Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 9
Показаны документы с 1 по 9
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 97.03-04Б4.132

    Hinck, Andrew P.

    Engineered disulfide bonds in staphylococcal nuclease: Effects on the stability and conformation of the folded protein [Text] / Andrew P. Hinck, Dagmar M. Truckses, John L. Markley // Biochemistry. - 1996. - Vol. 35, N 32. - P10328-10338 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Искусственно созданные дисульфидные связи в стафилококковой нуклеазе. Влияние на стабильность и структуру нативного белка
Аннотация: Для выяснения влияния искусственных S-S-связей на стабильность нативной формы белков путем направленных замен созданы 4 мутанта стафилококковой (линии V8) нуклеазы, содержащие каждый по одной потенциальной дополнительной S-S-связи. Во всех мутантах один из остатков цистеина вводили в 'бета'-поворот типа VI[a], содержащий цис-Pro117, а второй - в соседнюю вытянутую петлю, содержащую Gly79. Длина петли, создаваемой искусственной S-S-связью, варьировала мало (37-42 остатка), что минимизировало энтропийные различия. Задачей было найти мутант, в к-ром восстановление S-S-связи смещает измеряемое методом ЯМР равновесие между цис- и транс-формами Pro117, к-рое коррелирует со стабильностью нативного белка. Для окисленных и восстановленных форм оценивали стабильность к денатурации теплом и хлоридом гуанидиния. Для каждого мутанта определены также восстановительные потенциалы. Разные S-S-связи создавали разные напряжения в нативном белке. Энергия стабилизации каждой S-S-связи определяется изменением энергии равновесия изомеризации. Эти энергетические эффекты соответствуют расчетам в рамках модели энтропии цепи. США, Dep. Biochem., Univ. Wisconsin, Madison, WI 53706. Библ. 61
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА
МУТАНТНЫЕ ФОРМЫ

СТРУКТУРА

СТАБИЛЬНОСТЬ

ДИСУЛЬФИДНЫЕ СВЯЗИ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Truckses, Dagmar M.; Markley, John L.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 98.01-04Б4.83

    Walkenhorst, William F.

    Folding studies of H124L staphylococcal nuclease by pulsed hydrogen exchange and rapid mixing methods [Text] : abstr. Keystone Symp. Front. NMR Mol. Biol.-IV, Keystone, Colo, Apr. 3-9, 1995 / William F. Walkenhorst, John L. Markley, Heinrich Roder // J. Cell. Biochem. - 1995. - Sappl 21b. - P51 . - ISSN 0730-2312
Перевод заглавия: Исследование укладки стафилококковой нуклеазы H124L методами импульсного водородного обмена и быстрого смешивания
Аннотация: Методами флуоресцентного анализа и двумерного ЯМР исследовали процессы укладки стафилококковой нуклеазы H124L при низких значениях pH. Показано, что для большинства протонов NH групп в 'бета'-структурных образованиях интермедиата наблюдается высокая степень защиты от обменных процессов. Исключением являются 3 'альфа'-спиральных сегмента с высокими скоростями обмена пептидных NH протонов. США, Inst. Cancer Res., Fox Chase Cancer Ctr., Philadelphia, PA 19111
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА
МУТАНТНАЯ ФОРМА

СТРУКТУРА

УКЛАДКА

ВОДОРОДНЫЙ ОБМЕН

ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ И ЯМР СПЕКТРОСКОПИЯ


Доп.точки доступа:
Markley, John L.; Roder, Heinrich


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 99.12-04Б3.98

   

    Exploring the temperature-pressure phase diagram of Staphylococcal nuclease [Text] / Gunda Panick [et al.] // Biochemistry. - 1999. - Vol. 38, N 13. - P4157-4164 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Разработка фазовой диаграммы температура-давление для стафилококковой нуклеазы
Аннотация: По триптофановой флуоресценции, Фурье-ИК-спектрам в полосе амид I{.} и в полосе O-H тирозина и методом малоуглового рассеяния рентгеновских лучей регистрировали денатурацию давлением стафилококковой нуклеазы при разных т-рах. Стабильность, регистрируемая по флуоресценции была немного ниже, чем при регистрации др. методами. Полученная фазовая диаграмма имеет кривизну, отражающую тепловую и холодовую денатурацию вследствие значительного снижения теплоемкости при укладке. С ростом т-ры изменение объема при разворачивании становится менее отрицательным. Кинетика, измеренная методом скачка давления с регистрацией по флуоресценции, показала, что кривизна фазовой диаграммы определяется прежде всего константой скорости укладки, отражающей меньшую теплоемкость переходного состояния, по сравнению с развернутой формой. Нативная форма и переходное состояние имеют одинаковое тепловое расширение. Показано, что белок сильно дегидратируется на лимитирующей скорость стадии укладки. Франция, Ctr. Biochim. Struct., Fac. Pharm., 34060 Montpellier Cedex 02. Библ. 40
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: НУКЛЕАЗА
СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА

ДЕНАТУРАЦИЯ ДАВЛЕНИЕМ

СТАБИЛЬНОСТЬ

ТЕПЛОЕМКОСТЬ

ФАЗОВАЯ ДИАГРАММА ТЕМПЕРАТУРА-ДАВЛЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Panick, Gunda; Vidugiris, Gediminas J.A.; Malessa, Ralf; Rapp, G.; Winter, Roland; Royer, Catherine A.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 00.04-04Б4.129

    Ramakrishna, V.

    Conformational features of a peptide model Ac-DTVKLMYKGQPMTFR-NH[2], corresponding to an early folding 'бета' hairpin region of Staphylococcal nuclease [Text] / V. Ramakrishna, Y. U. Sasidhar // Indian J. Biochem. and Biophys. - 1998. - Vol. 35, N 6. - P333-338 . - ISSN 0301-1208
Перевод заглавия: Структурные особенности модельного пептида Ac-DTVKLMYKGQPMTFR-NH[2], соответствующие ранней стадии укладки области 'бета'-шпильки стафилококковой нуклеазы
Аннотация: Для проверки предположения о том, что уже на ранних стадиях укладки мутанта P117G стафилококковой нуклеазы формируется нативная структура области 'бета'-шпильки, методом {1}H-ЯМР исследовали структурные свойства пептида из этой области Ac-DTVKLMYKGQPMTFR-NH[2]. Пептид агрегирует даже при низких его конц-иях. Однако ряд характеристик ЯМР свидетельствует о том, что отрезок пептида YKGQP находится в состоянии с пониженной структурной энтропией и способен к образованию поворота. Возможно агрегация препятствует формированию структуры 'бета'-шпильки с высокой населенностью. Возможность того, что ранней стадией укладки структуры стафилококковой нуклеазы служит образование 'бета'-шпильки, подтверждается данными дейтерообмена и предсказаниями механизма укладки. Индия, Dep. Chem., Ind. Inst. Technol., Powai, Mumbai 400076. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.19.09
Рубрики: СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА
ОБЛАСТЬ 'БЕТА'-ШПИЛЬКИ

МОДЕЛЬНЫЙ ПЕПТИД

КОНФОРМАЦИЯ


Доп.точки доступа:
Sasidhar, Y.U.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 03.02-04А3.415

    Kundrotas, P. J.

    Model for calculation of electrostatic interactions in unfolded proteins [Text] / P. J. Kundrotas, A. Karshikoff // Phys. Rev. E. - 2002. - Vol. 65, N 1. - P011901/1-011902/9 . - ISSN 1063-651X
Перевод заглавия: Модель для расчета электростатических взаимодействий в развернутых белках
Аннотация: Предложен метод расчета электростатических взаимодействий и титрационных свойств развернутых полипептидных цепей (денатурированных белков). Метод основан на представлении о денатурированном белке как состоянии с титруемыми центрами, распределенными по поверхности сферы, радиус которой предполагается равным радиусу вращения R[g] развернутой молекулы. Расстояния между зарядами d соответствуют аминокислотной последовательности белка. Критерии оценки параметров R[g] и d были получены в компьютерных расчетах полипептида, состоящего из 20 одинаковых остатков (полилизина). Модель использована для расчета кривых титрования денатурированных барназы и стафилококковой нуклеазы. С помощью предлагаемого метода получено на много лучшее соответствие между расчетными и экспериментальными данными, чем при использовании обычного нуль-представления. Титрационные свойства денатурированных белков слабо, но ощутимо зависят от аминокислотной последовательности белков. Швеция, Dep. Biosci., Novum Res. Park., Karolinska Inst., 141 57 Huddinge, Stockholm. Библ. 48
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.05.25.15.29
Рубрики: БАРНАЗА
СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА

ПОЛИЛИЗИН

ДЕНАТУРИРОВАННЫЕ БЕЛКИ

ЭЛЕКТРОСТАТИЧЕСКИЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ

ТИТРАЦИОННЫЕ СВОЙСТВА

МОДЕЛИРОВАНИЕ

КОМПЬЮТЕРНЫЕ РАСЧЕТЫ


Доп.точки доступа:
Karshikoff, A.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 06.06-04Б1.55

   

    Направленная на капсид вирусная инактивация в течение инфекции вируса денге [Text] / Cheng-feng Qin [et al.] // Weishengwu xuebao = Acta microbiol. sin. - 2005. - Vol. 45, N 1. - С. 111-115 . - ISSN 0001-6209
Аннотация: Цель - изучить возможность выявления наличия направленной на капсид вирусной инактивации во время инфекции вируса денге и на основе открытия этой инактивации разработать новую антивирусную стратегию, получить клеточную линию млекопитающих, стабильно экспрессирующую стафилококковую нуклеазу (SN) с присоединенным капсидным протеином вируса денге 2. В результате проделанной работы было представлено доказательство, что энзиматически активная стафилококковая нуклеаза с присоединенным капсидным протеином во время сборки дикого вируса может быть инкорпорирована в новые образующиеся вирионы, в результате чего происходит деградация вирусной геномной РНК и снижение инфективности. При сравнении эффектов инкорпорированных SN, SN* и энзиматически неактивной выпадающей мутантной формы SN на инфективность потомства вирионов было найдено, что нуклеолитическая активность инкорпорированного SN была ответственна за главные антивирусные эффекты. Полученные данные прокладывают дорогу к развитию направленной на капсид вирусной инактивации как новый антивирусной стратегии против инфекции вируса денге. КНР, Inst. of Microbiol. and Epidemio., Acad. of Military Med. Sci., Beijing 100071. Библ. 4
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ФЛАВИВИРУСЫ
ВИРУС ДЕНГЕ

КАПСИД-НАЦЕЛЕННАЯ ИНАКТИВАЦИЯ

СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА


Доп.точки доступа:
Qin, Cheng-feng; Jiang, Tao; Chen, Shui-ping; Yu, Man; Qin, E-de


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 08.03-04Б1.74

   

    Therapeutic effects of dengue 2 virus capsid protein and staphylococcal nuclease fusion protein on dengue-infected cell cultures [Text] / C. -F. Qin [et al.] // Arch. Virol. - 2005. - Vol. 150, N 4. - P659-669 . - ISSN 0304-8608
Перевод заглавия: Терапевтическое действие капсидного белка вируса денге 2, слитого с нуклеазой стафилококка, на зараженные вирусом денге культуры клеток
Аннотация: Сконструировали плазмиду, экспрессирующую слитый белок из нуклеазы стафилококка (НС) и капсидного белка вируса денге 2 (КВД2). Вводили плазмиду в культуру клеток BHK, зараженных ВД2. Изучали продукцию инфекционного вируса. Показали, что рекомбинант экспрессируется в зараженных клетках и переносится ими. Выявляли энзиматически активную НС в нативных вирионах при сборке вируса. Использование для слияния неактивной НС показало, что основное угнетающее вирус влияние определяется нуклеотической активностью. Титр вируса под действием слитого белка уменьшался в 12-60 раз. КНР, Inst. of Microbiol. and Epidemiol., Acad. of Military Med. Sci., Beijing
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.19.17
Рубрики: ФЛАВИВИРУСЫ
ВИРУС ДЕНГЕ ТИПА 2

РЕПРОДУКЦИЯ

ПОДАВЛЕНИЕ

КАПСИДНЫЙ БЕЛОК

СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА

СЛИТЫЙ БЕЛОК

КУЛЬТУРА КЛЕТОК


Доп.точки доступа:
Qin, C.-F.; Qin, E.; Yu, M.; Chen, S.-P.; Jiang, T.; Deng, Y.-Q.; Duan, H.-Y.; Zhao, H.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.08-04М4.72

    Loll, Patrick J.

    The crystal structure of the ternary complex of staphylococcal nuclease, Ca{2}+, and the inhibitor pdTp, refined at 1.65 A [Text] / Patrick J. Loll, Eaton E. Lattman // Proteins. - 1989. - Vol. 5, N 3. - P81-75 . - ISSN 0887-3585
Перевод заглавия: Кристаллическая структура тройного комплекса стафилококковой нуклеазы. Ca{2}+ и ингибитора pdTp, уточненная с разрешением 1,65 A
Аннотация: Исследовали структуру комплекса стафилококковой нуклеазы с Ca{2}+ и ингибитором - дезокситимидин-3,5-дисфосфатом (pdTp) с помощью метода минимизации квадратов до величины кристаллограф. радиуса 0,161 при разрешении 1,65 A. Средняя квадратичная ошибка (rms) в координатах составляет 0,16 A. Конечная модель включает 1082 белковых атома, один ион Ca, молекулу pdTp и 82 молекулы водного растворителя; отклонение rms от идеального 0,017 A для расстояния связи и 1,8'ГРАДУС' для углов связи. Среднее расстояние между соотв. углеродами в уточненной и неуточненной структурах - 0,6 A; отмечено небольшое, но важное различие между этими моделями между остатками 27 и 30, 44 и 50, 112 и 117, к-рые образую часть активного центра. Выявлены детали связывания Ca+ и структуры растворителя в активном центре. Структура каталитич. центра соответствует механизму, предсказанному для этого фермента. 2 остатка Lys из симметрично связанной молекулы в кристаллич. решетке могут играть важную роль в геометрии связывания ингибитора и что только один из 2 требуемых ионов Ca наблюдается в кристаллич. структуре. США, The Johns Hopkins Univ. School of Medicine, Baltimore, MD 21205. Библ. 39.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: НУКЛЕАЗЫ
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ

КАЛЬЦИЙ

ДЕЗОКСИТИМИДИН-3,5-ДИФОСФАТ

АКТИВНЫЙ ЦЕНТР

КРИСТАЛЛОГРАФИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА

МОДЕЛЬНАЯ СИСТЕМА


Доп.точки доступа:
Lattman, Eaton E.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.12-04Б2.151

   

    Complete {1}H and {1}{3}C assignment of Lys and Leu sidechains of staphylococcal nuclease using HCCH-COSY and HCCH-TOCSY 3D NMR spectroscopy [Text] / D. M. Baldisseri [et al.] // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 281, N 1-2. - P33-38 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Полное отнесение [сигналов] {1}H- и {1}{3}C боковых цепей Lys и Leu стафилоккоковой нуклеазы использованием трехмерной ЯМР спектроскопии HCCH-COSY и HCCH-TOCSY
Аннотация: Методом трехмерной (3D) ЯМР-спектроскопии исследовали спектральные х-ки стафилококковой нуклеазы (140 аминокислотных остатков). Отнесение сигналов боковых цепей аминокислот проводили с помощью 3D экспериментов HCCH-COSY и HCCH-TOCSY для образца белка, однородно меченного изотопом {1}{3}C. При этом использовали рез-ты ранее полученного отнесения сигналов основной цепи. Предложенный подход позволил провести отнесение сигналов {1}H и {1}{3}C боковых цепей 22 и 23 остатков Lys и 11 Leu. Предполагается, что перечисленные методы 3D ЯМР позволят проводить детальный анализ динамич. и структурных св-в больших белков. Библ. 20. США, Bone Res. Branch. Natl. Inst. Dentol Res., NIH, Bethesda, MD 20892.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ЯМР
ТРЕХМЕРНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ ЯМР

НУКЛЕАЗА

СТАФИЛОКОККОВАЯ НУКЛЕАЗА

ЛИЗИН

ЛЕЙЦИН

БОКОВЫЕ ЦЕПИ

ОТНЕСЕНИЕ СИГНАЛОВ


Доп.точки доступа:
Baldisseri, D.M.; Pelton, J.G.; Sparks, S.W.; Torchia, D.A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)