СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ДОМЕН IIA<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 98.03-04Я6.24

The use of coupling constants in structure refinement of peptides and proteins [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / Horst Kessler [et al.] // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P19 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Использование констант взаимодействия в уточнении структуры пептидов и белков
Аннотация: Обсуждены методы ЯМР для получения гомо- и гетероядерных констант спин-спинового взаимодействия в пептидах и белках. На примере домена IIA переносчика маннозы (M[r]'ЭКВИВ'31 кД) продемонстрировано применение трехрезонансных экспериментов для значительного улучшения разрешения сигналов обмениваемых атомов. Рассмотрены примеры использования значений КССВ для уточнения ограничений на внутримолекулярные расстояния методами дистанционной геометрии и молекулярной динамики. Германия, Inst. Org. Chem., Biochem., Techn. Univ. Munich, D-85747 Garching

ГРНТИ	34.19.05

ВИНИТИ 341.19.05.99
Рубрики: ПЕРЕНОСЧИК МАННОЗЫ
ДОМЕН IIA
СТРУКТУРА
ЯМР
КОНСТАНТЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

Доп.точки доступа:
Kessler, Horst; Eberstadt, Matthias; Gemmecker, Gerd; Grdadolnik, Simona Golic; Jahnke, Wolfgang; Mierke, Dale F.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.04-04Б2.272

Gunnewijk, Marga G. W.
Phosphorylation and functional properties of the IIA domain of the lactose transport protein of Streptococcus thermophilus [Text] / Marga G. W. Gunnewijk, Pieter W. Postma, Bert Poolman // J. Bacteriol. - 1999. - Vol. 181, N 2. - P632-641 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Фосфорилирование и функциональные свойства домена IIA белка транспорта лактозы Streptococcus thermophilus
Аннотация: Белок LacS (I) симпорта лактоза-H{+} Streptococcus thermoplilus имеет на C-конце регуляторный домен IIA{LacS}(II), гомологичный белкам фосфотрансферазных систем (ФТС) транспорта углеводов. Фрагмент гена lacS, кодирующий II, экспрессировали в Escherichia coli и выделили очищенный II. II не восстанавливает транспорт глюкозы (III) у мутантов E. coli, дефектных по белку II{Glc}(IV) ФТС. Это согласуется с очень низкой скоростью фосфорилирования II фосфорилированной формой белка HPr'ЭКВИВ'P (V'ЭКВИВ'P) из E. coli. С V'ЭКВИВ'P из S. thermophilus скорость фосфорилирования II повышается в 10 раз, но остается в 10{4} раз меньше, чем скорость переноса фосфатной группы между IV и V'ЭКВИВ'P из E. coli. Это показало, что домен II в I не участвует в быстром переносе фосфатных групп. Сконструирован мутант II с двойной заменой I548E/G556D (IIA), к-рая должна повысить скорость фосфорилирования. Действительно, скорость фосфорилирования IIA повысилась в 10 раз и стала одинаковой с V'ЭКВИВ'P из S. thermophilus, E. coli и Bacillus subtilis. Однако повышение скорости переноса фосфатной группы у IIA оказалось недостаточной для комплементации мутаций по IV в зависящем от ФТС транспорте III у E. coli. Показано, что нефосфорилированные II и IIA заменяют IV в др. ф-ции: они ингибируют глицерокиназу. Нидерланды, Dep. Microbiol., Groningen Biomol Sci. and Biotechol. Inst., Univ. Groningen, 9751NN Haren. Библ. 41

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: САХАРА
ЛАКТОЗА
ТРАНСПОРТ
БЕЛОК
БЕЛОК ТРАНСПОРТА ЛАКТОЗЫ
СТРУКТУРА
ДОМЕН IIA
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФУНКЦИЯ
STREPTOCOCCUS THERMOPHILUS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Postma, Pieter W.; Poolman, Bert

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.09-04Б2.116

Low resolution solution structure of the Bacillus subtilis glucose permease IIA domain derived from heteronuclear three-dimensional NMR spectroscopy [Text] / Wayne J. Fairbrother [et al.] // FEBS Lett. - 1992. - Vol. 296, N 2. - P148- 152 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Выяснение с низким разрешением структуры домена IIА глюкозопермеазы из Bacillus subtilis по данным гетероядерной трехмерной ЯМР-спектроскопии
Аннотация: С помощью трехмерной спектроскопии {1}{5}N- и {1}{3}C-ЯМР определена с низким разрешением структура домена IIA глюкозопермеазы, входящей в состав фосфоенопируватзависимой сахарфосфотрансферазной системы у Bacillus subtilis. Белок составлен из 13 'бета'-цепей, образующих антипараллельный 'бета'-цилиндр. Конформации петлевых р-нов между 'бета'-цепями определены с меньшей достоверностью. Хотя представленная структура IIA-домена не отличается высокой точностью, она достаточна для локализации активного центра и получения пространственной информации о функционально важных остатках. Ил. 2. Табл. 3. Библ. 33. США, (Wright P. E.), Dep. of Molec. Biol., The Scripps Res. Inst., La Jolla, CA 92037.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗОПЕРМЕАЗА
ДОМЕН IIA
СТРУКТУРА
САХАРФОСФОТРАНСФЕРАЗНАЯ СИСТЕМА
BACILLUS SUBTILIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fairbrother, Wayne J.; Gippert, Garry P.; Reizer, Jonathan; Saier, Milton H.(Jr.); Wright, Peter E.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска