Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА<.>)
Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 95.05-04Я6.168

   

    A new neurotoxin receptor site on sodium channels is identified by a conotoxin that affects sodium channel inactivation in molluscs and acts as an antagonist in rat brain [Text] / Michael Fainzilber [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 4. - P2574-2580 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Новый участок рецептора нейротоксина на натриевых каналах идентифицируется с помощью конотоксина, который влияет на инактивацию натриевых каналов в моллюсках и действует как антагонист в мозге крысы
Аннотация: Конотоксин TxVIA токсичен по отношению к моллюскам и связывается высоким сродством с новыми участками Na{+}-каналов (КН) в центральной нервной системе моллюска и крыс и не обладает токсическим действием на позвоночных. Кроме того, TxVIA защищает мозг крысы от токсического действия токсина Conus striatus. Участки связывания TxVIA отличаются от участков связывания других нейротоксинов. Это связывание не зависит от напряжения, влияет на инактивацию Na{+}-КН и подвергается отрицательной аллостерической модуляции вератридином. Сделан вывод о том, что TxVIA представляет собой новую категорию проб на Na{+}-КН, названных 'дельта'-конотоксинами. Израиль, Dept. Cell and Animal Biol., Silberman Inst. Life Sci., Hebrew Univ. Jerusalem, 91904 Jerusalem. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.19
Рубрики: НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА

КОНОТОКСИН TXVIA

НЕЙРОНЫ

КРЫСЫ

МОЛЛЮСКИ


Доп.точки доступа:
Fainzilber, Michael; Kofman, Ora; Zlotkin, Eliahu; Gordon, Dalia


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.12-04Б4.344

   

    Identification of protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin in rat brain synaptosomes [Text] / Tei-ichi Nishiki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 14. - P10498-10503 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация белкового рецептора для нейротоксина Clostridium botulinum типа B в синаптосомах головного мозга крысы
Аннотация: The protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin was purified 340-fold from rat synaptosomes by successive chromatography on DEAE-Sepharose, phenyl-Toyopearl, and heparin-Toyopearl columns. {125}I-Labeled neurotoxin bound to lipid vesicles containing the protein receptor and ganglioside G[Tib] or G[Dia]. The reconstituted receptor showed the same affinities as the native receptor on synaptosomes. Chemical crosslinking of {125}I-toxin to the receptor in the presence of gangliosides resulted in formation of a cross-linked product of 161 kDa under reducing conditions. Crosslinking was specific, as it was inhibited by the presence of excess unlabeled toxin. A monoclonal antibody against the purified 58-kDa receptor protein and a monoclonal antibody against the heavy chain (103 kDa) of the neurotoxin reacted with the cross-linked product of 161 kDa in immunoblotting experiments. We determined partial amino acid sequences of the 58-kDa protein, which were identical to synaptotagmin, a synaptic vesicle membrane protein. In addition, the monoclonal antibody against the 58-kDa receptor protein recognized recombinant rat synaptotagmin. These results suggest that synaptotagmin in association with ganglioside G[Tib] or G[Dia] may be a natural receptor for C. botulinum type B neurotoxin at the nerve terminals. Япония, Dep. Veterinary Sci., Coll. Agriculture, Univ. Osaka Pref., Sakai, Osaka 593. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.21.07.09
Рубрики: РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА
НЕЙРОТОКСИН CLOSTRIDIUM BOTULINUM

ТИПА B

СИНАПСЫ

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Nishiki, Tei-ichi; Kamata, Yoichi; Nemoto, Yasuo; Omori, Akira; Ito, Tomoko; Takahashi, Masami; Kozaki, Shunji


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 95.12-04Т4.188

   

    Identification of protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin in rat brain synaptosomes [Text] / Tei-ichi Nishiki [et al.] // J. Biol. Chem. - 1994. - Vol. 269, N 14. - P10498-10503 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Идентификация белкового рецептора для нейротоксина Clostridium botulinum типа B в синаптосомах головного мозга крысы
Аннотация: The protein receptor for Clostridium botulinum type B neurotoxin was purified 340-fold from rat synaptosomes by successive chromatography on DEAE-Sepharose, phenyl-Toyopearl, and heparin-Toyopearl columns. {125}I-Labeled neurotoxin bound to lipid vesicles containing the protein receptor and ganglioside G[Tib] or G[Dia]. The reconstituted receptor showed the same affinities as the native receptor on synaptosomes. Chemical crosslinking of {125}I-toxin to the receptor in the presence of gangliosides resulted in formation of a cross-linked product of 161 kDa under reducing conditions. Crosslinking was specific, as it was inhibited by the presence of excess unlabeled toxin. A monoclonal antibody against the purified 58-kDa receptor protein and a monoclonal antibody against the heavy chain (103 kDa) of the neurotoxin reacted with the cross-linked product of 161 kDa in immunoblotting experiments. We determined partial amino acid sequences of the 58-kDa protein, which were identical to synaptotagmin, a synaptic vesicle membrane protein. In addition, the monoclonal antibody against the 58-kDa receptor protein recognized recombinant rat synaptotagmin. These results suggest that synaptotagmin in association with ganglioside G[Tib] or G[Dia] may be a natural receptor for C. botulinum type B neurotoxin at the nerve terminals. Япония, Dep. Veterinary Sci., Coll. Agriculture, Univ. Osaka Pref., Sakai, Osaka 593. Библ. 42
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.15.11
Рубрики: РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА
НЕЙРОТОКСИН CLOSTRIDIUM BOTULINUM

ТИПА B

СИНАПСЫ

ГОЛОВНОЙ МОЗГ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Nishiki, Tei-ichi; Kamata, Yoichi; Nemoto, Yasuo; Omori, Akira; Ito, Tomoko; Takahashi, Masami; Kozaki, Shunji


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 96.07-04Т4.206

   

    Reconstitution of high-affinity binding of a 'бета'-scorpion toxin to neurotoxin receptor site 4 on purified sodium channels [Text] / William Thomsen [et al.] // J. Neurochem. - 1995. - Vol. 65, N 3. - P1358-1364 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Реконструкция высокоаффинного связывания 'бета'-токсина скорпиона с сайтом 4 рецептора нейротоксина на очищенных натриевых каналах
Аннотация: Натриевые каналы (НК) очищали из мозга крыс и встраивали в фосфолипидные везикулы из фосфатидилхолина и фосфатидилэтаноламина (65:35). Встроенные НК обладали двумя сайтами специфического связывания очищенного 'бета'-токсина из американского скорпиона Centruroides sufussus со значениями К[Д] 0,1 нМ (минорные сайты) и 5 нМ (главные сайты). Стехиометрия связывания составляла около 0,8 моль токсина на моль НК. Связывание 'бета'-токсина не зависело от мембранного потенциала везикул и от присутствия нейротоксинов, связывающихся с сайтами 1-3 или 5 НК, что соответствовало параметрам связывания 'бета'-токсина с нативными НК в составе целых клеток или их мембран. США, Dep. Pharmacol., Univ. Washington Med. Sch., Seattle, WA 98195. Библ. 39
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23 + 341.19.19.19
Рубрики: НАТРИЕВЫЕ КАНАЛЫ
ТОКСИНЫ

СКОРБИОНЫ

РЕЦЕПТОР НЕЙРОТОКСИНА

СВЯЗЫВАНИЕ


Доп.точки доступа:
Thomsen, William; Martin-Eauclaire, M.F.; Rochat, Herve; Catterall, William A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)