Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК G3P<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.08-04Б1.119

    Kremser, Andreas.

    The adsorption protein of filamentous phage fd: Assignment of its disulfide bridges and identification of the domain incorporated in the coat [Text] / Andreas Kremser, Ihab Rasched // Biochemistry. - 1994. - Vol. 33, N 46. - P13954-13958 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Абсорбционный белок филаментозного фага fd: картирование дисульфидных мостиков и идентификация домена, интегрированного в оболочку
Аннотация: Зрелый адсорбционный белок g3p (АБ) фага fd состоит из 406 аминокислот и содержит 8 остатков цистеина. Методами протеолитической деградации АБ, разделения пептидных фрагментов обращеннофазовой ВЭЖХ, N-концевого секвенирования и масс-спектрометрии цистеинсодержащих фрагментов показано, что каждый из этих Cys образует внутримолекулярные дисульфидные связи (Cys7-Cys36, Cys46-Cys53, Cys188-Cys201 и Cys354-Cys371). При нативном состоянии АБ эти связи не атакуются алкилирующими агентами и дитиотреитом. Обработкой фаговых частиц субтилизином получен фрагмент АБ, защищенный от протеолиза в составе оболочки фага, к-рый был идентифицирован иммуноблотингом как 17 кД-пептид с N-концом, соответствующим остатку Gly254 полноразмерного АБ. Германия, Fak. Biol., Univ., POB 5560, D-78434 Konstanz. Библ. 25
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ FD

БЕЛОК G3P

АДСОРБЦИОННЫЙ

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ

ДИСУЛЬФИДНЫЕ МОСТИКИ

КАРТИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Rasched, Ihab


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 95.09-04Б1.49

    Gailus, Valerie.

    The adsorption protein of bacteriophage fd and its neighbour minor coat protein build a structural entity [Text] / Valerie Gailus, Ihab Rasched // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 222, N 3. - P927-931 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Адсорбционный белок фага fd и его сосед - минорный белок оболочки образуют структурную единицу
Аннотация: Известно, что адсорбционный белок g3p (АБ) и минорный белок оболочки g6p (БО) нитчатого фага fd локализуются на одном из концов фаговой частицы (J. Biol. Chem., 1981, 256, 539). В условиях мягкой солюбилизации фаговых частиц проведена диссоциация АБ и БО, к-рые в солюбилизированном виде сохраняют межмолекулярные связи и обнаруживаются в виде комплекса АБ-БО. Эти комплексы и олигомерные формы АБ выделены гель-фильтрацией в присутствии дезоксихолата натрия как солюбилизирующего агента и охарактеризованы неденатурирующим электрофорезом в ПААГ. Олигомерные комплексы содержат либо 2 цепи АБ, либо по 4 цепи АБ и БО. Германия, Fak. Biol., Univ., D-78434 Konstanz. Библ. 27
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БЕЛОК G3P
БЕЛОК G6P

ФАГ НИТЧАТЫЙ FD

ЛОКАЛИЗАЦИЯ

СТРУКТУРНЫЕ ЕДИНИЦЫ


Доп.точки доступа:
Rasched, Ihab


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 98.10-04Б1.497

    Bruno, R.

    A natural longer glycine-rich region in IKe filamentous phage confers no selective advantage [Text] / R. Bruno, A. Bradbury // Gene. - 1997. - Vol. 184, N 1. - P121-123 . - ISSN 0378-1119
Перевод заглавия: Природная более длинная глицин-богатая область у нитевидного фага Ike не придает селективного преимущества
Аннотация: Белок g3p (I) нитевидных фагов участвует в узнавании фимбрий и проникновении фага в клетки. I имеет глицин-богатые области (ГБО), разделяющие некоторые домены I. Сконструирована вставка в ГБО I фага Ike, заражающего бактерии с N-фимбриями. Хотя вставка значительно увеличивает длину ГБО, она не влияет на заражение и продукцию фагов и может считаться нейтральной мутацией. Италия, Internat. School for Advanced Studies, Biophys. Sector, Trieste 34013. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.29.07
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ IKE

СТРУКТУРА

БЕЛОК

БЕЛОК G3P

ГЛИЦИН-БОГАТЫЕ ОБЛАСТИ

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI


Доп.точки доступа:
Bradbury, A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)