Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ<.>)
Общее количество найденных документов : 24
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-24 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.179

    Chung, Namhyun.
    Veratryl alcohol-mediated indirect oxidation of phenol by lignin peroxidase [Text] / Namhyun Chung, Steven D. Aust // Arch. Biochem. and Biophys. - 1995. - Vol. 316, N 2. - P733-737 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Непрямое опосредованное вератриловым спиртом окисление фенола лигнинпероксидазой
Аннотация: Veratryl alcohol (VA) oxidation by lignin peroxidase (LiP) was inhibited by phenol. The enzyme was quickly converted to compound III, an inactive intermediate. However, as soon as VA began to be oxidized, compound II was observed. The lag period before VA oxidation was affected by the concentrations of both phenol and VA. The addition of VA increased the extent of phenol oxidation and the kinetics of phenol oxidation in the presence of VA were similar to those of VA oxidation. We observed that the reversion of compound III to active ferric enzyme in the presence of VA was prevented by addition of phenol, suggesting that VA{+} oxidizes phenol to phenoxyl radical. This hypothesis was also supported by the observation that O[2] consumption during VA oxidation was inhibited by the addition of phenol. All of these results suggested that VA was first oxidized by LiP to VA{+} and then it oxidized phenol to phenoxyl radical while VA{+} was reduced back to VA. Activity was lost as compound III accumulated since the VA{+} was consumed by the oxidation of phenol. After all of the phenol was oxidized, VA{+} became available to convert compound III back to ferric enzyme. США, Biotechnol. Cent., Utah State Univ., Logan, Utah 84322-4705. Библ. 22
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.31
Рубрики: ФЕНОЛ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
РОЛЬ ВЕРАТРИЛОВОГО СПИРТА
ЛИГНИНПЕРОКСИДАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
PHANEROCHAETE CHRYSOSPORIUM
ЛИГНИН
БИОДЕГРАДАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Aust, Steven D.

2.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 98.01-04В4.559

   
    Biogenetic synthesis of biflavonoids, lophirones B and C, from Lophira lanceolata [Text] / Tomoyuki Shimamura [et al.] // Heterocycles. - 1996. - Vol. 43, N 10. - P2223-2227 . - ISSN 0385-5414
Перевод заглавия: Биогенетический синтез бифлаваноидов, лофиронов B и C, из Lophira lanceolata
Аннотация: Осуществлен биогенетический синтез бифлаваноидов, лофирона B и лофирона C, путем ферментативного окисления соответствующих хальконов. Библ. 4
ГРНТИ  
68.35.43
ВИНИТИ 681.35.43.15
Рубрики: ФЛАВОНОИДЫ
БИФЛАВОНОИДЫ
ЛОФИРОНЫ B И C
ПОЛУЧЕНИЕ
ХАЛЬКОНЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Shimamura, Tomoyuki; Arakawa, Yuka; Hikita, Kiyomi; Niwa, Masatake

3.
Патент 5593872 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12P 7/24.

    Gabelman, Alan.
    Enzymatic oxidation of alcohols to aldehydes in a continuous reaction system using Candida boidinii [Текст] / Alan Gabelman, Gary A. Luzio ; Tastemaker. - № 524911 ; Заявл. 08.09.1995 ; Опубл. 14.01.1997
Перевод заглавия: Ферментативное окисление спиртов в альдегиды в непрерывной реакционной системе с использованием Candida boidinii
Аннотация: Разработана методика ферментативного окисления спиртов в альдегиды в непрерывной реакционной системе, состоящей из двух реакторов. В первом осуществляют непрерывное культивирование клеток Candida boidinii, образующих внеклеточные метанолоксидазу и каталазу, с использованием метанола в качестве источника углерода, во втором превращение спиртов в альдегиды полученной глубинной культурой в присутствии кислорода с последующем выделением целевого продукта из реакционной смеси. Можно использовать различные спирты: этанол, н-пропанол, н-бутанол, 2-хлорэтанол, 2-бромэтанол, 2-бутен-1-ол и т. д
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.13
Рубрики: CANDIDA BOIDINII (FUNGI)
НЕПРЕРЫВНОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
СИСТЕМА ИЗ ДВУХ РЕАКТОРОВ
АЛЬДЕГИДЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
СПИРТЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Luzio, Gary A.; Tastemaker
Свободных экз. нет
4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.07-04Б3.97

   
    Process for the production of 17-oxosteroids via the fermentative oxidation of 17 beta-hydroxysteroids by mycobacterium [Text] / Alfred Weber [et al.] // Biotechnol. Adv. - 1997. - Vol. 15, N 1. - P129-130 . - ISSN 0734-9750
Перевод заглавия: Процесс получения 17-оксостероидов при ферментативном окислении 17'бета'-гидроксистероидов с помощью Mycobacterium
Аннотация: Рассматривается процесс получения 17-оксостероидов при ферментативном окислении 17'бета'-гидроксистероидов. В процессе ферментации могут быть использованы бактериальные культуры Mycobacterium spec. NRRL B-3805, Mycobacterium spec. NRRL B-3683, Mycobacterium phlei NRRL B-8154 или Mycobacterium fortuitum NRRL B-8153
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.19
Рубрики: СТЕРОИДЫ
17-ОКСОСТЕРОИДЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
17'БЕТА'-ГИДРОКСИСТЕРОИДЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
MYCOBACTERIUM SPEC. (BACT.)
ШТАММ NRRL B-3805
ШТАММ NRRL B-3683
MYCOBACTERIUM PHLEI (BACT.)
MYCOBACTERIUM FORTUITUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Weber, Alfred; Kennekke, Mari; Klages, Uwe; Nickisch, Klau; Rohde, Ralph

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.01-04Б3.154

    Gabelman, Alan.
    Enzymatic oxidation of alcohols to aldehydes in a continuous reaction system using Candida boidinii [Text] / Alan Gabelman, Gary A. Luzio // Biotechnol. Adv. - 1997. - Vol. 15, N 2. - P552 . - ISSN 0734-9750
Перевод заглавия: Ферментативное окисление спиртов до альдегидов в непрерывной реакционной системе, использующей Candida boidinii
Аннотация: Представлен процесс ферментативного окисления спиртов до альдегидов в непрерывных реакционных системах с использованием необработанных клеточных метанолоксидазы и каталазы. Процесс обеспечивает устойчивое состояние альдегидных конц-ий, стимулируя тем самым ферментативную активность и устраняя побочные р-ции. Процесс происходит в 2-реакторной системе с использованием клетки Candida boidinii
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: СПИРТЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ОБРАЗОВАНИЕ АЛЬДЕГИДОВ
CANDIDA BOIDINII (FUNGI)
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ АКТИВНОСТЬ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
БИОРЕАКТОРЫ
ДВУХРЕАКТОРНАЯ СИСТЕМА

Доп.точки доступа:
Luzio, Gary A.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 99.01-04Б4.147

   
    Process for the production of 17-oxosteroids via the fermentative oxidation of 17 beta-hydroxysteroids by mycobacterium [Text] / Alfred Weber [et al.] // Biotechnol. Adv. - 1997. - Vol. 15, N 1. - P129-130 . - ISSN 0734-9750
Перевод заглавия: Процесс получения 17-оксостероидов при ферментативном окислении 17'бета'-гидроксистероидов с помощью Mycobacterium
Аннотация: Рассматривается процесс получения 17-оксостероидов при ферментативном окислении 17'бета'-гидроксистероидов. В процессе ферментации могут быть использованы бактериальные культуры Mycobacterium spec. NRRL B-3805, Mycobacterium spec. NRRL B-3683, Mycobacterium phlei NRRL B-8154 или Mycobacterium fortuitum NRRL B-8153
ГРНТИ  
34.27.29
ВИНИТИ 341.27.29.07.25.09
Рубрики: СТЕРОИДЫ
17-ОКСОСТЕРОИДЫ
ПОЛУЧЕНИЕ
17'БЕТА'-ГИДРОКСИСТЕРОИДЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
MYCOBACTERIUM SPEC. (BACT.)
ШТАММ NRRL B-3805
ШТАММ NRRL B-3683
MYCOBACTERIUM PHLEI (BACT.)
MYCOBACTERIUM FORTUITUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Weber, Alfred; Kennekke, Mari; Klages, Uwe; Nickisch, Klau; Rohde, Ralph

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 99.02-04Т4.192

    Goyal, Rajendra N.
    Comparison of electrochemical and enzymic oxidation of 1,3-dimethyluric acid [Text] / Rajendra N. Goyal, Naeveen K. Singhal // Bioelectrochem. and Bioenerg. - 1997. - Vol. 44, N 2. - P201-208 . - ISSN 0302-4598
Перевод заглавия: Сравнение электрохимического и ферментативного окисления 1,3-диметилмочевой кислоты
Аннотация: Изучение электрохимического окисления 1,3-диметилмочевой к-ты (ДММК) в фосфатном буфере при pH 2,3-10,3 на графитовом электроде выявило один четкий пик окисления. Наличие метильных групп сдвигало E[p] мочевой к-ты к более положительным потенциалам на 30-40 мВ. Анализ продуктов окисления с помощью ВЭЖХ при pH 3,0 выявил 1,3-диметилаллоксан и мочевину. При pH 7,0 основным продуктом был 5-гидроксигидантоин-5-(N-метил)карбоксамид. Спектральные исследования ферментативного окисления ДММК выявило поглощающий в УФ-свете интермедиант, такой же как и при электроокислении с сходными скоростями распада. Сделан вывод о том, что электрохимическое и ферментативное окисление протекают по идентичным механизмам. Индия, Dep. Chem., Univ. Roorkee, Roorkee, 247 667. Библ. 29
ГРНТИ  
34.47.21
ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: ДИМЕТИЛМОЧЕВАЯ КИСЛОТА
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ

Доп.точки доступа:
Singhal, Naeveen K.

8.
Патент 5559006 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 9/02,C12N 9/08.

    Vicenzi, Jeffrey T.
    Method for selectively deactivating catalase while retaining damino acid oxidase activity [Текст] / Jeffrey T. Vicenzi ; Eli Lilly and Co. - № 392438 ; Заявл. 22.02.1995 ; Опубл. 24.09.1996
Перевод заглавия: Метод избирательной инактивации каталазы, не затрагивающий активность оксидазы D-аминокислот
Аннотация: Представлен метод избирательной инактивации каталазы, оставляющий без изменений активность оксидазы D-аминокислот. Каталаза и оксидаза присутствуют как в целых клетках, так и в бесклеточном экстракте. Метод предусматривает соединение целых клеток (или бесклеточного экстракта) с щелочным р-ром при pH в интервале 11-12. В результате показано, что каталазная активность исчезает, а оксидазная - не претерпевает изменений. Предпочтительно использовать целые клетки или бесклеточный экстракт Triginopsis variabilis
ГРНТИ  
34.19.19
ВИНИТИ 341.19.19.07.13
Рубрики: КАТАЛАЗА
МЕТОД СЕЛЕКТИВНОЙ ИНАКТИВАЦИИ
ОКСИДАЗА D-АМИНОКИСЛОТ
СОХРАНЕНИЕ АКТИВНОСТЬ
ЦЕФАЛОСПОРИН C
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
7-АМИНОЦЕФАЛОСПОРАНОВАЯ КИСЛОТА
ПОЛУЧЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Eli Lilly and Co.
Свободных экз. нет
9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.07-04Б3.114

    Witschel, Margarete.
    Identification and characterization of the two-enzyme system catalyzing oxidation of EDTA in the EDTA-degrading bacterial strain DSM 9103 [Text] / Margarete Witschel, Samuel Nagel, Thomas Egli // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 22. - P6937-6943 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика двухферментной системы, катализирующей окисление EDTA в деградирующем EDTA бактериальном штамме DSM 9103
Аннотация: Первые два шага пути катаболизма EDTA оценивали в опытах с грамотрицательным изолятом DSM 9103, растущим на EDTA как единственном источнике углерода, азота и энергии. Эти шаги заключаются в последовательном удалении путем окисления двух ацетильных групп, приводящим к образованию глиоксилата. Ферментный комплекс, катализирующий удаление этих ацетильных групп, был очищен и охарактеризован. В ходе ферментативной р-ции в качестве полупродукта был образован этилендиаминтриацетат (ED3A), в качестве конечного продукта - N,N'-этиленодиаминдиацетат. Показано, что ферментный комплекс состоит из двух компонентов. Компонент A' (cA') похожий на монооксигеназу, катализировал расщепление EDTA и ED3A в присутствии NADH[2], с B' и флавинмононуклеотида (PMN), компонент B' (cB') катализировал окисление NADH[2] и сопутствующее восстановление FMN и представлял собой NADH[2]:FMN оксидоредуктазу. cB' может быть заменен др. NADH[2]:FMN оксидоредуктазами. EDTA-окисляющий ферментный комплекс принимает EDTA как субстрат, только когда он был представлен комплексным соединением с Mg{2+}, Zn{2+}, Mn{2+}, Co{2+} или Cu{2+}. Показано, что изученный ферментный комплекс катализировал удаление ацетильных групп из ряда др. аминополикарбоновых к-т, содержащих три и более ацетильных группы. Швейцария, Swiss Fed. Inst. Env. Sci. and Technol. and Swiss Fed. Inst. Technol., CH-8600 Dubendorf. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: EDTA
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
БАКТЕРИИ
ШТАММ DSM 9103
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ДВУХФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Nagel, Samuel; Egli, Thomas

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 99.08-04Б2.70

    Witschel, Margarete.
    Identification and characterization of the two-enzyme system catalyzing oxidation of EDTA in the EDTA-degrading bacterial strain DSM 9103 [Text] / Margarete Witschel, Samuel Nagel, Thomas Egli // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 22. - P6937-6943 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Идентификация и характеристика двухферментной системы, катализирующей окисление EDTA в деградирующем EDTA бактериальном штамме DSM 9103
Аннотация: Первые два шага пути катаболизма EDTA оценивали в опытах с грамотрицательным изолятом DSM 9103, растущим на EDTA как единственном источнике углерода, азота и энергии. Эти шаги заключаются в последовательном удалении путем окисления двух ацетильных групп, приводящим к образованию глиоксилата. Ферментный комплекс, катализирующий удаление этих ацетильных групп, был очищен и охарактеризован. В ходе ферментативной р-ции в качестве полупродукта был образован этилендиаминтриацетат (ED3A), в качестве конечного продукта - N,N'-этиленодиаминдиацетат. Показано, что ферментный комплекс состоит из двух компонентов. Компонент A' (cA') похожий на монооксигеназу, катализировал расщепление EDTA и ED3A в присутствии NADH[2], с B' и флавинмононуклеотида (PMN), компонент B' (cB') катализировал окисление NADH[2] и сопутствующее восстановление FMN и представлял собой NADH[2]:FMN оксидоредуктазу. cB' может быть заменен др. NADH[2]:FMN оксидоредуктазами. EDTA-окисляющий ферментный комплекс принимает EDTA как субстрат, только когда он был представлен комплексным соединением с Mg{2+}, Zn{2+}, Mn{2+}, Co{2+} или Cu{2+}. Показано, что изученный ферментный комплекс катализировал удаление ацетильных групп из ряда др. аминополикарбоновых к-т, содержащих три и более ацетильных группы. Швейцария, Swiss Fed. Inst. Env. Sci. and Technol. and Swiss Fed. Inst. Technol., CH-8600 Dubendorf. Библ. 43
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: EDTA
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
БАКТЕРИИ
ШТАММ DSM 9103
ВЫДЕЛЕНИЕ
ФЕРМЕНТЫ
ДВУХФЕРМЕНТНАЯ СИСТЕМА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Nagel, Samuel; Egli, Thomas

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 00.01-04М4.106

   
    Antioxidant effect of anthocyanin on enzymatic and non-enzymatic lipid peroxidation [Text] / M. S. Narayan [et al.] // Prostagland., Leukotrienes and Essent. Fatty Acids. - 1999. - Vol. 60, N 1. - P1-4 . - ISSN 0952-3278
Перевод заглавия: Антиоксидантное действие антоцианина на ферментативное и неферментативное перекисное окисление липидов
Аннотация: Изучали влияние антоцианина (окрашенный в красный цвет пигмент клеток моркови) на перекисное окисление липидов микросом печени крысы, индуцированное Fe{2+}, и катализируемое липоксигеназой окисление линолевой к-ты. Антоцианин ингибирует Fe{2+}-индуцированное перекисное окисление липидов микросом с IC[50]=4,8 мкМ при pH 7,4 и 6,00 мкМ при pH 9,0. Антоцианин является эффективным конкурентным ингибитором липоксигеназы. Значения IC[50] для бутилированного гидроксианизола, бутилированного гидрокситолуола, 'альфа'-токоферола и антоцианина в ингибировании ферментативного перекисного окисления липидов равны 0,125, 0,250, 0,500 и 0,005 молей/мл соотв. Индия, Plant Cell Biotechnol. Dep., Central Food Technol. Res. Inst., Mysore 570013. Библ. 21
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.07.29.15
Рубрики: ПЕРЕКИСНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ЛИПИДОВ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
НЕФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
АНТОЦИАНИН
ВЛИЯНИЕ
МИКРОСОМЫ ПЕЧЕНИ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Narayan, M.S.; Naidu, K.Akhilender; Ravishankar, G.A.; Srinivas, L.; Venkataraman, L.V.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.06-04Б3.45

    Nemati, M.
    Inhibition effect of ferric iron on the kinetics of ferrous iron [Text] / M. Nemati, C. Webb // Biotechnol. Lett. - 1998. - Vol. 20, N 9. - P873-877 . - ISSN 0141-5492
Перевод заглавия: Ингибирующее действие трехвалентного железа на кинетику двухвалентного железа
Аннотация: Трехвалентное железо (I) действует как неконкурентный ингибитор биологического окисления двухвалентного железа (II) и снижает ингибиторный эффект высоких конц-ий II, также как аутоингибиторный эффект бактериальных клеток. Предварительно разработанная кинетическая модель для этой р-ции была модифицирована для включения ингибиторного эффекта I. ЮАР, Dep. Chem. Eng., UCT, Rondebosch 7701. Библ. 8
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: THIOBACILLUS FERROOXIDANS (BACT.)
ЖЕЛЕЗО
ДВУХВАЛЕНТНОЕ ЖЕЛЕЗО
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
КИНЕТИЧЕСКАЯ МОДЕЛЬ

Доп.точки доступа:
Webb, C.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 00.10-04Б2.91

   
    Enzymes responsible for acetate oxidation by acetic acid bacteria [Text] / Akihiko Saeki [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 12. - P2102-2109 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Ферменты ответственные за окисление ацетата уксуснокислыми бактериями
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ОКИСЛЕНИЕ АЦЕТАТА
УКСУСНОКИСЛЫЕ БАКТЕРИИ
ACETOBACTER ACETI (BACT.)
ШТАММ IFO 3284
ACETOBACTER RANCENS (BACT.)
ШТАММ SKU 1111

Доп.точки доступа:
Saeki, Akihiko; Matsushita, Kazunobu; Takeno, Seiki; Taniguchi, Mariko; Toyama, Hirohide; Theeragool, Gunjana; Lotong, Napha; Adachi, Osao

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.10-04Б3.176

   
    Enzymes responsible for acetate oxidation by acetic acid bacteria [Text] / Akihiko Saeki [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 1999. - Vol. 63, N 12. - P2102-2109 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Ферменты ответственные за окисление ацетата уксуснокислыми бактериями
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ОКИСЛЕНИЕ АЦЕТАТА
УКСУСНОКИСЛЫЕ БАКТЕРИИ
ACETOBACTER ACETI (BACT.)
ШТАММ IFO 3284
ACETOBACTER RANCENS (BACT.)
ШТАММ SKU 1111

Доп.точки доступа:
Saeki, Akihiko; Matsushita, Kazunobu; Takeno, Seiki; Taniguchi, Mariko; Toyama, Hirohide; Theeragool, Gunjana; Lotong, Napha; Adachi, Osao

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.242

    Ikehata, Keisuke.
    Color and toxicity removal following tyrosinase-catalyzed oxidation of phenols [Text] / Keisuke Ikehata, James A. Nicell // Biotechnol. Progr. - 2000. - Vol. 16, N 4. - P533-540 . - ISSN 8756-7938
Перевод заглавия: Удаление окрашенности и токсичности вследствие катализируемого тирозиназой окисления фенолов
Аннотация: Оценивали остаточную окрашенность и токсичность продуктов окисления фенола, катализируемого тирозиназой грибов (полифенолоксидазой, ЕС 1.14.18.1). Отмечено, что добавление сульфата алюминия не оказывает существенного воздействия на удаляемые окрашенные продукты из фенольных р-ров, обработанных тирозиназой. Минимальная доза хитозана, успешно используемого для удаления цвета, для 20%-ного удаления окрашенности была пропорциональна логарифму начальной конц-ии фенола. Действие хитозана является результатом химического взаимодействия с последующей коагуляцией. Результаты Microtox анализа демонстрируют, что все обработанные р-ры фенола и хлорфенолов, за исключением 2,4-дихлорфенола, обладали значительно меньшей токсичностью, чем исходные р-ры. Добавление хитозана существенно усиливает снижение токсичности. Показано, что токсичность фенольных р-ров, обработанных тирозиназой, была значительно ниже, чем токсичность фенольных р-ров, обработанных пероксидазными ферментами. Канада, Dep. Civil Eng. Applied Mechanics, McGill Univ., 817 Sherbrooke St. West, Montreal, Quebec. Библ. 21
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.21
Рубрики: СТОЧНЫЕ ВОДЫ
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА
ОБЕСЦВЕЧИВАНИЕ
БИОДЕГРАДАЦИЯ
ФЕНОЛЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ХИТОЗАН
ВЛИЯНИЕ
ТИРОЗИНАЗА
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ

Доп.точки доступа:
Nicell, James A.

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.175

    Johannes, Christian.
    Natural mediators in the oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by laccase mediator systems [Text] / Christian Johannes, Andrzej Majcherczyk // Appl. and Environ. Microbiol. - 2000. - Vol. 66, N 2. - P524-528 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Природные медиаторы в окислении полициклических ароматических углеводородов с помощью лакказных медиаторных систем
Аннотация: Окисление полициклических ароматических соединений изучали в системах, состоящих из лакказы Trametes versicolor и так называемых медиаторных соединений. Ферментативное окисление аценафтена, аценафтилена,антрацена и флуорена опосредовалось различными лакказными субстратами (фенолами и ароматическими аминами) или соединениями, продуцируемыми или секретируемыми грибами белой гнили. Большинство природных медиаторов, таких как фенол, анилин, 4-гидроксибензойная кислота и 4-гидроксибензиловый спирт, были столь же эффективны, как изученные ранее синтетические соединения ABTS [2.2-азино-бис-(3-этилбензотиазолин-6-сульфоновая кислота)] и 1-гидроксибензотриазол. Эффективность окисления пропорционально увеличивается с увеличением окислительно-восстановительного потенциала фенольных медиаторов до максимального значения 0,9V и снижается в соответствии с окислительно-восстановительным потенциалом, превышающим это значение. Природные соединения, такие как метионин, цистеин и восстановленный глутатион, содержащие сульфгидрильные группы, также оказались активными в качестве медиаторных соединений. Германия, Inst. Forstbotanik, Georg-August-Univ. Gottingen, Busgenweg 2, 37077 Gottingen. Библ. 39
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.11
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
УГЛЕВОДОРОДЫ
ПОЛИЦИКЛИЧЕСКИЕ АРОМАТИЧЕСКИЕ УГЛЕВОДОРОДЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ПРИРОДНЫЕ МЕДИАТОРЫ
ЛАККАЗЫ
TRAMETES VERSICOLOR (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Majcherczyk, Andrzej

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 02.06-04Б2.39

    Francis, Chris A.
    Enzymatic manganese (II) oxidation by a marine 'альфа'-proteobacterium [Text] / Chris A. Francis, Edgie-Mark Co, Bradley M. Tebo // Appl. and Environ. Microbiol. - 2001. - Vol. 67, N 9. - P4024-4029 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Ферментативное окисление марганца (II) морской 'альфа'-протеобактерией
Аннотация: Окрашенная в желтый цвет морская бактерия, штамм SD-21, была выделена из поверхностных осадков залива Сан Диего (Калифорния). Интерес к этой бактерии был связан с ее способностью окислять растворимый Mn(II) до нерастворимых оксидов Mn(III, IV). Полагают, что SD-21 принадлежит к роду Erythrobacter, а именно к 'альфа'-4 субгруппе Proteobacteria ('альфа'-4 Proteobacteria). Однако SD-21 имел ряд фенотипических характеристик, свойственных видам Erythrobacter, включая способность окислять Mn(II). Во время логарифмической фазы роста SD-21 продуцирует Mn-окисляющие факторы с мол. массами 'ЭКВИВ'250 и 150 kD, чувствительные к нагреванию и подверженные ингибированию азидом и о-фенантролином, что свидетельствует об участии в реакции металлофермента. Несмотря на то, что экспрессия Mn(II)-оксидазы не зависела от присутствии Mn(II), повышенные выходы биомассы достигались в культурах, инкубированных в среде с Mn(II). Показано, что скорость окисления Mn(II) была ниже в культурах, растущих на свету. Данная работа является первым сообщением об окислении Mn(II) культурой, принадлежащей к 'альфа'-4 Proteobacteria, и об Mn(II)-окисляющих белках в морской грамотрицательной бактерии. США, Marine Biol. Res. Div. and Cent. Marine Biotechnol. and Biomed., Scripps Inst. Oceanography, Univ. California, San Diego, La Jolla, California 92093-0202. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.23
ВИНИТИ 341.27.23.09
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
БАКТЕРИИ
МОРСКАЯ БАКТЕРИЯ
'АЛЬФА'-4 PROTEOBACTERIA
ШТАММ SD-21
ОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ОКИСЛЕНИЕ MN(II)
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Co, Edgie-Mark; Tebo, Bradley M.

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.06-04Б3.162

    Francis, Chris A.
    Enzymatic manganese (II) oxidation by a marine 'альфа'-proteobacterium [Text] / Chris A. Francis, Edgie-Mark Co, Bradley M. Tebo // Appl. and Environ. Microbiol. - 2001. - Vol. 67, N 9. - P4024-4029 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Ферментативное окисление марганца (II) морской 'альфа'-протеобактерией
Аннотация: Окрашенная в желтый цвет морская бактерия, штамм SD-21, была выделена из поверхностных осадков залива Сан Диего (Калифорния). Интерес к этой бактерии был связан с ее способностью окислять растворимый Mn(II) до нерастворимых оксидов Mn(III, IV). Полагают, что SD-21 принадлежит к роду Erythrobacter, а именно к 'альфа'-4 субгруппе Proteobacteria ('альфа'-4 Proteobacteria). Однако SD-21 имел ряд фенотипических характеристик, свойственных видам Erythrobacter, включая способность окислять Mn(II). Во время логарифмической фазы роста SD-21 продуцирует Mn-окисляющие факторы с мол. массами 'ЭКВИВ'250 и 150 kD, чувствительные к нагреванию и подверженные ингибированию азидом и о-фенантролином, что свидетельствует об участии в реакции металлофермента. Несмотря на то, что экспрессия Mn(II)-оксидазы не зависела от присутствии Mn(II), повышенные выходы биомассы достигались в культурах, инкубированных в среде с Mn(II). Показано, что скорость окисления Mn(II) была ниже в культурах, растущих на свету. Данная работа является первым сообщением об окислении Mn(II) культурой, принадлежащей к 'альфа'-4 Proteobacteria, и об Mn(II)-окисляющих белках в морской грамотрицательной бактерии. США, Marine Biol. Res. Div. and Cent. Marine Biotechnol. and Biomed., Scripps Inst. Oceanography, Univ. California, San Diego, La Jolla, California 92093-0202. Библ. 44
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.17.07
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
БАКТЕРИИ
МОРСКАЯ БАКТЕРИЯ
'АЛЬФА'-4 PROTEOBACTERIA
ШТАММ SD-21
ОКСИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ
ОКИСЛЕНИЕ MN(II)
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ

Доп.точки доступа:
Co, Edgie-Mark; Tebo, Bradley M.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.11-04Б3.107

    Гукасян, Г. С.
    Исследование кинетики окисления монофенолов тирозиназой. Влияние восстановителей [Текст] / Г. С. Гукасян // Биохимия. - 2002. - Т. 67, N 2. - С. 332-336 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Исследована кинетика окисления монофенолов тирозиназой гриба Aspergillus flavipes 56003 и влияние на нее двухвалентного железа, серина и аскорбиновой кислоты. Обнаружено ускорение окисления монофенолов этими эффекторами с сокращением лаг-периода. Предполагается, что Fe{2+} активирует тирозиназу прямым восстановлением ионов меди активного центра, а серин и аскорбиновая кислота - влиянием на химический этап превращения хинонов. Образование активного в окислении монофенолов катализатора в присутствии ионов Fe{2+} указывает, что окисление монофенолов тирозиназой имеет автокаталитический характер. Армения, Армянский НИИ прикладной химии, 3750929 Ереван. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: МОНОФЕНОЛЫ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
МЕХАНИЗМ ОКИСЛЕНИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
ТИРОЗИНАЗА
ВЛИЯНИЕ ВОССТАНОВИТЕЛЕЙ
ASPERGILLUS FLAVIPES (FUNGI)
ШТАММ 56003
ИСТОЧНИК ФЕРМЕНТА

20.
Патент 6642031 Соединенные Штаты Америки, МКИ C12N 1/20.

    Weyler, Walter.
    Microorganisms with ability to degrade indole and enzymes therefrom [Текст] / Walter Weyler, Sol M. Resnick ; Genencor International, Inc. - № 09/570779 ; Заявл. 14.05.2000 ; Опубл. 04.11.2003
Перевод заглавия: Микроорганизмы, способные к деградации индола и их ферменты
Аннотация: Выделены новые виды Pseudomonas, в частности, Pseudomonas putida, характеризующиеся наличием новой индолоксидазной активности. Патентуется новая индолоксидаза, методы ее получения. Обсуждается роль индолоксидазы в биосинтетическом получении индиго из его предшественника индола
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОКСИДАЗЫ
ИНДОЛОКСИДАЗА
ПОЛУЧЕНИЕ
ИНДИГО
БИОСИНТЕЗ
ИНДОЛ
ФЕРМЕНТАТИВНОЕ ОКИСЛЕНИЕ
ПАТЕНТЫ
США

Доп.точки доступа:
Resnick, Sol M.; Genencor International; Inc.
Свободных экз. нет
 1-20    21-24 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)