СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА<.>)

Общее количество найденных документов : 6
Показаны документы с 1 по 6

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.06-04Т4.156

Solovjov, D. A.
Purification and characterization of ecamulin - a prothrombin activator from the venom of multi-scaled viper (Echis multisquamatus) [Text] : [Докл.] Междунар. конф., Ялта, 22-28 сент., 1995 / D. A. Solovjov, T. N. Platonova, T. P. Ugarova // Укр. биохим. ж. - 1996. - Vol. 68, N 4. - P18-19 . - ISSN 0201-8470
Перевод заглавия: Очистка и характеристика экамулина - активатора протромбина из яда гадюки (Echis multisquamatus)
Аннотация: Экамулин, новый активатор протромбина, был очищен с помощью трехстадийной ИОХ из яда гадюки Echis multisquamatus в 63 раза с выходом 57%. Показано, что выделенный белок является Zn-протеиназой, содержащей 1 М Zn на 1 М белка. По данным гель-фильтрации на сефакриле S-200 экамулин имеет мол. массу 93 кД. При ЭФ в ПААГ с ДДС-Na в отсутствие дитиотреитола он давал две полосы с мол. массами 67 и 27 кД, а в присутствии дитиотреитола - три полосы с мол. массами 67, 14 и 13 кД. Экамулин имел две изоформы (S2 и S3), к-рые различались зарядом и коагуляционной активностью. Аминокислотные составы обеих изоформ были сходны, но более активная S3 форма имела в 4 раза выше содержание Gln и в 4 раза меньше Gly, чем S2 форма. Исследуемый экамулин превращал протромбин в 'альфа'-тромбин; эта реакция не требовала присутствия Ca{2+}, фосфолипидов или фактора Va. Украина, A. V. Palladin Inst. Biochem., Nat. Acad. Sci., Kyiv

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЭКАМУЛИН
АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА
ОЧИСТКА
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ

Доп.точки доступа:
Platonova, T.N.; Ugarova, T.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 98.08-04М2.126

Characterization of membrane-associated prothrombin activator in normal and injured murine tissues [Text] / Yasuo Shikamoto [et al.] // FEBS Lett. - 1997. - Vol. 412, N 3. - P526-530 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Характеристика мембраносвязанного активатора протромбина в нормальных и поврежденных тканях мышей
Аннотация: Изучали физиологическую роль нового мембраносвязанного активатора протромбина (АП). Ферментативная, подобная АП, активность обнаружена в печени, почках, легком и сердце, но не обнаружена в селезенке и мозге нормальных мышей. При введении CCl[4] или HgCl[2] активность АП'- ВВЕРХ' специфически повышалась в пораженных тканях: в печени через 48 час. - в 1000 раз и почках через 12 час. - в 5 раз. Т. обр., АП активирует протромбин на клеточных поверхностях поврежденных тканей, и, в частности, при воспалении и регенерации поврежденных тканей. Активация протромбина ПА специфически зависима от фосфатидилсерина. Япония, Meiji College Pharm., Tokyo 188. Библ. 22

ГРНТИ	34.39.27

ВИНИТИ 341.39.27.07.37.13.09
Рубрики: АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА
МЕМБРАНОСВЯЗАННЫЙ АКТИВАТОР
ТКАНИ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Shikamoto, Yasuo; Shibusawa, Satoshi; Okuyama, Izumi; Morita, Takashi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.09-04Т4.239

Marsh, Neville A.
Isolation and partial characterization of a prothrombin-activating enzyme from the venom of the Australian rough-scaled snake (Tropidechis carinatus) [Text] / Neville A. Marsh, Theresa L. Fyffe, Ernest A. Bennett // Toxicon. - 1997. - Vol. 35, N 4. - P563-571 . - ISSN 0041-0101
Перевод заглавия: Выделение и частичная характеризация протромбин-активирующего фермента из яда речного тропидехиса (Tropidechis carinatus)
Аннотация: Из яда Tropidechis carinatus с использованием методов гель-фильтрации и основанной на бензамидине аффинной хроматографии выделен активатор протромбина. 2 фракции, обладающие протромбиназной активностью, получены в результате аффинной хроматографии и названы А1 и А2. Яд содержал (общее кол-во 'ЭКВИВ'5% по массе) 2 изоформы активатора протромбина. Активность протромбининазы зависела от фактора Va, фосфолипидных и кальциевых ионов и поэтому относится к типу II класса протромбиназ, требующих такие кофакторы. Фермент не обладал фосфолипазной активностью, не расщеплял субстраты N-'альфа'-бензоил-L-аргинин-n-нитроанилид, этиловый эфир N-бензоил-L-тирозина, азоколлаген или азоказеин, демонстрируя отсутствие амидолитической, эстеролитической и широкого спектра протеазной активностей. Австралия, Queensland Univ. Technol., Briston. Ил. 4. Табл. 3. Библ. 20

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
TROPIDECHIS CARINATUS
АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА
ПРОТРОМБИНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА
ХРОМАТОГРАФИЯ

Доп.точки доступа:
Fyffe, Theresa L.; Bennett, Ernest A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 07.12-04Т4.97

Insularinase A, a prothrombin activator from Bothrops insularis venom, is a metalloprotease derived from a gene encoding protease and disintegrin domains [Text] / de Albuquerque Modesto Jeanne Claine [et al.] // Biol. Chem. - 2005. - Vol. 386, N 6. - P589-600 . - ISSN 1431-6730
Перевод заглавия: Инсулариназа A - активатор протромбина из яда Bothrops insularis - металлопротеаза, продукт гена, кодирующего [белок] с протеазным и дизинтегриновым доменами
Аннотация: Из яда Bothrops insularis выделили низкомолекулярную металлопротеазу с протромбиновой активностью - инсулариназу A. Это полипептид с мол. массой 22639 Д. Из анализа кДНК следует, что белок-предшественник содержит дизинтегриновый домен, который отщепляется в ходе посттрансляционного процессинга. По аминокислотной последовательности инсулариназа A сходна с несколькими фибринолитическими металлопротеазами и обладает умеренным сходством с активаторами протромбина. В то же время при действии инсулариназы A на протромбин образуются такие же продукты, как при действии активаторов протромбина группы A. Инсулариназа A активирует также фактор X и гидролизует фибриноген и фибрин. Хелатирующие агенты полностью подавляют активность фермента. Инсулариназа A не индуцирует открепление или апоптоз эндотелиальных клеток человека и не способна запускать провоспалительный ответ эндотелиальных клеток. После обработки эндотелиальных клеток инсулариназой A в них значительно усиливается высвобождение окиси азота и простациклина. Т. обр., несмотря на сходство инсулариназы A с фибринолитическими металлопротеазами по первичной структуре, функционально она подобна активаторам протромбина группы A. Бразилия, Lab. Biochim. Biofisica, Inst. Butantan, 05503-900 Sao Paulo, SP. Библ. 51

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕАЗЫ
АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА
ИНСУЛАРИНАЗА A
КОАГУЛЯЦИЯ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЯДЫ ЗМЕЙ
BOTHROPS INSULARIS

Доп.точки доступа:
Claine, de Albuquerque Modesto Jeanne; Junqueira-de-Azevedo, Inacio Loiola Maireles; Neves-Ferreira, Ana Gisele C.; Fritzen, Marcio; Vilela, Oliva Maria Luiza; Ho, Paulo Lee; Perales, Jonas; Chudzinski-Tavassi, Ana Marisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI45) 07.12-04И5.62

Insularinase A, a prothrombin activator from Bothrops insularis venom, is a metalloprotease derived from a gene encoding protease and disintegrin domains [Text] / de Albuquerque Modesto Jeanne Claine [et al.] // Biol. Chem. - 2005. - Vol. 386, N 6. - P589-600 . - ISSN 1431-6730
Перевод заглавия: Инсулариназа A - активатор протромбина из яда Bothrops insularis - металлопротеаза, продукт гена, кодирующего [белок] с протеазным и дизинтегриновым доменами
Аннотация: Из яда Bothrops insularis выделили низкомолекулярную металлопротеазу с протромбиновой активностью - инсулариназу A. Это полипептид с мол. массой 22639 Д. Из анализа кДНК следует, что белок-предшественник содержит дизинтегриновый домен, который отщепляется в ходе посттрансляционного процессинга. По аминокислотной последовательности инсулариназа A сходна с несколькими фибринолитическими металлопротеазами и обладает умеренным сходством с активаторами протромбина. В то же время при действии инсулариназы A на протромбин образуются такие же продукты, как при действии активаторов протромбина группы A. Инсулариназа A активирует также фактор X и гидролизует фибриноген и фибрин. Хелатирующие агенты полностью подавляют активность фермента. Инсулариназа A не индуцирует открепление или апоптоз эндотелиальных клеток человека и не способна запускать провоспалительный ответ эндотелиальных клеток. После обработки эндотелиальных клеток инсулариназой A в них значительно усиливается высвобождение окиси азота и простациклина. Т. обр., несмотря на сходство инсулариназы A с фибринолитическими металлопротеазами по первичной структуре, функционально она подобна активаторам протромбина группы A. Бразилия, Lab. Biochim. Biofisica, Inst. Butantan, 05503-900 Sao Paulo, SP. Библ. 51

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.35
Рубрики: МЕТАЛЛОПРОТЕАЗЫ
АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА
ИНСУЛАРИНАЗА A
КОАГУЛЯЦИЯ
ЭНДОТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
ЯДЫ ЗМЕЙ
BOTHROPS INSULARIS

Доп.точки доступа:
Claine, de Albuquerque Modesto Jeanne; Junqueira-de-Azevedo, Inacio Loiola Maireles; Neves-Ferreira, Ana Gisele C.; Fritzen, Marcio; Vilela, Oliva Maria Luiza; Ho, Paulo Lee; Perales, Jonas; Chudzinski-Tavassi, Ana Marisa

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.11-04Т4.633

Угарова, Т. П.
Активатор протромбина из яда эфы песчаной Echis multisquamatus [Текст] / Т. П. Угарова, Т. Н. Платонова, Д. А. Соловьев // Докл. АН УССР. Б. - 1989. - N 6. - С. 75-79 . - ISSN 0201-8454
Аннотация: Из яда эфы песчаной, обитающей в Ср. Азии, с помощью ионообменной хр-фии выделен фермент, активирующий протромбин. Мол. м. активатора, оцененная с помощью ДСН-электрофореза, 68'+-'1 кДа. Обнаружено, что активатор существует в двух изоформах, различающихся по заряду. Изоэлектрическая точка находится при рН 4,3-4,5. Исследование хода активации бычьего протромбина под действием выделенного активатора показало, что продуктом активации является мезотромбин, к-рый далее превращается в мезотромбин-1. Активатор обладает небольшой фибриногенолитической активностью. Библ. 12.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
ECHIS MULTISQUAMATUS
СОСТАВ
АКТИВАТОР ПРОТРОМБИНА
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Платонова, Т.Н.; Соловьев, Д.А.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска