Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
Патент 5118666 Соединенные Штаты Америки, МКИ A 61 K 37/02.

    Habener, Joel F.
    Insulinotropic hormone [Текст] / Joel F. Habener ; The General Hospital Corp. - № 532111 ; Заявл. 01.06.1990 ; Опубл. 02.06.1992
Перевод заглавия: Инсулинотропный гормон
Аннотация: Ранее выделили глюкагоноподобные пептиды (ГПП) - ГПП-1 и ГПП-2. ГПП-1 существует в 2 формах - из 37 аминокислот ГПП-1 (1-37) и из 31 аминокислоты - ГПП-1 (7-37). Определяли действие ГПП-1 на перфузируемую поджелудочную железу (ПЖ) крысы и на культурируемые Кл инсуломы крысы. ГПП-1 (7-37) даже в низкой конц-ии 5*10{-}{1}{2} М стимулировал секрецию инсулина (Ин) из перфузируемой ПЖ. Освобождение 1 Ин в ответ на ГПП-1 (7-37) зависело от конц-ии глюкозы. В то же время ГПП-1 (1-37) даже в высокой конц-ии (10{-}{7} M) не стимулировал секрецию Ин. Эффект ГПП-1 (7-37) на секрецию Ин был в 100 раз сильнее, чем эффект глюкагона. В Кл инсуломы крысы ГПП-1 (7-37) в конц-иях от 10{-}{1}{0} М до 10{-}{1}{1} M вызывал повышение содержания цАМФ в 5 раз и мРНК Ин в 3 раза, а также стимулировал секрецию Ин. Данные указывают, что ГПП-1 (7-37) является одним из наиболее мощных стимуляторов Ин; возможно он играет роль в регуляции функции 'бета'-Кл. Библ. 18.
ГРНТИ  
34.45.21
ВИНИТИ 341.45.21.65.33 + 341.45.21.49.09
Рубрики: ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
СЕКРЕЦИЯ ИНСУЛИНА

Доп.точки доступа:
The General Hospital Corp.
Свободных экз. нет
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 96.06-04М3.96

   
    Structural characterization by affinity cross-linking of glucagon-like peptide-1 (7-36) amide receptor in rat brain [Text] / Jose C. Calvo [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 64, N 1. - P299-306 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Характеристика структуры рецептора глюкагоноподобного амидопептида-1 (7-36) в мозге крыс методом аффинного связывания
Аннотация: Specific binding of glucagon-like peptide (GLP)-1(7-36)amide was detected in several rat brain areas, with the highest values being found in hypothalamic nuclei and the nucleus of the solitary tract. In hypothalamus and brainstem homogenate binding of {125}I-GLP-1(7-36)amide was time, temperature, and protein content dependent and was inhibited by unlabeled proglucagon-derived peptides. The rank order of potency was GLP-1(7-36)amideGLP-1(1-36)amideGLP-1(1-37)'ЭКВИВ='GLP-2glucagon. Scatchard analysis of the steady-state binding data was consistent with the presence of both high- and low-affinity binding sites in hypothalamus and brainstem. Brain {125}I-GLP-1(7-36)amide-binding protein complexes were covalently cross-linked using disuccinimidyl suberate and analyzed by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis. A single radiolabeled band of M[r] 56,000 identified in both hypothalamus and brainstem homogenates was unaffected by reducing agents. An excess of unlabeled GLP-1(7-36)amide abolished the band labeling, whereas glucagon had no effect. Other unlabeled GLPs inhibited M[r] 56,000 complex labeling with the following order of potency: GLP-1(1-36)amideGLP-1(1-37)GLP-2. The binding of {125}I-GLP-1(7-36)amide and the intensity of the cross-linked band were similarly inhibited in a dose-response manner by increasing concentrations of unlabeled GLP-1(7-36)amide. Covalent M[r] 56,000 {125}I-GLP-1(7-36)amide-binding protein complexes solubilized by Triton X-100 were adsorbed onto wheat germ agglutinin. Results suggest that the GLP-1(7-36)amide receptor in rat brain is a glycoprotein with a single binding subunit that has a greater molecular weight but binding features and ligand specificity similar to those of its peripheral tissue counterparts. Библ. 40
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ГЛИКОПРОТЕИНЫ
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
РЕЦЕПТОРЫ ГЛЮКАГОНОПОДОБНОГО АМИДОПЕПТИДА-1
СТРУКТУРА
АФФИННОЕ СВЯЗЫВАНИЕ
СТРУКТУРЫ МОЗГА
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Calvo, Jose C.; Yusta, Bernardo; Mora, Francisco; Blazquez, Enrique

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 02.12-04М3.416

   
    Effect of glucagon, glicentin, glucagon-like peptide-1 and -2 on interdigestive gastroduodenal motility in dogs with a vagally denervated gastric pouch [Text] / C. Shibata [et al.] // Scand. J. Gastroenterol. - 2001. - Vol. 36, N 10. - P1049-1055 . - ISSN 0036-5521
Перевод заглавия: Влияние глюкагона, глицентина, глюкагоноподобного пептида-1 и -2 на моторику желудка и 12-перстной кишки между сеансами пищеварения у собак с лишенным вагусной иннервации малым желудочком
Аннотация: В опытах на собаках с денервированным малым желудочком (МЖ) введение глюкагона между сеансами пищеварения подавляло сокращение МЖ, но не влияло на сокращения 12-перстной кишки. Введение глюкагоноподобного пептида-1 подавляло сокращения МЖ и 12-перстной кишки, тогда как введение глюкагоноподобного пептида-2 подавляло сокращения МЖ, но не влияния на сокращения гастродуоденума. Введение глицентина не влияло на сокращения МЖ и 12-перстной кишки. На эффекты перечисленных агентов влияли ингибиторы NO-синтазы, фентоламин и пропранолол. Япония, Tohoku Univ. Graduate Sch. Med., Sendai. Библ. 37
ГРНТИ  
34.39.21
ВИНИТИ 341.39.21.15.25
Рубрики: ЖЕЛУДОК
ДВЕНАДЦАТИПЕРСТНАЯ КИШКА
МОТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
ГЛЮКАГОН
ГЛИЦЕНТИН
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Shibata, C.; Naito, H.; Jin, X.-L.; Ueno, T.; Funayama, Y.; Fukushima, K.; Hashimoto, A.; Matsuno, S.; Sasaki, I.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 02.12-04М4.241

   
    Effect of glucagon, glicentin, glucagon-like peptide-1 and -2 on interdigestive gastroduodenal motility in dogs with a vagally denervated gastric pouch [Text] / C. Shibata [et al.] // Scand. J. Gastroenterol. - 2001. - Vol. 36, N 10. - P1049-1055 . - ISSN 0036-5521
Перевод заглавия: Влияние глюкагона, глицентина, глюкагоноподобного пептида-1 и -2 на моторику желудка и 12-перстной кишки между сеансами пищеварения у собак с лишенным вагусной иннервации малым желудочком
Аннотация: В опытах на собаках с денервированным малым желудочком (МЖ) введение глюкагона между сеансами пищеварения подавляло сокращение МЖ, но не влияло на сокращения 12-перстной кишки. Введение глюкагоноподобного пептида-1 подавляло сокращения МЖ и 12-перстной кишки, тогда как введение глюкагоноподобного пептида-2 подавляло сокращения МЖ, но не влияния на сокращения гастродуоденума. Введение глицентина не влияло на сокращения МЖ и 12-перстной кишки. На эффекты перечисленных агентов влияли ингибиторы NO-синтазы, фентоламин и пропранолол. Япония, Tohoku Univ. Graduate Sch. Med., Sendai. Библ. 37
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ЖЕЛУДОК
ДВЕНАДЦАТИПЕРСТНАЯ КИШКА
МОТОРНАЯ ФУНКЦИЯ
ГЛЮКАГОН
ГЛИЦЕНТИН
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
СОБАКИ

Доп.точки доступа:
Shibata, C.; Naito, H.; Jin, X.-L.; Ueno, T.; Funayama, Y.; Fukushima, K.; Hashimoto, A.; Matsuno, S.; Sasaki, I.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 04.12-04М6.1

    Brubaker, Patricia L.
    Direct and indirect mechanisms regulating secretion of glucagon-like peptide-1 and glucagon-like peptide-2 [Text] / Patricia L. Brubaker, Younes Anini // Can. J. Physiol. and Pharmacol. - 2003. - Vol. 81, N 11. - P1005-1012 . - ISSN 0008-4212
Перевод заглавия: Прямые и непрямые механизмы регуляции секреции глюкагоноподобного пептида-1 и глюкагоноподобного пептида-2
Аннотация: Обзор. Семейство пептидов, являющихся производными проглюкагона, состоит из трех родственных пептидов: глюкагона, глюкагоноподобного пептида-1 (ГПП-1) и ГПП-2. Биологическая активность глюкагона как контррегуляторного гормона известна давно, но только в последнее десятилетие была установлена важная роль ГПП-1 как противодиабетического гормона и ГПП-2 как стимулятора роста кишечника. В отличие от глюкагона, к-рый синтезируется в поджелудочной железе, ГПП синтезируются в L-клетках эпителия кишечника и являются объектом воздействия со стороны компонентов пищи и различных нейроэндокринных влияний. Приводят данные о механизмах регуляции секреции этих пептидов в L-клетках. Канада, Univ. of Toronto, 1 King's College Circle, Toronto, ON M5S 1A8. Библ. 96
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.05
Рубрики: ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
ГЛЮКАГОН
МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ
СЕКРЕЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 96

Доп.точки доступа:
Anini, Younes

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 05.01-04М4.86

    Brubaker, Patricia L.
    Direct and indirect mechanisms regulating secretion of glucagon-like peptide-1 and glucagon-like peptide-2 [Text] / Patricia L. Brubaker, Younes Anini // Can. J. Physiol. and Pharmacol. - 2003. - Vol. 81, N 11. - P1005-1012 . - ISSN 0008-4212
Перевод заглавия: Прямые и непрямые механизмы регуляции секреции глюкагоноподобного пептида-1 и глюкагоноподобного пептида-2
Аннотация: Обзор. Семейство пептидов, являющихся производными проглюкагона, состоит из трех родственных пептидов: глюкагона, глюкагоноподобного пептида-1 (ГПП-1) и ГПП-2. Биологическая активность глюкагона как контррегуляторного гормона известна давно, но только в последнее десятилетие была установлена важная роль ГПП-1 как противодиабетического гормона и ГПП-2 как стимулятора роста кишечника. В отличие от глюкагона, к-рый синтезируется в поджелудочной железе, ГПП синтезируются в L-клетках эпителия кишечника и являются объектом воздействия со стороны компонентов пищи и различных нейроэндокринных влияний. Приводят данные о механизмах регуляции секреции этих пептидов в L-клетках. Канада, Univ. of Toronto, 1 King's College Circle, Toronto, ON M5S 1A8. Библ. 96
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.11
Рубрики: ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
ГЛЮКАГОН
МЕХАНИЗМЫ РЕГУЛЯЦИИ
СЕКРЕЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 96

Доп.точки доступа:
Anini, Younes

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 06.01-04М4.388

   
    Glucagon-like peptide-2 inhibits antral emptying in man, but is not as potent as glucagon-like peptide-1 [Text] / C. F. Nagell [et al.] // Scand. J. Gastroenterol. - 2004. - Vol. 39, N 4. - P353-358 . - ISSN 0036-5521
Перевод заглавия: Глюкагонподобный пептид-2 ингибирует опорожнение антрума желудка у мужчин, но не так мощно, как глюкагонподобный пептид-1
Аннотация: Исследовали у 8 испытуемых действие глюкагонподобного пептида (ГПП) -2 и 1 на опорожнение антрума. Инфузия ГПП-2 дозозависимо увеличивала опорожнение антрума по сравнению с инфузией физиологического раствора. При введении одинаковой дозы ГПП-1 время опорожнения антрума было увеличено на 192%, а ГПП-2 на 75%. Дополнительная инфузия ГПП-2 не изменяла время опорожнения антрума, вызванное ГПП-1, ГПП-2 снижал чувство голода у испытуемых, а ГПП-2 не оказывал при этом эффекта. Дания, Dep. of Medical Physiology, the Panum Institute, DK-2200 Copenhagen N, e-mail. holst@mfi.ku.dk. Библ. 40
ГРНТИ  
34.39.33
ВИНИТИ 341.39.33.23.09
Рубрики: ЖЕЛУДОК
ЭВАКУАЦИЯ СОДЕРЖИМОГО
АППЕТИТ
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Nagell, C.F.; Wettergren, A.; Pedersen, J.F.; Mortensen, D.; Holst, J.J.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.06-04И4.170

   
    Multiple molecular forms of insulin and glucagon-like peptide from the Pacific ratfish (Hydrolagus colliei) [Text] / J.Michael Conlon [et al.] // Gen. and Comp. Endocrinol. - 1989. - Vol. 73, N 1. - P136-146 . - ISSN 0016-6480
Перевод заглавия: Множественные молекулярные формы инсулина и глюкагоноподобного пептида из химеровой рыбы - американского гидролага (Hydrolagus colliei)
Аннотация: Определена первичная структура инсулина (Ин), выделенного из поджелудочной железы (ПЖ) слитночерепной рыбы - американского гидролага и содержащего в А-цепи 21, в В-цепи - 38 аминокислотных остатков. Кроме основной формы Ин, выделены еще три, содержащие такую же Ацепь, но усеченные В-цепи 31, 36 и 37 остатками. Предполагается, что все 4 формы Ин являются продуктами протеолиза одного проинсулина по различным местам С-пептида. По ингибированию связывания меченого человеческого Ин тучными клетками крысы Ин гидролага с 38 остатками в В-цепи равнозначен Ин человека, но макс. эффект на транспорт 3-О-метилглюкозы в эти клетки составляет только 65% от макс. эффекта человеческого Ин. Из поджелудочной железы выделено также два глюкагоноподобных пептида и установлены их аминокислотные последовательности. Возможно, они также образуются из единственного проглюкагона за счет различных путей посттрансляционного процессинга. ФРГ, Clin. Res. Gr. Gastrointestin Endocrinol., Max-Planck-Gesellsch., Univ. gottingen, Gasslerstr. 10D, D-3400 Gottingen. Ил. 6. Библ. 25.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.25.35.09
Рубрики: HYDROLAGUS COLLIEI (PISCES, CHIMAERIDAE)
ИНСУЛИН
СТРУКТУРА
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Conlon, J.Michael; Goke, Rudiger; Andrews, P.C.; Thim, Lars

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 91.01-04М6.173

   
    Glucagon and related peptides in fetal rat hypothalamus in vivo and in vitro [Text] / Eda Y. Lui [et al.] // Endocrinology. - 1990. - Vol. 126, N 1. - P110-117 . - ISSN 0013-7227
Перевод заглавия: Глюкагон и родственные пептиды в гипоталамусе плодов крыс in vivo и in vitro
Аннотация: При изучении пептидов, родственных глюкагону (I), показано наличие глюкагоноподобных иммунореактивных пептидов (ГИП) и самого I в гипоталамусе (Г) плодов крыс (19- 21-й день беременности). В частности, установлено, что по мере созревания Г уровень двух ГИП (глицентина и оксинтомодулина) увеличивается, превышая содержание I. Отношение ГИП/I повышается с 2,6 у плодов до 46 у взрослых крыс. В Кл Г плодов крыс найдена мРНК проглюкагона, не отличимая от таковой в поджелудочной железе и кишечнике. Считают, что первичная культура Кл Г плода может быть использована как модель in vitro для изучения биосинтеза проглюкагона и секреции ГИП мозгом. Библ. 41.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.09
Рубрики: ГЛЮКАГОН
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
СОДЕРЖАНИЕ
ГИПОТАЛАМУС
IN VITRO
ПЛОД ЖИВОТНЫХ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Lui, Eda Y.; Asa, Sylvia L.; Drucker, Daniel J.; Lee, Ying C.; Brubaker, Patricia L.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 91.07-04И4.94

   
    Immunoreactivity of peptides belonging to the pancreatic polypeptide family (NPY, aPY, PP, PYY) and to glucagon-like peptide in the endocrine pancreas and anterior intestine of adult lampreys, Petromyzon marinus: an Immunohistochemical study [Text] / R. Cheung [et al.] // Gen. and Compar. Endocrinol. - 1991. - Vol. 81, N 1. - P51-63 . - ISSN 0016-6480
Перевод заглавия: Иммунореактивность эндокринной части поджелудочной железы и переднего отдела кишечника взрослых особей морской миноги Petromyzon marinus к пептидам панкреатического полипептидного ряда (NPY, aPY, PP, PYY) и к глюкагоно-подобным пептидам: иммуногистохимическое исследование
Аннотация: с помощью иммуногистохимического анализа исследована иммунореактивность (ИР) клеток (КЛ) эндокринной части поджелудочной железы (ПЖ) и переднего отдела кишечника (Ки) P. marinus в отношении антисывороток к человеческому нейропептиду Y (NPY), YG полипептиду европейского удильщика (aPY), бычьему панкреатическому полипептиду (bPP), панкреатическому полипептиду лосося (sPP), свиному пептиду тирозин тирозина (PYY) и глюкагоноподобному пептиду лосося (GLP). ИР к анти-sPP и анти-bPP у P. marinus была обнаружена лишь в переднем отделе Ки. ИР к антисывороткам к NPY, aPY и PYY локализована в небольших группах КЛ каудальной и краниальной частей ПЖ у ювенильных и в каудальной части у взрослых особей, совершающих миграцию против течения, причем антитела обнаружены не в Bи не в D-КЛ ПЖ, а в КЛ 3-его типа (3a). Предполагается существование 4-го типа КЛ (3b), дающих положительную иммуногистохимическую р-цию только на анти-aPY. Описаны различия ИР КЛ панкреаса и Ки у разнополых и разновозрастных рыб. Канада, Dep. of Zool. and Scarborough Campus, Univ. of Toronto, West Hill, Ontario, MIC 1А4. Ил. 5. Табл. 2. Библ. 53.
ГРНТИ  
34.33.33
ВИНИТИ 341.33.33.15.35
Рубрики: PETROMYZON MARINUS
ПОДЖЕЛУДОЧНАЯ ЖЕЛЕЗА
КИШЕЧНИК
ПОЛИПЕПТИДЫ
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
ИММУННАЯ РЕАКЦИЯ

Доп.точки доступа:
Cheung, R.; Andrews, P.C.; Plisetskaya, E.M.; Youson, J.H.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 94.03-04М6.121

    Orskov, Cathrine.
    Biological effects and metabolic rates of glucagonlike peptide-1 7-36 amide and glucagonlike peptide-1 7-37 in healthy subjects are indistinguishable [Text] / Cathrine Orskov, Andre Wettergren, Jens J. Holst // Diabetes. - 1993. - Vol. 42, N 5. - P658-661 . - ISSN 0012-1797
Перевод заглавия: Биологические эффекты и скорость метаболизма глюкагоноподобного пептида-1 (7-37) амида и глюкагоноподобного пептида-1 (7-37) у здоровых людей неразличимы
Аннотация: Изучали биол. эффекты и метаболизм глюкагоноподобного пептида-1 (7-36) амида (I) и глюкагоноподобного пептида-1 (7-37) (II) кишечника у здоровых испытуемых. I и II сходным образом стимулировали секрецию инсулина и С-пептида, снижали уровень глюкозы и глюкагона в плазме. I и II снижали конц-ию свободных жирных к-т. Период полураспада I и II составлял 5,3 и 6,1 мин соотв., а скорость метабол. клиренса - 14,6 и 12,2 пмоль/кг/мин. Полагают, что СООНконцевое амидирование не играет важной роли в метаболизме глюкагоноподобного пептида-1 и его влиянии на эндокринную функцию поджелудочной железы. Дания, Panum Inst., Copenhagen DK-2200. Библ. 25.
ГРНТИ  
34.39.39
ВИНИТИ 341.39.39.21.61.09
Рубрики: ГЛЮКАГОН
ГЛЮКАГОНОПОДОБНЫЕ ПЕПТИДЫ
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
МЕТАБОЛИЗМ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Wettergren, Andre; Holst, Jens J.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)