СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.149

Jacobson, Gary R.
Structural and functional domains of the mannitol-specific enzyme II of the E. coli phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system [Text] / Gary R. Jacobson, Megan M. Stephan // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P25-34 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Структурные и фунциональные домены маннитолспецифичного фермента II фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системы Escherichia coli
Аннотация: Обзор. Маннитолспецифичный фермент II (EII{m}{t}{l} или маннитолпермеаза) из E. coli входит в состав фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС), осуществляющей согласованную транслокацию и фосфорилирование маннита в Кл. Очищ. EII{m}{t}{l} состоит из субъединиц с Mr 60-65 кД и катализирует фосфорилирование D-маннита в присутствии ФЕП, фермента EI и HPr, а также обменную р-цию маннит: маннитол-1-фосфат. Индуцибельный ген mtlA, кодирующий EII{m}{t}{l}, был клонирован и секвенирован. EII{m}{t}{l} состоит из 637 аминокислотных остатков, его N-концевая половина очень гидрофобна и может пересекать мембрану по крайней мере 7 раз, тогда как C-концевая часть гидрофильна и расположена на цитоплазматической поверхности мембраны. Эти два домена структурно независимы, т. к. между ними мало нековалентных взаимодействий, однако функциональная взаимосвязь между ними необходима для транспорта и фосфорилирования маннита. В работах последних лет показано, что N-концевой домен вовлечен в присоединение и перенос маннита через мембрану, тогда как C-концевой домен осуществляет функцию фосфорилирования. Рассмотрена возможная роль взаимодействия субъединиц EII{m}{t}{l} в эффективности его функционирования. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 31. США, Dep. of Biol., Boston Univ. Boston, MA 02215.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
МАННИТ
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН MTLA
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31

Доп.точки доступа:
Stephan, Megan M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.151

Peterkofsky, Alan.
Regulation of Escherichia coli adenylate cyclase activity by the phosphoenolpyruvate: sugar phosphotransferase system [Text] / Alan Peterkofsky, Ingrid Svenson, Niranjana Amin // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P103-108 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляция активности аденилатциклазы из Escherichia coli фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазной системой
Аннотация: Обзор. Аденилатциклаза (АЦ) из E. coli является объектом сложного регуляторного механизма, в к-ром участвуют система транспорта сахаров, известная как фосфоенолпируват: сахар-фосфотрансферазная система (ФТС), и неорг. фосфат. При добавлении глюкозы к суспензии Кл E. coli происходит временное снижение внутриклеточной конц-ии циклического АМФ, а после исчерпания глюкозы уровень цАМФ возвращается к первоначальному. Белки ФТС м. б. как в фосфорилированной, так и дефосфорилированной форме, причем зависимая от неорг. фосфата (активатор АЦ) стимуляция активности АЦ требует фосфорилированного белка III {l}{c}. Дефосфорилированный белок III{l}{c} промотирует ингибирование активности АЦ. В соответствии с рабочей моделью регуляции активности АЦ, белки ФТС (фермент I, HPr и III {l}{c}) взаимодействуют друг с другом, образуя функциональный комплекс, к-рый располагается на цитоплазматической мембране в районе специфических переносчиков (EII{l}{c}) для сахара. В отсутствие транспортируемых сахаров, белки, образующие комплекс, фосфорилированы, а внутриклеточные уровни фосфата настолько высоки, что этот ион взаимодействует с белком III{l}{c}. При таких условиях активность АЦ высока. В присутствии транспортируемого сахара белки ФТС переходят в дефосфорилированное состояние, внутриклеточные уровни неорг. фосфата снижаются настолько, что он не взаимодействует с комплексом белков ФТС. В этих условиях активность АЦ снижается. Ил. 4. Табл. 2. Библ. 21. США, Lab. of Biochem. Genetics, Nat. Heart, Lung and Blood Inst., Nat. Inst. of Health, Bethesda, MD 20892.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

Доп.точки доступа:
Svenson, Ingrid; Amin, Niranjana

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.152

Fructose-specific phosphoenolpyruvate dependent phosphotransferase system of Escherichia coli: its alterations and adenylate cyclase activity [Text] / V. N. Gershanovitch [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P125-133 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Фруктозоспецифичная фосфоенолпируватзависимая фосфотрансферазная система у Escherichia coli: ее изменения и аденилатциклазная активность
Аннотация: Специфичная к фруктозе, фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая фосфотрансферазная система (ФТС) у E. coli кодируется несколькими генами, образующими регулон fru. Струтурные гены fruA, B, F и К кодируют специфичный к фруктозе фермент II (EII{f}{r}{y}), специфичный к фруктозе фермент III (EIII{f}{r}{y}), белок FPr (псевдо-HPr) и фруктозо-1-фосфаткиназу соответственно. Используя генные слияния fru-lacZ, исследовали базовые уровни белков fru-регулона, а также влияние мутаций в структурных генах fru на активность аденилатциклазы (АЦ). Показано, что мутационное повреждение или его делеция приводят к снижению активности АЦ. Кроме того, мутации, влияющие на активность EII{f}{r}{y}, а также снижали активность АЦ. Восстановление активности АЦ происходило после введения в мутантные штаммы плазмид, несущих гены fruAB. Все указанные эффекты наблюдались у Кл, выращенных на средах без фруктозы, однако в этих условиях базовые уровни ферментов fru-регулона были довольно высоки. Экспрессия гена fruB была намного более высокой, чем экспрессия генов fruA и fruK (в 10 и 5 раз соответственно). В Кл, индуцированных фруктозой, уровень EIII{f}{r}{y} был наиболее высоким по сравнению с продуктами генов fruK и fruA. Глюкоза не стимулировала экспрессию гена fruB. Низкий уровень опосредованной фруктозой индукции генов fruA и fruB (в 2-3 раза) вызывал, однако, существенное повышение активности этих белков, т. к. скорость накопления фруктозы увеличивалась в среднем на порядок величины. Амплификация генов fru не приводила к увеличению скорости транспорта в зависимости от дозы генов. Т. обр., скорость транспорта фруктозы зависит только от активности включеного в мембрану EII{f}{r}{y} и не зависит от избытка EIII{f}{r}{y} и FPr. Табл. 5. Библ. 28. СССР, Ин-т Эпидемиол. и микробиол. им. Н. Ф. Гамалеи АМН СССР, Москва 123098.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
СПЕЦИФИЧНОСТЬ К ФРУКТОЗЕ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
ГЕНЫ
FRUA
ГЕН B
ГЕН F
ГЕНК
АДЕНИЛАТЦИКЛАЗА
АКТИВНОСТЬ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Gershanovitch, V.N.; Bolshakova, T.N.; Molchanova, M.L.; Umyarov, A.M.; Dobrynina, O.Yu.; Grigorenko, Yu.A.; Erlagaeva, R.S.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.153

Reizer, Jonathan.
Regulation of sugar uptake and efflux in Gram-positive bacteria [Text] / Jonathan Reizer // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P149-156 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляция поглощения и выхода сахаров у грамположительных бактерий
Аннотация: Обзор. Рассмотрены наиболее существенные аспекты регуляции транспорта углеводов через фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимую фосфотрансферазную систему (ФТС) у грамположительных бактерий и последствия этих регуляторных механизмов для физиологии бактерий. Исследования, начавшиеся с открытия явления выброса индуктора у Streptococcus pyogenes, привели к открытию АТФ-зависимой протеинкиназы, к-рая фосфорилирует белок HPr по остатку серина-46. В последующих работах HPr и его АТФ-зависимая (но не ФЕП-зависимая) фосфорилирующая система была обнаружена у гетероферментативных молочнокислых бактерий. С использованием методов сайт-мутагенеза у HPr из Bacillus subtilis установлено физиологическое значение HPr-киназной системы in vivo, к-рое заключается в том, что введение отрицательного заряда в остаток аминокислоты-46 вызывает ингибирование функции ФТС. Проведено сравнительное исследование аминокислотных последовательностей белков HPr из грамположительных и грамотрицательных микроорганизмов. Ил. 2. Табл. 2. Библ. 21. США, Department of Biology, University of California, La Jolla, CA.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
МУТАГЕНЕЗ САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 21

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.154

Deutscher, Josef.
Regulatory functions of the phosphocarrier protein HPr of the phosphoenol pyruvate-dependent phosphortransferase system in Gram-positive bacteria [Text] / Josef Deutscher, Gina Sossna, Genevieve Gonzy-Treboul // FEMS Microbiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P167-174 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Регуляторные функции фосфопереносящего белка HPr фосфоенолпируватзависимой фосфотрансферазной системы у грамположительных бактерий
Аннотация: Обзор. В ходе функционирования фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимой фосфотрансферазной системы (ФТС) у грамположительных бактерий фосфатная группа переносится с ФЕП на транспортируемый сахар через ферменты EI, HPr, EII и EIII. ФЕП является субстратом для EI, но помимо этого, вовлечен в регуляцию поглощения сахаров через механизм "выброса индуктора". В этом механизме важную роль играет АТФ-зависимое фосфорилирование HPr по остатку серина-46, что приводит к ингибированию катализируемой EI р-ции фосфорилирования HPr по остатку гистидна на три порядка величины. Фосфатная группа, присоединенная к HPr через серин, не м. б. использована для поглощения сахаров через ФТС. Активность АТФ-зависимых HPr-киназ стимулируется интермедиатами гликолиза, в т. ч. фруктозо-1,6-дифосфатом (ФДФ), и ингибируется фосфатом. Напротив, фосфосерил-HPr-фосфатаза, образующая свободный HPr, стимулируется высокими конц-иями фосфата. Транспорт сахаров в Кл и их деградация приводят к быстрому увеличению конц-ии ФДФ и снижению конц-ии фосфата. ФДФ стимулирует HPr-киназу, и образование фосфосерилHPr снижает скорость транспорта сахаров. Одновременно ФДФ стимулирует пируваткиназу, увеличивая синтез АТФ и снижая пул ФЕП. Такая регуляция активностей HPr-киназы, пируваткиназы и фосфосерил-HPr-фосфатазы приводит к соответствию между скоростями транспорта сахаров через ФТС и их усвоением. Для регуляции процесса выброса индуктора постулировано существование сахаро-6-фосфат-фосфатазы/киназы, стимулируемой ФДФ в направлении фосфатазной р-ции. Поглощение сахаров через ФТС ингибирует транспорт глицерина. Эта регуляция осуществляется путем обратимого фосфорилирования дигидроксиацетон/ /глицерол-киназы фосфорилированными по гистидину белком HPr. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 27. ФРГ, Max-Planck-Inst. fur Systemphysiologie, Rheinlanddamm 201, D-4600 Dortmund.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
АТФ-ЗАВИСИМОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
FI
EII
EIII
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
САХАРА
ГРАМПОЛОЖИТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 27
ВЫБРОС ИНДУКТОРА

Доп.точки доступа:
Sossna, Gina; Gonzy-Treboul, Genevieve

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.12-04Б2.156

Kornberg, Hans L.
Fructose uptake by Escherichia coli - "the odd man out" of the phosphotransferase system [Text] / Hans L. Kornberg, Trevor I. Prior // FEMS Micrrobiol. Rev. - 1989. - Vol. 63, N 1-2. - P193-200 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Поглощение фруктозы Escherichia coli - "выбор одного из нескольких возможных" у фосфотрансферазной системы
Аннотация: Обзор. Фосфоенолпируват (ФЕП)-зависимая фосфотранссферазная система (ФТС) для фруктозы (I) обладает у E. coli рядом особенностей, не свойственных ФТС для др. гексоз и гекситолов. Так, фосфопереносящий белок HPr не играет существенной роли в доминирующем пути фосфорилирования I у E. coli и Salmonella typhimurium. Белок FPr, к-рый осуществляет перенос фосфата от фосфорилированного фермента EI на I, кодируется геном fruH, к-рый является частью того же оперона, куда входит и ген fruA, кодирующий специфичный к I фермент EII{f}{r}{u}. Белок FPr, специфичный к I, представляет собой домен (Mr 'ЭКВИВ'8 кД) более крупного (Mr 40 кД) белка, имеющего активность фермента EIII{f}{r}{u}. Регуляторный ген fruR отдален на хромосоме от гена, кодирующего EII{f}{r}{u} и др. генов фруктозного оперона. Фермент EII{f}{r}{u} по структуре существенно отличается от всех др. известных EII тем, что его С-половина (а не N-половина, как у др. EII) многократно пронизывает мембрану. Обнаружена лишь очень небольшая степень гомологии аминокислотной последовательности EII{f}{r}{u} и соотв. последовательностей др. EII; исключение составляет область, содержащая гистидин-381, к-рый участвует в переносе фосфатной группы. Рассмотрены возможные механизмы регуляции специфичности ФТС к разным углеводам. Известно, что глюкоза и ее неметаболизируемые аналоги ингибируют у E. coli поглощение многих сахаров, в т. ч. I. Лишь при сверхэкспрессии генов фруктозного оперона, к-рая наблюдается у fruR-мутантов, I утилизируется преимущественно по сравнению с глюкозой. Др. уровнем регуляции специфичности ФТС является конкуренция за фосфат из ФЕП. Как показано, конц-ия ФЕП существенно влияет на скорости поглощения разных сахаров через ФТС. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 39. Великобритания, Dep. of Biochem., Univ. of Cambridge, Cambridge CB2 1QW.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ
ЗАВИСИМОСТЬ ОТ ФОСФОЕНОЛПИРУВАТА
БЕЛКИ
БЕЛОК HPR
ФРУКТОЗА
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ГЕНЫ
ГЕН FRU H
ГЕН FRU A
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Prior, Trevor I.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска