СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=КОБРОТОКСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 29
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-29

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 89.10-04Т4.379

Yang, C. C.
Immunochemical studies on cobra neurotoxin* [Text] / C. C. Yang // Snake. - 1988. - Vol. 20, N 2. - P133-139 . - ISSN 0386-3425
Перевод заглавия: Иммунохимическое изучение нейротоксинов кобры
Аннотация: Кобротоксин (I) был выделен из яда Naja naja atra в кристаллич. состоянии и использован для иммунизации кроликов в полном адъюванте Фрейнда. Модификация остатка триптофана в положении 29 не влияла на антигенные св-ва I. Проведено фракционирование Ат с помощью хр-фии на сефарозе, конъюгированной с I. С помощью полученного набора Ат проведено картирование антигенных детерминант в структуре I. КНР, National Tsing Hua Univ. Taiwan 30043. Библ. 13.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.11
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
ИММУНИТЕТ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.02-04Т4.181

State of functionally essential trp-29 in snake venom neurotoxins A proton nuclear magnetic resonance study [Text] / Toshiya Endo [et al.] // J. Protein Chem. - 1989. - Vol. 8, N 4. - P583-588 . - ISSN 0277-8033
Перевод заглавия: Состояние функционального значимого трф-29 в нейротоксинах яда змей: исследование с помощью [спектроскопии] ядерно-магнитного резонанса
Аннотация: Методом спектроскопии ЯМР показано, что снижение рН среды вызывает выраженный сдвиг сигнала протона индола N-1 остатка триптофана в положении 29(трф-29) в структуре бунгаротоксина, токсина В и кобротоксина. При снижении рН до 3-4 отмечено прекращение обмена индольного протона с атомами H растворителя. Аналогичных изменений при сдвигах рН в токсине Naja haje annulifera, в к-ром асп-31 замещен на гли-31, не происходило. Обсуждена роль водородной связи между трф-29 и асп-31 в стабилизации биологически активной конформации токсинов, обеспечивающей их взаимодействие со специфич. рецепторами. Япония, Gunma Univ., Kiryu. Библ. 24.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
БУТАРОТОКСИН
КОБРОТОКСИН
ТОКСИН В
NAJA HAJE ANNOLIFERA
ТОКСИНЫ
АМИНОКИСЛОТЫ

Доп.точки доступа:
Endo, Toshiya; Oya, Masanao; Joubert, Francois J.; Hayashi, Kyozo; Miyazawa, Tatsuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 90.02-04Т4.175

Endo, Toshiya.
Step-wise thermal denaturation of cobrotoxin, a Snake venom neurotoxin from Naja naja atra: A proton nuclear magnetic resonance study [Text] / Toshiya Endo, Masanao Oya, Kyozo Miyazawa Tatsuo Hayashi // J. Protein Chem. - 1989. - Vol. 8, N 4. - P575-581 . - ISSN 0277-8033
Перевод заглавия: Ступенчатая термическая денатурация кобротоксина, нейротоксина яда змеи Naja naja atra: исследование методом протонного ядерного-магнитного резонанса
Аннотация: По мере повышения т-ры растворителя (0,1 М р-р NaCl в 0,4 М дейтерированном ацетатном буфере рН 4,.5) от 60'ГРАДУС' до 80'ГРАДУС' происходило снижение интенсивности сигналов, оцениваемых методом ЯМР-спектроскопии, протонов С-2,6 и С-3,5 в остатке триптофана в положении 25 кобротоксина (Кт). Появление дублетного сигнала в спектре наблюдали при т-ре перехода, составившей 67'ГРАДУС'. Отмечено, что структурные переходы в молекуле Кт регистрировались при т-ре, превышавшей таковую при общей термич. денатурации. Высказано предположение об определенной автономности структурных переходов в участке трф-29 в составе цельной молекулы Кт. Считают, что такого рода структурная организация обеспечивает возникновение конформац. изменений молекулы Кт, способствующих его взаимодействию с холинорецептором. Япония, Gunma Univ., Kiryu. Библ. 14.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15.11
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
НЕЙРОТОКСИН
ТЕРМИЧЕСКАЯ ДЕНАТУРАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Oya, Masanao; Hayashi, Kyozo Miyazawa Tatsuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI48) 91.08-04Т1.121

Chen, Ruzhu.
The effect of cholinergic manipulations on the analgesic response to cobrotoxin in mice [Text] / Ruzhu Chen, Susan E. Robinson // Life Sci. - 1990. - Vol. 47, N 21. - P1949-1954 . - ISSN 0024-3205
Перевод заглавия: Влияния холинергических воздействий на анальгетические реакции на кобротоксин у мышей
Аннотация: У мышей в/ж введение кобротоксина (I) приводило к развитию антиноцицепции (тест отдергивания хвоста). Действие I блокировалось системным введением атропина, но не металатропина или налоксона. Истощение центр. АЦХ с помощью гемихолиния-3 также блокировало действие I. Заключили, что анальгетич. влияния I опосредуются центр. холинергическими нейронами. США, Dep. of Pharmacology and Toxicology Med. College of Virginia Virginia Commonwealth Univ. Richmond, VA 23298-0613. Библ. 21.

ГРНТИ	34.45.21

ВИНИТИ 341.45.21.15.02 + 341.45.21.23.09.02
Рубрики: КОБРОТОКСИН
ВНУТРИЖЕЛУДОЧКОВОЕ ВВЕДЕНИЕ
АНАЛЬГЕТИЧЕСКОЕ ДЕЙСТВИЕ
ХОЛИНЕРГИЧЕСКИЕ МЕХАНИЗМЫ
МЫШИ

Доп.точки доступа:
Robinson, Susan E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 91.03-04Т4.185

Recognition of the acetylcholine receptor binding site of a long-chain neurotoxin by toxin-specific monoclonal antibodies [Text] / Isabelle Charpentier [et al.] // J. Mol. Recogn. - 1990. - Vol. 3, N 2. - P74-81 . - ISSN 0952-3499
Перевод заглавия: Выявление участков связывания длинноцепочечных нейротоксинов в холинорецепторе с помощью специфичных к токсину моноклональных антител
Аннотация: Описывают получение 2 типов моноклональных антител (MST1 и MST2), специфичных к эпитопу центр. петли 'альфа'-кобратоксина (I). МСТ1 и MST2 полностью нейтрализовали связывание I с холинорецепторами (ХР) фракции мембран эл. органа Torpedo marmorata с CI[5][0]-30 и 45 нМ соотв. С помощью хим. мутантов I получены некоторые характеристики структуры эпитопа, ответственного за взаимодействие с антителами. Обнаружено, что MST1 и MST2 связывались с основанием и пиком петли соотв. Полностью участки связывания I в молекуле ХР перекрывались только MST2. Считают, что MST2 частично имитирует структуру участка никотинового ХР, взаимодействующего с длинноцепочечными нейротоксинами. Франция, Lab. d'Ingenierie des Proteines CEN Saclay, 91191. Библ. 35.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРОТОКСИН*АЛЬФА-
ХОЛИНОРЕЦЕПТОРЫ
УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ

Доп.точки доступа:
Charpentier, Isabelle; Pillet, Laurence; Karlsson, Evert; Couderc, Jacques; Menez, Andre

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.03-04Т4.129

Mo, Ning.
Facilitation of nicotinic transmission by cobrotoxin in guinea pig superior cervical ganglion [Text] : abstr. Int. Symp. Natur. Toxins (ISNT-89), Guilin, May 22-25, 1989 / Ning Mo, Sheng-xi Tang // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1990. - Vol. 9, N 1. - P11-12 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Облегчение кобротоксином передачи в никотиновых [синапсах] верхнего шейного ганглия морской свинки
Аннотация: Методом внутриклеточной регистрации на изолированном верхнем шейном ганглии морской свинки показано, что кобротоксин (Кт) из яда китайской кобры Naja naja atra в конц-ии 0,1-10 мкМ увеличивал амплитуду и длительность быстрых возбуждающих постсинаптич. потенциалов, вызываемых низкочастотной эл. стимуляцией преганглионарного нерва (0,1-0,5 Гц). При повышении конц-ии Кт до '='10 мкМ облегчение проведения сопровождалось возникновением разрядов возбуждающих постсинаптич. потенциалов, ингибируемых d-тубокурарином и атропином. Не обнаружено влияния Кт на деполяризацию, вызываемую АЦХ или карбахолом. Считают, что Кт влияет на пресинаптич. освобождение АЦХ. КНР, Guangxi Medical College, Nanning.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
СИНАПС
ПОСТСИНАПТИЧЕСКИЕ ПОТЕНЦИАЛЫ

Доп.точки доступа:
Tang, Sheng-xi

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 92.09-04Т4.107

The refined crystal structure of 'альфа'-cobratoxin from Naja naja siamensis at 2.4-A resolution [Text] / Christian Betzel [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 32. - P21530- 21536 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Уточненная при разрешении 2,4 A кристаллическая структура 'альфа'-кобротоксина из Naja naja siamensis
Аннотация: Представлены результаты уточнения пространственной структуры "длинного" 'альфа'-нейротоксина - 'альфа'-кобротоксина из Naja naja siamensis при разрешении 2,4 A. Уточнение базировалось на ранее полученных рентгеноструктурных данных о модели молекулы при более низком разрешении и без уточнения. На вновь выращенных кристаллах (не совсем изоморфных предыдущим) выполнен полный РСА и после уточнения получен R-фактор по 3271 рефлексам при разрешении 2,4 A равный 19,5%. По данным РСА 'альфа'-кобротоксина выявлены доп. св-ва, к-рые могут быть существенны при анализе связывания 'альфа'-нейротоксина с ацетилхолиновым рецептором. Германия, Inst. Kristallographie, Free Univ. Berlin. Библ. 37.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA SIAMENSIS
КОБРОТОКСИН - АЛЬФА
СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Betzel, Christian; Lange, Gudrun; Pal, Gour P.; Wilson, Keith S.; Maelicke, Alfred; Saenger, Wolfram

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 93.02-04Т4.164

Kuo, Kon-Wha.
High affinity antibody to cobrotoxin prepared from the derivatives of glutaraldehyde- detoxified cobrotoxin [Text] / Kon-Wha Kuo, Chum-Chang Chang // J. Biochem. - 1991. - Vol. 110, N 6. - P863- 867
Перевод заглавия: Высокоаффинные антитела к кобротоксину, полученные с помощью детоксицированных глутаровым альдегидом производных кобротоксина
Аннотация: Описана методика получения производных кобротоксина (I) из яда Naja naja/atra путем модификации глутаровым альдегидом. Такие производные I полностью утрачивали токсичность и способность связываться с никотиновыми ацетилхолиновыми рецепторами. В то же время у этих производных сохранялась способность связываться с антителами к нативному I. Показано, что иммунизация кроликов модиф. формами I приводит к выработке антител, проявляющих высокую аффинность к нативному I. Библ. 30.

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRAT
КОБРОТОКСИН
АНТИТЕЛА
ПОЛУЧЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Chang, Chum-Chang

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.01-04Т4.182

Immunological neutralization of cobrotoxin by its homologous precipitin and non-precipitin antibodies [Text] / Kou-Wha Kuo [et al.] // J. Biochem. - 1994. - Vol. 116, N 6. - P1227-1232 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Иммунологическая нейтрализация кобротоксина его гомологичными преципитирующими и непреципитирующими антителами
Аннотация: Антитела против кобротоксина (КТ), могут быть разделены на преципитирующие и неприципитирующие. Они в равной степени связывают КТ, но у последних выше нейтрализующая способность в блокировании никотинновых ацетилхолиновых рецепторов (HAChr). После преинкубации с антителами КТ полностью теряет способность к связыванию этих рецепторов. Комплекс КТ с HAChr слабо диссоциирует в присутствии антител. Это означает, что в нейтрализации КТ антителами участвует КТ, не связанный с рецептором. Взаимосвязь способности к нейтрализации и связыванию, так же как и степень связывания КТ с его антителами не выяснены. На основании данных анализа флуоресценции единственного в КТ остатка Trp, сделали вывод, что препицитирующие и непреципитирующие антитела связываются с Кт в разных сайтах и вызывают в нем разные конформационные изменения. Тайвань, Dep. of Biochem., Kaohsiung Med. Col., Kaohsiung 807. Библ. 33

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: КОБРОТОКСИН
ИММУНОЛОГИЧЕСКАЯ НЕЙТРАЛИЗАЦИЯ
АНТИТЕЛА
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Kuo, Kou-Wha; Chang, Long-Sen; Lin, Pai-Mei; Leaber, Robert J.; Chang, Chun-Chang

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.83

Interaction of protein ligands with receptor fragments. On the residues of curaremimetic toxins that recognize fragments 128-142 and 185-199 of the 'альфа'-subunit of the nicotinic acetylcholine receptor [Text] / Marie-Helene Fulachier [et al.] // FEBS Lett. - 1994. - Vol. 338, N 3. - P331-338 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Взаимодействие белковых лигандов с фрагментами рецепторов. Аминокислотные остатки кураре-подобных токсинов, распознающие фрагменты 128-142 и 185-199 'альфа'-субъединицы никотинового рецептора ацетилхолина
Аннотация: Используя адсорбированные на полистирольных микротитрационных плашках никотиновый рецептор ацетилхолина из Torpedo marmorata (I) и фрагменты его 'альфа'-субъединицы - 128-142 (Ia) и 185-199 (Iб), показали, что {3}H-меченый 'альфа'-кобротоксин из Naja naja siamensis (II) и {3}H-меченный токсин 'альфа' из Naja nigricollis (III) специфически связываются с Iб (K[d]=4*10{-7} и 50*10{-6} M соотв.). Модификация остатков, общих для аминокислотных последовательностей II и III (Tyr25, Lys27, Trp29, Lys53), а также Cys30 и Cys34 токсина II не влияет на связывание II и III с Iб. Вещества II и III связываются также и с Iа (K[d]=3*10{-7} и 1,4*10{-6} M соотв.), и это связывание резко ухудшается при разрушении в токсинах Lys53. Сделан вывод, что Lys53 в II и III специфически распознает область 128-142 в 'альфа'-субъединице I. Франция, Dep. d'Ing. et d'Etudes Prot., Bat 152, C. E. A., Saclay, 91191 Gif/Yvette. Библ. 61

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
НИКОТИНОВЫЙ
АЛЬФА-СУБЪЕДИНИЦЫ
ФРАГМЕНТЫ
КОБРОТОКСИН АЛЬФА
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
РАСПОЗНАВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Fulachier, Marie-Helene; Mourier, Gilles; Cotton, Joel; Servent, Denis; Menez, Andre

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.08-04Т4.210

Yang, C. C.
Structure and function of cobrotoxin [Text] / C. C. Yang // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - P275-290 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Структура и свойства кобротоксина
Аннотация: Обзор. Кобротоксин (КТ), нейротоксичный белок, выделен в кристаллической форме из яда тайваньской кобры Naja naia atra. КТ состоит из единственной пептидной цепи (62 аминокислотных остатка), пересеченной 4 дисульфидными связями. КТ специфически связывается с никотиновым ацетилхолиновым рецептором постсинаптической мембраны и блокирует нервно-мышечную передачу. Дисульфидные связи и Tyr-25, сохраняют и стабилизируют активную конформацию молекулы. Направленные, последовательные химические модификации молекулы КТ показывают, что эпсилон-аминогруппа в Lys-47 и гуанидиногруппа в Arg-33 (эти группы характерны для всех известных постсинаптических токсинов змей) находятся на определенном расстоянии в молекуле и функционально важны для проявления активности, блокирующей нервно-мышечную передачу. Тайвань, Inst. Life Sci. Natl. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 31

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.04-04И5.101

Yu, C.
Structures in solution of toxins from Taiwan cobra venom, Naja naja atra, derived drom NMR spectra [Text] / C. Yu, R. Bhaskaran, C. C. Yang // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - P291-315 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Структуры токсинов из яда тайваньской кобры Naja naja atra, определенные методом ЯМР-спектроскопии в растворе
Аннотация: Обзор. С использованием метода 2D-ЯМР определены структуры в р-ре кобротоксина и кардиотоксинов, выделенных из яда Naja naja atra. Эти токсины имеют сходные конформации. Они состоят из 3 независимых петель, выходящих из центральной части молекулы и образованных с помощью 4 дисульфидных связей. Сравнение спектров ЯМР этих структур с кристаллическими структурами гомологичных токсинов показывает хорошее соответствие, за исключением фрагментов, способных вращаться. Не смотря на сходство между токсинами, их функции различны и специфичны. Обсуждаются фрагменты молекул токсинов, являющиеся необходимыми для проявления биологической активности токсинов. Тайвань, Inst. Life Sci. Nat. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 94

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.23.23
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРА
NAJA NAJA ATRA
ТОКСИН
КАРДИОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 94

Доп.точки доступа:
Bhaskaran, R.; Yang, C.C.

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.03-04Т4.182

Yu, C.
Structures in solution of toxins from Taiwan cobra venom, Naja naja atra, derived drom NMR spectra [Text] / C. Yu, R. Bhaskaran, C. C. Yang // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - P291-315 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Структуры токсинов из яда тайваньской кобры Naja naja atra, определенные методом ЯМР-спектроскопии в растворе
Аннотация: Обзор. С использованием метода 2D-ЯМР определены структуры в р-ре кобротоксина и кардиотоксинов, выделенных из яда Naja naja atra. Эти токсины имеют сходные конформации. Они состоят из 3 независимых петель, выходящих из центральной части молекулы и образованных с помощью 4 дисульфидных связей. Сравнение спектров ЯМР этих структур с кристаллическими структурами гомологичных токсинов показывает хорошее соответствие, за исключением фрагментов, способных вращаться. Не смотря на сходство между токсинами, их функции различны и специфичны. Обсуждаются фрагменты молекул токсинов, являющиеся необходимыми для проявления биологической активности токсинов. Тайвань, Inst. Life Sci. Nat. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 94

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРА
NAJA NAJA ATRA
ТОКСИН
КАРДИОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 94

Доп.точки доступа:
Bhaskaran, R.; Yang, C.C.

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 96.02-04И5.100

Yang, C. C.
Structure and function of cobrotoxin [Text] / C. C. Yang // J. Toxicol. Toxin Rev. - 1994. - Vol. 13, N 3. - P275-290 . - ISSN 0731-3837
Перевод заглавия: Структура и свойства кобротоксина
Аннотация: Обзор. Кобротоксин (КТ), нейротоксичный белок, выделен в кристаллической форме из яда тайваньской кобры Naja naia atra. КТ состоит из единственной пептидной цепи (62 аминокислотных остатка), пересеченной 4 дисульфидными связями. КТ специфически связывается с никотиновым ацетилхолиновым рецептором постсинаптической мембраны и блокирует нервно-мышечную передачу. Дисульфидные связи и Tyr-25, сохраняют и стабилизируют активную конформацию молекулы. Направленные, последовательные химические модификации молекулы КТ показывают, что эпсилон-аминогруппа в Lys-47 и гуанидиногруппа в Arg-33 (эти группы характерны для всех известных постсинаптических токсинов змей) находятся на определенном расстоянии в молекуле и функционально важны для проявления активности, блокирующей нервно-мышечную передачу. Тайвань, Inst. Life Sci. Natl. Tsing Hua Univ. Hsinchu. Ил. 2. Табл. 1. Библ. 31

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.02
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 31

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.11-04Т4.130

Chang, Long-sen.
Evidence showing a different repertoire of antibodies against unfolded cobrotoxin in anticobrotoxin and antireduced and S-carboxymethylated cobrotoxin antisera [Text] / Long-sen Chang, Jordge Lin, Chun-chang Chang // Biochem. and Mol. Biol. Int. - 1995. - Vol. 35, N 4. - P733-738 . - ISSN 1039-9712
Перевод заглавия: Демонстрация доказательства различного набора антител к развернутому кобротоксину в составе антисыворотки к кобротоксину и к восстановленному и S-карбоксиметилированному кобротоксину
Аннотация: Показано, что иммунизация нативным кобротоксином (КТ) и КТ с развернутой молекулой приводила к генерации различного набора антител, несмотря на почти полную идентичность первичной структуры обеих форм КТ. Это указывает на различные пути процессинга при презентации антигенных сайтов в иммунной системе в отношении нативных белков и структур с развернутой молекулой. Тайвань, Dep. of Biochem., Kaohsiung Med. College, Kaohsiung. Библ. 8

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ЯДЫ ЖИВОТНЫХ
ЯДЫ ЗМЕЙ
КОБРОТОКСИН
СТРУКТУРА
ИММУНОГЕННЫЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Lin, Jordge; Chang, Chun-chang

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.12-04Т4.215

Characterization of epitopes in native and unfolded cobrotoxin: Evidence of an immunodominant C-terminal region related to the production of precipitating and non-precipitating antibodies against cobrotoxin [Text] / Long-Sen Chang [et al.] // J. Biochem. - 1995. - Vol. 118, N 4. - P686-692 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Описание эпитопов в нативном и денатурированном кобротоксине: обнаружение иммунодоминантной C-концевой области, связанной с образованием преципитирующих и непреципитирующих антител к кобротоксину
Аннотация: Антисыворотки от кроликов, гипериммунизированных кобротоксином из яда тайваньской кобры Naja naja atra, более аффинны в отношении нативного токсина, чем в отношении восстановленного и S-карбоксиметилированного RCM-токсина. Кобротоксин гидролизовали кислой протеазой A и выделяли методом высокоэффективной жидкостной хроматографии 12 пептидных фрагментов. Изучение фрагментов показало, что различия в иммуногенности, присущие различным сегментам токсина, могут влиять на преципитирующую активность антител к этим сегментам; заметная иммуногенность C-концевой области обеспечивает образование преципитирующих и непреципитирующих антител к кобротоксину. Тайвань, Dep. Biochem., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung 807. Библ. 17

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: NAJA NAJA ATRA
КОБРОТОКСИН
НАТИВНЫЙ
ДЕНАТУРИРОВАННЫЙ
ЭПИТОПЫ
ОПИСАНИЕ

Доп.точки доступа:
Chang, Long-Sen; Lin, Jordge; Kuo, Kou-Wha; Lin, Shinne-Ren; Chang, Chun-Chang

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 97.02-04Т4.146

Moore, Marjorie A.
Snake vanom toxins, unlike smaller antagonists, appear to stabilize a resting state conformation of the nicotinic acetylcholine receptor [Text] / Marjorie A. Moore, Michael P. McCarthy // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1995. - Vol. 1235, N 2. - P336-342 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Токсины змеиного яда в отличие от антагонистов меньшей массы стабилизируют конформацию покоящегося состояния никотинового ацетилхолинового рецептора
Аннотация: В отличие от ранее изученных лигандов 'альфа'-бунгаротоксин и 'альфа'-кобротоксин из змеиных ядов повышают включение 3-(трифторметил)-3-(m[{125}I]йодфенил) диазерина во все 4 субъединицы никотинового ацетилхолинового рецептора, реконструированного в диолеоилфосфатидилхолина, диолеоилфосфатидной кислоте и холестерине. Антагонист меньшей мол. массы галламин (0,1 мкМ - 5 мМ) почти не влияет на включение метки; тубокурарин в высоких концентрациях подавляет включение метки в рецептор. Белки змеиных ядов увеличивают содержание рецепторов в покоящемся состоянии в их смеси с рецепторами в десенситизированном состоянии, однако действия этих белков недостаточно при солюбилизации рецепторов десенситизирующими детергентами и при реконструкции в десенсинтизирующих липидах. США, Dep. Pharmac., UMDNJ-R. Wood Johnson Med. Sch., Piscatawa, NJ 08854. Библ. 48

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ХОЛИНОРЕЦЕПТОР
НИКОТИНОВЫЙ
КОНФОРМАЦИЯ
ТОКСИНЫ
ЗМЕИНЫЕ ЯДЫ
'АЛЬФА'-КОБРОТОКСИН
'АЛЬФА'-БУНГАРОТОКСИН

Доп.точки доступа:
McCarthy, Michael P.

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.01-04Т4.122

Genomic structures of cardiotoxin 4 and cobrotoxin from Naja naja atra (Taiwan cobra) [Text] / Long-sen Chang [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 239, N 3. - P756-762 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Геномная структура кардиотоксина 4 и кобротоксина тайваньской кобры Naja naja atra
Аннотация: Две геномные ДНК размером 2.3 т. п. н. и 2.4 т. п. н., выделенные из печени Тайваньской кобры (Naja naja atra), кодировали предшественники кардиотоксина 4 (Кат) и кобротоксина (Кбт). Оба гена имели аналогичную организацию: 3 экзона и 2 интрона в идентичных позициях. Степень гомологии нуклеотидных последовательностей составила 84.2%. Структура границ экзон/интрон у Кат и Кбт практически совпадала с таковыми у гена эрабутоксина морской змеи (Laticauda semifasciata). Интрон 2 Кат, Кбт и эрабутоксина имеет сходные размеры, а интрон 1 составляет 1233 п. н., 1269 п. н. и 197 п. н., соотв. Различие в размерах объясняется тем, что интрон 1 Кат и Кбт кодирует малую ядрышковую РНК (мяш РНК), к-рая отсутствует в гене эрабутоксина. Основываясь на известной мобильности генов мяшРНК, можно предположить, что встраивание или делеция интрона, кодирующего мяшРНК, сопутствовало эволюционной дивергенции нейротоксинов и Кат змей. КНР, Dep. Biochem., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung 807, Taiwan. Библ. 17

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: КАРДИОТОКСИН
КОБРОТОКСИН
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
ЭКЗОН-ИНТРОННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
КОБРА
NAJA NAJA ATRA

Доп.точки доступа:
Chang, Long-sen; Lin, Jordge; Chou, Yii-cheng; Hong, Enjong

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.09-04Т4.225

A novel neurotoxin, cobrotoxin b, from Naja naja atra (Taiwan cobra) venom: Purification, characterization, and gene organization [Text] / Long-Sen Chang [et al.] // J. Biochem. - 1997. - Vol. 122, N 6. - P1252-1259 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Новый нейротоксин (кобротоксин-b) яда тайваньской кобры Naja naja atra: очистка, характеристика и структура гена
Аннотация: С применением методов гель-фильтрации и хроматографии из яда кобры N. n. atra выделен новый нейротоксин, названный кобротоксином-b - доля этого белка в яде кобры составляет 5%. Токсичность кобротоксина-b примерно вдвое ниже токсичности основного кобротоксина. Из клонотеки кДНК ядовитой железы кобры выделена кДНК, кобротоксина-b. '-' Расшифрованная аминокислотная последовательность кобротоксина в состоит из 61 аминок-ты (из них - 8 остатков цистеина). Основной кобротоксин и кобротоксин-b различаются 12 аминок-тами. Ген кобротоксина b занимает 2386 п. н. и состоит из 3 экзонов и 2 интронов. Различия в структуре генов кобротоксина-b и основного кобротоксина минимальны - считается, что эти гены возникли в результате дупликации исходного предкового гена. Различия в большей степени выражены в экзонных, нежели в интронных последовательностях. Первый интрон гена кобротоксина-b (как и гене основного кобротоксина и др. родственных нейротоксинов яда змей) кодирует малые ядрышковые РНК. Тайвань, Dep. Biochem. & Pharmacol., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung. Библ. 30

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН В
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
NAJA NAJA ATRA

Доп.точки доступа:
Chang, Long-Sen; Chou, Yii-Cheng; Lin, Shinne-Ren; Wu, Bin-Nan; Lin, Jordge; Hong, Enjong; Sun, Yuh-Ju; Hsiao, Chwan-Deng

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.02-04И5.117

A novel neurotoxin, cobrotoxin b, from Naja naja atra (Taiwan cobra) venom: Purification, characterization, and gene organization [Text] / Long-Sen Chang [et al.] // J. Biochem. - 1997. - Vol. 122, N 6. - P1252-1259 . - ISSN 0021-924X
Перевод заглавия: Новый нейротоксин (кобротоксин-b) яда тайваньской кобры Naja naja atra: очистка, характеристика и структура гена
Аннотация: С применением методов гель-фильтрации и хроматографии из яда кобры N. n. atra выделен новый нейротоксин, названный кобротоксином-b - доля этого белка в яде кобры составляет 5%. Токсичность кобротоксина-b примерно вдвое ниже токсичности основного кобротоксина. Из клонотеки кДНК ядовитой железы кобры выделена кДНК, кобротоксина-b. '-' Расшифрованная аминокислотная последовательность кобротоксина в состоит из 61 аминок-ты (из них - 8 остатков цистеина). Основной кобротоксин и кобротоксин-b различаются 12 аминок-тами. Ген кобротоксина b занимает 2386 п. н. и состоит из 3 экзонов и 2 интронов. Различия в структуре генов кобротоксина-b и основного кобротоксина минимальны - считается, что эти гены возникли в результате дупликации исходного предкового гена. Различия в большей степени выражены в экзонных, нежели в интронных последовательностях. Первый интрон гена кобротоксина-b (как и гене основного кобротоксина и др. родственных нейротоксинов яда змей) кодирует малые ядрышковые РНК. Тайвань, Dep. Biochem. & Pharmacol., Kaohsiung Med. Coll., Kaohsiung. Библ. 30

ГРНТИ	34.33.27

ВИНИТИ 341.33.27.17.17.27.02
Рубрики: НЕЙРОТОКСИНЫ
КОБРОТОКСИН B
ГЕНЫ
КЛОНИРОВАНИЕ
СЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНО-ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
NAJA NAJA ATRA

Доп.точки доступа:
Chang, Long-Sen; Chou, Yii-Cheng; Lin, Shinne-Ren; Wu, Bin-Nan; Lin, Jordge; Hong, Enjong; Sun, Yuh-Ju; Hsiao, Chwan-Deng

1-20 21-29

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска