Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГУАНОЗИНДИФОСФАТАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.01-04Я6.236

    Berninsone, Patricia.

    The golgi cuanosine diphosphatase is required for transport of GDP-mannose into the lumen of Saccharomyces cerevisiae Golgi vesicles [Text] / Patricia Berninsone, Juan J. Miret, Carlos B. Hirschberg // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 1. - P207-211 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гуанозиндифосфатаза Гольджи необходима для транспорта ГДФ-маннозы в полость везикул Гольджи Saccharomyces cerevisiae
Аннотация: Начальная скорость входа ГДФ-маннозы в везикулы Гольджи из gdaI-мутантов была в 5 раз ниже, чем в клетках S.cerevisiae дикого типа. Т. к. конц-ция ГДФ внутри везикул была недостаточной для ингибирования маннозилтрансферазы, полости и везикулы мутантов не синтезировали маннобелки, сделан вывод о том, что уменьшенное содержание ГДФ-маннозы в мутантах связано с изменением в маннозилирования макромолекул. Библ. 20. США, Dep. Bioсhem and Mol. Biol. Univ. Massachusetts Med. Cent. Worcester, Massachusetts 01655
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: ГУАНОЗИНДИФОСФАТАЗА
ПОТРЕБНОСТЬ

ТРАНСПОРТ ГДФ-МАННОЗЫ

ГОЛЬДЖИ ВЕЗИКУЛЫ

ДРОЖЖИ


Доп.точки доступа:
Miret, Juan J.; Hirschberg, Carlos B.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.139

   

    Topography of glycosylation in yeast: Characterization of GDP mannose transport and lumenal guanosine diphosphatase activities in Golgi-like vesicles [Text] / C. Abeijon [et al.] // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 1989. - Vol. 86, N 18. - P6935-6939 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Топография процесса гликозилирования в клетках дрожжей: характеристика активностей системы транспорта ГДФ-маннозы и люменальной гуанозиндифосфатазы в Гольджи-подобных везикулах
Аннотация: Изучали локализацию процесса гликозилирования белков в клетках дрожжей. С этой целью из сферопластов дрожжей с помощью дифференциального центрифугирования и центрифугирования в градиенте сахарозы выделяли фракцию т. н. Гольджи-подобных везикул. Опытами с использованием таких везикул показано, что они содержат систему транспорта ГДФ-маннозы в везикулы и ГДФазную активность. Обе эти активности играют ключевую роль в цикле переноса маннозных групп на белки при формировании гликопротеинов в аппарате Гольджи высших эукариотов. Показано, что в этих везикулах содержится и активность 'альфа'1,2-маннозилтрансферазы - еще одного фермента характерного для аппарата Гольджи.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.11
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
БЕЛКИ

ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ

МЕХАНИЗМ

ГОЛЬДЖИ КОМПЛЕКС

ВЫСШИЕ ЭУКАРИОТЫ

ДРОЖЖИ

СТРУКТУРА

СРАВНЕНИЕ

ФЕРМЕНТЫ

ЛЮМИНАЛЬНАЯ ГУАНОЗИНДИФОСФАТАЗА

ТРАНСПОРТ

ХАРАКТЕРИСТИКА


Доп.точки доступа:
Abeijon, C.; Orlean, P.; Robbins, P.W.; Hirschberg, C.B.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.04-04Б2.199

   

    A guanosine diphosphatase enriched in Golgi vesicles of Saccharomyces cerevisiae. Purification and characterization [Text] / Ken Yanagisawa [et al.] // J. Biol. Chem. - 1990. - Vol. 265, N 31. - P19351-19355 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Гуанозиндифосфатаза, накапливающаяся в везикулах комплекса Гольджи Saccharomyces cerevisiae. Очистка и характеристика
Аннотация: Очистили и охарактеризовали гуанозиндифосфатазу из комплекса Гольджи пекарских дрожжей, предположительно катализирующую превращение ГДФ, образующегося при маннозилировании белков, в ГМФ, к-рый возвращается в цитозоль. Процедура очистки включает обработку фракции, содержащей мембраны комплекса Гольджи, Тритоном Х-100, хроматографию на конканавалин А-Сефарозе, 2 стадии ВЭЖХ, обработку фракций, содержащих гуанозиндифосфатазу, эндогликозидазой Н, после чего очистка завершается еще двумя стадиями ВЭЖХ. Мол. масса дегликозилированной гуанозиндифосфатазы равна 47 кД, она высокоспецифична к ГДФ, максимальная активность проявляется в присутствии Са{2}{+} при рН 7,4-8,2. Величина К для ГДФ равна 0,1 мМ. Библ. 15. США, Univ. Massachusetts Med. Center, Woroester, MA 01655.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (FUNGI)
ГУАНОЗИНДИФОСФАТАЗА

ОЧИСТКА

ХАРАКТЕРИСТИКА

КОМПЛЕКС ГОЛЬДЖИ

ВЕЗИКУЛЫ


Доп.точки доступа:
Yanagisawa, Ken; Resnick, David; Abeijon, Claudia; Robbins, Phillips W.; Hirschberg, Carlos B.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)