СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Hammer, Thomas$<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.146

Catabolism of lysine in yeasts [Text] / Rudiger Bode [et al.] // J. Ind. Microbiol. - 1991. - Vol. 7, N 4. - P250-256 . - ISSN 0169-4146
Перевод заглавия: Катаболизм лизина у дрожжей
Аннотация: При исследовании пути катаболизма лизина (Л) в клетках промышленных культур Candida maltosa и Pichia guilliermondii установлено присутствие 2-х специфических, ранее не описанных ферментов, катализирующих первую стадию расщепления Л. С целью повышения внутриклеточного пула Л проводили обработку клеток C. malotosa и P. guilliermondii химическими мутагенами. Исходный и мутантный штаммы P. guilliermoudii выращивали в одних и тех же условиях и определяли активность аминотрансферазы Л. Активность фермента в клетках мутантного штамма была того же порядка, как и при росте культуры на среде без Л, однако в присутствии Л в питательной среде дерепрессии фермента не отмечено. Исследование механизма потребления Л показало, что исходный и мутантный штаммы транспортируют Л в клетки примерно с одинаковой скоростью. Полученные результаты свидетельстувуют о том, что неспособность мутантного штамма к катаболизму Л не связана с дефектом в активности фермента, а объясняется дефектной регуляцией его биосинтеза под действием Л. Библ. 32. Германия, Inst. fur Biochemie Fachbereich Biol. der Ernst-Moritz-Arndf-Univ. Greifswold, Greifswold DD.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ДРОЖЖИ
CANDIDA MALTOSA (FUNGI)
PICHIA GUILLERMONDII (FUNGI)
МУТАНТЫ
АМИНОКИСЛОТЫ
ЛИЗИН
КАТАБОЛИЗМ
ИНГИБИРОВАНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
АМИНОТРАНСФЕРАЗЫ

Доп.точки доступа:
Bode, Rudiger; Schmidt, Helke; Hammer, Thomas; Birnbaum, Dieter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.08-04Б2.144

Distribution of three lysine-catabolizing enzymes in various yeast species [Text] / Thomas Hammer [et al.] // J. Basic Microbiol. - 1991. - Vol. 31, N 1. - P43-49
Перевод заглавия: Встречаемость трех ферментов, расщепляющих лизин, у различных видов дрожжей
Аннотация: 28 штаммов дрожжей, принадлежащих к 17 родам, исследовали на их способность использовать L-лизин (I) как источник С и N. Показали два пути расщепления I у дрожжей. Исследовали первую ступень расщепления I, общую для обоих путей. Выявили присутствие трех ферментов: I-'эпсилон'-аминотрансферазы, I-'эпсилон'-дегидрогеназы и ацетил-КоА: I-N-ацетилтрансферазы. Синтез ферментов увеличивался при росте клеток на среде с I. Библ. 16. ФРГ (R. Bode), Ernst-Moritz-Arndt Univ. Greifswald, Inst. Biochem., 0-2200.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОТРАНСФЕРАЗА
ДЕГИДРОГЕНАЗА
АЦЕТИЛТРАНСФЕРАЗА
БИОСИНТЕЗ
АМИНОКИСЛОТЫ
ЛИЗИН*L-
РАСЩЕПЛЕНИЕ
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Hammer, Thomas; Bode, Rudiger; Schmidt, Heike; Birnbaum, Dieter

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.05-04Б2.096

Hammer, Thomas.
Purification and characterization of an inducible L-lysine: 2-oxoglutarate 6-aminotransferase from Candida utilis [Text] / Thomas Hammer, Rudiger Bode // J. Basic Microbiol. - 1992. - Vol. 32, N 1. - P21-27
Перевод заглавия: Очистка и характеристика индуцибельной L-лизин: 2-оксоглутарат-6-аминотрансферазы из Candida utilis
Аннотация: L-Лизин: 2-оксоглутарат-6-аминотрансфераза (I) очищена до гомогенности из C. utilis с помощью фракционирования сульфатом аммония и хр-фии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите и сефадексе G-200. Очищенная I имеет Mr 83 000, состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 40 000, содержит 2 молекулы пиридоксаль-5'-фосфата и имеет максимумы поглощения при 280, 340 и 420 нм. Оптимумы для активности I при рН 8,5 и т-ре 40'ГРАДУС' С. Наилучшим акцептором аминогруппы для I служит L-лизин, наилучшим донором 2-оксоглутарат. Более низкие активности обнаружены с оксалоацетатом (38%), пируватом (19%) и 2-оксоадипатом (7%) как акцепторами и L-тиализином (13%) как донором аминогруппы. Величины К составили 2,5 мМ для L-лизина, 3,8 мМ для 2-оксоглутарата и 0,015 мМ для пиридоксаль-5'-фосфата. Дерепрессия I у клеток, выращенных на лизинсодержащей среде, указывает на важную роль I в катаболизме L-лизина у C. utilis. Ил. 3. Табл. 3. Библ. 16. ФРГ, Ernst-Moritz-ArndtUniv. Greifswald. Fachrichtung Biol., Inst. fur Biochemie, О-2200 Greifswald.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЛИЗИН-2-ОКСОГЛУТАРАТ-6-АМИНОТРАНСФРЕЗА*L-
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ЛИЗИН
КАТАБОЛИЗМ
CANDIDA UTILIS (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Bode, Rudiger

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 93.05-04Б3.43

Hammer, Thomas.
Purification and characterization of an inducible L-lysine: 2-Oxoglutarate 6-aminotransferase from Candida utilis [Text] / Thomas Hammer, Rudiger Bode // J. Basic Microbiol. - 1992. - Vol. 32, N 1. - P21-27 . - ISSN 0233-111X
Перевод заглавия: Очистка и характеристика индуцибельной L-лизин: 2-оксоглутарат-6-аминотрансферазы из Candida utilis
Аннотация: L-Лизин: 2-оксоглутарат-6-аминотрансфераза (I) очищена до гомогенности из C. utilis с помощью фракционирования сульфатом аммония и хр-фии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите и сефадексе G-200. Очищенная I имеет Mr 83000, состоит из двух идентичных субъединиц с Mr по 40 000, содержит 2 молекулы пиридаксаль-5'- фосфата и имеет максимумы поглощения при 280, 340 и 420 нм. Оптимумы для активности I при pH 8,5 и т-ре 40'ГРАДУС' C. Наилучшим акцептором аминогруппы для I служит L-лизин, наилучшим донором 2-оксоглутарат. Более низкие активности обнаружены с оксалоацетатом (38%), пируватом (19%) и 2-оксоадипатом (7%) как акцепторами и L-тиализином (13%) как донором аминогруппы. Величины K[M]составили 2,5 мМ для L-лизина, 3,8 мМ для 2-оксиглутарата и 0,015 мМ для пиридоксаль-5'-фосфата. Дерепрессия I у клеток, выращенных на лизинсодержащей среде, указывает на важную роль I в катаболизме L-лизина у C. utilis. ФРГ,, (R. Bode) Ernst-Moritz-Arndt-Univ. Gerifswald. Fachrichtung Biol., Inst. fur Biocheme, O-2200 Greifswald. Библ. 16

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИЗИН:2-ОКСОГЛУТАРАТ-6-АМИНОТРАНСФЕРАЗА*L-
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
ЛИЗИН
КАТАБОЛИЗМ
CANDIDAUTILIS(FUNGI)

Доп.точки доступа:
Bode, Rudiger

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска