СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.04-04Я6.77

Horwich, Arthur L.
Protein folding in the cell: Functions of two families of molecular chaperone, hsp60 and TF55-TCP1 [Text] / Arthur L. Horwich, Keith R. Willison // Phil. Trans. Roy. Soc. London. B. - 1993. - Vol. 339, N 1289. - P313-326 . - ISSN 0962-8436
Перевод заглавия: Укладка структуры белков в клетке. Функции двух семейств молекулярных шаперонов - hsp60 и TF55-TCP1.
Аннотация: Обзор. Представители двух семейств молекулярных шаперонов - семейства hsp60-GrоEL и семейства TF5-TCP1, - встречаются в эволюционно родственных клеточных компартментах. Члены семейства hsp60 играют глобальную роль в укладке структуры полипептидных цепей в митохондриях. Обсуждаются результаты исследований физиологических функций представителей обоих семейств шаперонов и механизмов их действия. Содержание: 1. Введение. 2. Семейство hsp60 (a. Функция в клетке: случай hsp60. b. Существенные особенности hsp60 и GroEL. c. Роль GroEL-исследования in vivo. d. Способ действия при укладке полипептидных цепей. e. Препятствие укладке структуры при экспорте белков. f. Возможная роль в сборке олигомерных белков. g. Четвертичная структура: кольца и полости. h. Ко-шапероны: одноциклические олигомеры, к-рые связываются с GroEL. i. Механизм действия при укладке структуры. j. Связывание: противоположно направленные процессы в клетке. k. Связывание после разбавления денатуранта in vitro. l. Стехиометрия связывания. m. Конформация связанных полипептидов. n. Воспроизведение укладки структуры in vitro). 3. Семейство TF55-TCP1 (a. Локализация TCP1 в гетероолигомерных комплексах,. b. Функциональный анализ in vivo. c. Функциональный анализ in vitro). Заключение. Библ. 126. США, Dep. Genet., Yale Univ. Sch. Med., 333 Cedar St., New Haven, СТ 06510Ъ

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.07.01
Рубрики: БЕЛОК
ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
УКЛАДКА СТРУКТУРА
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 126
CONFORMATION

Доп.точки доступа:
Willison, Keith R.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 94.04-04Я6.309

Kim, P. S.
Transient aggregation of nascent thyroglobulin in the endoplasmic reticulum: Relationship to the molecular chaperone, BiP [Text] / P. S. Kim, D. Bole, P. Arvan // J. Cell. Biol. - 1992. - Vol. 118, N 3. - P541-549 . - ISSN 0021-9525
Перевод заглавия: Транзиентная агрегация новообразованного тироглобулина в эндоплазматической сети. Отношение к молекулярному шаперону BiP
Аннотация: Высокий уровень экспрессии и большие размеры тироглобулина (ТГ), требующие значит. времени для его транслокации в эндоплазматич. сеть (ЭС) и правильной укладки, делают ТГ удобным объектом для изучения молекулярных шаперонов. В первичной культуре Кл щитовидной железы свиньи новообразованные молекулы ТГ в течение 15 мин существуют в форме транзиентных агрегатов (с образованием или без образования внутримолекулярных дисульфидных связей), предшествующих формированию свободных мономеров, а в конечном счете димеров ТГ в ЭР. В иммунопреципитатах агрегатов новообразованных ТГ обнаруживаются шапероны BiP со средней стехиометрией 10 молекул BiP на молекулу ТГ. Непосредственный предшественник димера ТГ, компактный мономер ТГ, лишен ассоциированного BiP. Кл инкубировали с циклогексимидом для снижения содержания в ЭР новообразованных ТГ, относительно BiP, и удаляли антибиотик для возобновления синтеза ТГ. Показали, что в этих условиях избытка BiP не наблюдается образования транзиентных агрегатов ТГ. США, Beth Israel Hosp., Harvard Med. Sch, Boston, MA 02215. Библ. 31.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.19
Рубрики: ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
ТИРОГЛОБУЛИН
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ
ШАПЕРОНЫ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ

Доп.точки доступа:
Bole, D.; Arvan, P.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска