СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=МЫШИНЫЙ ВИРУС ЛЕЙКЕМИИ МОЛОНИ (MMLV)<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 16.07-04Б1.79

Amino acid substitutions away from the RNase H catalytic site increase the thermal stability of Moloney murine leukemia virus reverse transcriptase through RNase H inactivation [Text] / Atsushi Konishi [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 2014. - Vol. 454, N 2. - P269-274 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Аминокислотные замены вне каталитического сайта РНКазы Н повышают термостабильность обратной транскриптазы мышиного вируса лейкемии Молони через инактивацию РНКазы Н
Аннотация: Исследован механизм повышения термостабильности обратной транскриптазы мышиного вируса лейкемии Молони (MMLV RT) при введении единичных мутаций: E286R, E302K, L435R. Каждый из трех мутантных вирусов, дефицитный по РНКазе Н вирус MMLV (инактивирующая мутация D524A), вирус с квадруплетной мутацией и вирус дикого типа продуцировали в Escherichia coli. Показано, что мутации E286R, E302K и L435R повышают термостабильность MMLV RT через инактивацию РНКазы Н. Япония, Div. Food Sci. Technol., Grad. Sch. Agr., Kyoto Univ., Kyoto 606-8502.

ГРНТИ	34.25.17	, 34.25.29

ВИНИТИ 341.25.17.09.17 + 341.25.29.17.23.07
Рубрики: РЕТРОВИРУСЫ
МЫШИНЫЙ ВИРУС ЛЕЙКЕМИИ МОЛОНИ (MMLV)
ФЕРМЕНТЫ
ОБРАТНАЯ ТРАНСКРИПТАЗА
ТОЧЕЧНЫЕ МУТАЦИИ
E286R/E302K/L435R
ФЕНОТИПИЧЕСКИЕ ПРОЯВЛЕНИЯ
ПОВЫШЕНИЕ ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТИ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
ИНАКТИВАЦИЯ РНКАЗЫ H
IN VITRO

Доп.точки доступа:
Konishi, Atsushi; Hisayoshi, Tetsuro; Ykokawa, Kanta; Barrioluengo, Veronica; Menendez-Arias, Luis; Yasukawa, Kiyoshi

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска