Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИЛАЗА 'АЛЬФА'<.>)
Общее количество найденных документов : 15
Показаны документы с 1 по 15
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.07-04Б3.50

   
    Purification and characterization of periplasmic 'альфа'-amylase from Xanthomonas campestris K-11151 [Text] / Jun-Ichi Abe [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 12. - P3584-3588 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика периплазматической 'альфа'-амилазы из Xanthomonas campestris K-11151
Аннотация: Из почвы выделена бактерия X. campestris K-11151, утилизирующая глюкозил-'альфа'-циклодекстрин в качестве единственного источника углерода. Бактерия образует периплазматическую 'альфа'-амилазу (I) нового типа, к-рая очищена до гомогенности с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматографии на КМ-тойоперле 650М и фенилтойоперле 650S. Очищенная I является мономером с Mr 55000 и имеет максимальную активность при 55'ГРАДУС'C и pH 4,5. Наивысшие и почти одинаковые активности I демонстрировала в р-циях с 'альфа'-, 'бета'- и 'гамма'-циклодекстринами, растворимым крахмалом и амилазой. Кроме них, I была активна с разветвленными циклодекстринами, пуллуланом и мальтозой, но не с гликогеном. Среди циклодекстинов наилучшим субстратом был 'альфа'-циклодекстрин (K[M] 0,66 мМ, V[макс.] 268 ед/мг белка). Т. обр., новая I имеет комбинированные активности 'альфа'-амилазы, циклодекстриназы и неопуллуланазы. Япония, Dept Biochem. Sci. and Technol., Fac. Agr., Kagoshima Univ., Korimoto-1 21-24, Kagoshima 890. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
XANTHOMONAS CAMPESTRIS

Доп.точки доступа:
Abe, Jun-Ichi; Onitsuka, Naoki; Nakano, Takashi; Shibata, Yuko; Hizukuri, Susumu; Entani, Etsuzo
2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.08-04Б2.176

   
    Purification and characterization of periplasmic 'альфа'-amylase from Xanthomonas campestris K-11151 [Text] / Jun-Ichi Abe [et al.] // J. Bacteriol. - 1994. - Vol. 176, N 12. - P3584-3588 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика периплазматической 'альфа'-амилазы из Xanthomonas campestris K-11151
Аннотация: Из почвы выделена бактерия X. campestris K-11151, утилизирующая глюкозил-'альфа'-циклодекстрин в качестве единственного источника углерода. Бактерия образует периплазматическую 'альфа'-амилазу (I) нового типа, к-рая очищена до гомогенности с помощью осаждения сульфатом аммония и хроматографии на КМ-тойоперле 650М и фенилтойоперле 650S. Очищенная I является мономером с Mr 55000 и имеет максимальную активность при 55'ГРАДУС'C и pH 4,5. Наивысшие и почти одинаковые активности I демонстрировала в р-циях с 'альфа'-, 'бета'- и 'гамма'-циклодекстринами, растворимым крахмалом и амилазой. Кроме них, I была активна с разветвленными циклодекстринами, пуллуланом и мальтозой, но не с гликогеном. Среди циклодекстинов наилучшим субстратом был 'альфа'-циклодекстрин (K[M] 0,66 мМ, V[макс.] 268 ед/мг белка). Т. обр., новая I имеет комбинированные активности 'альфа'-амилазы, циклодекстриназы и неопуллуланазы. Япония, Dept Biochem. Sci. and Technol., Fac. Agr., Kagoshima Univ., Korimoto-1 21-24, Kagoshima 890. Библ. 33
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ЦИКЛОДЕКСТРИНЫ
XANTHOMONAS CAMPESTRIS

Доп.точки доступа:
Abe, Jun-Ichi; Onitsuka, Naoki; Nakano, Takashi; Shibata, Yuko; Hizukuri, Susumu; Entani, Etsuzo
3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.13

    Carlsen, Morten.
    An improved FIA-system for measuring 'альфа'-amylase in cultivation media [Text] / Morten Carlsen, Jacob Marcher, Jens Nielsen // Biotechnol. Techn. - 1994. - Vol. 8, N 7. - P479-482 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Усовершенствованная FIA-система для определения 'альфа'-амилазы в культуральной среде
Аннотация: This paper describes a flow-injection analysis (FIA) system for measuring 'альфа'-amylase in cultivation media. It is based on measuring the decolorization of an iodine-starch compled. The FIA-system is optimized with respect to stability and reproducibility. Monitoring of 'альфа'-amylase during batch cultivations with Aspergillus oryzat indicates that 'альфа'-amylase is constitutively expressed at high glucose concentration
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ДЕТЕКЦИЯ В КУЛЬТУРАЛЬНОЙ СРЕДЕ
ПОТОЧНО-ИНЖЕКЦИОННАЯ СИСТЕМА
ASPERGILLUS ORYZAE

Доп.точки доступа:
Marcher, Jacob; Nielsen, Jens
4.
Патент 271570 CS, МКИ C12N 9/28.

   
    Kmen Streptomyces lividaus AS28 produkujici alfa amylazu [Текст] / P. Tichy [и др.]. - № 8303-87 ; Заявл. 19.11.1987 ; Опубл. 09.09.1991
Перевод заглавия: Штамм Streptomyces lividans - продуцент 'альфа'-амилазы
Аннотация: Патентуется штамм Streptomyces lividans AS28, продуцирующий внеклеточную 'альфа'-амилазу. Приведена физиологич. и генетич. х-ка штамма. Отмечено, что синтез 'альфа'-амилазы кодируется мультикопийной плазмидой pAS28
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: STREPTOMYCES LIVIDANS
ШТАММ AS28
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
БИОСИНТЕЗ

Доп.точки доступа:
Tichy, P.; Hoang, V.; Petricek, M.; Stajiner, K.; Hostalek, Z.; Krumphanrl, V.
Свободных экз. нет
5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.08-04Б3.52

   
    Purification, properties and structural aspects of a thermoacidophilic 'альфа'-amylase fron Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: Insight into acidostability of proteins [Text] / Birgit Schwermann [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - P981-991 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка, свойства и структурные аспекты термоацидофильной 'альфа'-амилазы из Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: понимание кислотостабильности белков
Аннотация: Исследовали 'альфа'-амилазу из термоацидофильной эубактерии A.(Bacillus) acidocaldarius штамм ATCC 27009 в качестве примера ацидофильного белка. Фермент очистили из культуральной жидкости. При ЭФ в ПААГ с ДДС Na получили кажущуюся молек. массу 160 кД, что примерно на 15% выше, чем предсказанная из нуклеотидной последовательности. Это отличие связано с тем, что фермент является гликопротеином. Полученная амилаза гидролизует крахмал, главными продуктами гидролиза являются мальтотетраоза и мальтоза. Фермент также образует глюкозу из крахмала в результате гидролиза промежуточного продукта мальтотетраозы до глюкозы и мальтротриозы и обладает некоторой пуллуланазной активностью. Оптимумы pH и т-ры, 3 и 75'ГРАДУС'C соответственно, характеризует фермент как термоацидофильный. Исследовали локализацию зареженных и нейтральных полярных остатков на поверхности белка. Предполагают, что кислотостабильность таких белков, адаптированных к кислой среде, связана со снижением плотности как положительных так и отрицательных зарядов на их поверхности. Германия, Abteilung Microbiol., Univ. Osnabruck. Библ. 66
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
МАЛЬТОЗА
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА
ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Schwermann, Birgit; Pfau, Karsten; Liliensiek, Birgit; Schleyer, Manfred; Fischer, Thomas; Bakker, Evert P.
6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 95.09-04Б2.289

   
    Purification, properties and structural aspects of a thermoacidophilic 'альфа'-amylase fron Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: Insight into acidostability of proteins [Text] / Birgit Schwermann [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 226, N 3. - P981-991 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Очистка, свойства и структурные аспекты термоацидофильной 'альфа'-амилазы из Alicyclobacillus acidocaldarius atcc 27009: понимание кислотостабильности белков
Аннотация: Исследовали 'альфа'-амилазу из термоацидофильной эубактерии A.(Bacillus) acidocaldarius штамм ATCC 27009 в качестве примера ацидофильного белка. Фермент очистили из культуральной жидкости. При ЭФ в ПААГ с ДДС Na получили кажущуюся молек. массу 160 кД, что примерно на 15% выше, чем предсказанная из нуклеотидной последовательности. Это отличие связано с тем, что фермент является гликопротеином. Полученная амилаза гидролизует крахмал, главными продуктами гидролиза являются мальтотетраоза и мальтоза. Фермент также образует глюкозу из крахмала в результате гидролиза промежуточного продукта мальтотетраозы до глюкозы и мальтротриозы и обладает некоторой пуллуланазной активностью. Оптимумы pH и т-ры, 3 и 75'ГРАДУС'C соответственно, характеризует фермент как термоацидофильный. Исследовали локализацию зареженных и нейтральных полярных остатков на поверхности белка. Предполагают, что кислотостабильность таких белков, адаптированных к кислой среде, связана со снижением плотности как положительных так и отрицательных зарядов на их поверхности. Германия, Abteilung Microbiol., Univ. Osnabruck. Библ. 66
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОАЦИДОФИЛЬНАЯ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
МАЛЬТОТЕТРАОЗА
МАЛЬТОЗА
ПРОДУКТЫ ГИДРОЛИЗА
ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS

Доп.точки доступа:
Schwermann, Birgit; Pfau, Karsten; Liliensiek, Birgit; Schleyer, Manfred; Fischer, Thomas; Bakker, Evert P.
7.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 95.11-04В4.111

    Fukai, Yohichi.
    Характеристические изменения гранул крахмала риса под действием ферментов [Text] / Yohichi Fukai, Etsuko Takaki, Shoichi Kobayashi // Denpun kagaku = J.Starch and its Relat. Carbohydr. and Enzymes. - 1993. - Vol. 40, N 3. - С. 263-269 . - ISSN 0021-5406
Аннотация: Гранулы крахмала риса были обработаны 'альфа'-амилазой, глюкоамилазой и 'бета'-амилазой в различных условиях. Глюкоамилаза и 'альфа'-амилаза способствовали активному разрушению гранул, производя многочисленные отверстия на их поверхности. Деградирующие эффект 'бета'-амилазы практически не наблюдались. При исследовании с помощью сканирующего электронного микроскопа было обнаружено, что отверстия, образованные при обработке 'альфа'-амилазой и глюкоамилазой, обширные и глубокие. Гранулы крахмала были обработаны 'альфа'-амилазой так, что степень деградации составила 0,5-3,0%; было обнаружено, что кол-во адсорбированного на поверхности гранул фермента в этом случае составило 0,36-4,8 МЕ/г соотв. Гранулы крахмала, адсорбирующие ферменты, были желатинизированы и образовывали жидкую пасту. Изменений реологических характеристик гранул, обработанных 'бета'-амилазой или глюкоамилазой, не наблюдалось даже при высоких степенях деградации. Япония, Agr. Technol. Inst. Nagano Farmers Fed., Suzaka-shi 382. Библ. 24
ГРНТИ  
68.35.29
ВИНИТИ 681.35.29.31.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
АМИЛАЗА 'БЕТА'
ГЛЮКОАМИЛАЗА
КРАХМАЛ
РИС
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ

Доп.точки доступа:
Takaki, Etsuko; Kobayashi, Shoichi
8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.01-04Б3.25

   
    Radiation decontamination of microbial 'альфа'-amylase [Text] / Jasminka Papic [et al.] // Prehramb.-tehnol. i biotechnol. rev. - 1992. - Vol. 30, N 4. - P177-182 . - ISSN 0352-9193
Перевод заглавия: Радиационная деконтаминация микробной 'альфа'-амилазы
Аннотация: Изучена возможность очистки микробной 'альфа'-амилазы с помощью радиации. Оценена чувствительность микрофлоры в различных образцах к радиации. Определена зависимость каталитической активности фермента от дозы облучения. Хорватия, Public Health Inst. Republic Croatia, 41000 Zagreb. Библ. 27
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
МИКРОБНЫЙ ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ РАДИАЦИИ

Доп.точки доступа:
Papic, Jasminka; Mihokovic, V.; Beljak, J.; Razem, D.
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 96.02-04В2.127

    Janse, B. J.H.
    One-step enzymatic hydrolysis of starch using a recombinant strain of Saccharomyces cerevisiae producing 'альфа'-amylase, glucoamylase and pullulanase [Text] / B. J.H. Janse, I. S. Pretorius // Appl. Microbiol. and Biotechnol. - 1995. - Vol. 42, N 6. - P878-883 . - ISSN 0175-7598
Перевод заглавия: Одностадийный ферментативный гидролиз крахмала при использовании рекомбинантного штамма Saccharomyces cerevisiae, продуцирующего 'альфа'-амилазу, глюкоамилазу и пуллуланазу
Аннотация: аккA recombinant strain of Saccharomyces cerevisiae was constructed that contained the genes encoding a bacterial 'альфа'-amylase (AMY1), a yeast glucoamylase (STA2) and a bacterial pullulanase (pulA). The Bacillus amyloliquefaciens 'альфа'-amylase and S. cerevisiae var. diastaticus glucoamylase genes were expressed in S. cerevisiae using their native promoters and the encoded enzymes secreted under direction of their native leader sequences. In contrast, the Klebsiella pneumoniae pullulanase gene was placed under the control of the yeast alcohol dehydrogenase gene promoter (ADC1p) and secreted using the yeast mating pheromone 'альфа'-factor secretion signal (MF'альфа'1[s]). Transcription termination of the pullulanase gene was effected by the yeast tryptophan synthase gene terminator (TRP5[T]), whereas termination of the glucoamylase and 'альфа'-amylase genes was directed by their native terminators. Pullulanase (PUL1) produced by recombinant yeasts containing ADC1[P]MF'альфа'1[S]pulATRP5[T] (designated PUL1) was further characterized and compared to its bacterial counterpart (PulA). The different genes were introduced into S. cerevisiae in different combinations and the various amylolytic Sacchraromyces transpormants compared to Schwanniomyces occidentalis. Introduction of PUL1 into a S. cerevisiae strain containing both STA2 and AMY1, resulted in 99% assimilation of starh. Южная Африка, Dept Microbiol. and Inst. Biotechnol., Univ. Stellenbosch. Библ. 35
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.13
Рубрики: КРАХМАЛ
ГИДРОЛИЗ ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ
SACCHAROMYCES CEREVISIAE
РЕКОМБИНАНТНЫЙ ШТАММ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ГЛЮКОАМИЛАЗА
ПОЛЛУЛАНАЗА

Доп.точки доступа:
Pretorius, I.S.
10.
Патент 163470 Польша, МКИ C12N 9/28.

    Galas, Edward.
    Sposob otrzymywania alfa-amylazy bakteryjnej o podwyzszonej termostabilnosci [Текст] / Edward Galas, Andrzej Jakubowski, Ewa Kwapisz ; Politechnika Lodzka. - № 285058 ; Заявл. 02.05.1990 ; Опубл. 31.03.1994
Перевод заглавия: Способ получения бактериальной альфа-амилазы повышенной термоустойчивости
Аннотация: Предложен способ получения 'альфа'-амилазы, характеризующейся повышенной термоустойчивостью, путем культивирования клеток Bacillus licheniformis на скошенном агаре при т-ре 39-40'ГРАДУС'C в течение 20-22 ч с последующей очисткой 'альфа'-амилазы из биомассы бактерий
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОУСТОЙЧИВАЯ
ПОЛУЧЕНИЕ
BACILLUS LICHENIFORMIS
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ПЕРИОДИЧЕСКОЕ
СКОШЕННЫЙ АГАР
ВЫСОКИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ПАТЕНТЫ
ПОЛЬША

Доп.точки доступа:
Jakubowski, Andrzej; Kwapisz, Ewa; Politechnika Lodzka
Свободных экз. нет
11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.03-04Б2.155

   
    Screening of a growing cell immobilization procedure for the biosynthesis of thermostable 'альфа'-amylases [Text] / V. Ivanova [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P305-316 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Скрининг процедуры выращивания иммобилизованных клеток при биосинтезе термостабильной 'альфа'-амилазы
Аннотация: Studies were carried out on 'альфа'-amylase production with immobilized cells of two Bacillus strains. Various cell immobilization techniques were compared, including entrapment in gel matrices (Ca-alginate, 'хи'-carrageenan, agar, and their combinations with polyethylene oxide), adsoprtion on cut disks of polymerized polyethylene oxide, and fixation on formaldehyde activated acrylonitrile-acrylamide membranes. Among the gels and supports tested, agar, 'альфа'-carrageenan, agar/polyethylene oxide gels, and the membranes were found to be suitable for immobilization and biocatalysts with high operational stabilities were obtained. An enzyme yield of 2750 U/mL culture medium was reached in the fifth repeated batch run with membrane-immobilized Bacillus licheniformis cells. This activity represented 176% of the corresponding yield obtained in batch fermentation with free cells. Higher amylase yields than the activity of the control were reached in all experiments and repeated batch runs with immobilized Bacillus brevis cells. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 26 Academician G. Bonchev, 1113 Sofia. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS SP.
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Ivanova, V.; Stefanova, M.; Tonkova, A.; Dobreva, E.; Spassova, D.
12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.95

    Gajjar, L.
    Activation and stabilization of enzymes entrapped into reversed micelles: Studies on hydrolyzing enzymes - protease and 'альфа'-amylase [Text] / L. Gajjar, R. S. Dubey, R. C. Srivastava // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 49, N 2. - P101-112 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Активация и стабилизация ферментов, включенных в обращенные мицеллы; изучение гидролизирующих ферментов - протеазы и 'альфа'-амилазы
Аннотация: Observations of the activity of two hydrolyzing enzymes - protease and 'альфа'-amylase - entrapped inside the reversed micelles formed by surfactants in hexane, benzene, and cyclohexane are reported. Tween 80 enhances the activity of both protease and 'альфа'-amylase. Sodium lauryl sulfate and Aerosol OT, which are ionic surfactants, enhance the activity of protease, but inhibit the activity of 'альфа'-amylase. Cetyl pyridinium chloride, however, enhances the activity of 'альфа'-amylase, but inhibits the activity of protease. Enhanced activity is generally severalfold greater in comparison to the acitivity observed in the usual aqueous system in the absence of reversed micelles. It has also been observed that the enhanced activity of the enzymes entrapped inside the reversed micelles remains preserved for a much longer period of time in comparison to the activity in the usual aqueous systems. These observations, which support the view that with proper choice of surfactant and the organic solvent, reversed micelles act like a microreactor that provides a favorable aqueous microenvironment for enzyme activity, have biotechnological overtones. Индия, Dept Biochem., and Dept Chem., Fac. Sci., Banaras Hindu Univ., Varanasi 221005. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОЛИЗУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
СТАБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Dubey, R.S.; Srivastava, R.C.
13.
Патент 163470 Польша, МКИ C12N 9/28.

    Galas, Edward.
    Sposob otrzymywania alfa-amylazy bakteryjnej o podwyzszonej termostabilnosci [Текст] / Edward Galas, Andrzej Jakubowski, Ewa Kwapisz ; Politechnika Lodzka. - № 285058 ; Заявл. 02.05.1990 ; Опубл. 31.03.1994
Перевод заглавия: Способ получения бактериальной альфа-амилазы повышенной термоустойчивости
Аннотация: Предложен способ получения 'альфа'-амилазы, характеризующейся повышенной термоустойчивостью, путем культивирования клеток Bacillus licheniformis на скошенном агаре при т-ре 39-40'ГРАДУС'C в течение 20-22 ч с последующей очисткой 'альфа'-амилазы из биомассы бактерий
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОУСТОЙЧИВАЯ
ПОЛУЧЕНИЕ
BACILLUS LICHENIFORMIS
КУЛЬТИВИРОВАНИЕ ПЕРИОДИЧЕСКОЕ
СКОШЕННЫЙ АГАР
ВЫСОКИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ
ПАТЕНТЫ
ПОЛЬША

Доп.точки доступа:
Jakubowski, Andrzej; Kwapisz, Ewa; Politechnika Lodzka
Свободных экз. нет
14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.191

   
    Screening of a growing cell immobilization procedure for the biosynthesis of thermostable 'альфа'-amylases [Text] / V. Ivanova [et al.] // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P305-316 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Скрининг процедуры выращивания иммобилизованных клеток при биосинтезе термостабильной 'альфа'-амилазы
Аннотация: Studies were carried out on 'альфа'-amylase production with immobilized cells of two Bacillus strains. Various cell immobilization techniques were compared, including entrapment in gel matrices (Ca-alginate, 'хи'-carrageenan, agar, and their combinations with polyethylene oxide), adsoprtion on cut disks of polymerized polyethylene oxide, and fixation on formaldehyde activated acrylonitrile-acrylamide membranes. Among the gels and supports tested, agar, 'альфа'-carrageenan, agar/polyethylene oxide gels, and the membranes were found to be suitable for immobilization and biocatalysts with high operational stabilities were obtained. An enzyme yield of 2750 U/mL culture medium was reached in the fifth repeated batch run with membrane-immobilized Bacillus licheniformis cells. This activity represented 176% of the corresponding yield obtained in batch fermentation with free cells. Higher amylase yields than the activity of the control were reached in all experiments and repeated batch runs with immobilized Bacillus brevis cells. Болгария, Inst. Microbiol., Bulgarian Acad. Sci., 26 Academician G. Bonchev, 1113 Sofia. Библ. 17
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.33
Рубрики: АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
ТЕРМОСТАБИЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ
БИОСИНТЕЗ
BACILLUS SP.
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
ОПТИМАЛЬНЫЕ УСЛОВИЯ ВЫРАЩИВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Ivanova, V.; Stefanova, M.; Tonkova, A.; Dobreva, E.; Spassova, D.
15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 92.05-04В3.093

    Мосолов, В. В.
    Влияние окисления, катализируемого миелопероксидазой, на свойства бифункционального ингибитора субтилизина и 'альфа'-амилазы [Текст] / В. В. Мосолов, Е. Л. Гвоздева // Биохимия. - 1991. - Т. 56, N 10. - С. 1870-1877 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Бифункциональный белок - ингибитор субтилизина и 'альфа'-амилазы, выделенный из зерна пшеницы, подвергали окислению в системе миелопероксидаза - H[2]O[2] - Cl{-}. Окисление сопровождается потерей ингибиторной активности по отношению к субтилизину при сохранении способности ингибировать 'альфа'-амилазу. Присутствие свободного метионина в реакционной смеси предохраняет ингибитор от окислительной модификации. В отличие от свободного ингибитора окисление ингибитора, находящегося в комплексе с субтилизином, не приводит к снижению активности по отношению к протеиназе. Заключают, что катализируемое миелопероксидазой окисление бифункционального ингибитора затрагивает остаток метионина в реактивном центре белка, ответственном за взаимодействие с протеиназой. Россия, ИБХ, Москва. Библ. 30.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.25.02
Рубрики: ИНГИБИТОР СУБТИЛИЗИНА
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
МИЕЛОПЕРОКСИДАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ПШЕНИЦА

Доп.точки доступа:
Гвоздева, Е.Л.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)