Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ<.>)
Общее количество найденных документов : 71
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-71 
1.
Патент 5238827 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 13/04.

   
    Process for preparing glycine from glycinonitrile [Текст] / Hitoshi Shimizu [и др.] ; Nitto Chemical Ind. Co., Ltd. - № 677176 ; Заявл. 29.03.1991 ; Опубл. 24.08.1993 ; Приор. 30.03.1990, № 2-80696 (Япония)
Перевод заглавия: Процесс получения глицина из глицинонитрила
Аннотация: Предложен процесс получения глицина, предусматривающий ферментативный гидролиз глицинонитрила с помощью микроорганизмов. Используемые микроорганизмы, характеризующиеся высокой гидролазной активностью, относятся к родам Rhodococcus, Arthrobacter, Caseobacter, Pseudomonas, Enterobacter, Acinetobacter, Alcaligenes и Streptomyces. Рассматривается возможность использования этих микроорганизмов для промышленного получения глицина
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ГЛИЦИН
ПОЛУЧЕНИЕ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ГЛИЦИНОНИТРИЛ
RHODOCOCCUS SP.
ARTHROBACTER SP.
PSEUDOMONAS SP.
ENTEROBACTER SP.
ALCALIGENES SP.
STREPTOMYCES SP.

Доп.точки доступа:
Shimizu, Hitoshi; Fujita, Chiharu; Endo, Takakazu; Watanabe, Ichiro; Nitto Chemical Ind. Co.; Ltd.
Свободных экз. нет
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.04-04Б3.39

    Ladisch, Michael R.
    Thermal, chemical, and biological processing [Text] : [Pap.] 15th Symp. Biotechnol. Fuels and Chem., Colorado Springs, Colo, May 10-14, 1993 / Michael R. Ladisch, Graham F. Andrews // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 45-46. - P3-4 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Термические, химические и биологические технологии
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ГЕМИЦЕЛЛЮЛОЗА
БИОМАССА
ОБРАБОТКА
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ГИДРОЛИЗ КИСЛОТНЫЙ

Доп.точки доступа:
Andrews, Graham F.
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.04-04Б3.50

    Василев, Николай.
    Инулин и инулиназа [Текст] / Николай Василев // Природа. - 1993. - Vol. &(42&), N 2. - С. 35-39, 3 . - ISSN 0032-8731
Перевод заглавия: Инулин и инулиназа
Аннотация: Рассмотрено текущее состояние вопросов в области микробиологических способов получения инулина. Последний аккумулируется некоторыми сельскохозяйственными культурами (артишоки, цикорий и др.) в качестве запасного углевода. Применение микробной инулиназы, гидролизующей этот полимер практически до чистой фруктозы, дает возможность наладить производство чистых фруктозных сиропов
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ИНУЛИН
МИКРОБИОЛОГИЧЕСКОЕ ПОЛУЧЕНИЕ
СЕЛЬСКОХОЗЯЙСТВЕННОЕ СЫРЬЕ
ИНУЛИНАЗА
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.43

    Yamaguchi, Fumihide.
    Preparation and physiological effect of low-molecular-weight pectin [Text] / Fumihide Yamaguchi, Noriko Shimizu, Chitoshi Hatanaka // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1994. - Vol. 58, N 4. - P679-682 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Получение и физиологический эффект низкомолекулярного пектина
Аннотация: Изучена возможность получения низкомолекулярного пектина, сохраняющего физиологическую активность, присущую этому соединению. Низкомолекулярный пектин был получен путем инкубирования коммерческого препарата пектина цитрусовые при 40'ГРАДУС'C в течение 24 ч. в присутствии культуральной жидкости Kluyveromyces fragilis, взятой в качестве неочищенных ферментов. Мол. вес и содержание галактуроната у полученного пектина составляли 66000 и 83,6% соотв. Полученный препарат пектина характеризовался низкой вязкостью, высокой растворимостью и оказывал репрессивный эффект на накопление липидов в печени. Япония, Food P. and D. Ctr., Japan Tobacco Inc., Yokohama, Kanagawa 227. Библ. 25
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.21
Рубрики: ПЕКТИН
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЙ
АКТИВНЫЙ
ПОЛУЧЕНИЕ
KLUYVEROMYCES FRAGILIS
ФЕРМЕНТЫ
КУЛЬТУРАЛЬНАЯ ЖИДКОСТЬ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ВЕЩЕСТВА

Доп.точки доступа:
Shimizu, Noriko; Hatanaka, Chitoshi
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.78

   
    Prospects for the utilization of the endogenous enzymes in sorghum malt in the hydrolysis of starch: Case study with utilization of breadfruit starch for ethanol production [Text] / B. O. Solomon [et al.] // Food Biotechnol. - 1994. - Vol. 8, N 2-3. - P243-255 . - ISSN 0890-5436
Перевод заглавия: Перспективы использования эндогенных ферментов в просяном солоде для гидролиза крахмала: исследование случая утилизации крахмала плода хлебного дерева в производстве этанола
Аннотация: Исследован гидролиз крахмала муки плода хлебного дерева ферментами просяного солода (в соотн. 3:2 или 1:1) с добавлением эндогенных ферментов и последующая утилизация полученных сахаров в этанол. Макс. осахаривание наблюдалось при 20-минутном затирании при т-ре 64'ГРАДУС'C или при 30-минутном - при 72'ГРАДУС'C. Добавление после клейстеризации крахмала эндогенных ферментов (термостабильной 'альфа'-амилазы Termamyl фирмы Novo) улучшало свойства сусла. Сусло сбраживалось дрожжами Saccharomyces cerevisiae при т-ре 30'ГРАДУС'C и pH 4,7 с добавлением или без минеральных солей и источников азота. Полученные результаты показали применимость ферментов просяного солода с некоторыми эндогенными ферментными добавками для гидролиза крахмала плода хлебного дерева с образованием сахаров, к-рые помимо производства спирта могут быть использованы как пищевые подсластители, субстраты для получения белка или приготовления напитков. Германия, Biochem. Eng. Div., Gesellschaft fur Biotechnol. Forschung Mascheroder Weg 1, 38124 Braunschweig. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
КРАХМАЛ ПЛОДА ХЛЕБНОГО ДЕРЕВА
ЭНДОГЕННЫЙ ФЕРМЕНТ
ФЕРМЕНТ ПРОСЯНОГО СОЛОДА
ЭТАНОЛ
ПОЛУЧЕНИЕ
ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ

Доп.точки доступа:
Solomon, B.O.; Layokun, S.K.; Idowu, A.O.; Ilori, M.O.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.82

   
    Triacylglycerol hydrolysis by lipase in a flat membrane bioreactor [Text] / K. Belafi-Bako [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 9. - P671-674 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Гидролиз триацилглицерина в горизонтальном мембранном биореакторе [с помощью] липазы
Аннотация: Описан гидролиз оливкового масла до жирных кислот в горизонтальном мембранном биореакторе в присутствии липазы. Фермент был иммобилизован адсорбцией на гидрофильной ацетатцеллюлозной мембране. Гидролиз проводился при циркуляции чистого оливкового масла по одну сторону мембраны, там где иммобилизован фермент, а водной фазы - по др. сторону. Степень превращения достигала 85% за 50 ч реакции. Венгрия, Res. Inst. Chem. Eng. Hungarian Acad. Sci., Egyetem u. 2., 8200 Veszprem. Библ. 5
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ТРИАЦИЛГЛИЦЕРИН
ЛИПАЗЫ
БИОРЕАКТОРЫ
ГОРИЗОНТАЛЬНЫЙ МЕМБРАННЫЙ РЕАКТОР
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ
ОБРАЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Belafi-Bako, K.; Dombi, A.; Szabo, L.; Nagy, E.
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI05) 95.07-04И8.197

    Oliveira, Stabile Marice Nogueira de.
    Solubilidade e grau de hidrolise da carne bovina tratada por enzimas [Text] / Stabile Marice Nogueira de Oliveira, Renato Baruffaldi // Rev. farm. e bioquim. Univ. Sao Paulo. - 1991. - Vol. 27, N 2. - С. 184-197 . - ISSN 0370-4726
Перевод заглавия: Растворимость и степень гидролиза обработанного ферментами мяса
Аннотация: Изучено влияние папаина, трипсина и микробной протеазы, взятых вместе или по отдельности, на белки коровьего мяса. После 120 мин обработки ферментами в указанном порядке градусы Брикса, содержание растворимых компонентов и степень гидролиза не изменялись. Бразилия, FBT-Fac. Ciencias Farm. Univ. Sao Paulo, Caixa Postal 66355, 05389 Sao Paulo-SP. Библ. 31
ГРНТИ  
34.39.57
ВИНИТИ 341.39.57.93.57.02
Рубрики: ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ГОВЯДИНА
ОБРАБОТКА ФЕРМЕНТАМИ
БЕЛКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ПАПАИНЫ
ТРИПСИН
ПРОТЕАЗА

Доп.точки доступа:
Baruffaldi, Renato
8.
А.с. 1277457 СССР, МКИ A61K 37/02,C12N 1/00.

   
    Способ изготовления ферментативного гидролизата тканей куриного эмбриона для приготовления защитных сред при производстве сухих вирусных вакцин [Текст] / Э. Ф. Токарик [и др.] ; Всес. н.-и. технол. ин-т биол. пром-сти. - № 3801223/15 ; Заявл. 12.10.1984 ; Опубл. 15.10.1994
Аннотация: Метод предусматривает измельчение куриных эмбрионов, добавление панкреатина, проведение гидролиза и оценку качества полученного гидролизата, отличающийся тем, что, с целью улучшения качества целевого продукта, перед измельчением куриные эмбрионы освобождают от скорлупы и желточного мешка и к полученному сырью добавляют дистиллированную воду в соотношении по массе 1:1-1,5, затем проводят измельчение куриных эмбрионов и в полученный гомогенат добавляют панкреатин в соотношении по массе 240-260:1, а гидролиз ведут при 37-39'ГРАДУС'C и непрерывном помешивании в течение 18-29 ч. Отмечено высокое стабилизирующее действие гидролизата белка, полученного по предлагаемому способу. Высушивание гидролизата улучшает условия хранения и транспортировки получаемого гидролизата и облегчает его использование при составлении защитной среды. Изготовление защитной среды на основе гидролизата куриных эмбрионов, ранее использованных для культивирования вируса, позволяет создать замкнутый, безотходный цикл производства эмбриональных вакцин, например, вакцины против ньюкаслской болезни
ГРНТИ  
34.25.37
ВИНИТИ 341.25.37.07
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ТКАНИ КУРИНОГО ЭМБРИОНА
ПОЛУЧЕНИЕ ГИДРОЛИЗАТА
ВАКЦИНЫ
СУХИЕ ВИРУСНЫЕ ВАКЦИНЫ
ПРИГОТОВЛЕНИЕ ЗАЩИТНЫХ СРЕД

Доп.точки доступа:
Токарик, Э.Ф.; Ковальская, Л.А.; Скотникова, Т.А.; Прихожай, Л.А.; Головина, О.П.; Всес. н.-и. технол. ин-т биол. пром-сти
Свободных экз. нет
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.134

    Crittenden, R. G.
    Identification and characterisation of the extracellular sucrases of Zymomonas mobilis UQM 2716 (ATCC 39676) [Text] / R. G. Crittenden, H. W. Doelle // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1994. - Vol. 41, N 3. - P302-308 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Идентификация и изучение свойств внеклеточных сахараз Zymomonas mobilis UQM 2716 (ATCC 39676)
Аннотация: Единственная внеклеточная сахараза шт. Zymomonas mobilis UQM 2716 представляет собой левансахаразу, гидролизующую сахарозу с образованием левана и олигосахарида. Ее мол. м. 98 кД, K[M] 64 мМ и оптимум pH 5,5. Фермент подвержен ингибированию глюкозой, а фруктоза, этанол, сорбитол, хлористый натрий, Трис и ЭДТА на его активность не влияют. Образование левана зависит от т-ры, оно макс. при низкой т-ре, ослабевает с ее повышением и необратимо нарушается при 35'ГРАДУС'C. Оптимум для гидролиза сахарозы и биосинтеза олигосахарида составляет 45'ГРАДУС'C. Процесс трансгликозилирования в значительной степени зависит от конц-ии сахарозы: при низком ее содержании накапливаются глюкоза и фруктоза, при высоком - преобладает образование олигосахарида с соотношением глюкозы и фруктозы 1:2. Олигосахарид гидролизуется 'бета'-фруктофуранозидазой, но не левансахаразой. Австралия, Dept Microbiol., Univ. Queensland, Brisbane, Queensland 4072. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: САХАРАЗА
ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ФЕРМЕНТ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ИНГИБИРОВАНИЕ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ZYMOMONAS MOBILIS
ШТАММ UQM 2716

Доп.точки доступа:
Doelle, H.W.
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.61

    Gruber-Khadjawl, M.
    Chemoenzymatic preparation of optically active hydroxy azido butyric acids [Text] / M. Gruber-Khadjawl, H. Honlg // Biotechnol. Lett. - 1992. - Vol. 14, N 5. - P367-372 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Хемоферментативное получение оптически активных гидроксиазидомасляных кислот
Аннотация: Представлен метод синтеза некоторых азидогидроксибутаноатов и азидогидроксибутандиоатов в энантиомерно чистых формах. Оптическая чистота является результатом стереоспецифического гидролиза липазами Pseudomonas fluorescens и Candida cylindraceae. Австрия, Inst. Org. Chem., Graz Univ. Technol., A-8010 Graz. Библ. 38
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: ГИДРОКСИАЗИДОМАСЛЯНЫЕ КИСЛОТЫ
ОПТИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ КИСЛОТЫ
ХЕМОФЕРМЕНТАТИВНОЕ ПОЛУЧЕНИЕ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ЛИПАЗЫ
PSEUDOMONAS FLUORESCENS
CANDIDA CYLINDRACEAE

Доп.точки доступа:
Honlg, H.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.62

    Danzig, Joachim.
    Bioreaction engineering for improved 6-APA production [Text] / Joachim Danzig, Wilhelm Tischer, Christian Wandrey // Indian J. Chem. B. - 1993. - Vol. 32, N 1. - P40-43 . - ISSN 0376-4699
Перевод заглавия: Инженерия биопроцесса и ее применение для усовершенствования производства 6-аминопенициллановой кислоты (6-АПК)
Аннотация: Bioreaction engineering gives tools to improve the production of 6-aminopenicillanic acid by enzyme-catalyzed hydrolysis of penicillin G, using penicillin G amidase (E.C. 3.5.1.11) immobilized on polyacrylamide. The influence of buffer concentration on preventing development of a lower pH at the immobilized enzyme, and application of lower substrate concentrations for reduction of product inhibition are examined. A mathematical model for simulation of the process is also devoloped
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.17
Рубрики: АМИНОПЕНИЦИЛЛАНОВАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
УСОВЕРШЕНСТВОВАНИЕ ПРОИЗВОДСТВА
ПЕНИЦИЛЛИН G
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ПЕНИЦИЛЛИН G АМИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Tischer, Wilhelm; Wandrey, Christian
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.109

    Oliveira, Stabile Marice Nogueira de.
    Solubilidade e grau de hidrolise da carne bovina tratada por enzimas [Text] / Stabile Marice Nogueira de Oliveira, Renato Baruffaldi // Rev. farm. e bioquim. Univ. Sao Paulo. - 1991. - Vol. 27, N 2. - С. 184-197 . - ISSN 0370-4726
Перевод заглавия: Растворимость и степень гидролиза обработанного ферментами мяса
Аннотация: Изучено влияние папаина, трипсина и микробной протеазы, взятых вместе или по отдельности, на белки коровьего мяса. После 120 мин обработки ферментами в указанном порядке градусы Брикса, содержание растворимых компонентов и степень гидролиза не изменялись. Бразилия, FBT-Fac. Ciencias Farm. Univ. Sao Paulo, Caixa Postal 66355, 05389 Sao Paulo-SP. Библ. 31
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ПИЩЕВЫЕ ПРОДУКТЫ
ГОВЯДИНА
ОБРАБОТКА ФЕРМЕНТАМИ
БЕЛКИ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ПАПАИНЫ
ТРИПСИН
ПРОТЕАЗА

Доп.точки доступа:
Baruffaldi, Renato
13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.09-04Б3.37

   
    Industrial design of enzymic processes catalysed by very active immobilized derivatives: Utilization of diffusional limitations (gradients of pH) as a profitable tool in enzyme engineering [Text] / Jose M. Guisan [et al.] // Biotechnol. and Appl. Biochem. - 1994. - Vol. 20, N 3. - P357-369 . - ISSN 0885-4513
Перевод заглавия: Промышленный дизайн ферментативных процессов, катализируемых очень активными иммобилизованными производными: использование ограничения диффузии (градиент pH) как удобного инструмента инженерии ферментов
Аннотация: Проведено комплексное изучение инженерии ферментативных р-ций гидролиза пенициллина G, катализируемого очень активным производным пенициллин G-ацилазы (PGA). Изучен отличительный эффект ключевой переменной (pH) на различные промышленные параметры (напр. активность/стабильность). Показано, в отличие от др. работ, что создание градиента pH внутри пористой структуры очень активных производных фермента не является проблемой, а, наоборот, может быть очень удобным инструментом для улучшения целого набора промышленных параметров. Установлены две различные оптимальные области pH: 1) одна внутри частиц биокатализатора и 2) в общем объеме. Использование внешнего pH 8.0, связанное с усилением контролируемого уменьшения внутреннего pH (напр. в области 5.5), оказалось очень полезным для одновременного получения интересных уровней промышленных параметров: 1) очень высокий выход гидролиза (выше, чем 97%); 2) очень существенное улучшение стабильности производных PGA (больше, чем в 50 раз); 3) очень малое уменьшение действующей активности (около 15%) по сравнению с активностью растворенного фермента при pH 8.0 при отсутствии диффузионных препятствий. Испания, Lab. Enzyme Technol., Inst. Catalisis, CRIC, Univ. Autonoma, Cantobianca, 28049 Madrid. Библ. 9
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ПРОМЫШЛЕННЫЙ ДИЗАЙН
ПЕНИЦИЛЛИН G
ПЕНИЦИЛЛИН G-АЦИЛАЗА
АКТИВНЫЕ ПРОИЗВОДНЫЕ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЙ ФЕРМЕНТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Guisan, Jose M.; Alvaro, Gregorio; Rosell, Cristina M.; Fernandez-Lafuente, Roberto
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.10-04Б3.52

   
    Hydrolysis of cotton cellulose by exo- and endo-type cellulases from Irpex lacteus: Differential scanning calorimetric study [Text] / Eiichi Hoshino [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 115, N 5. - P837-842 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Гидролиз хлопковой целлюлозы экзо- и эндоцеллюлазами Irpex lacteus - изучение методом дифференциальной сканирующей калориметрии
Аннотация: The mode of hydrolysis of cotton cellulose by two highly purified exo- and endo-type cellulases from Irpex lacteus was investigated by differential scanning calorimetry, to measure changes in the size of the amorphous region in cotton fibers with the enzymatic reaction. The cellulases induced entirely different changes in the size of the amorphous region, particularly at earlier stages of reaction. Exo-type cellulase gradually reduced the amorphous region with release of cellobiose from the initial stage of hydrolysis, but began to increase the amorphous region at more advanced stages of hydrolysis. By contrast, endo-type cellulase caused no liberation of reducing sugar at the initial stage of hydrolysis but caused a sharp increase in the amorphous region, and it thereafter caused a rapid decrease of the amorphous region, accompanied with the production of various kinds of cellooligosaccharides. The rate of size reduction of the amorphous region caused by endo-type cellulase was much higher than that by exo-type cellulase. Convergence of the decrease in the size of amorphous region during hydrolysis by endo-type cellulase is followed by the increase in this region being influenced by further hydrolysis of remained crystalline region. Substantial changes in the morphology of cotton occurred with the two cellulases after the hydrolysis stages at which the size of the amorphous region was minimum. Япония, Household Products Res. Lab., Kao Corp., Minato, Wa Kayama, Wa Kayama 640. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛОЗА
ХЛОПКОВАЯ ЦЕЛЛЮЛОЗА
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ИЗУЧЕНИЕ
ЭКЗОЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ЭНДОЦЕЛЛЮЛАЗЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
IRPEX LACTEUS

Доп.точки доступа:
Hoshino, Eiichi; Kubota, Yuichi; Okazaki, Mitsuo; Nisizawa, Kazutosi; Kanda, Takahisa
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.10-04Б3.63

    Dalev, P.
    Enzyme hydrolysates for nutrition from slaughter blood and soya proteins [Text] / P. Dalev, L. Simeonova // Biotechnol. and Biotechnol. Equip. - 1994. - Vol. 8, N 2. - P42-45 . - ISSN 0205-2067
Перевод заглавия: Пищевые ферментативные гидролизаты из крови забитых животных и белков сои
Аннотация: Получены пищевые ферментативные гидролизаты из крови забитых животных и белков сои, характеризующиеся высокой степенью гидролиза и различным содержанием аминокислот. Болгария, Fac. of Biol., Univ. of Sofia, Sofia. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
БЕЛКИ СОИ
КРОВЬ ЗАБИТЫХ ЖИВОТНЫХ
БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА
ФЕРМЕНТАТИВНЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В МЕДИЦИНЕ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ В ПИЩЕВОЙ ПРОМЫШЛЕННОСТИ

Доп.точки доступа:
Simeonova, L.
16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.10-04Б4.62

    Gatermann, Soren.
    Struktur, Eigenschaften und Bedeutung mikrobieller Ureasen [Text] / Soren Gatermann // Bioengineering. - 1994. - Vol. 10, N 5. - S47-50 . - ISSN 0178-2029
Перевод заглавия: Структура, свойства и действие микробных уреаз
Аннотация: Исследованы структура, свойства и действие микробных уреаз. Все исследованные уреазы были высоко гомологичны между собой, а также с растительной уреазой. Для действия ферментов было необходимо присутствие в реакционной среде ионов никеля. Изучено влияние гидролиза мочевины уреазой на патогенез микробных инфекций. Германия, Soren Gatermann, Inst. Med. Mikrobiol. Med. Univ. Lubeck, Ratzeburger Allee 160, 23538 Lubeck. Библ. 28
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.02
Рубрики: УРЕАЗЫ
МИКРОБНАЯ УРЕАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
МОЧЕВИНА
17.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 95.11-04В4.111

    Fukai, Yohichi.
    Характеристические изменения гранул крахмала риса под действием ферментов [Text] / Yohichi Fukai, Etsuko Takaki, Shoichi Kobayashi // Denpun kagaku = J.Starch and its Relat. Carbohydr. and Enzymes. - 1993. - Vol. 40, N 3. - С. 263-269 . - ISSN 0021-5406
Аннотация: Гранулы крахмала риса были обработаны 'альфа'-амилазой, глюкоамилазой и 'бета'-амилазой в различных условиях. Глюкоамилаза и 'альфа'-амилаза способствовали активному разрушению гранул, производя многочисленные отверстия на их поверхности. Деградирующие эффект 'бета'-амилазы практически не наблюдались. При исследовании с помощью сканирующего электронного микроскопа было обнаружено, что отверстия, образованные при обработке 'альфа'-амилазой и глюкоамилазой, обширные и глубокие. Гранулы крахмала были обработаны 'альфа'-амилазой так, что степень деградации составила 0,5-3,0%; было обнаружено, что кол-во адсорбированного на поверхности гранул фермента в этом случае составило 0,36-4,8 МЕ/г соотв. Гранулы крахмала, адсорбирующие ферменты, были желатинизированы и образовывали жидкую пасту. Изменений реологических характеристик гранул, обработанных 'бета'-амилазой или глюкоамилазой, не наблюдалось даже при высоких степенях деградации. Япония, Agr. Technol. Inst. Nagano Farmers Fed., Suzaka-shi 382. Библ. 24
ГРНТИ  
68.35.29
ВИНИТИ 681.35.29.31.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
АМИЛАЗА 'БЕТА'
ГЛЮКОАМИЛАЗА
КРАХМАЛ
РИС
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ

Доп.точки доступа:
Takaki, Etsuko; Kobayashi, Shoichi
18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.11-04Б2.253

   
    Biodegradation of polymers at temperatures up to 130'ГРАДУС'C [Text] : select. Pap. Biodegradable Polym. and Recycl. Int. Workshop Controll. Life-Cycle Polym. Mater., Stockholm, Apr. 21-23, 1994 / G. Antranikian [et al.] // J. Macromol. Sci. A. - 1995. - Vol. 32, N 4. - P661-669 . - ISSN 1060-1325
Перевод заглавия: Биодеградация полимеров при температурах до 130'ГРАДУС'C
Аннотация: Extreme thermophilic and hyperthermophilic microorganisms are those which are adapted to grow at temperatures from 70 to 110'ГРАДУС'C. Most of these exotic microorganisms are heterothrophic and are capable of attacking various polymeric substrates such as starch, hemicellulose, and proteins. Only recently, a number of novel extracellular enzymes like 'альфа'-amylase, pullulanase, xylanase, and proteinase have been purified and studied in detail. By applying gene technology it was also possible to purify heat-stable enzymes after expression of their genes in mesophilic hosts. These novel enzymes are in general characterized by temperature optima around 90-105'ГРАДУС'C and a high degree of thermostability. Enzymic activity is still detectable even at 130'ГРАДУС'C and in the presence of detergents. Due to the remarkable properties of these enzymes, they are also of interest for biotechnological applications. Германия, Dept Technical Microbiol. Inst. Biotechnol. Technical Univ. Hamburg-Harburg Denickestrasse 15, 21071 Hamburg. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23.15
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
ПОЛИМЕРЫ
ТЕМПЕРАТУРНЫЙ РЕЖИМ
РАСТИТЕЛЬНОЕ СЫРЬЕ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ

Доп.точки доступа:
Antranikian, G.; Rudiger, A.; Canganella, F.; Klingeberg, M.; Sunna, A.
19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.18

    Kosugi, Yoshitsugu.
    Синтез и гидролиз масел и жиров с помощью иммобилизованной липазы [Text] / Yoshitsugu Kosugi // Kogyo gijutsuin biseibutsu kogyo gijutsu kenkyujo kenkyu hokoku = Rept Ferment. Res. Inst. - 1992. - N 75. - С. 1-13 . - ISSN 0368-5365
Аннотация: Гидролиз триацилглицерина (TG) осуществлялся с помощью иммобилизованной липазы из Pseudomonas fluorescens типа I при т-ре 50-60'ГРАДУС'C. Степень гидролиза составляла свыше 90%. Использование неэмульгированного субстрата позволяло снизить уровень внутренней диффузии. Степень гидролиза за время р-ции определялось формулой r=tR/(t[m]+t), где R - степень гидролиза при неограниченном времени р-ции; t[m] - время р-ции, когда степень гидролиза составляет R/2. Изучено поведение иммобилизованной клеточной липазы из Pseudomonas mephitica var. Lipolytica по отношению к различным гидрофобным группам. Были синтезированы различные лиганды для гидрофобной хроматографии. Разработан метод функциональной иммобилизации липазы. Изучен процесс непрерывного липолиза и непрерывного разделения водорастворимых и маслообразных продуктов с непрерывным концентрированием водорастворимых продуктов в противоточном реакторе с псевдоожиженным слоем. Осуществлено получени TG из полиненасыщенных жирных к-т. Япония, Fermentation Res. Inst., Ibaraki 305. Библ. 19
ГРНТИ  
34.27.05
ВИНИТИ 341.27.05.07
Рубрики: ЖИРЫ
СИНТЕЗ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ
ЛИПАЗА
БИОРЕАКТОРЫ
ПРОТИВОТОЧНЫЙ РЕАКТОР
С ПСЕВДООЖИЖЕННЫМ СЛОЕМ
20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.136

    Mathupala, Saroj P.
    Evidence for 'альфа'-1,6 and 'альфа'-1,4-glucosidic bond cleavage in highly branched glycogen by amylopullulanase from Thermoanaerobacter ethanolicus [Text] / Saroj P. Mathupala, Jong-Hyun Park, J.Gregory Zeikus // Biotechnol. Lett. - 1994. - Vol. 16, N 12. - P1311-1316 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Доказательство разрыва 'альфа'-1,6- и 'альфа'-1,4-гликозидных связей в сильно разветвленном гликогене при помощи амилопуллуланазы из Thermoanaerobacter ethanolicus
Аннотация: Проанализирована активность амилопуллуланазы из Thermoanaerobacter ethanolicus 39E на 'альфа'-1,6- и 'альфа'-1,4-гликозидных связи в сильно разветвленном гликогене млекопитающих методом бумажной хроматографии и {13}C-ЯМР спектроскопии. Анализ с помощью бумажной хроматографии показал, что гидролизат гликогена состоял из глюкозы, мальтозы, мальтотриозы и мальтотетраозы. ЯМП-спектроскопия подтвердила, что продукты гидролиза связи 'альфа'-1,6- не были обнаружены по окончании обработки амилопуллуланазой. Следовательно, амилопуллуланаза эффективно гидролизовала в гликогене и 'альфа'-1,6- и 'альфа'-1,4-гликозидные связи с образованием олигосахаридов. США, Dept Biochem., Michigan State Univ., East Lansing, MI 48824. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛОПУЛЛУЛАНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
ГЛИКОГЕН
РАЗРЫВ ГЛИКОЗИДНЫХ СВЯЗЕЙ
THERMOANAEROBACTER ETHANOLICUS
ШТАММ 39E

Доп.точки доступа:
Park, Jong-Hyun; Zeikus, J.Gregory
 1-20    21-40   41-60   61-71 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)