СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОХРОМ C-ПЕРОКСИДАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 96.06-04И2.158

Campos, Elida G.
Cytochrome c peroxidase in Schistosoma mansoni: Enzyme kinetics and cellular location [Text] / Elida G. Campos, James M. Smith, Roger K. Prichard // Compar. Biochem. and Physiol. B. - 1995. - Vol. 111, N 3. - P371-377 . - ISSN 0305-0491
Перевод заглавия: Кинетика действия и клеточная локализация цитохром-c-пероксидазы Schistosoma mansoni: ферментативная кинетика и клеточная локализация
Аннотация: Изучены нек-рые св-ва цитохром-c-пероксидазы (ЦП) S. mansoni. Макс. активность ЦП в р-ции окисления ферроцитохрома c проявляется при pH 6,0 и резко снижается как при повышении, так и снижении pH. ЦП имеет более высокое сродство к цитохрому с дрожжей (К[М]=9,19 мкМ), чем цитохрому с сердца лошади (К[М]=39,08 мкМ). KCN и NaN[3] ингибируют ЦП с IC[50] 1,50 и 1,22 мМ соотв. ЦП локализована в митохондриях. При использовании в качестве донора электрона цитохрома с сердца лошади значение К[М] для H[2]O[2] равно у ЦП 31 мкМ. В S. mansoni присутствует также глутатионпероксидаза, имеющая более высокое сродство к H[2]O[2] (К[М]=8,0 мкМ), чем ЦП. Однако общая активность ЦП в 'ЭКВИВ'10 раз выше, чем активность глутатионпероксидазы, поэтому именно ЦП рассматривается как основной антиоксидант в S. mansoni. Канада, Inst. Parasitol., McGill Univ., Ste. Anne de Bellevue, Quebec. Библ. 47

ГРНТИ	34.33.23

ВИНИТИ 341.33.23.17.11.17
Рубрики: ЦИТОХРОМ C-ПЕРОКСИДАЗА
АКТИВНОСТЬ
КИНЕТИКА ДЕЙСТВИЯ
КЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
SCHISTOSOMA MANSONI

Доп.точки доступа:
Smith, James M.; Prichard, Roger K.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.06-04Б3.91

Cytochrome c peroxidase from Methylococcus capsulatus Bath [Text] / James A. Zahn [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 5. - P362-372 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Цитохром c-пероксидаза Methylococcus capsulatus Bath
Аннотация: Из облигатного метилотрофа Methylococcus capsulatus Bath очищена цитохром c-пероксидаза. Фермент находится либо полностью в окисленном, либо частично в восстановленном состоянии в зависимости от процедуры очистки. Цитохром является гомодимером, мол. масса субъединицы 35,8 кД, изоэлектрическая точка 4,5. При физиологической т-ре фермент содержит один высокоспиновый низкопотенциальный гем (E[m]7=-254 мВ) и один низкоспиновый высокопотенциальный гем (E[m]7=+432 мВ). Низкопотенциальный гемовый центр претерпевает спиновый переход из пятикоординированной высокоспиновой конфигурации в низкоспиновую конфигурацию при охлаждении фермента. С использованием ферроцитохрома c 555 в качестве донора электронов K[m] и V[max] восстановления пероксида составили соответственно 510'+-'100 нМ и 425'+-'22 моль окисленного ферроцитохрома c 555 за 1 мин в расчете на 1 моль цитохром c-пероксидазы. США, (A. A. DiSpirito), Dep. Microbiol., Immunol., and Preventive Medicine, Iowa St. Univ., Ames, IA 50011-3211. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH
ЦИТОХРОМ C-ПЕРОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Zahn, James A.; Arciero, David M.; Hooper, Alan B.; Coats, Joel R.; DiSpirito, Alan A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.07-04Б2.116

Cytochrome c peroxidase from Methylococcus capsulatus Bath [Text] / James A. Zahn [et al.] // Arch. Microbiol. - 1997. - Vol. 168, N 5. - P362-372 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Цитохром c-пероксидаза Methylococcus capsulatus Bath
Аннотация: Из облигатного метилотрофа Methylococcus capsulatus Bath очищена цитохром c-пероксидаза. Фермент находится либо полностью в окисленном, либо частично в восстановленном состоянии в зависимости от процедуры очистки. Цитохром является гомодимером, мол. масса субъединицы 35,8 кД, изоэлектрическая точка 4,5. При физиологической т-ре фермент содержит один высокоспиновый низкопотенциальный гем (E[m]7=-254 мВ) и один низкоспиновый высокопотенциальный гем (E[m]7=+432 мВ). Низкопотенциальный гемовый центр претерпевает спиновый переход из пятикоординированной высокоспиновой конфигурации в низкоспиновую конфигурацию при охлаждении фермента. С использованием ферроцитохрома c 555 в качестве донора электронов K[m] и V[max] восстановления пероксида составили соответственно 510'+-'100 нМ и 425'+-'22 моль окисленного ферроцитохрома c 555 за 1 мин в расчете на 1 моль цитохром c-пероксидазы. США, (A. A. DiSpirito), Dep. Microbiol., Immunol., and Preventive Medicine, Iowa St. Univ., Ames, IA 50011-3211. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: METHYLOCOCCUS CAPSULATUS (BACT.)
ШТАММ BATH
ЦИТОХРОМ C-ПЕРОКСИДАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКИ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Zahn, James A.; Arciero, David M.; Hooper, Alan B.; Coats, Joel R.; DiSpirito, Alan A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска