СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОДОН УГА<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.02-04Б2.241

Suppmann, Sabine.
Dynamics and efficiency in vivo of UGA-directed selenocysteine insertion at the ribosome [Text] / Sabine Suppmann, Britt Persson, August Bock // EMBO Journal. - 1999. - Vol. 18, N 8. - P2284-2293 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Динамика и эффективность in vivo направляемого УГА включения селеноцистеина на рибосоме
Аннотация: Кинетика и эффективность декодирования триплета УГА селеноцистеином (I) в мРНК бактериального селенопротеина изучены in vivo. Слияние gst-lacZ, в к-ром между 2 репортерами встроен элемент SECIM гена fdhF, дает эффективность считывания УГА, равную 4-5%. Гиперпродукция аппарата встраивания I повышает ее до 7-10%. Такая низкая эффективность вызвана терминацией на УГА, а не барьерами для трансляции на SECIM. При замене кодона УГА на УЦА и использовании тРНК{sec} (II) с антикодоном УГА, конкурирующей с серил-тРНК{сер1} за этот кодон, I включается в 7% синтезированного белка. Конкуренция неродственного комплекса SelB (III) - II c EF-Tu (IV) за смысловой кодон не вызывает заметных эффектов. Если же III-II конкурирует с опосредованной IV нонсенс-супрессией УГА тРНК Su7, нонсенс-мутация УГА сильно мешает супрессии. Кинетика индукции синтеза 'бета'-галактозидазы слиянием генов fdhF'-lacZ в отсутствие или в присутствии III и/или элемента SECIM обнаружила трансляц. паузу в случае слияния, содержащего SECIM. Это показало, что декодирование УГА является неэффективным процессом и что использование третьего измерения мРНК для аккомодации дополнительной аминок-ты сопровождается значительными колич. и кинетич. потерями. Швеция, Dep. Microbiol., Umea Univ., S-90187 Umea. Библ. 52

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ТРАНСЛЯЦИЯ
МРНК
КОДОН УГА
СЕЛЕНОЦИСТЕИН
ВКЛЮЧЕНИЕ
БЕЛОК
ДИНАМИКА
ЭФФЕКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Persson, Britt; Bock, August

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.08-04Б2.357

Zinoni, F.
Features of the formate dehydrogenase mRNA necessary for decoding of the UGA codon as selenocysteine [Text] / F. Zinoni, J. Heider, A. Bock // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 12. - P4660-4664 . - ISSN 0227-8424
Перевод заглавия: Признаки мРНК формиатдегидрогеназы, необходимые для декодирования кодона УГА как селеноцистеина
Аннотация: Ген fdhF субъединицы формиатдегидрогеназы Н (I) Escherichia coli содержит кодон УГА, кодирующий остаток селеноцистеина (II) в положении 140. Изучен механизм дискриминации этого "смыслового" кодона УГА от терминирующих кодонов УГА. Сконструированы укороченные с 3'-конца варианты гена fdhK и их слияния с репортерским геном lacZ. Эффективное считывание УГА и образование активной 'бета'-галактозидазы требуют присутствия в мРНК fdhF по меньшей мере 40 нуклеотидов с 3'-стороны от УГА. Делеции, затрагивающие расположенную за УГА шпильку, понижают трансляцию УГА. Вероятно, такие же вторичные структуры образуются и в мРНК других селенопротеинов. Синтезирована кассета, вызывающая встраивание II. Она и различные участки гена fdhF встроены в ген lacZ. Показано, что 5'-фланговые участки fdhF не требуются для включения II, но могут модулирвоать эффективность трансляции. Трансляция кодона УГА происходит с высокой точностью и не зависит от рибосомных мутаций, влияющих на коррекцию, и от супрессии продуктом гена sup-9. Библ. 29. ФРГ, Lestnhl fur Mikrobiol. der Univ. Munchen, D-8000 Mnuchen 19.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ШТАММ МС 4100
ТРАНСЛЯЦИЯ
КОДОН УГА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ СЧИТЫВАНИЯ
МРНС ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ
СВОЙСТВА
ДЕЛЕЦИИ ГЕНА ФОРМИАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ IDHF

Доп.точки доступа:
Heider, J.; Bock, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.445

Garcia, Gregory E.
Selenoprotein A component of the glycine reductase complex from Clostridium purinolycum: Nucleotide sequence of the gene shows that selenocysteine is encoded by UGA [Text] / Gregory E. Garcia, Thressa C. Stadtman // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 6. - P2093-2098 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Селенопротеин А - компонент комплекса глицинредуктазы Clostridium purinolyticum: нуклеотидная последовательность гена свидетельствует о том, что селеноцистеин кодируется УГА
Аннотация: Из Clostridium purinolyticum выделен ген, кодирующий селенопротеин А - компонент глицинредуктазы. Определена нуклеотидная последовательность данного гена. Внутри рамки считывания обнаружен терминирующий кодон (ТГА) в сайте 127, к-рый соответствует селеноцистеиновому остатку в продукте гена. По-видимому, специфич. встраивание селеноцистеина происходит в кодоне УГА. Рассматривается механизм включения селеноцистенина и влияние первич. и вторич. структуры мРНК на этот процесс. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 26. США, Lab. of Biochemistry, Nat. Heart, Lung, and Blood Inst., Nat. Inst. of Health, Bethesda, Maryland 20892.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: CLOSTRIDIUM PURINOLYTICUM (BACT.)
ГЕНЫ
ГЕН СЕЛЕНОПРОТЕИНА А
НУКЛЕОТИДНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ
СЕЛЕНОПРОТЕИН А
ГЛИЦИНРЕДУКТАЗА
СИНТЕЗ
СЕЛЕНОЦИСТЕИН
ВКЛЮЧЕНИЕ
КОДОН УГА

Доп.точки доступа:
Stadtman, Thressa C.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.481

UGA can be decoded as tryptophan at low efficiency in Bacillus subtilis [Text] / P. S. Lovett [et al.] // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 5. - P1810-1812 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: УГА может быть декодирован с низкой эффективностью как триптофан в клетках Bacillus subtilis
Аннотация: Изучали механизмы считывания опал-кодона (УГА) терминирующего трансляцию в Bacillus subtilis. Основанием для такого исследования послужило то обстоятельство, что в B. subtilis обнаруживаются амбер- и охра-мутации, но не обнаруживаются опал-мутации. Исходя из этого, высказывались предположения, что у B. subtilis опал-кодон, хотя и с низкой эффективностью, но может считываться как какая-то аминокислота. В данной работе в состав репортерного гена (гена хлорамфениколацетилтрансферазы) вводили триплеты УГА. Обнаружено, что такие замены не приводят к утрате клетками устойчивости к хлорамфениколу, т. е. не выключают полностью синтеза фермента. В дальнейших опытах по секвенированию синтезированного в таких условиях фермента показано, что кодон УГА с эффективностью 6% считывается в клетках B. subtilis как кодон триптофана (УГГ). Библ. 18. США, Dep. of Biol. Sci, Univ. of Marylana-Baltimore County, Catonsville, MA 21228-5398.

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ШТАММ 168(BR151)
КОДОНЫ
КОДОН УГА
ДЕКОДИРОВАНИЕ
КОДОН ТРИПТОФАНА
СЛИТЫЕ ГЕНЫ

Доп.точки доступа:
Lovett, P.S.; Ambulos, N.P.(Jr.); Mulbry, W.; Noguchi, N.; Rogers, E.J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска