СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Поисковый запрос: (<.>S=ЦИТОЗОЛЬНАЯ СТОРОНА МЕМБРАНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 1

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 03.05-04Я6.193

Agarraberes, Fernando A.
A molecular chaperone complex at the lysosomal membrane is required for protein translocation [Text] / Fernando A. Agarraberes, J.Fred Dice // J. Cell Sci. - 2001. - Vol. 114, N 13. - P2491-2499 . - ISSN 0021-9533
Перевод заглавия: Комплекс молекулярных шаперонов на мембране лизосомы необходим для транслокации белков
Аннотация: Группа цитозольных белков направляется в лизосомы для деградации в ответ на удаление сыворотки или продолжительное голодание с помощью процесса, названного аутофагией опосредованной шаперонами (ОША). Показано, что изоформа конститутивно экспрессируемого белка Hsc70 из семейства белков теплового шока ассоциирована с цитозольной стороной мембраны лизосом, где она связывается с субстратами протеолитического пути ОША. Коиммунопреципитация показала, что этот молекулярный шаперон образует комплексы с др. молекулярными шаперонами и кошаперонами, включая Hsp90, Hsp40, Hop (белок, организующий Hsp70-Hsp90), Hip (белок, взаимодействующий с Hsp70) и BAG-1 (белок, ассоциированный с Bcl-2). Антитела к белкам Hip, Hop, Hsp40 и Hsc70 блокируют транспорт белковых субстратов в очищенные лизосомы. США, Dep. Cell. and Mol. Physiol., Tufts Univ. Sch. Med., Boston, MA 02111. Библ. 58

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.21.99
Рубрики: БЕЛОК
ТРАНСЛОКАЦИЯ
ДЕГРАДАЦИЯ
ПРОТЕОЛИЗ
ШАПЕРОНЫ
КОМПЛЕКС
БЕЛОК HSC70
ЛИЗОСОМЫ
ЦИТОЗОЛЬНАЯ СТОРОНА МЕМБРАНЫ

Доп.точки доступа:
Dice, J.Fred

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска