Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 11
Показаны документы с 1 по 11
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.11-04Б3.20

   
    The tylosin producer, Streptomyces fradiae, contains a second valine dehydrogenase [Text] / Lieu Thi Ngyen [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 5. - P1139-1145 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Продуцент тилозина Streptomyces fradiae содержит вторую валиндегидрогеназу
Аннотация: Вторая НАД-зависимая валиндегидрогеназа (I) обнаружена у S. fradiae и очищена до гомогенности с помощью аффинной хроматографии на реактивной синей-2-сефарозе, гель-фильтрации на сефакриле S-300 и быстрой белковой ионообменной хроматографии на моно-Q. Очищенная I имеет Mr 80 000, состоит из двух субъединиц с Mr 41 000. Эта I индуцируется L-валином и репрессируется аммонием. Кроме L-валина субстратами для I служат L-2-аминобутират, L-норвалин, L-лейцин, L-изолейцин, L-норлейцин, а кроме НАД - дезамино-НАД и 3-пиридинальдегид-НАД. Оптимумы при pH 10,4 для окислительного дезаминирования L-валина и при pH 8,8 для восстановительного аминирования 2-кетоизовалерата. Температурный оптимум при 65'ГРАДУС'C. Значения К[М] составляют 0,43 мМ для L-валина, 0,04 мМ для НАД, 25,6 мМ для NH{+}[4], 0,31 мМ для 2-кетоизовалерата и 0,028 мМ для НАДН. Активность I ингибировалась SH-реагентами и ионами Cu{2+}. Предполагается, что именно эта I, а не обнаруженная ранее у этого организма, играет главную роль в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью и в биосинтезе антибиотика тилозина. Чехия, [Behal V.], Inst. Microbiol., Acad. Scie. of the Czech Republic, 142 20 Prague 4. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ
БИОСИНТЕЗ ТИЛОЗИНА
STREPTOMYCES FRADIAE

Доп.точки доступа:
Ngyen, Lieu Thi; Ngueyn, Kien Trung; Spizek, Jaroslav; Behal, Vladislav
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.12-04Б2.175

   
    The tylosin producer, Streptomyces fradiae, contains a second valine dehydrogenase [Text] / Lieu Thi Ngyen [et al.] // Microbiology. - 1995. - Vol. 141, N 5. - P1139-1145 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Продуцент тилозина Streptomyces fradiae содержит вторую валиндегидрогеназу
Аннотация: Вторая НАД-зависимая валиндегидрогеназа (I) обнаружена у S. fradiae и очищена до гомогенности с помощью аффинной хроматографии на реактивной синей-2-сефарозе, гель-фильтрации на сефакриле S-300 и быстрой белковой ионообменной хроматографии на моно-Q. Очищенная I имеет Mr 80 000, состоит из двух субъединиц с Mr 41 000. Эта I индуцируется L-валином и репрессируется аммонием. Кроме L-валина субстратами для I служат L-2-аминобутират, L-норвалин, L-лейцин, L-изолейцин, L-норлейцин, а кроме НАД - дезамино-НАД и 3-пиридинальдегид-НАД. Оптимумы при pH 10,4 для окислительного дезаминирования L-валина и при pH 8,8 для восстановительного аминирования 2-кетоизовалерата. Температурный оптимум при 65'ГРАДУС'C. Значения К[М] составляют 0,43 мМ для L-валина, 0,04 мМ для НАД, 25,6 мМ для NH{+}[4], 0,31 мМ для 2-кетоизовалерата и 0,028 мМ для НАДН. Активность I ингибировалась SH-реагентами и ионами Cu{2+}. Предполагается, что именно эта I, а не обнаруженная ранее у этого организма, играет главную роль в метаболизме аминокислот с разветвленной цепью и в биосинтезе антибиотика тилозина. Чехия, [Behal V.], Inst. Microbiol., Acad. Scie. of the Czech Republic, 142 20 Prague 4. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
МЕТАБОЛИЗМ АМИНОКИСЛОТ
БИОСИНТЕЗ ТИЛОЗИНА
STREPTOMYCES FRADIAE (BACT.)

Доп.точки доступа:
Ngyen, Lieu Thi; Ngueyn, Kien Trung; Spizek, Jaroslav; Behal, Vladislav
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.78

    Nguyen, Kien Trung.
    Does Streptomyces aureofaciens contain two alanine dehydrogenase isozymes? [Text] / Kien Trung Nguyen, Lieu-Thi Nguyen, Vladislav Behal // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 3. - P253-256 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Содержит ли Streptomyces aureofaciens два изозима аланиндегидрогеназы?
Аннотация: В грубом экстракте Streptomyces aureofaciens обнаружены две NAD-зависимые дегидрогеназы, проявляющие активность в L-аланином. Установлено, что доминирующим является аланиндегидрогеназа, состоящая из 4 или 6 субъединиц, каждая мол. м. 45000. Минорный фермент представляет собой валиндегидрогеназу. Результаты показывают, что S. aureofaciens содержит только одну аланиндегидрогеназу, состоящую из четырех или шести субъединиц. Чехия, Inst. Microbiol., Acad. Sci. Czech Republic. Videnska 1083, 14220 Prague 4. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛАНИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
СТРУКТУРА
МОЛЕКУЛЯРНАЯ МАССА
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
STREPTOMYCES AUREOFACIENS

Доп.точки доступа:
Nguyen, Lieu-Thi; Behal, Vladislav
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.02-04Б2.80

    Nguyen, Kien Trung.
    The avermectin-producing Streptomyces avermitilis possesses an inducible valine dehydrogenase [Text] / Kien Trung Nguyen, Lieu Thi Nguyen, Vladislav Behal // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 2. - P151-156 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Продуцирующая авермектин [культура] Streptomyces avermitilis содержит индуцируемую валиндегидрогеназу
Аннотация: Полагают, что валиндегирогеназа (I) отсутствует в Streptomyces avermitilis. Путем измерения активности I и разделения в ПААГ фермент был обнаружен. Показано, что мол. м. I составляла 72000. Ферментативная активность индуцируется L-валином и подавляется аммонием. Установлено, что активность I значительно ниже активности L-валинтрансаминазы. Результаты дают основание предположить, что S. avermitilis содержит одну активную I, к-рая важна для катаболизма валина и биосинтеза авермектина. Чехия, Inst. Microbiol., Acad. Sci. Crech Republic, Videnska 1083, 14220 Prague 4. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АВЕРМЕКТИН
БИОСИНТЕЗ
STREPTOMYCES AVERMITILIS
ПРОДУЦЕНТ АВЕРМЕКТИНА
ПРОДУКЦИЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Nguyen, Lieu Thi; Behal, Vladislav
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.02-04Б3.44

    Nguyen, Kien Trung.
    The avermectin-producing Streptomyces avermitilis possesses an inducible valine dehydrogenase [Text] / Kien Trung Nguyen, Lieu Thi Nguyen, Vladislav Behal // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 2. - P151-156 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Продуцирующая авермектин [культура] Streptomyces avermitilis содержит индуцируемую валиндегидрогеназу
Аннотация: Полагают, что валиндегирогеназа (I) отсутствует в Streptomyces avermitilis. Путем измерения активности I и разделения в ПААГ фермент был обнаружен. Показано, что мол. м. I составляла 72000. Ферментативная активность индуцируется L-валином и подавляется аммонием. Установлено, что активность I значительно ниже активности L-валинтрансаминазы. Результаты дают основание предположить, что S. avermitilis содержит одну активную I, к-рая важна для катаболизма валина и биосинтеза авермектина. Чехия, Inst. Microbiol., Acad. Sci. Crech Republic, Videnska 1083, 14220 Prague 4. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: АВЕРМЕКТИН
БИОСИНТЕЗ
STREPTOMYCES AVERMITILIS
ПРОДУЦЕНТ АВЕРМЕКТИНА
ПРОДУКЦИЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗЫ
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОБРАЗОВАНИЕ
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Nguyen, Lieu Thi; Behal, Vladislav
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.10-04Б2.118

    Nguyen, Kien Trung.
    The induction of valine dehydrogenase activity from Streptomyces by L-valine is not repressed by ammonium [Text] / Kien Trung Nguyen, Lieu Thi Nguyen, Vladislav Behal // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 1. - P31-34 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Индукция активности валиндегидрогеназы из Streptomyces L-валином не репрессируется аммонием
Аннотация: В биосинтезе антибиотиков Streptomyces большую роль играет катаболизм валина. Показано, что активность валиндегидрогеназы (VDH) из Strreptomyces aureofaciens и S. fradiae подвержена сильной индукции L-валином даже в присутствии 25 мМ NH[4]{+}. При внесении в 16-часовую культуру, растущую в 100 мМ NH[4]{+}, L-валин индуцировал синтез VDH. Т. обр., результаты показывают, что Streptomyces могут утилизировать L-валин в присутствии NH[4]{+} и индукция VDH L-валином не репрессируется NH[4]{+}. Чехия, Inst. Microbiol., Acad. Sci. Czech Republic, Videnska 1083, 14220 Prague 4. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ВАЛИН
КАТАБОЛИЗМ
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНДУКЦИЯ ВАЛИНОМ
ВЛИЯНИЕ АММОНИЯ
ОТСУТСТВИЕ РЕПРЕССИИ
STREPTOMYCES SP. (BACT.)
АНТИБИОТИКИ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Nguyen, Lieu Thi; Behal, Vladislav
7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.10-04Б3.131

    Nguyen, Kien Trung.
    The induction of valine dehydrogenase activity from Streptomyces by L-valine is not repressed by ammonium [Text] / Kien Trung Nguyen, Lieu Thi Nguyen, Vladislav Behal // Biotechnol. Lett. - 1995. - Vol. 17, N 1. - P31-34 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Индукция активности валиндегидрогеназы из Streptomyces L-валином не репрессируется аммонием
Аннотация: В биосинтезе антибиотиков Streptomyces большую роль играет катаболизм валина. Показано, что активность валиндегидрогеназы (VDH) из Strreptomyces aureofaciens и S. fradiae подвержена сильной индукции L-валином даже в присутствии 25 мМ NH[4]{+}. При внесении в 16-часовую культуру, растущую в 100 мМ NH[4]{+}, L-валин индуцировал синтез VDH. Т. обр., результаты показывают, что Streptomyces могут утилизировать L-валин в присутствии NH[4]{+} и индукция VDH L-валином не репрессируется NH[4]{+}. Чехия, Inst. Microbiol., Acad. Sci. Czech Republic, Videnska 1083, 14220 Prague 4. Библ. 11
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: ВАЛИН
КАТАБОЛИЗМ
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ИНДУКЦИЯ ВАЛИНОМ
ВЛИЯНИЕ АММОНИЯ
ОТСУТСТВИЕ РЕПРЕССИИ
STREPTOMYCES SP. (BACT.)
АНТИБИОТИКИ
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Nguyen, Lieu Thi; Behal, Vladislav
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 07.10-04Б3.63

   
    Влияние аммония на компоненты биотехспирамицина [Text] / Yuan Lu [et al.] // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 2006. - Vol. 46, N 6. - С. 928-933 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Изучали влияние аммония (AM) на синтез биотехспирамицина. Показано, что процент изовалерилспирамицина III (JVS III) был значительно выше в среде, содержащей AM в низких концентрациях. При значительном снижении концентрации ионов АМ в среде, с 62,5 ммоль/л до 2,5 ммоль/л, процент JVS III возрастал с 5,43% до 28,59%. Однако, титр биотехспирамицина (BS) снижался до 107 мкг/мл в среде с низкими концентрациями ионов AM, что на 14,4% ниже, чем его титр в среде с высокими концентрациями ионов AM. Показано также, что активность валиндегидрогеназы, ключевого фермента лейцинкатаболитного пути, при ферментации на среде с высокими концентрациями AM была ниже, чем при ферментации на среде с низкими концентрациями AM. Процент JVS III возрастал при добавлении к ферментационной среде лейцина (0,3 мг/мл) на 36 ч культивирования. КНР, St Key Lab. Bioreactor Eng., East China Univ. Sci. & Technol., Shanghai 200237. Библ. 15
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.23
Рубрики: АНТИБИОТИКИ
БИОТЕХСПИРАМИЦИН
КОМПОНЕНТЫ
ИЗОВАЛЕРИЛСПИРАМИЦИН III
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
АКТИВНОСТЬ
АММОНИЙ
ВЛИЯНИЕ
ФЕРМЕНТАЦИЯ
ЛЕЙЦИН

Доп.точки доступа:
Lu, Yuan; Li, Zhen-lin; Wang, Yong-hong; Chu, Ju; Zhuang, Ying-ping
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.134

   
    Valine dehydrogenase from Streptomyces fradiae: purification and properties [Text] / Ales Vancura [et al.] // J. Gen. Microbiol. - 1988. - Vol. 134, N 12. - P3213-3219 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Валиндегидрогеназа из Streptomyces fradiae. Очистка и свойства
Аннотация: Разработана методика выделения и очистки до гомогенного состояния валиндегидрогеназы (I) из бесклеточного экстракта Streptomyces fradiae. Для очистки использовали сочетание методов гидрофобной хр-фии и ионообменной жидкостной хр-фии белков под давлением. I был очищен в 1508 раз. Выход I составил 17,7%. Мол. масса I равна 215 000-218 000. I состоит из 12 субъединиц с мол. массой 18 000. ИЭТ I равно 4,7. Окислительное дезаминирование L-валина было оптим. при рН 10,6. Восстановительное аминирование 2-оксоизовалерата было оптим. при рН 8,8. К равна 1 мМ для L-валина и 0,029 мМ для НАД+. Значение К для восстановительного аминирования - 0,80 мМ для 2-оксоизовалерата, 0,050 мМ для НАДН и 22 мМ для NH[4]+. Библ. 17. ЧССР, Dep. of Fermentation Chemistry and Bioengineering, Prague Institute of Chemical Technology, 16628 Prague 6.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: STREPTOMYCES FRADIAE (BACT.)
БЕСКЛЕТОЧНЫЕ ЭКСТРАКТЫ
ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Vancura, Ales; Vancurova, Ivana; Volc, Jindrich; Fussey, Shelley P.M.; Flieger, Miroslav; Neuzil, Jiri; Marsalek, Jaroslav; Behal, Vladislav
10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.03-04Б2.67

    Priestley, Nigel D.
    Purification and catalytic properties of L-valine dehydrogenase from Streptomyces cinnamonensis [Text] / Nigel D. Priestley, John A. Robinson // Biochem. J. - 1989. - Vol. 261, N 3. - P853-861 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Очистка и каталитические свойства L-валиндегидрогеназы из Streptomyces cinnamonensis
Аннотация: НАД-зависимая L-валиндегидрогеназа (I) из S. cinnamonensis была очищена до гомогенности (в 180 раз с выходом 24%) путем последовательной хр-фии на ДЭАЭЦ, фенилсефарозе, гидроксилапатите, TSK-G3000SWG, TSK-ДЭАЭ-5PW и красной агарозе. Очищ. I имеет Mr 88 000 и состоит из двух субъединиц с Mr по 41 200. I катализирует окислительное дезаминирование L-валина, L-лейцина, L-2-аминобутирата, L-норвалина и L-изолейцина, а также восстановительное аминирование их 2-оксоаналогов. НАД не м. б. заменен на НАДФ. Активность I сильно ингибировалась низкими конц-иями (10 мкМ) п-хлормеркурибензоата, Hg{2}+, Ag+ и Cu{2}+. Мочевина (3,5 М) вызывала полную и необратимую инактивацию I. Восстановительное аминирование осуществлялось по последовательному механизму; НАДН присоединялся к I первым, за ним - 2-оксоизовалерат и NH[3]. Отделение продуктов происходило в след. порядке: валин, НАД. Величины К составляли 1,3 мМ для L-валина, 0,18 мМ для НАД, 74 мкМ для НАДН, 0,81 мМ для 2-оксоизовалерата и 55 мМ для NH[3]. Про-S-водород от С-4'-положения НАДН переносился на субстрат, фермент являлся В-стереоспецифичным. Синтез I индуцировался в 100 раз при добавлении L-валина к среде для культивирования. Предполагается, что I катализирует первую стадию катаболизма L-валина у S. cinnamonensis. Ил. 5. Табл. 4. Библ. 43. Великобритания, Dep. of Chem., Univ. of Southampton, Southampton SO9 5NH.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА* L-
НАД-ЗАВИСИМАЯ ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ВАЛИН* L-
КАТАБОЛИЗМ
STREPTOMYCES CINNAMONENSIS (BACT.)

Доп.точки доступа:
Robinson, John A.
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.148

    Navarrete, Rosa M.
    Purification of an niducible l-valine dehydrogenase of Streptomyces coelicolor A3(2) [Text] / Rosa M. Navarrete, Jesus A. Vara, C.Richard Hutchinson // J. Gen. Microbiol. - 1990. - Vol. 136, N 2. - P273-281 . - ISSN 0022-1287
Перевод заглавия: Очистка индуцибельной L-валиндегидрогеназы из Streptomyces coelicolor A3(2)
Аннотация: Валиндегидрогеназа (I) очищена из бесклеточного экстракта S. coelicolor A3(2) до гомогенности путем последовательной хр-фии на Q-сефарозе, моно-Q и алкилсуперозе. Очищ. I состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 41 000, эффективно окисляет L-валин, L-'альфа'-аминобутират, менее эффективно - L-изолейцин и L-лейцин, но не действует на D-валин. НАД (но не НАДФ) служит акцептором электронов для I. Оптимум для прямой р-ции окисления L-валина при pH 10,5 а для обратной р-ции восстановительного аминирования 2-оксоизовалерата - при pH 9,0. I неконкурентно ингибируется субстратом (валином) при его конц-ии 20 мМ. Величина К равны: 10,0 мМ для L-валина, 0,17 мМ для НАД, 0,6 мМ для 2-оксоизовалерата и 0,093 мМ для НАДН. При культивировании клеток на миним. среде синтез I репрессировался в присутствии глюкозы с NH+[4], а также глицерина с NH+[4] или с аспарагином. Индукторами синтеза I служили D- и L-валин. Библ. 37. США, Schood of Pharmacy and Dep. of Bacteriol., Univ. of Wisconsin, Madison, WI 53706.
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.11.21
Рубрики: ВАЛИНДЕГИДРОГЕНАЗА
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ИНДУКЦИЯ БИОСИНТЕТАЗА
ВАЛИН
STREPTOMYCES COELICOLOR (BACT.)

Доп.точки доступа:
Vara, Jesus A.; Hutchinson, C.Richard
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)