СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АУТОКАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 99.10-04И3.190

Autolytic activation mechanism of Bombyx acid cysteine protease (BCP) [Text] / Susumu Y. Takahashi [et al.] // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1997. - Vol. 42, N 3. - P591-600 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Механизм аутолитической активации кислой цистеинпротеазы (КЦП) из Bombyx
Аннотация: Изучали механизм активации про-КЦП из яиц павлиноглазки Bombyx mori. Процесс активации при pH 4,0 был проанализирован электрофоретически и показано, что в результате процессинга про-КЦП белок с мол. м. 47 кД превращается в белок с мол. м. 39 кД с образованием промежуточных форм с мол. м. 44 и 41 кД. Выделены и идентифицированы NH-концевые последовательности, при отщеплении к-рых активируется КЦП. Ингибиторы цистеиновых протеаз тормозят процессинг. Начальные конц-ии про-КЦП не влияют на скорость процессинга, что указывает на внутримолекулярную реакцию. Используя связанную с аминогексил-(AH)-сефарозой КЦП, активируемую при pH 4,0, выявили аутолизис про-КЦП, что подтверждает внутримолекулярный характер ее активации. Т. обр., на ранних стадиях активации про-КЦП подвергается аутокаталитическому расщеплению. Япония, Dep. Biochem. Radiation Biol., Coll. Agr., Yamaguchi Univ., Yamaguchi. Библ. 22

ГРНТИ	34.33.19

ВИНИТИ 341.33.19.45.15.15
Рубрики: КИСЛАЯ ЦИСТЕИНОВАЯ ПРОТЕАЗА
АУТОКАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ
ИЗУЧЕНИЕ МЕХАНИЗМА
ЯЙЦА
BOMBYX MORI

Доп.точки доступа:
Takahashi, Susumu Y.; Yamamoto, Yoshimi; Watabe, Shoji; Kagcyama, Takashi

РЖ ВИНИТИ 76 (BI28) 04.04-04Н3.56

Rozanov, Dmitri V.
Membrane type-1 matrix metalloproteinase functions as a proprotein solf-convertase. Expression of the latent zymogen in Pichia pastoris, autolytic activation, and the peptide sequence of the cleavage forms [Text] / Dmitri V. Rozanov, Alex Y. Strongin // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 10. - P8257-8260 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Матриксная металлопротеиназа мембранного типа 1 функционирует как пропротеин-аутоконвертаза. Экспрессия профермента в Pichia pastoris, аутолитическая активация и пептидная последовательность расщепленных форм
Аннотация: Растворимая форма MT1-MMP, лишенная C-концевых трансмембранного и цитоплазматического доменов, экспрессирована в P. pastoris, и после секреции латентная форма и активный фермент получены в очищенном виде. Следы активного фермента вызывают активацию проформы MT1-MMP и аутолиз. При этом образуются 6 основных форм MT1-MMP. Определение N-концевой последовательности этих форм показало, что MT1-MMP функционирует как аутоконвертаза, которая отщепляет свой продомен по участку, расщепляемому фурином RRKR-Y[112]. Зрелая MT1-MMP затем аутокаталитически превращается в 2 промежуточные формы и в 3 неактивные формы. Данные объясняют механизм активации и регуляции MT1-MMP и указывают на то, что MT1-MMP может заменять фуриноподобные пропротеинконвертазы, особенно в раковых клетках с дефицитом фурина. США, Cahc. Res. Ctr. Burnham Inst., La Jolla, CA. Библ. 33

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.55.07.05
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ ФОРМА МЕМБРАННОГО ТИПА 1
ПРОПРОТЕИН-АУТОКОНВЕРТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
АУТОКАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ
РАСЩЕПЛЕННЫЕ ФОРМЫ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Strongin, Alex Y.

РЖ ВИНИТИ 76 (BI29) 04.04-04Н1.265

Rozanov, Dmitri V.
Membrane type-1 matrix metalloproteinase functions as a proprotein solf-convertase. Expression of the latent zymogen in Pichia pastoris, autolytic activation, and the peptide sequence of the cleavage forms [Text] / Dmitri V. Rozanov, Alex Y. Strongin // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 10. - P8257-8260 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Матриксная металлопротеиназа мембранного типа 1 функционирует как пропротеин-аутоконвертаза. Экспрессия профермента в Pichia pastoris, аутолитическая активация и пептидная последовательность расщепленных форм
Аннотация: Растворимая форма MT1-MMP, лишенная C-концевых трансмембранного и цитоплазматического доменов, экспрессирована в P. pastoris, и после секреции латентная форма и активный фермент получены в очищенном виде. Следы активного фермента вызывают активацию проформы MT1-MMP и аутолиз. При этом образуются 6 основных форм MT1-MMP. Определение N-концевой последовательности этих форм показало, что MT1-MMP функционирует как аутоконвертаза, которая отщепляет свой продомен по участку, расщепляемому фурином RRKR-Y[112]. Зрелая MT1-MMP затем аутокаталитически превращается в 2 промежуточные формы и в 3 неактивные формы. Данные объясняют механизм активации и регуляции MT1-MMP и указывают на то, что MT1-MMP может заменять фуриноподобные пропротеинконвертазы, особенно в раковых клетках с дефицитом фурина. США, Cahc. Res. Ctr. Burnham Inst., La Jolla, CA. Библ. 33

ГРНТИ	76.29.49

ВИНИТИ 761.29.49.21.17.29
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ ФОРМА МЕМБРАННОГО ТИПА 1
ПРОПРОТЕИН-АУТОКОНВЕРТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
АУТОКАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ
РАСЩЕПЛЕННЫЕ ФОРМЫ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Strongin, Alex Y.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 04.05-04Я6.102

Rozanov, Dmitri V.
Membrane type-1 matrix metalloproteinase functions as a proprotein solf-convertase. Expression of the latent zymogen in Pichia pastoris, autolytic activation, and the peptide sequence of the cleavage forms [Text] / Dmitri V. Rozanov, Alex Y. Strongin // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 10. - P8257-8260 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Матриксная металлопротеиназа мембранного типа 1 функционирует как пропротеин-аутоконвертаза. Экспрессия профермента в Pichia pastoris, аутолитическая активация и пептидная последовательность расщепленных форм
Аннотация: Растворимая форма MT1-MMP, лишенная C-концевых трансмембранного и цитоплазматического доменов, экспрессирована в P. pastoris, и после секреции латентная форма и активный фермент получены в очищенном виде. Следы активного фермента вызывают активацию проформы MT1-MMP и аутолиз. При этом образуются 6 основных форм MT1-MMP. Определение N-концевой последовательности этих форм показало, что MT1-MMP функционирует как аутоконвертаза, которая отщепляет свой продомен по участку, расщепляемому фурином RRKR-Y[112]. Зрелая MT1-MMP затем аутокаталитически превращается в 2 промежуточные формы и в 3 неактивные формы. Данные объясняют механизм активации и регуляции MT1-MMP и указывают на то, что MT1-MMP может заменять фуриноподобные пропротеинконвертазы, особенно в раковых клетках с дефицитом фурина. США, Cahc. Res. Ctr. Burnham Inst., La Jolla, CA. Библ. 33

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗЫ
МАТРИКСНАЯ ФОРМА МЕМБРАННОГО ТИПА 1
ПРОПРОТЕИН-АУТОКОНВЕРТАЗА
ЭКСПРЕССИЯ
АУТОКАТАЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВАЦИЯ
РАСЩЕПЛЕННЫЕ ФОРМЫ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Strongin, Alex Y.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска