СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КСИЛАНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 526
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.01-04Б2.243

Degradation of waste lignin by a mixed bacterial culture [Text] / G. Elegir [et al.] // Ann. microbiol. ed enzimol. - 1994. - Vol. 44, N 1. - P53-64 . - ISSN 0003-4649
Перевод заглавия: Внеклеточная деградация лигнина в стоках смешанной культурой бактерий
Аннотация: Смешанная бактериальная культура (СБК), выделенная из активированных стоков методом обогащения, могла расти в колбах на качалке на лигнино-углеводном комплексе (I), также присутствующем в производственных сточных водах. СБК была представлена грамположительными и грамотрицательными бактериями, не способными порознь, в условиях чистой культуры, расти на средах с I в качестве единственного источника С. Биодеградацию I прослеживали методом Класона и с помощью дифференциальной сканирующей калориметрии. Используя ВЭЖК и ИК-спектроскопию, прослеживали изменение полярности лигнина и изменения в отношении ароматич. единиц в остатках, составляющих полимер. СБК могли за 3 сут. расщепить 40% олигомерного I (мол. масса 10 кД). При инкубации СБК в среде обнаруживали активность пероксидазы и ксиланазы, что указывало на внеклеточную деградацию I. Италия, Stazione sperimentale per la Cellulosa, Milano. Библ. 21.

ГРНТИ	34.27.23

ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ
СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БАКТЕРИИ
СМЕШАННЫЕ КУЛЬТУРЫ
АКТИВНЫЙ ИЛ
ПЕРОКСИДАЗА
КСИЛАНАЗА

Доп.точки доступа:
Elegir, G.; Zingarelli, L.; D'Angiuro, L.; Romano, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.33

Purification and characterization of Aeromonas caviae ME-1 xylanase V, which produces exclusively xylobiose from xylan [Text] / Bruno Kilunga Kubata [et al.] // Appl. and Environ. Microbiol. - 1994. - Vol. 60, N 2. - P531-535 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Выделение и характеристика ксиланазы V из Aeromonas caviae ME-1, которая продуцирует исключительно ксилобиозу из ксилана
Аннотация: В предыдущем исследовании выделены пять различных ксиланаз из супернатанта культуры Aeromonas caviae ME-1 с помощью гель-проникающей хроматографии. Три из исследуемых пяти ксиланаз показывают высокие пики активности по сравнению с остальными двумя ксиланазами. Выделена и охарактеризована самая активная из ксиланаз, названная ксиланазой V. Эта ксиланаза имеет максимум активности при pH 6,8 и т-ре 25-37'ГРАДУС'C. При использовании в качестве субстрата ксилана березы фермент имеет K[M] и V[m] 2мг/мл и 182 'мю'моля эквивалента ксилозы, выделяемого в мин на мг белка соотв. Очищенная ксиланаза катализирует гидролиз ксиланов овса и березы, продуцируя исключительно ксилозу состава в виде 4-O-'бета'-D-ксилопиранозил-'бета'-D-ксилоза (ксилобиоза). Япония, The United Graduate Sch. Agr. Sci., GIfu Univ., Yanagido 1-1, Gifu 501-11

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
AEROMONAS CAVIAE
ШТАММ ME-1
КСИЛОБИОЗА
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Kubata, Bruno Kilunga; Suzuki, Tohru; Horitsu, Hiroyuki; Kawai, Keiichi; Takamizawa, Kazuhiro

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.01-04Б3.82

Xylanases in bleaching: From an idea to the industry [Text] : pap. FEMS Symp. Lignin Biodegradat. and Transform., Lisbon, 18-21 Apr., 1993 / Liisa Viikari [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. - 1994. - Vol. 13, N 2-3. - P335-350 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Применение ксиланаз при отбеливании: от идеи к промышленности
Аннотация: Показано, что в настоящее время гемицеллюлазы применяются в крупномасштабных промышленных процессах отбеливания. Онсовным ферментом при отбеливании служит эндо-'бета'-ксиланаза. Ферментативная предварительная обработка применяется при традиционных или новейщих методах отбеливания на существующем оборудовании без значительных дополнительных затрат. Целью предварительной ферментативной обработки является уменьшение расхода химикатов, уменьшение нагрузки на окружающую среду или увеличение конечной осветленности пульпы. Ферментативное отбеливание имеет экономические преимущества по сравнению с традиционными методами. Финляндия, VTT Biotechnical Lab., P.O. Box 202, FIN-02151 Espoo. Библ. 123

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПРОЦЕССЫ ОТБЕЛИВАНИЯ
ГЕМИЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЭНДО-'БЕТА'-КСИЛАНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ПРИ ОСВЕТЛЕНИИ
ПРОМЫШЛЕННОЕ ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Viikari, Liisa; Kantelinen, Anne; Sundquist, Jorma; Linko, Matti

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.05-04В2.112

Bray, M.
Identification of a glutamate residue at the active site of xylanase A from Schizophyllum commune [Text] / M. Bray, A. Clarke // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 219, N 3. - P821-827
Перевод заглавия: Идентификация остатка глутамата в активном центре ксиланазы А из Schizophyllum commune
Аннотация: Ксиланазу А из базидомицетов обрабатывали в присутствии субстрата сильным карбоксилат-модифицирующим реагентом (ЕАС), что сопровождалось полной инактивацией фермента. После обработки неактивной ксиланазы трипсином полученные пептиды разделяли методом офВЭЖХ и секвенировали. Обнаружили, что [{1}{4}C] EAC связывается только с Glu87. Предполагают, что Glu87 действует как нуклеофил в механизме катализа ксиланазы А. Канада, Dep. Microbiol., Univ. Guelph. Библ. 42.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: SCHIZOPHYLLUM COMMUNE (FUNGI)
КСИЛАНАЗА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
ОСТАТОК ГЛУТАМАТА
ИДЕНТИФИКАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Clarke, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.07-04Б2.114

Substrate specificity of Streptomyces 'бета'-xylanase toward glycoxylan [Text] / Shigeki Yoshida [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 6. - P1041-1044 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Субстратная специфичность 'бета'-ксиланазы Streptomyces в отношении глюкоксилана
Аннотация: Исследовали специфичность 'бета'-ксиланазы Streptomyces в отношении ксилана, имеющего остатки глюкозы. Глюкоксилан получили путем гидрогенизации глюкуроноксилана из жмыха семян хлопчатника. При гидролизе глюкоксилана 'бета'-ксиланазой S. olivaceoviridis E-86 получили три глюкоксилоолигосахарида, которые были выделены из гидролизата путем последовательных хр-фий на колонке древесного угля, препаративным распределением на бумаге и на колонке Toyopearl HW-40F. Структуру полученных олигосахаридов установили как 2{3}-'альфа'-глюкопиранозилксилотриозы, 2{3}-'альфа'-(4-0-метил-глюкопиранозил) ксилотриозы и 2{4}-'альфа'-глюкопиранозилксилотетраозы. Предполагают, что специфичность 'бета'-ксиланазы Streptomyces в отношении остатков глюкозы такая же как и специфичность в отношении остатков глюкуроновой к-ты, но значительно отличается от специфичности в отношении арабинозных остатков. Япония, Inst. Appl. Biochem., Univ. Tsukuba, 1-1-1 Tennoodai, Tsukuba-shi, Ibaraki 305. Библ. 18

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗА БЕТА
СУБСТРАТНАЯ СПЕЦИФИЧНОСТЬ
ГЛЮКОКСИЛАН
ГИДРОЛИЗ
ГЛЮКОКСИЛООЛИГОСАХАРИДЫ
STREPTOMYCES

Доп.точки доступа:
Yoshida, Shigeki; Satoh, Tomaki; Shimokawa, Syojiro; Oku, Tadatake; Ito, Tei-ichiro; Kusakabe, Isao

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.47

Образование ксиланазы дрожжами Cryptococcus podzolicus [Текст] / А. А. Шубаков [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 6. - С. 812-820 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучена динамика активности ксиланазы при росте дрожжей Cryptococcus podzolicus на среде с различными источниками углерода. Показано, что фермент имеет внеклеточную локализацию и относится к гликаназам эндотипа действия. Установлен индуцируемый характер биосинтеза ксиланазы. Индукторами могли служить 'бета'-метилксилозид, ксилоза, ксилан. Предложена замена ксилана экстрактами растительных отходов. Показано репрессирующее влияние глюкозы на биосинтез ксиланазы. Установлена взаимосвязь между образованием фермента и ростом культуры на среде, содержавшей в качестве единственного источника углерода ксилан. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ДИНАМИКА АКТИВНОСТИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
CRYPTOCOCCUS PODZOLICUS
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ

Доп.точки доступа:
Шубаков, А.А.; Михалева, Н.И.; Боев, А.В.; Окунев, О.Н.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 95.08-04В3.189

Induction of ethylene biosynthesis in Nicotiana tabacum by a Trichoderma viride xylanase is correlated to the accumulation of 1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid (АСС) synthase and ACC oxidase transcripts [Text] / Adi Avni [et al.] // Plant Physiol. - 1994. - Vol. 106, N 3. - P1049-1055 . - ISSN 0032-0889
Перевод заглавия: Индукция биосинтеза этилена у табака ксиланазой Trichoderma viride коррелирует с аккумуляцией 1-аминоциклопропан-1-карбоновой кислоты (АЦК) синтазных и АЦК-оксидазных транскриптов
Аннотация: Ксиланаза (КС) из гриба T. viride вызывала биосинтез этилена (Э) в тканях листьев табака сорта Ксанти, но не вызывала у сорта Хикс. Повышение биосинтеза Э сопровождалось аккумуляцией I-аминоциклопропан-I-карбоновой к-ты (АЦК), ростом активности АЦК-синтазы и увеличением транскриптов АЦК-синтазы и АЦК-оксидазы. Обработка листьев Э (120 мкл/л, в течение 14 ч) повышала чувствительность тканей, приводя к возрастанию реакций на КС и росту in vivo активности АЦК-оксидазы и уровня ее транскрипта. Ингибирование биосинтеза аминоэтоксивинилглицином не сопровождалось снижением уровня мРНК АЦК-оксидазы. Оба сорта реагировали на химический стресс, вызванный CuSO[4], ростом продуцирования Э. Эта индукция сопровождалась возрастанием транскрипта АЦК-синтазы, но не АЦК-оксидазы. США, Weed Sci. (A. A., B. A. B., J. D. A.) Plant Mol. Biol. (A. K. M.) Lab. Plant Sci. Inst. United St. Dept. Agr. Agr. Res. Service, Beltsville Agr. Res. Center Beltsville, Maryland 20705. Библ. 45.

ГРНТИ	34.31.31

ВИНИТИ 341.31.31.15.29
Рубрики: ЭТИЛЕН
СИНТЕЗ
ТАБАК
КСИЛАНАЗА
TRICHODERMA VIRIDE
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Avni, Adi; Bailey, Bryan A.; Mattoo, Autar K.; Anderson, James D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.47

Xylanolytic enzyme production by an Aspergillus niger isolate [Text] / M. Costa-Ferreira [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 44, N 3. - P231-242 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Получение ксиланолитических ферментов с помощью изолята Aspergillus niger
Аннотация: Изучается влияние состава культуральной среды при периодическом культивировании штамма Aspergillus CCMI 850 'бета'-ксиланазу, 'бета'-ксилозидазу, 'альфа'-L-арабинофуранозидазу и общую целлюлазную активность. Изучается влияние pH и т-ры на активность 'бета'-ксиланазы. Показано, что оптимум pH лежит в диапазоне pH 4-6, а оптимум т-ры равен 55'ГРАДУС'C. Показано преимущество изучаемого штамма по ксиланолитической активности по сравнению с др. штаммами. Высокая ксиланолитическая активность данного штамма делает его пригодным для использования в бумажной пром-ти, в частности, для обесцвечивания пульпы. Произведена оценка параметров кинетики роста данного штамма. Португалия, Biotechnol. Unit, Nat. Inst. Industrial Eng. and Technol. INETI/DTIQ, Est. das Palmeiras, 2745 Qne luz de Baixo. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КСИЛАНОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КСИЛАНАЗА 'БЕТА'
КСИЛОЗИДАЗА 'БЕТА'
АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗА 'АЛЬФА'-L
ЦЕЛЛЮЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Costa-Ferreira, M.; Dias, A.; Maximo, C.; Morgado, M.J.; Sena-Martins, G.; Duarte, J.Cardoso

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.196

Xylanolytic enzyme production by an Aspergillus niger isolate [Text] / M. Costa-Ferreira [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 44, N 3. - P231-242 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Получение ксиланолитических ферментов с помощью изолята Aspergillus niger
Аннотация: Изучается влияние состава культуральной среды при периодическом культивировании штамма Aspergillus CCMI 850 'бета'-ксиланазу, 'бета'-ксилозидазу, 'альфа'-L-арабинофуранозидазу и общую целлюлазную активность. Изучается влияние pH и т-ры на активность 'бета'-ксиланазы. Показано, что оптимум pH лежит в диапазоне pH 4-6, а оптимум т-ры равен 55'ГРАДУС'C. Показано преимущество изучаемого штамма по ксиланолитической активности по сравнению с др. штаммами. Высокая ксиланолитическая активность данного штамма делает его пригодным для использования в бумажной пром-ти, в частности, для обесцвечивания пульпы. Произведена оценка параметров кинетики роста данного штамма. Португалия, Biotechnol. Unit, Nat. Inst. Industrial Eng. and Technol. INETI/DTIQ, Est. das Palmeiras, 2745 Qne luz de Baixo. Библ. 22

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КСИЛАНОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
КСИЛАНАЗА 'БЕТА'
КСИЛОЗИДАЗА 'БЕТА'
АРАБИНОФУРАНОЗИДАЗА 'АЛЬФА'-L
ЦЕЛЛЮЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ASPERGILLUS NIGER

Доп.точки доступа:
Costa-Ferreira, M.; Dias, A.; Maximo, C.; Morgado, M.J.; Sena-Martins, G.; Duarte, J.Cardoso

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.251

Образование ксиланазы дрожжами Cryptococcus podzolicus [Текст] / А. А. Шубаков [и др.] // Прикл. биохимия и микробиол. - 1994. - Т. 30, N 6. - С. 812-820 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Изучена динамика активности ксиланазы при росте дрожжей Cryptococcus podzolicus на среде с различными источниками углерода. Показано, что фермент имеет внеклеточную локализацию и относится к гликаназам эндотипа действия. Установлен индуцируемый характер биосинтеза ксиланазы. Индукторами могли служить 'бета'-метилксилозид, ксилоза, ксилан. Предложена замена ксилана экстрактами растительных отходов. Показано репрессирующее влияние глюкозы на биосинтез ксиланазы. Установлена взаимосвязь между образованием фермента и ростом культуры на среде, содержавшей в качестве единственного источника углерода ксилан. Россия, Ин-т биохимии и физиологии микроорганизмов РАН, Пущино

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ДИНАМИКА АКТИВНОСТИ
ЛОКАЛИЗАЦИЯ
CRYPTOCOCCUS PODZOLICUS
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
СОСТАВ

Доп.точки доступа:
Шубаков, А.А.; Михалева, Н.И.; Боев, А.В.; Окунев, О.Н.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 95.10-04В2.106

Bien, Malgorzata.
Cellulases and xylanase production by X-ray-induced mutants of Trichoderma viride M4-4 [Text] / Malgorzata Bien, Danuta Witkowska // Pol. J. Food and Nutr. Sci. - 1994. - Vol. 3, N 2. - P15-24 . - ISSN 1230-0322
Перевод заглавия: Продуцирование ксиланазы и целлюлазы мутантами Trichoderma viride М4-4, полученными в результате рентгеновского облучения
Аннотация: Пять новых мутантов получено при 2-стадийной УФ+ +рентгеновское излучение [P] мутации T. viride С-1. Отобранные мутанты испытывали на продуцирование целлюлазы и ксиланазы при погруженном культивировании в качалочных колбах в среде Saunders, содержащей 2% микрокристаллической целлюлозы, 2% сухой пульпы сахарной свеклы, 0,5% дрожжевого экстракта и 0,5% пшеничных зародышей. Активность биосинтеза целлюлазы и ксиланазы в культуральном фильтрате испытывали через различные интервалы культивирования. Мутанты, полученные после двустадийной мутации, проявляли значительно более высокую активность биосинтеза внеклеточных целлюлаз, чем исходный штамм, но их активность была такой же или ниже, чем у УФ-мутантов T. viride M4-4. Активность экстрацеллюлярной 'бета'-ксиланазы некоторых исследованных мутантов была выше в среднем на 40-155% по сравнению с исходным штаммом T. viride С-1 а также с УФ-мутантом штамма М4-4. Польша, Dep. of Biotechnol. and Food Microbiology, Agricultural. Univ., Wroslaw. Ил. 4. Библ. 19.

ГРНТИ	34.29.15

ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: TRICHODERMA VIRIDE (FUNGI)
КСИЛАНАЗА
ЦЕЛЛЮЛАЗА
СИНТЕЗ
МУТАНТЫ

Доп.точки доступа:
Witkowska, Danuta

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.10-04Б2.113

Production of endo-1,4-'бета'-glucanase and xylanase by Trichoderma reesei immobilized on polyurethane foam [Text] / Reetta Haapala [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 6. - P401-406 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Продукция эндо-1,4, 'бета'-глюканазы и ксиланазы [клетками культуры] Trichoderma reesei, иммобилизованными на полиуретановой пене
Аннотация: Endo-1,4-'бета'-glucanase and xylanase were produced by Trichoderma reesei immobilized on polyurethane foam using lactose as the main carbon source. The most porous carrier was found to be the best of those tested. The nitrogen source and KH[2]PO[4] concentration of the production medium had a marked effect on culture pH during the course of fermentation and, consequently, on xylanase activity. An increase in lactose concentration from 7 to 27 gll resulted in an increase in endoglucanase activity (max. 730 Ulml), xylanase activity (max. 3350 Ulml) and filter paper activity (max. 3.0 FPUlml). Финляндия, Lab. Biotechnol. and Food Eng., Helsinki Univ. Technol., FIN-02150 Espoo. Библ. 19

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЭНДО-1,4-'БЕТА'-ГЛЮКАНАЗА
КСИЛАНАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
TRICHODERMA REESEI
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ШТАММ-ПРОДУЦЕНТ
НОСИТЕЛИ ДЛЯ ИММОБИЛИЗАЦИИ
ПОЛИУРЕТАНОВАЯ ПЕНА

Доп.точки доступа:
Haapala, Reetta; Linko, Susan; Parkkinen, Elke; Suominen, Pirkko

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.34

Production of pectinase and xylanase by Aspergillus sojae and its effect on the qualitative improvement of jute fibre [Text] / S. H. Talukder [et al.] // Denpun kagaku = J. Starch and its Relat. Carbohydr. and Enzymes. - 1993. - Vol. 40, N 4. - P361-364 . - ISSN 0021-5406
Перевод заглавия: Продуцирование пектиназы и ксиланазы клетками Aspergillus sojae и их действие на качественное улучшение волокон джута
Аннотация: Внеклеточные ферменты полигалактуроназа, пектинлиаза и ксиланаза продуцируются клетками A. sojae, при их ферментации на отрубях пшеницы. Рост и продуцирование ферментов максимально при 50% влажности и 35'ГРАДУС'C. Препарат пектинолитических ферментов, выделенный из ферментированных отрубей, использован для улучшения обработки джута. Установлено, что обработанные этим препаратом волокна содержат меньшее количество гемицеллюлоз и пектина, чем контрольные волокна, что улучшает качество волокон. Бангладеш, Bangladesh Jute Res. Inst., Manik Mia Avenue, Dhaka-1207. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
КСИЛАНАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
ДЖУТ
ОБРАБОТКА
ASPERGILLUS SOJAE

Доп.точки доступа:
Talukder, S.H.; Ara, Chaman; Mohiuddin, Ghulam; Rahman, M.Siddiqur

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.245

Differential scanning calorimetric study of the thermal stability of xylanase from Streptomyces halstedii JM8 [Text] / Alberto Ruiz-Arribas [et al.] // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 46. - P13787-13791 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Изучение термической стабильности ксиланазы из Streptomyces halstedii JM8 дифференциальной сканирующей калориметрией
Аннотация: Методом высокочувствительной дифференциальной сканирующей микрокалориметрии при pH 3,0-9,0 исследовали термостабильность 45 кД- и 35 кД-ксиланаз (Кс). Кинетика термальной денатурации 45 кД-Кс обнаруживает три термодинамически независимых домена, а 35 кД-Кс, представляющая собой протеолитический фрагмент 45 кД-Кс (без C-концевой части), содержит только два таких домена, каждый из к-рых претерпевает 2-стадийную термическую денатурацию. Термодинамические параметры этих процессов не типичны для глобулярных белков, а указывают на необычную пространственную структуру доменов Кс с увеличением в 2 раза величин энтальпии и энтропии при т-ром развертывании этих белков, по сравнению с компактными глобулярными белками. Испания, Dep. Bioquim., Biol. Mol., fac. Biol., Univ., 37007 Salamanca. Библ. 28

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.25.99
Рубрики: КСИЛАНАЗА
СТАБИЛЬНОСТЬ
STREPTOMYCES HALSTEDII JM8

Доп.точки доступа:
Ruiz-Arribas, Alberto; Santamaria, Ramon I.; Zhadan, Galina G.; Villar, Enrique; Shnyrov, Valery L.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.150

Production of pectinase and xylanase by Aspergillus sojae and its effect on the qualitative improvement of jute fibre [Text] / S. H. Talukder [et al.] // Denpun kagaku = J. Starch and its Relat. Carbohydr. and Enzymes. - 1993. - Vol. 40, N 4. - P361-364 . - ISSN 0021-5406
Перевод заглавия: Продуцирование пектиназы и ксиланазы клетками Aspergillus sojae и их действие на качественное улучшение волокон джута
Аннотация: Внеклеточные ферменты полигалактуроназа, пектинлиаза и ксиланаза продуцируются клетками A. sojae, при их ферментации на отрубях пшеницы. Рост и продуцирование ферментов максимально при 50% влажности и 35'ГРАДУС'C. Препарат пектинолитических ферментов, выделенный из ферментированных отрубей, использован для улучшения обработки джута. Установлено, что обработанные этим препаратом волокна содержат меньшее количество гемицеллюлоз и пектина, чем контрольные волокна, что улучшает качество волокон. Бангладеш, Bangladesh Jute Res. Inst., Manik Mia Avenue, Dhaka-1207. Библ. 13

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПОЛИГАЛАКТУРОНАЗА
ПЕКТИНЛИАЗА
КСИЛАНАЗА
ПРОДУЦИРОВАНИЕ
ДЖУТ
ОБРАБОТКА
ASPERGILLUS SOJAE

Доп.точки доступа:
Talukder, S.H.; Ara, Chaman; Mohiuddin, Ghulam; Rahman, M.Siddiqur

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.01-04Б2.165

The structure and enzymatic mechanism of Bacillus circulans xylanase [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / Lawrence McIntosh [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P30 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Строение и энзиматический механизм ксиланазы Bacillus circulans
Аннотация: Для измерения величин рК для каталитического остатка глутаминовой к-ты в ксиланазе из B. circulans применили рН титрование ксиланазы, специфически меченной 'дельта'-{13}C-Glu, с помощью {13}C-ЯМР спектроскопии. Величина рК нуклеофильной Е78 боковой цепи равна 4,6, тогда как для главной каталитической к-ты Е172 она составила 6,7. В присутствии ингибитора - фторированной ксилобиозы, образующей ковалентную связь с Е78, величина рК для Е172 снижалась до 4,2. Таким образом величина рК каталитического остатка Glu циклически меняется в ходе гидролитической р-ции. Исследовали также структурные и электростатические факторы, влияющие на величину рК Glu в активном центре, а также на семь дополнительных остатков аспарагиновой к-ты в ксиланазе. Установили отнесение сигналов {1}H, {13}C и {15}N в ЯМР-спектрах белка с молекулярной массой 20,4 кД. Канада, Dep. Biochem and Chem. and the Protein Engin. Network of Centres of Excellence, Univ. of British Columbia, Vancouver, B. C., V6T 1Z3

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗА
СТРОЕНИЕ
ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР
BACILLUS CIRCULANS

Доп.точки доступа:
McIntosh, Lawrence; Plesniak, Leigh; Johnson, Philip; Withers, Stephen; Wakarchuk, Warren

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.94

Direct detection for 'бета'-xylanase on isoelectric focusing gels by using 2,3,5-triphenyltetrazolium chloride [Text] / SHigeki Yoshida [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1995. - Vol. 59, N 3. - P521-522 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Прямое определение 'бета'-ксиланазы в гелях для изоэлектрического фокусирования с помощью 2,3,5-трифенилтетразолия хлористого
Аннотация: Разработана методика прямого определения активности 'бета'-ксиланазы после ее изоэлектрического фокусирования в ПААГ. Методика основана на инкубации геля в течение 20 мин при т-ре 55'ГРАДУС'C и pH 5,7 с р-ром 4-O-метил-D-глюкано-D-ксилана, определении образовавшихся редуцирующих сахаров при пропитывании геля р-ром 2,3,5-трифенилтетразолия хлористого и последующем нагревании геля при 100'ГРАДУС'C в течение нескольких минут. Появление розово-красных полос на геле показывает наличие 'бета'-ксиланазы. Япония, Inst. Appl. Biochem., Univ. Tsukuba, 1-1-1 Tennodai, Tsukuba-shi, Ibaraki 305. Библ. 8

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: КСИЛАНАЗА 'БЕТА'-
ОПРЕДЕЛЕНИЕ В ГЕЛЯХ
ПОСЛЕ ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОГО ФОКУСИРОВАНИЯ
2,3,5-ТРИФЕНИЛТЕТРАЗОЛИЙ ХЛОРИСТЫЙ

Доп.точки доступа:
Yoshida, SHigeki; Kaneko, Satoshi; Matsuo, Noriki; Kusakabe, Isao

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 96.04-04И8.388

Amylase and xylanase supplementation and corresponding effects upon growth parameters of male turkey poults [Text] / C. W. Ritz [et al.] // Poultry Sci. - 1993. - Vol. 72, Suppl. 1. - P188 . - ISSN 0032-5791
Перевод заглавия: Влияние добавок амилазы и ксиланазы на параметры роста самцов-индюшат
Аннотация: Триста индюшат получали контрольный рацион без и с добавками амилазы или ксиналазы в возрасте 0-5 нед. Добавки амилазы значительно повышали эффективность кормления в первые 2 нед и значительно увеличивали прирост живой массы и потребление корма в остальные 3 нед. Добавки ксиланазы значительно снижали скорость роста в течение 5 нед

ГРНТИ	34.39.57

ВИНИТИ 341.39.57.93.17.47.39
Рубрики: СКОРОСТЬ РОСТА
КОРМЛЕНИЕ ИНДЕЕК
КСИЛАНАЗА
АМИЛАЗА
ЖИВАЯ МАССА

Доп.точки доступа:
Ritz, C.W.; Hulet, R.M.; Self, B.B.; Denbow, D.M.

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.136

Raj, K. Chandra
A cellulase-free xylanase from alkali-tolerant Aspergillus fischeri Fxn1 [Text] / K.Chandra Raj, T. S. Chandra // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P309-314 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ксиланаза из толерантного к щелочи штамма Aspergillus fischeri Exn1, свободная от целлюлазы
Аннотация: Описаны образование, характеристика и применение свободной от целлюлазы ксиланазы из толерантного к щелочам штамма Aspergillus fischeri Fxn1, выделенного из луковой шелухи. Активное накопление фермента отмечалось при выращивании гриба при т-ре 30'ГРАДУС'C и перемешивании (190 об./мин) на среде с ксилозой, ксиланом и пшеничными ростками. На среде с арабинозой, лактозой, мальтозой, целобиозой и глюкозой биосинтез фермента был слабым. На CM- и FP-целлюлозах наблюдалось полное отсутствие роста. Фермент имел оптимум действия при pH 6,0-6,5 и т-ре 60'ГРАДУС'C, был стабилен при pH 5-9,5 и т-ре ниже 55'ГРАДУС'C, его половина времени жизни при т-ре 50 и 55'ГРАДУС'C составляла 240 и 40 мин, соотв. Ксиланаза была использована для гидролиза бумажной пульпы при pH 9,0 и т-ре 40'ГРАДУС'C. Образование редуцирующих сахаров через 10 ч инкубации для 600 и 1000 ед. фермента/г пульпы составило, соотв. 70 и 80 мг/г пульпы. Индия, Dep. Chem., Biochem. Div. Indian Inst. Technol., Madras-600 036. Библ. 26

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗЫ
СВОБОДНАЯ ОТ ЦЕЛЛЮЛАЗЫ КСИЛАНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ASPERGILLUS FISHERI
ШТМАА FXN1

Доп.точки доступа:
Chandra, T.S.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.05-04Б2.93

Cesar, Tatjana.
Enzymatic properties of the xylanase preparation from Thermomyces lanuginosus [Text] : [Pap.] Annu. Meet. Croat. Biochem., Opatija, 14-15 Oct., 1994 / Tatjana Cesar, Vladimir Mrsa // Croat. chem. acta. - 1995. - Vol. 68, N 3. - P675-681 . - ISSN 0011-1643
Перевод заглавия: Энзиматические свойства препарата ксиланазы из Thermomyces lanuginosus
Аннотация: Исследовали свойства препарата ксиланазы, полученного погруженной ферментацией Th. lanuginosus, образца коммерческого препарата ксиланазы, полученного из "Krka" p. o., Novo Mesto Slovenia. ЭФ в ПААГ с ДДС Na показал, что препарат не содержал других белков. Фермент обладал наиболее высокой активностью при pH близком к 7,0 и т-ре 60-70'ГРАДУС'С. Фермент стабилен в течение 96 час при pH 5,0-9,0 и т-рах до 60'ГРАДУС'С. Дитиобис-2-нитробензойная к-та, п-гидроксимеркурибанзоат и Hg{2+}-ионы полностью ингибировали активность фермента. Ионы Mn{2+}, Fe{2+} и 'бета'-меркаптоэтанол повышали активность ксиланазы. Хорватия, Lab. Biochem., Fac. Food Technol. and Biotechnol., Univ. Zagreb., HR-10000 Zagreb. Библ. 24

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: КСИЛАНАЗА
СВОЙСТВА
THERMOMYCES LANUGINOSIS

Доп.точки доступа:
Mrsa, Vladimir

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска