Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АКТИВАЦИОННАЯ ПЕТЛЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 02.06-04Я6.98

   

    Involvement of the activation loop of ERK in the detachment from cytosolic anchoring [Text] / Ido Wolf [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 27. - P24490-24497 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Участие активационной петли [киназы] ERK в откреплении от цитозольного заякоривания
Аннотация: Киназы ERK, регулируемые внеклеточными сигналами, транслоцируются в ядро в ответ на митогенную стимуляцию. Изучили участие аминокислот активационной петли ERK2 в определении ее внутриклеточной локализации; аминокислоты 173-181 не существенны для фосфорилирования и активации ERK2. Аминокислоты 176-181 ответственны за отсоединение ERK2 от MEK1 после митогенной стимуляции; такая диссоциация воспроизводится заменой аминокислот 176-178 на аланины и предотвращается делецией этих аминокислот или заменой аминокислот 179-181 на аланины. Аминокислоты 176-181, как и аминокислоты, необходимые для димеризации ERK2, не участвуют в миграции ERK2 сквозь ядерные поры. Израиль, Dep. Biol. Regul., Weizmann Inst. Sci., Rehovot 76100. Библ. 34
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.09
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗЫ
КИНАЗЫ ERK

АКТИВАЦИОННАЯ ПЕТЛЯ

ФУНКЦИЯ

ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ

МИГРАЦИЯ

ЦИТОЗОЛЬНАЯ ФРАКЦИЯ КЛЕТОК


Доп.точки доступа:
Wolf, Ido; Rubinfeld, Hadara; Yoon, Seunghee; Marmor, Goldie; Hanoch, Tamar; Seger, Rony


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.131

    Huse, Morgan.

    The conformational plasticity of protein kinases [Text] / Morgan Huse, John Kuriyan // Cell. - 2002. - Vol. 109, N 3. - P275-282 . - ISSN 0092-8674
Перевод заглавия: Структурная пластичность протеинкиназ
Аннотация: Обзор. Содержание: Введение. Структура киназного домена в активном состоянии. Структурные изменения в активационной петле. Сопряжение между спиралью 'альфа'C и активационной петлей. Псевдосубстратная регуляция. Аутоингибирование и обновление субстрата N-концевыми отрезками в киназах EphB2 и T'бета'R-1. Заключительные замечания. США, Dep. Mol. & Cell Biol., Univ. California Berkeley, Berkeley, CA 94720. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА
СТРУКТУРА

КОНФОРМАЦИОННАЯ ПЛАСТИЧНОСТЬ

АКТИВАЦИОННАЯ ПЕТЛЯ

СТРУКТУРНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ

РЕГУЛЯЦИЯ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 50


Доп.точки доступа:
Kuriyan, John


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 07.01-04Б2.273

    Tang, Yi.

    In vivo activation of protein kinase A in Schizosaccharomyces pombe requires threonine phosphorylation at its activation loop and is dependent on PDK1 [Text] / Yi Tang, Maureen McLeod // Genetics. - 2004. - Vol. 168, N 4. - P1843-1853 . - ISSN 0016-6731
Перевод заглавия: Активация in vivo протеинкиназы A в Schizosaccharomyces pombe требует фосфорилирования треонина в ее активационной петле и зависит т PDK1
Аннотация: Обнаружено, что в клетках Schizosaccharomyces pombe для активации цАМФ-зависимой протеинкиназы A (PKA) требуется Ksg1 - ортолог фосфоинозитид-зависимой протеинкиназы 1 (PDK1). Клетки, содержащие термолабильный аллель ksg1.12, проявляют плейотропные фенотипы, включая отсутствие задержки в фазе G[1] и неспособность к конъюгации. Аллель ksg1.12 супрессирует дефекты, связанные с нарушенной регуляцией PKA. Pka1 - каталитическая субъединица PKA фосфорилируется in vivo по остатку Thr356, локализованному в активационной петле киназы. Это фосфорилирование требуется для активации Pka1 и зависит от ksg1. Таким образом, PKA является физиологическим субстратом для PDK1. США, Dep. Microbiol. and Immunology, St. Univ. New York, Downstate Med. Ctr., Brooklin, NY 11203-2098. Библ. 54
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.11.02
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА A
ЦАМФ-ЗАВИСИМАЯ ФОРМА

АКТИВАЦИОННАЯ ПЕТЛЯ

THR{356}-ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ПРОТЕИНКИНАЗА 1

SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE


Доп.точки доступа:
McLeod, Maureen


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.06-04Я6.63

    Waldron, Richard T.

    Protein kinase C phosphorylates protein kinase D activation loop Ser{744} and Ser{748} and releases autoinhibition by the pleckstrin homology domain [Text] / Richard T. Waldron, Enrique Rozengurt // J. Biol. Chem. - 2003. - Vol. 278, N 1. - P154-163 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Протеинкиназа C фосфорилирует остатки Ser-744 и Ser-748 активационной петли протеинкиназы D и освобождает аутоингибирование доменом гомологии с плекстрином
Аннотация: Устойчивая активация протеинкиназы D (PKD) через опосредуемую протеинкиназой C (PKC) трансдукцию сигнала сопровождается фосфорилированием остатков Ser-744 и Ser-748 в каталитическом домене активационной петли. Исследован механизм, с помощью которого PKC активирует PKD в ответ на клеточные стимулы. Установлено, что пептид из остатков 738-753 активационной петли PKD хорошо фосфорилируется иммунопреципитированными изоформами PKC. Схожий пептид с глутаминовой кислотой вместо остатка Ser-748 предпочтительно фосфорилируется PKC'эпсилон', т. е. PKD, содержащая фосфат в остатке Ser-748, быстро нацеливается этой изоформой по остатку Ser-744. В присутствии фосфатидилсерина, форбол-12,13-дибутирата и АТФ интактная PKD медленно аутофосфорилируется только по остатку Ser-748. Добавление очищенной PKC'эпсилон' к инкубационной смеси индуцирует быстрое фосфорилирование Ser-744 и Ser-748 вместе с устойчивым увеличением в 2-3 раза активности PKD. Установлено, что одной из функций фосфорилирования активационной петли в механизме активации PKD является уменьшение аутоингибирования доменом гомологии с плекстрином. США, Dep. Med., Sch. Med., UCLA, Los Angeles, CA 90095-1786. Библ. 64
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: ПРОТЕИНКИНАЗА C
ФУНКЦИИ

ПРОТЕИНКИНАЗА D

АКТИВАЦИОННАЯ ПЕТЛЯ

SER-744 И SER-748 ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ДОМЕН ГОМОЛОГИИ ПЛЕКСТРИНУ

АУТОИНГИБИРОВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Rozengurt, Enrique


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)