Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ДНК ОДНОЦЕПОЧЕЧНАЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.07-04Б2.37

    Tomko, Eric J.

    Single-stranded DNA translocation of E. coli UvrD monomer is tightly coupled to ATP hydrolysis [Text] / Eric J. Tomko, Christopher J. Fischer, Timothy M. Lohman // J. Mol. Biol. - 2012. - Vol. 418, N 1-2. - P32-46 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Перенос одноцепочечной ДНК мономером UvrD у E. coli тесно сопряжен с гидролизом АТФ
Аннотация: Белок UvrD Escherichia coli является хеликазой/транслоказой, к-рая участвует во многих реакциях, связанных с репарацией ДНК. Оказалось, что in vitro мономер UvrD может служить эффективной транслоказой для одноцепочечной ДНК (ssDNA), но не может раскручивать двойную спираль. С помощью определения тразиентной кинетики реакции изучен процесс транслокации ssDNA, осуществляемый белком UvrD, при различ. конц-иях АТФ (10-50 'мю'M). Показано, что на перенос 1 основания расходуется 1 молекула АТФ, шаг переноса составляет 4-5 нуклеотидов, после чего происходит небольшая пауза, и это наблюдается про конц-иях АТФ от 500 до 50 'мю'M. При более низких конц-иях АТФ шаг переноса составляет примерно 7 нуклеотидов. После каждого шага происходит короткая остановка фермента и гидролиз небольшого кол-ва АТФ, не используемого в реакции. Получ. рез-ты доказывают тесное сопряжение транслокации ДНК с гидролизом АТФ. США (Lohman T.M.) Dep. of Biochem. and Mol. Biophys., Washington Univ. School of Med., 660 South Euclid av., Box 8231, St. Louis, MO 63110-1093. Библ. 43
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.02
Рубрики: ДНК ОДНОЦЕПОЧЕЧНАЯ
ПЕРЕНОС

МОНОМЕР UVRD

ТРАНСЛОКАЗА

СОПРЯЖЕНИЕ

ГИДРОЛИЗ

АТФ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Fischer, Christopher J.; Lohman, Timothy M.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.07-04Б2.248

   

    RPA facilitates telomerase activity at chromosome ends in budding and fission yeasts [Text] / Pierre Luciano [et al.] // EMBO Journal. - 2012. - Vol. 31, N 8. - P2034-2046 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: [Белок] RPA усиливает теломеразную активность на концах хромосомы у почкующихся и делящихся дрожжей
Аннотация: У Saccharomyces cerevisiae теломеразный комплекс связывается с концами хромосомы и активируется в поздней S-фазе в процессе, сопряженном с прогрессированием репликационной вилки. Показано, что репликационный белок А (RPA), связывающийся с одноцепочечной ДНК, при репликации теломеры прикрепляется к 2 дочерним теломерам, но только его связывание с теломерой ведущей нити зависит от комплекса MRX (Mre11/Rad50/Xrs2). Далее показано, что белок RPA специфически соосаждается с белками yKu, Cdc13 и теломеразой. Взаимодействие белков RPA и теломеразы опосредуется как белком yKu, так и субъединицей теломеразы Est1. Мутация в гене Rfa1, влияющая на взаимодействие RPA с белком yKu и теломеразой, мнижает наблюдаемое у двойного мутанта rif1'ДЕЛЬТА', rif2'ДЕЛЬТА' резкое увеличение длины теломеры. Наконец, показано, что связь белка RPA и теломеразы и фукнции этого комплекса аналогичны и у Schizosaccharomyces pombe. Так что и у почкующихся, и у делящихся дрожжей белок RPA прямо усиливает теломеразную активность на концах хромосомы. Франция, (Geli V.) Marseille Cancer Res. Center CRCM, U1068 Inserm, UMR 7258 CNRS, Aix-Marseille Univ., Inst. Paoli-Calmettes, Marseille F-13009
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.19.03
Рубрики: РЕПЛИКАТИВНЫЙ БЕЛОК
БЕЛОК А

СВЯЗЫВАНИЕ

ДНК ОДНОЦЕПОЧЕЧНАЯ

ТЕЛОМЕРА

РЕПЛИКАЦИЯ

СООСАЖДЕНИЕ

БЕЛОК А

БЕЛОК YKU

БЕЛОК CDC13

ТЕПЛОМЕРАЗА

ПОЧКУЮЩИЕСЯ ДРОЖЖИ

ДЕЛЯЩИЕСЯ ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Luciano, Pierre; Coulon, Stephane; Faure, Virginie; Corda, Yves; Bos, Julia; Brill, Steven J.; Simone, Marie-Noelle; Geli, Vincent


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)