СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ФЕНИЛПИРУВАТ<.>)

Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 95.06-04Б3.39

Clues from a halophilic methanogen about aromatic amino acid biosynthesis in archaebacteria [Text] / R. S. Fischer [et al.] // Arch. Microbiol. - 1993. - Vol. 160, N 6. - P440-446 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ключевые сведения о биосинтезе ароматических аминокислот у архебактерий, полученные на примере галофильного метаногена
Аннотация: Изучены ферменты, участвующие в биосинтезе ароматич. аминокислот у метилотрофного галофильного метаногена Methanohalophilus mahii. Синтез фенилаланина (I) и тирозина (II) идет через фенилпируват и оксифенилпируват соответственно. Префенат дегидрогеназа высокочувствительна к аллостерич. ингибированию II и использует в качестве кофермента НАДФ{+} (предпочтительно) или НАД{+}. Хоризматмутаза, напротив, нечувствительна к аллостерич. котролю. Ключевую роль в регуляции играет префенатдегидратаза, к-рая ингибируется I и аллостерически активируется II, а также триптофаном, лейцином, метионином и изолейцином. Полученные результаты согласуются с заключением о филогенетич. близости галофильных метаногенов и галобактерий. США, Dept Microbiol. and Cell Sci., 3103 McCarty Hall, Univ. Florida, Gainesville, FL 32611. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕНИЛАЛАНИН
ТИРОЗИН
БИОСИНТЕЗ
ФЕНИЛПИРУВАТ
ОКСИФЕНИЛПИРУВАТ
ФЕРМЕНТЫ
METHANOHALOPHILUS MAHII

Доп.точки доступа:
Fischer, R.S.; Bonner, C.A.; Boone, D.R.; Jensen, R.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.03-04Б2.75

Clues from a halophilic methanogen about aromatic amino acid biosynthesis in archaebacteria [Text] / R. S. Fischer [et al.] // Arch. Microbiol. - 1993. - Vol. 160, N 6. - P440-446 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ключевые сведения о биосинтезе ароматических аминокислот у архебактерий, полученные на примере галофильного метаногена
Аннотация: Изучены ферменты, участвующие в биосинтезе ароматич. аминокислот у метилотрофного галофильного метаногена Methanohalophilus mahii. Синтез фенилаланина (I) и тирозина (II) идет через фенилпируват и оксифенилпируват соответственно. Префенат дегидрогеназа высокочувствительна к аллостерич. ингибированию II и использует в качестве кофермента НАДФ{+} (предпочтительно) или НАД{+}. Хоризматмутаза, напротив, нечувствительна к аллостерич. котролю. Ключевую роль в регуляции играет префенатдегидратаза, к-рая ингибируется I и аллостерически активируется II, а также триптофаном, лейцином, метионином и изолейцином. Полученные результаты согласуются с заключением о филогенетич. близости галофильных метаногенов и галобактерий. США, Dept Microbiol. and Cell Sci., 3103 McCarty Hall, Univ. Florida, Gainesville, FL 32611. Библ. 39

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.15
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕНИЛАЛАНИН
ТИРОЗИН
БИОСИНТЕЗ
ФЕНИЛПИРУВАТ
ОКСИФЕНИЛПИРУВАТ
ФЕРМЕНТЫ
METHANOHALOPHILUS MAHII

Доп.точки доступа:
Fischer, R.S.; Bonner, C.A.; Boone, D.R.; Jensen, R.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 12.01-04М3.10

Oligodendrocyte development and myelinogenesis are not impaired by high concentrations of phenylalanine or its metabolites [Text] / Renaud Schoemans [et al.] // J. Inherit. Metab. Disease. - 2010. - Vol. 33, N 2. - P113-120 . - ISSN 0141-8955
Перевод заглавия: Фенилаланин и его метаболиты в высокой концентрации не нарушают развитие олигодендроцитов и миелиногенез
Аннотация: В опытах на изолированных олигодендроцитах новорожденных крыс Wistar показано, что добавление к среде фенилаланина, фенилпирувата или фенилацетата в конц-ии 5 мМ, 22 и 74 мкМ соотв. не вызывало нарушений их развития. С использованием иммуноцитохим. методов обнаружено отсутствие влияния фенилаланина и его метаболитов на процессы миелинизации. Их цитотоксичность также не выявлена. Обсуждены возможные причины гипомиелинизации у б-ных с фенилкетонурией, для к-рых характерно повышенное содержание фенилаланина. Бельгия, Univ. of Liege, 4000 Liege. Библ. 6

ГРНТИ	34.39.15

ВИНИТИ 341.39.15.11
Рубрики: НЕРВНЫЕ КЛЕТКИ
ОЛИГОДЕНДРОЦИТЫ
ФЕНИЛАЛАНИН
ФЕНИЛПИРУВАТ
ФЕНИЛАЦЕТАТ
МИЕЛИМИЗАЦИЯ
КРЫСЫ
ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ

Доп.точки доступа:
Schoemans, Renaud; Aigrot, Marie-Stephane; Wu, Chaohong; Maree, Raphael; Hong, Pengyu; Belachew, Shibeshi; Josse, Claire; Lubetzki, Catherine; Bours, Vincent

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 12.12-04Б3.132

Characterization of D-lactate dehydrogenase producing D-3-phenyllactic acid from Pediococcus pentosaceus [Text] / Shuhuai Yu [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2012. - Vol. 76, N 4. - P853-855 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Характеристика D-лактатдегидрогеназы, [способствующей] продукции D-3-фенилмолочной кислоты, из Pediococcus pentosaceus
Аннотация: Показано, что D-лактатдегидрогеназа из Pediococcus pentosaceus ATCC 25745 способствовала продукции D-3-фенилмолочной кислоты из фенилпирувата. Оптимальные условия для проявления ферментативной активности - рН 5,5, температура 45'ГРАДУС'С. Кинетические показатели для такого субстрата как фенилпируват были определены: K[M] 1,73 ммоль/л, K[cat] 173 сек{-1}, K[cat]/K[M] 100 (ммоль/л){-1} сек{-1}. КНР, St. Key Lab. Food Sci. and Technol., Jiangnan Univ., Wuxi, Jiangsu, 214122. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PEDIOCOCCUS PENSTOSACEUS (BACT.)
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
D-3-ФЕНИЛМОЛОЧНАЯ КИСЛОТА
АНТИМИКРОБНОЕ СОЕДИНЕНИЕ
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕНИЛПИРУВАТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
D-ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Yu, Shuhuai; Jiang, Houyi; Jiang, Bo; Mu, Wanming

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 12.12-04Б4.217

Characterization of D-lactate dehydrogenase producing D-3-phenyllactic acid from Pediococcus pentosaceus [Text] / Shuhuai Yu [et al.] // Biosci., Biotechnol. and Biochem. - 2012. - Vol. 76, N 4. - P853-855 . - ISSN 0916-8451
Перевод заглавия: Характеристика D-лактатдегидрогеназы, [способствующей] продукции D-3-фенилмолочной кислоты, из Pediococcus pentosaceus
Аннотация: Показано, что D-лактатдегидрогеназа из Pediococcus pentosaceus ATCC 25745 способствовала продукции D-3-фенилмолочной кислоты из фенилпирувата. Оптимальные условия для проявления ферментативной активности - рН 5,5, температура 45'ГРАДУС'С. Кинетические показатели для такого субстрата как фенилпируват были определены: K[M] 1,73 ммоль/л, K[cat] 173 сек{-1}, K[cat]/K[M] 100 (ммоль/л){-1} сек{-1}. КНР, St. Key Lab. Food Sci. and Technol., Jiangnan Univ., Wuxi, Jiangsu, 214122. Библ. 14

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.25.07
Рубрики: PEDIOCOCCUS PENSTOSACEUS (BACT.)
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА
D-3-ФЕНИЛМОЛОЧНАЯ КИСЛОТА
АНТИМИКРОБНОЕ СОЕДИНЕНИЕ
ПОЛУЧЕНИЕ
ФЕНИЛПИРУВАТ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
D-ЛАКТАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ХАРАКТЕРИСТИКА

Доп.точки доступа:
Yu, Shuhuai; Jiang, Houyi; Jiang, Bo; Mu, Wanming

РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 89.03-04Т6.268

Ингибирующий эффект 3-фенилпирувата на глюконеогенез в изолированных гепатоцитах здоровых голодающих крыс [Text] / Jiro Nakamura [et al.] // Тонебе = J. Jap. Diabet. Soc. - 1988. - Vol. 31, N 4. - С. 305-312
Аннотация: Добавление лактата и пальмитата в конц-ии 10 мМ стимулировало образование глюкозы (Гл) в изолир. гепатоцитах (Гп) крыс Wistar с 10 до 40 мкмолей/10{6} клеток/60 мин. При одновременном добавлении суспензии Гп 3-фенилпирувата (I) в конц-ии 10 мМ синтез Гл достигал лишь 20 мкмолей/10{6} Гп/60 мин. Ингибиторный эффект I был обнаружен также при использовании в кач-ве предшественников Гл пирувата, глицерина, аланина и фруктозы. Ингибиторное действие I зависело от дозы. В присутствии пирувата и пальмитата I снижал образование в Гп кетоновых тел и величину отношения 'бета'-оксибутират/ацетоацетат. Скорость окисления {1}{4}C-аланина и {4}C-пальмитата в присутствии I возрастала. Считают, что в основе ингибирующего влияния I на глюкогеогенез и кетогенез лежит стимуляция цикла трикарбоновых к-т. Япония, School of Medicine, Nagoya. Библ. 17.

ГРНТИ	34.45.25

ВИНИТИ 341.45.25.49.09
Рубрики: ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА
ФЕНИЛПИРУВАТ* И 3-
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ
ГОЛОДАНИЕ
КЕТОГЕНЕЗ
ИЗОЛИРОВАННЫЕ ГЕПАТОЦИТЫ КРЫС
ЦИКЛ ТРИКАРБОНОВЫХ КИСЛОТ

Доп.точки доступа:
Nakamura, Jiro; Hotta, Nigishi; Koh, Naoki; Sakakibara, Fumihiko; Kitoh, Ryuzo; Matsumae, Hiromi; Haga, Tatsuya; Hamada, Youji; Sakamoto, Nobuo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.02-04М4.31

Lecavalier, Louise.
Determination of plasma concentrations and {3}H-specific activity of phenylalanine in plasma using high-performance liquid chromatography [Text] / Louise Lecavalier, Fritz F. Horber, Morey W. Haymond // J. Chromatogr. Biomed. Appl. - 1989. - Vol. 491, N 2. - P410-417 . - ISSN 0378-4347
Перевод заглавия: Определение концентрации и {3}H-специфической активности фенилаланина в плазме при использовании высокоэффективной жидкостной хроматографии
Аннотация: Разработана новая методика точного измерения конц-ии и специфич. активности Phe с помощью превращения Phe в фенилпируват и определения последнего с помощью ВЭЖХ. Главным достоинством метода является то, что с его помощью можно измерять одновременно уровень в плазме и специфич. активность Phe и Leu за 11 мин анализа после одновременного введения {3}H и/или {1}{4}C меченных Phe и Leu. Кроме того, этот метод может быть использован в быстром и чувствительном колич. определении Phe и его 'альфа'-кето к-ты - фенилпирувата в диагностике и терапии б-ных с фенилкетонурией. США, Dep. of Pediatrics and Internal Medicine, Endocrine Research Unit, Mayo Clinic and Foundation, Rochester, MN 55905. Библ. 17.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ФЕНИЛАЛАНИН
КОЛИЧЕСТВЕННОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ФЕНИЛПИРУВАТ
ВЫСОКОЭФФЕКТИВНАЯ ЖИДКОСТНАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ
ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ
ПЛАЗМА КРОВИ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Horber, Fritz F.; Haymond, Morey W.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 92.03-04Б2.265

A single cyclohexadienyl dehydratase specifies the prephenate dehydratase and arogenate dehydratase components of one of two independent pathways to L-phenylalanine in Erwinia herbicola [Text] / T. Xia [et al.] // Arch. Biochem. and Biophys. - 1991. - Vol. 286, N 2. - P461-465 . - ISSN 0003-9861
Перевод заглавия: Одна циклогексадиенилдегидрогенатаза обуславливает префенатдегидратазный и арогенатдегидратазный компоненты одного из двух независимых путей синтеза L-фенилаланина у Erwinia herbicola
Аннотация: При двойном биосинтетич. пути, отличающемся от пути превращения префената в L-фенилаланин, у Erwinia herbicola образуются уникальные интермедиаты: фенилпируват и L-арогенат. После отделения бифункционального Р-белка (один из компонентов к-рого обладает префенатдегидрогеназной активностью), остающаяся префенатдегидрогеназная активность не отделяется от арогенатдегидрогеназной активности даже после 1200-кратной очистки. Соотношение активностей после отделения Р-белка постоянно и обе дегидрогеназные активности стабильны в процессе очистки. Сделан вывод, что фермент является циклогексадиенилдегидратазой. Мол. масса нативного фермента равна 73 кД и фермент является тетрамером, состоящим из идентичных субъединиц по 18 000 Д. Для префената и L-арогената получены следующие значения К[m]: 0,17 и 0,09 мМ соответственно L-Арогенат является конкурентным ингибитором префенатдегидратазной активности и полностью ее ингибирует. Префенат также конкурентно относительно L-арогената и полностью ингибирует арогенатдегидратазную активность. Сделан вывод, что фермент имеет общий каталитич. цент, к-рый может использовать в качестве альтернативных субстратов префенат или L-арогенат. Библ. 20. США, Dep. Microbiol. and Cell Sci., Univ. of Florida, Gainesville, FL 32611-0100.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ERWINIA HERBICOLA (BACT.)
ФЕНИЛАЛАНИН*L-
БИОСИНТЕЗ
ФЕНИЛПИРУВАТ
АРОГЕНАТ* L-
ПРЕВРАЩЕНИЯ
ПРЕФЕНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
АРОГЕНАТДЕГИДРОГЕНАЗА
ЦИКЛОГЕКСАДИЕНИЛ ДЕГИДРАТАЗА

Доп.точки доступа:
Xia, T.; Ahmad, S.; Whao, G.; Jensen, R.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 94.10-04Б2.036

Clues from a halophilic methanogen about aromatic amino acid biosynthesis in archaebacteria [Text] / R. S. Fischer [et al.] // Arch. Microbiol. - 1993. - Vol. 160, N 6. - P440-446 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Ключевые сведения о биосинтезе ароматических аминокислот у архебактерий, полученные на примере галофильного метаногена
Аннотация: Изучены ферменты, участвующие в биосинтезе ароматич. аминокислот у метилотрофного галофильного метаногена Methanohalophilus mahii. Синтез фенилаланина (I) и тирозина (II) идет через фенилпируват и оксифенилпируват соответственно. Префенат дегидрогеназа высокочувствительна к аллостерич. ингибированию II и использует в качестве кофермента НАДФ{+} (предпочтительно) или НАД{+}. Хоризматмутаза, напротив, нечувствительна к аллостерич. контролю. Ключевую роль в регуляции играет префенатдегидратаза, к-рая ингибируется I и аллостерически активируется II, а также триптофаном, лейцином, метионином и изолейцином. Полученные результаты согласуются с заключением о филогенетич. близости галофильных метаногенов и галобактерий. Табл. 3. Ил. 4. Библ. 39. США, Dep. of Microbiol. and Cell Sci., 3103 McCarty Hall, Univ. of Florida, Gainesville, FL 32611.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.09.07 + 341.27.17.09.15
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
ФЕНИЛАЛАНИН
ТИРОЗИН
БИОСИНТЕЗ
ФЕНИЛПИРУВАТ
ОКСИФЕНИЛПИРУВАТ
ФЕРМЕНТЫ
METHANOHALOPHILUS MAHII (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fischer, R.S.; Bonner, C.A.; Boone, D.R.; Jensen, R.A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска