СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКОЗИДАЗА* АЛЬФА-<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.177

Kopetzki, Erhard.
Control of formation of active soluble or inactive insoluble baker's yeast 'альфа'-glucosidase PI in Escherichia coli by induction and growth conditions [Text] / Erhard Kopetzki, Guenter Schumacher, Peter Buckel // Mol. and Gen. Genet. - 1989. - Vol. 216, N 1. - P149-155 . - ISSN 0026-8925
Перевод заглавия: Контроль образования активной растворимой или неактивной нерастворимой 'альфа'-глюкозидазы PI пекарских дрожжей в Escherichia coli индукцией и условиями роста
Аннотация: При образовании в Кл Escherichia coli гетерогенных белков возможно появление так называемых преломляющих телец за счет превращения активного растворимого белка в неактивный и нерастворимый, что зачастую нежелательно. Исследовали возможность контроля активной растворимой и неактивной нерастворимой 'альфа'-глюкозидазы PI пекарских дрожжей (АРГ и ННГ соотв.) в Кл E. coli. Показано, что при стандартных условиях (среда LB, т-ра 37'ГРАДУС' С, индукция изопропил-'бета'-D-тиогалактопиранозидом) АРГ составляла менее 1% от всего кол-ва гетерогенного белка. Образование преломляющих телец, однако, могло быть уменьшено и даже почти полностью предотвращено снижением индукции сильного lac-промотора посредством использования шт. E. coli, дефицитного по пермеазе лактозы. Для этого бактерии индуцировали лактозой при ограниченном кол-ве индуктора (0,1-1% лактозы) и выдерживали при субоптимальных условиях роста: низких значениях рН, пониженной т-ре, на миним. средах. Макс. выход АРГ (5500 усл. ед/мг, или почти 100% от всего кол-ва гетерогенного белка) был получен на среде LB с глицерином при т-ре 27'ГРАДУС' С в индуцированных лактозой Кл через 20 ч после индукции. При таких условиях АРГ составляла около 7% от всего цитоплазматического белка. Обсуждаются возможные механизмы образования АРГ и ННГ. Ил. 3. Табл. 2. Библ. 31. ФРГ, Boehringer Mannheim GmbH, Dep. of Genetics, Am Nonnenwald 2, D-8122 Penzberg.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
УСЛОВИЯ РОСТА
ПИТАТЕЛЬНЫЕ СРЕДЫ
ГЛЮКОЗИДАЗА* АЛЬФА-
ПЕКАРСКИЕ ДРОЖЖИ
АКТИВНОСТЬ
РАСТВОРИМОСТЬ
ОБРАЗОВАНИЕ
ИНДУКЦИЯ
ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ

Доп.точки доступа:
Schumacher, Guenter; Buckel, Peter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.03-04Б2.244

Brown, Stephen H.
Characterization of amylolytic enzyme activities associated with the hyperthermophilic archaebacterium Pyrococcus furiosus [Text] / Stephen H. Brown, Henry R. Costantino, Robert M. Kelly // Appl. and Environ. Microbiol. - 1990. - Vol. 56, N 7. - P1985-1991 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Характеристика амилолитических ферментативных активностей, ассоциированных с гипертермофильной архебактерией Pyrococcus furiosus
Аннотация: В ответ на присутствие в среде роста сложных углеводов Pyrococcus furiosus образует несколько амилолитических ферментов: 'альфа'-глюкозидазу, пуллуланазу, 'альфа'-амилазу. Эти ферменты обнаруживаются как в экстрактах Кл, так и в культуральной жидкости и обладают большой термостабильностью. Оптим. т-ра их активностей 100'ГРАДУС' С. Исследованы рН-зависимости активностей, влияние циклодекстринов, ингибиторов, напр., ЭДТА и продукты гидролиза. Обсуждается экологическая роль амилолитических ферментов. Библ. 42. США, Dep. of Chem. Engineering, The Johns Hopkins Univ., Baltimore, MD 21218.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: PYROCOCCUS FURIOSUS (BACT.)
АРХЕБАКТЕРИИ
ГИПЕРТЕРМОФИЛЫ
АМИЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЛЮКОЗИДАЗА* АЛЬФА-
ПУЛЛУЛАНАЗА
АМИЛАЗА* АЛЬФА
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Costantino, Henry R.; Kelly, Robert M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.230

Gasperik, Juraj.
'альфа'-Glucosidase accompanying extracellular amylolytic enzymes of Saccharomycopis fibuligera [Text] / Juraj Gasperik, Eva Hostinova // Biologia. - 1990. - Vol. 45, N 12. - P1013-1019 . - ISSN 0006-3088
Перевод заглавия: 'альфа'-Глюкозидаза, сопровождающая внеклеточные амилолитические ферменты из Saccharomyces fibuligera

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ГЛЮКОЗИДАЗА* АЛЬФА-
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
МАЛЬТОЗА
БИОДЕГРАДАЦИЯ
SACCHAROMYCES FIBULIGERA (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Hostinova, Eva

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.10-04Б2.166

Krohn, Bradley M.
Purification and characterization of a thermostable 'альфа'-glucosidase from a Bacillus subtilis high-temperature growth transformant [Text] / Bradley M. Krohn, James A. Lindsay // Curr. Microbiol. - 1991. - Vol. 22, N 5. - P273-278 . - ISSN 0343-8651
Перевод заглавия: Очистка и характеристика термостабильной 'альфа'-глюкозидазы из трансформанта Bacillus subtilis, растущего при высокой температуре
Аннотация: 'альфа'-глюкозидаза (I), гидролизующая п-нитрофенил-'альфа'-Dмальтозид, очищена из Bacillus subtilis Н-17, трансформанта, полученного из B. subtilis 25S трансфрмацией ДНК из B. caldolyticus С2. I обладает эндо-олиго-1,4-глюкозидазной активностью (гидролиз линейных мальто-олигосахаридов до мальтозы и глюкозы) и гидролазной активностью (гидролизует пуллуан до глюкозы, мальтозы, изомальтозы, изомальтотриозы, но плохо гидролизует крахмал). I является гомодимером (2*55 кД), pI=4,8, оптим. pH 7,5, ингибируется трис-HCl 5мМ - на 80%, К[m] для п-нитрофенил-'альфа'-D-мальтозида 1,46 мМ, температурный оптимум I 65-68'ГРАДУС' С, при 65'ГРАДУС' С сохраняет 100% активности в течение 1 ч. Для термостабильности необходимо по крайней мере 0,02% 'бета'-меркаптоэтанола или 0,005 мМ ЭДТА. Предполагается, что благодаря повышенному содержанию гидрофобных аминокислот по сравнению с диким типом, I обладает повышенной термостабильностью. Библ. 21. США, Food Sci. and Human Nutrition Dep., Univ. of FL, Gainesville, FL.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
ТРАНСФОРМАНТ Н-17
ГЛЮКОЗИДАЗА* АЛЬФА-
СИНТЕЗ
ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ
СВОЙСТВА
BACILLUS CALDOLYTICUS (BACT.)
С2
ДНК
ТРАНСФОРМАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Lindsay, James A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.12-04Б3.81

Smith, Karen A.
Characterization of a neopullulanase and an 'альфа'-glusidase from Bacteroides thetaiotaomicron 95-1 [Text] / Karen A. Smith, Abigail A. Salyers // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 9. - P2932-2968 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика неопуллуланазы и 'альфа'- глюкозидазы из Bacteroides thetaiotaomicron 95-1
Аннотация: Мутантный штамм Bacteroides thetaiotaomicron 95-1 дефектен по синтезу пуллуланазы-I, но содержит остаточную пуллуланазную активность, к-рая обусловлена наличием растворимой пуллуланазы-II (неопулланаза; НП). Очистка НП состояла в хр-фии на ДЭАЭ-сефацеле и 'альфа'-циклодекстрин-сефарозе 6В. Очищенная НП имеет Mr 70 000 и расщепляет 'альфа'(1 4)-D-глюкозидные связи в пуллулане с образованием панозы в кач-ве продукта. НП также расщепляет 'альфа'(1 4)-связи в амилозе и олигосахаридах от мальтотриозы до мальтогептозы включительно. Частично очищена также 'альфа'-глюкозидаза (I) из этого штамма. В препарате очищ. I обнаружено три белка с Мt 80 000, 57 000 и 50 000. I не расщепляла пуллулан и амилозу, но гидролизовала 'альфа'(1 4)-D-глюкозидные олигосахариды (от мальтозы до мальтогептозы) до глюкозы в кач-ве конечного продукта, а также 'альфа'(1 6)-связанные олигосахариды, напр., панозы (продукт действия НП на пуллулан) и изомальтотриозу. Библ. 21. США, Dep. of Microbiology, Univ. of Ilinois, Urbana, IL 61801.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON (BACT.)
ШТАММ 95-1
ПУЛЛУЛАНАЗА
НЕОПУЛЛУЛАНАЗА
ГЛЮКОЗИДАЗА* АЛЬФА-
ХАРАКТЕРИСТИКИ

Доп.точки доступа:
Salyers, Abigail A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска