СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШТАММ BATH<.>)

Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.06-04Б3.91

Cytochrome c peroxidase from Methylococcus capsulatus Bath [Text] / James A. Zahn [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 5. - P362-372 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Цитохром c-пероксидаза Methylococcus capsulatus Bath
Аннотация: Из облигатного метилотрофа Methylococcus capsulatus Bath очищена цитохром c-пероксидаза. Фермент находится либо полностью в окисленном, либо частично в восстановленном состоянии в зависимости от процедуры очистки. Цитохром является гомодимером, мол. масса субъединицы 35,8 кД, изоэлектрическая точка 4,5. При физиологической т-ре фермент содержит один высокоспиновый низкопотенциальный гем (E[m]7=-254 мВ) и один низкоспиновый высокопотенциальный гем (E[m]7=+432 мВ). Низкопотенциальный гемовый центр претерпевает спиновый переход из пятикоординированной высокоспиновой конфигурации в низкоспиновую конфигурацию при охлаждении фермента. С использованием ферроцитохрома c 555 в качестве донора электронов K[m] и V[max] восстановления пероксида составили соответственно 510'+-'100 нМ и 425'+-'22 моль окисленного ферроцитохрома c 555 за 1 мин в расчете на 1 моль цитохром c-пероксидазы. США, (A. A. DiSpirito), Dep. Microbiol., Immunol., and Preventive Medicine, Iowa St. Univ., Ames, IA 50011-3211. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH
ЦИТОХРОМ C-ПЕРОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Zahn, James A.; Arciero, David M.; Hooper, Alan B.; Coats, Joel R.; DiSpirito, Alan A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.116

Cytochrome c peroxidase from Methylococcus capsulatus Bath [Text] / James A. Zahn [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 5. - P362-372 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Цитохром c-пероксидаза Methylococcus capsulatus Bath
Аннотация: Из облигатного метилотрофа Methylococcus capsulatus Bath очищена цитохром c-пероксидаза. Фермент находится либо полностью в окисленном, либо частично в восстановленном состоянии в зависимости от процедуры очистки. Цитохром является гомодимером, мол. масса субъединицы 35,8 кД, изоэлектрическая точка 4,5. При физиологической т-ре фермент содержит один высокоспиновый низкопотенциальный гем (E[m]7=-254 мВ) и один низкоспиновый высокопотенциальный гем (E[m]7=+432 мВ). Низкопотенциальный гемовый центр претерпевает спиновый переход из пятикоординированной высокоспиновой конфигурации в низкоспиновую конфигурацию при охлаждении фермента. С использованием ферроцитохрома c 555 в качестве донора электронов K[m] и V[max] восстановления пероксида составили соответственно 510'+-'100 нМ и 425'+-'22 моль окисленного ферроцитохрома c 555 за 1 мин в расчете на 1 моль цитохром c-пероксидазы. США, (A. A. DiSpirito), Dep. Microbiol., Immunol., and Preventive Medicine, Iowa St. Univ., Ames, IA 50011-3211. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH
ЦИТОХРОМ C-ПЕРОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Zahn, James A.; Arciero, David M.; Hooper, Alan B.; Coats, Joel R.; DiSpirito, Alan A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.11-04Б2.46

Tate, Stephen.
A low-molecular-mass protein from Methylococcus capsulatus (Bath) is responsible for the regulation of formaldehyde dehydrogenase activity in vitro [Text] / Stephen Tate, Howard Dalton // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 1. - P159-167 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Низкомолекулярный белок Methylococcus capsulatus (Bath) отвечает за регуляцию формальдегиддегидрогеназной активности in vitro
Аннотация: Белок мол. массы 8,6 кД, названный модифином, очищен из Methylococcus capsulatus (Bath). Он изменяет субстратную специфичность и кинетику NAD{+}-зависимой формальдегиддегидрогеназы (ФДГ), выделенной из этого же микроорганизма. Описаны способы выделения обоих белков. N-концевые последовательности ФДГ и модифина непохожи на последовательности алкоголь- и альдегиддегидрогеназы метилотрофных бактерий. ФДГ окисляет формальдегид только в присутствии модифина, а в его отсутствие она окисляет различные альдегиды и спирты; с ацетальдегидом обнаруживается обычная кинетика Михаэлиса-Ментен. Глутатион не заменяет модифина. ФДГ в ходе выделения может быть связана с некоторым кол-вом формальдегида, а также HAD. Великобритания, Dep. Biol. Sci., Univ. Warwick, Coventry CV4 7AL. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH
ФОРМАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ IN VITRO
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЙ РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК

Доп.точки доступа:
Dalton, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.11-04Б3.76

Tate, Stephen.
A low-molecular-mass protein from Methylococcus capsulatus (Bath) is responsible for the regulation of formaldehyde dehydrogenase activity in vitro [Text] / Stephen Tate, Howard Dalton // Microbiology. - 1999. - Vol. 145, N 1. - P159-167 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Низкомолекулярный белок Methylococcus capsulatus (Bath) отвечает за регуляцию формальдегиддегидрогеназной активности in vitro
Аннотация: Белок мол. массы 8,6 кД, названный модифином, очищен из Methylococcus capsulatus (Bath). Он изменяет субстратную специфичность и кинетику NAD{+}-зависимой формальдегиддегидрогеназы (ФДГ), выделенной из этого же микроорганизма. Описаны способы выделения обоих белков. N-концевые последовательности ФДГ и модифина непохожи на последовательности алкоголь- и альдегиддегидрогеназы метилотрофных бактерий. ФДГ окисляет формальдегид только в присутствии модифина, а в его отсутствие она окисляет различные альдегиды и спирты; с ацетальдегидом обнаруживается обычная кинетика Михаэлиса-Ментен. Глутатион не заменяет модифина. ФДГ в ходе выделения может быть связана с некоторым кол-вом формальдегида, а также HAD. Великобритания, Dep. Biol. Sci., Univ. Warwick, Coventry CV4 7AL. Библ. 32

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH
ФОРМАЛЬДЕГИДДЕГИДРОГЕНАЗА
РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ IN VITRO
НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНЫЙ РЕГУЛЯТОРНЫЙ БЕЛОК

Доп.точки доступа:
Dalton, Howard

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 14.04-04Б2.198

Welander, Paula V.
Discovery, taxonomic distribution, and phenotypic characterization of a gene required for 3-methylhopanoid production [Text] / Paula V. Welander, Roger E. Summons // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. - 2012. - Vol. 109, N 32. - P12905-12910 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Открытие, таксономическое распределение и фенотипическая характеристика гена, необходимого для продукции 3-метилхопаноидов
Аннотация: Хопаноиды - метилированные по С-3 бактериальные тритерпеноиды, к-рые сохраняются в современных, в древних отложениях, и в нефти. Хопаноиды используются как биомаркеры аэробных метанотрофов. Эти липиды продуцируются также аэробными уксуснокислыми бактериями и используются как индикаторы аэробиоза в древних экосистемах. У облигатного метанотрофа Methylococcus capsulatus (штамм Bath) идентифицировали ген hpnR, необходимый для метилирования хопаноидов по С-3. Биоинформатический анализ показал, что HpnR присутствует не только у метанотрофных и уксуснокислых бактерий, но и в др. таксономических группах. Анализ фенотипа штамма M. capsulatus с делецией гена hpnR показал, что 3-метилхопаноиды необходимы для поддержания внутрицитоплазматических мембран и выживания клеток в стационарной фазе роста. США, Dep. Earth, Atmospheric Planetary Sci., MIT, E25-629, Cambridge, MA 02139

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.31.99
Рубрики: 3-МЕТИЛХОПАНОИДЫ
ПРОДУКЦИЯ
ГЕНЫ
ГЕН HPNR
METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH

Доп.точки доступа:
Summons, Roger E.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска