СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.09-04Я6.149

Involvement of Src-homology/collagen (SHC) proteins in signaling through the insulin receptor and the insulin-like-growth-factor-I-receptor [Text] / Sophie Giorgetti [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1994. - Vol. 223, N 1. - P195-201 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Участие Src-гомологичных/коллагеновых белков SHC в передаче сигнала через инсулиновый рецептор и через рецептор инсулиноподобного фактора-I роста
Аннотация: В фибробластах, трансфицированных кДНК SHC, инсулин и IGF-I вызывают Tyr-фосфорилирование SHC. SHC in vitro фосфорилируется активированными рецепторами инсулина и IGF-I. После действия этих факторов в клетках коиммунопреципитируется с SHC субстрат IRS-1 инсулинового рецептора. Экспрессия SHC в клетках ведет к повышению активности MAPK/ERK-активирующей киназы, но не базальной или стимулируемой фосфатидилинозитолкиназы. SHC-трансфецированные клетки повышенно чувствительны к стимуляции пролиферации инсулином. Франция, INSERM U145, Fac. Med., F-06107 Nice. Библ. 35

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОР ИНСУЛИНА
РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I
ВЛИЯНИЕ
БЕЛОК SHC
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ
ФИБРОБЛАСТЫ

Доп.точки доступа:
Giorgetti, Sophie; Pelicci, Pier Giuseppe; Pelicci, Guilana; Obberghen, Emmanuel van

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.09-04Я6.169

Mutation of a conserved amino acid residue (Tryptophan 1173) in the tyrosine kinase domain of the IGF-I receptor abolishes autophosphorylation but does not eliminate biologic function [Text] / Vicky A. Blakesley [et al.] // J. Biol. Chem. - 1995. - Vol. 270, N 6. - P2764-2769 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Мутация консервативного аминокислотного остатка (триптофан 1173) в тирозинкиназном домене рецепторов инсулино-подобного фактора роста-I отменяет аутофосфорилирование, но не подавляет биологическую функцию
Аннотация: Тирозинкиназный домен (ТД) рецепторов инсулино-подобного фактора роста-I (ИФР-I) обладает 84%-ной идентичностью с ТД рецепторов инсулина. Известна природная мутация рецепторов инсулина, приводящая к замене остатка триптофана в положении 1200 в ТД. У таких мутантных форм рецепторов инсулина резко снижена способность к аутофосфорилированию 'бета'-субъединицы и нарушены нек-рые, но не все функции рецепторов. В настоящей работе провели сайт-направленный мутагенез кДНК рецепторов ИФР-I, приводящий к замене аналогичного остатка триптофана-1173 в ТД на остаток серина, и полученными мутантными кДНК трансфицировали клетки NIH-3T3. Продемонстрировали резкое снижение аутофосфорилирования рекомбинантных мутантных рецепторов ИФР-I, а при сверхэкспрессии мутантных рецепторов обнаружили снижение аутофосфорилирование эндогенных рецепторов ИФР-I клеток NIH-3T3. При этом сверхэкспрессия мутантных ИФР-I в клетках NIH-3T3 не влияла на уровень фосфорилирования субстрата рецепторов инсулин IRS-I. Очищенные мутантные рецепторы ИФР-I не отличались от рецепторов ИФР-I дикого типа в фосфорилировании in vitro синтетического субстрата поли-(Glu[4]Tyr[1]). В экспрессирующих мутантные рецепторы ИФР-1 трансфицированных клетках снижено стимулирующее действие ИФР-I на синтез ДНК, но слабо изменено стимулирующее действие ИФР-I на транспорт глюкозы. США, Diabets Branch, NIDDK, NIH, Bethesda, MD 20892. Библ. 30

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.03
Рубрики: РЕЦЕПТОР ФАКТОРА РОСТА ИНСУЛИНОПОДОБНОГО I
ТИРОЗИНКИНАЗНЫЙ ДОМЕН
АМИНОКИСЛОТНЫЕ ОСТАТКИ
МУТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Blakesley, Vicky A.; Kato, Hisanori; Roberts, Charles T.; LeRoith, Derek

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска