СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МАРКЕР CD22<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.10-04К1.179

Law, Che-Leung.
Regulation of lymphocyte activation by the cell-surface molecule CD22 [Text] / Che-Leung Law, Svetlana P. Sidorenko, Edward A. Clark // Immunol. Today. - 1994. - Vol. 15, N 9. - P442-449 . - ISSN 0167-4919
Перевод заглавия: Регуляция активации лимфоцитов поверхностной молекулой CD22
Аннотация: CD22 молекула представляет собой 135 кД фосфогликопротеин, ограниченный B лимфоцитами. Экспрессия поверхностного CD22 антигена коррелирует с поверхностными IgM/IgD и уровень CD22 возрастает на активированных клетках. После дифференциации активированных B-клеток в антителообразующие уровень этих молекул снижается. CD22 молекуле отводится важная роль в трансдукции сигнала. После перекрестного связывания поверхностных IgM эта молекула быстро фосфорилируется на тирозиновых остатках. Имеется связь между CD22 и Ig-'альфа' и Ig-'бета' антигенраспознающего комплекса B-клеток. В этих условиях CD22 антиген регулирует кальциевый сигнал с участием антигенраспознающего рецептора. CD22 молекуле отводится адгезивная роль и лигандом для нее м. б. CD45RA. Возможно 1-й из 2 Ig-подобных доменов CD22 выполняет лигандную функцию по типу лектина. CD22 антиген in vivo может участвовать во взаимодействии T- и B-клеток, в процессах селекции B-лимфоцитов в специализированных микроусловиях. США, Univ. Washington, Seattle, WA. Библ. 68

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ B
МАРКЕР CD22
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Sidorenko, Svetlana P.; Clark, Edward A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 95.11-04М2.61

Law, Che-Leung.
Regulation of lymphocyte activation by the cell-surface molecule CD22 [Text] / Che-Leung Law, Svetlana P. Sidorenko, Edward A. Clark // Immunol. Today. - 1994. - Vol. 15, N 9. - P442-449 . - ISSN 0167-4919
Перевод заглавия: Регуляция активации лимфоцитов поверхностной молекулой CD22
Аннотация: CD22 молекула представляет собой 135 кД фосфогликопротеин, ограниченный B лимфоцитами. Экспрессия поверхностного CD22 антигена коррелирует с поверхностными IgM/IgD и уровень CD22 возрастает на активированных клетках. После дифференциации активированных B-клеток в антителообразующие уровень этих молекул снижается. CD22 молекуле отводится важная роль в трансдукции сигнала. После перекрестного связывания поверхностных IgM эта молекула быстро фосфорилируется на тирозиновых остатках. Имеется связь между CD22 и Ig-'альфа' и Ig-'бета' антигенраспознающего комплекса B-клеток. В этих условиях CD22 антиген регулирует кальциевый сигнал с участием антигенраспознающего рецептора. CD22 молекуле отводится адгезивная роль и лигандом для нее м. б. CD45RA. Возможно 1-й из 2 Ig-подобных доменов CD22 выполняет лигандную функцию по типу лектина. CD22 антиген in vivo может участвовать во взаимодействии T- и B-клеток, в процессах селекции B-лимфоцитов в специализированных микроусловиях. США, Univ. Washington, Seattle, WA. Библ. 68

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.19.11
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ B
МАРКЕР CD22
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Sidorenko, Svetlana P.; Clark, Edward A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 96.04-04К1.174

Identification of the ligand-binding domains of CD22, a member of the immunoglobulin superfamily that uniquely binds a sialic acid-dependent ligand [Text] / Pablo Engel [et al.] // J. Exp. Med. - 1995. - Vol. 181, N 4. - P1581-1586 . - ISSN 0022-1007
Перевод заглавия: Выявление связанного с лигандом домена CD22, члена суперсемейства иммуноглобулинов, который уникально присоединяет зависимый от сиаловой кислоты лиганд
Аннотация: CD22 is a B cell-restricted member of the immunoglobulin (Ig) superfamily that functions as an adhesion receptor for leukocytes and erythrocytes. CD22 is unique among members of the Ig superfamily in that it has been suggested to bind a series of sialic acid-dependent ligands, potentially through different functional domains expressed by different splice variants of CD22. In this study, the epitopes identified by a large panel of function-blocking and non-function-blocking CD22 monoclonal antibodies were localized to specific Ig-like domains, revealing that all function-blocking monoclonal antibodies bound to the first and/or second Ig-like domains. Consistent with a single ligand-binding region, the two amino-terminal domains were the functional unit that mediated CD22 adhesion with lymphocytes, neutrophils, monocytes, and erythrocytes. The predominant cell surface species of CD22 was a full length 140,000 relative molecular mass seven Ig-like domain glycoprotein and a minor 130,000 relative molecular mass form lacking the fourth domain. While the two amino-terminal Ig-like domains of CD22 are structurally similar to those found in other members of the Ig superfamily involved in cell adhesion and containing an amino acid sequence motif associated with integrin recognition, site-directed mutagenesis of critical residues surrounding this motif did not disrupt CD22-mediated adhesion. These results demonstrate that the unique ligand-binding properties of CD22 are distinct from those of other members of the Ig superfamily involved in integrin-mediated cell adhesion. США, Dep. Immunol., Duke Univ. Med. Ctr., Durham, NC 27710. Библ. 21

ГРНТИ	34.43.29

ВИНИТИ 341.43.29.07
Рубрики: ЛИМФОЦИТЫ B
МАРКЕР CD22
АНТИГЕННЫЙ ЛИГАНД
ОБРАЗОВАНИЕ КОМПЛЕКСА
ВЫЯВЛЕНИЕ
МОНОКЛОНАЛЬНЫЕ АНТИТЕЛА

Доп.точки доступа:
Engel, Pablo; Wagner, Norbert; Miller, Ann S.; Tedder, Thomas F.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска