанная с мембраной оксалатоксидаза из листьев Amaranthus была частично очищена и иммобилизована на алкиламиновом стекле с выходом 9 мг белка*г{-1} носителя. После иммобилизации фермент сохранял 99,4% от исходной активности свободной оксалатоксидазы. Не обнаружено изменений в оптимальных значениях pH и V[max], однако после иммобилизации выявлено снижение т-ры (35'ГРАДУС'C) для проявления макс. активности оксалатоксидазы и энергии активации (E[a]) и K[m] для оксалата. Иммобилизованный фермент при хранении в дистиллированной воде при 4'ГРАДУС'C сохранял стабильность в течение 6 мес. Показано, что присутствие Cl{-} не влияет на активность иммобилизованной оксалатоксидазы. Индия, Biochem. Res. Lab., Dep. BioSci., Maharashi Dayanand Univ., Rohtak 124001, Haryana. Библ. 18

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ИММОБИЛИЗАЦИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ЛИСТЬЯ AMARANTHUS
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СВОБОДНЫЙ ФЕРМЕНТ
СРАВНИТЕЛЬНОЕ ИЗУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Pundir, C.S.; Goyal, L.; Thakur, M.; Bhargava, A.K.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 01.08-04А3.202

Milardovic, Stjepan.
Sensitive amperometric oxalate biosensor for food analysis [Text] / Stjepan Milardovic, Zorana Grabaric, Bozidar S. Grabaric // Food Technol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 38, N 3. - P203-210 . - ISSN 1330-9862
Перевод заглавия: Чувствительный амперометрический биосенсор для определения оксалата в продуктах питания
Аннотация: Разработан для определения оксалата в продуктах питания высокочувствительный амперометрический биосенсор с оксалатоксидазой. Последняя иммобилизована на углеродном электроде, модифицированном гексацианометаллатом железа, никеля и рутения. Электрохимическое измерение пероксида водорода, образующегося из оксалата под действием фермента, проводят при -50 мВ. Диапазон определяемых концентраций линеен до 100 мкМ. Биосенсор успешно использован для определения оксалата в пиве и экстрактах из листьев шпината. Чехия, Univ. Zagreb, Fac. Chem. Eng. and Technol., Marulicev trg 19, HR-10000 Zagreb, Croatia. Библ. 32

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19.11
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ОКСАЛАТ
ДЕТЕКЦИЯ
ПРОДУКТЫ ПИТАНИЯ

Доп.точки доступа:
Grabaric, Zorana; Grabaric, Bozidar S.

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.09-04Б3.13

Milardovic, Stjepan.
Sensitive amperometric oxalate biosensor for food analysis [Text] / Stjepan Milardovic, Zorana Grabaric, Bozidar S. Grabaric // Food Technol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 38, N 3. - P203-210 . - ISSN 1330-9862
Перевод заглавия: Чувствительный амперометрический биосенсор для определения оксалата в продуктах питания
Аннотация: Разработан для определения оксалата в продуктах питания высокочувствительный амперометрический биосенсор с оксалатоксидазой. Последняя иммобилизована на углеродном электроде, модифицированном гексацианометаллатом железа, никеля и рутения. Электрохимическое измерение пероксида водорода, образующегося из оксалата под действием фермента, проводят при -50 мВ. Диапазон определяемых концентраций линеен до 100 мкМ. Биосенсор успешно использован для определения оксалата в пиве и экстрактах из листьев шпината. Чехия, Univ. Zagreb, Fac. Chem. Eng. and Technol., Marulicev trg 19, HR-10000 Zagreb, Croatia. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.07.07
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ОКСАЛАТ
ДЕТЕКЦИЯ
ПРОДУКТЫ ПИТАНИЯ

Доп.точки доступа:
Grabaric, Zorana; Grabaric, Bozidar S.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 01.09-04В3.114

Goyal, L.
Immobilization of Amaranthus leaf oxalate oxidase on arylamine glass [Text] / L. Goyal, S. Singh, C. s. Pundir // Indian J. Chem. Technol. - 2000. - Vol. 7, N 3. - P142-145 . - ISSN 0971-457X
Перевод заглавия: Иммобилизация оксалатоксидазы листьев Amaranthus на ариламиновом стекле
Аннотация: Связанная с мембраной оксалатоксидаза, выделенная и частично очищенная из листьев Amaranthus, была иммобилизована на ариламиновых стеклянных шариках. Выход процесса составлял 5,0 мг белка/г носителя, активность иммобилизованного фермента составляла 53,5% исходной активности. Не выявлено изменений оптимума pH (3,5), температуры для проявления максимальной активности (40'ГРАДУС'C) и времени линейности (4 мин), однако энергия активации и K[M] для оксалата возрастали, а V[max] и термостабильность фермента снижалась после иммобилизации. Иммобилизованный фермент терял только 10% своей исходной активности после регулярного использования в течение 3 месяцев при хранении в дистиллированной воде при 4'ГРАДУС'C. Cl{-} не оказывал влияния на иммобилизованный фермент. Индия, Biochem. Res. Lab., Dep. Bio-Sci., Maharshi Dayanand Univ., Rohtak 124001. Библ. 15

ГРНТИ	34.31.19

ВИНИТИ 341.31.19.27.45.07
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЛИСТЬЯ AMARANTHUS
ОЧИСТКА
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ИММОБИЛИЗОВАННАЯ ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ХРАНЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Singh, S.; Pundir, C.s.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 01.09-04М4.206

Milardovic, Stjepan.
Sensitive amperometric oxalate biosensor for food analysis [Text] / Stjepan Milardovic, Zorana Grabaric, Bozidar S. Grabaric // Food Technol. and Biotechnol. - 2000. - Vol. 38, N 3. - P203-210 . - ISSN 1330-9862
Перевод заглавия: Чувствительный амперометрический биосенсор для определения оксалата в продуктах питания
Аннотация: Разработан для определения оксалата в продуктах питания высокочувствительный амперометрический биосенсор с оксалатоксидазой. Последняя иммобилизована на углеродном электроде, модифицированном гексацианометаллатом железа, никеля и рутения. Электрохимическое измерение пероксида водорода, образующегося из оксалата под действием фермента, проводят при -50 мВ. Диапазон определяемых концентраций линеен до 100 мкМ. Биосенсор успешно использован для определения оксалата в пиве и экстрактах из листьев шпината. Чехия, Univ. Zagreb, Fac. Chem. Eng. and Technol., Marulicev trg 19, HR-10000 Zagreb, Croatia. Библ. 32

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.21.15.49
Рубрики: БИОСЕНСОРЫ
АМПЕРОМЕТРИЧЕСКИЙ БИОСЕНСОР
ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ОКСАЛАТ
ДЕТЕКЦИЯ
ПРОДУКТЫ ПИТАНИЯ

Доп.точки доступа:
Grabaric, Zorana; Grabaric, Bozidar S.

20.

РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 01.10-04В4.323

Requena, Laura.
Barley (Hordeum vulgare) oxalate oxidase is a manganese-containing enzyme [Text] / Laura Requena, Stephen Bornemann // Biochem. J. - 1999. - Vol. 343, N 1. - P185-190 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Оксалатоксидаза ячменя (Hordeum vulgare) представляет собой марганец-содержащий фермент
Аннотация: Оксалатоксидаза катализирует превращение оксалата в CO[2] и H[2]O[2]. Этот фермент получили в гомогенном состоянии с молекулярной массой 26 кД из корней проростков ячменя H. vulgare L. С помощью анализа металлов и методом ЭПР-спектроскопии обнаружили присутствие марганца (до 0,80 атома на одну субъединицу). Оксалатоксидазу ячменя делает уникальным ферментом присутствие марганца и отсутствие флавина, меди или железа в процессе прямого превращения O[2] в H[2]O[2]. Предложили модель активного центра холофермента, основываясь на аналогичной модели апофермента. Великобритания, Biol. Chem. Dep., John Innes Centre, Norwich Res. Park, Colney, Norwich NR4 7UH. Библ. 36

ГРНТИ	68.35.29

ВИНИТИ 681.35.29.25.15
Рубрики: ОКСАЛАТОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
МАРГАНЕЦ
ПРИСУТСТВИЕ
HORDEUM VULGARE

Доп.точки доступа:
Bornemann, Stephen

1-20 21-40 41-55

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска