СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТЕАЗА ЩЕЛОЧНАЯ<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 89.05-04М1.365

Intracellular precursors and secretion of alkaline extracellular protease of Yarrowia lipolytica [Text] / Sam Matoba [et al.] // Mol. and Cell. Biol. - 1988. - Vol. 8, N 11. - P4904-4916 . - ISSN 0270-7306
Перевод заглавия: Внутриклеточные предшественники и секреция внеклеточной щелочной протеазы у Yarrowia lipolytica
Аннотация: Обзор. Исследовали топогенез секретируемой щел. протеазы (I) у Y. lipolytica как удобную модель процессинга и секреции белка у эукариот, пригодную для биохимического и генетического анализа. Использовали импульсное мечение Кл [{3}H]=-лейцином и иммунопреципитацию. Применяли клонирование и секвенирование гена XPR2, кодирующего I. Показали многоступенчатость процессинга I, синтезируемой первоначально с N-концевой областью, включающей участки препроI-проII-проIII. 6-ступенчатый процессинг I включает протеолиз по остаткам основных аминокислот и присоединение олигосахарида по азоту. Возможны взаимоисключающие пути процессинга I. Секреция I в окружаующую среду занимала 'ЭКВИВ'5 мин. США, [D. M. O.], Inst. of Marine Resources, Univ. of California, Davis, CA 95616. Библ. 82.

ГРНТИ	34.19.19

ВИНИТИ 341.19.19.27.15 + 341.19.19.09.11
Рубрики: ЭУКАРИОТЫ
ДРОЖЖИ
ТОПОГЕНЕЗ БЕЛКОВ
ПРОТЕАЗА ЩЕЛОЧНАЯ
СЕКРЕЦИЯ
ПРОЦЕССИНГ
СИГНАЛЬНЫЙ ПЕПТИД
МЕЧЕНЫЙ ЛЕЙЦИН
ИММУНОПРЕЦИПИТАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Matoba, Sam; Fukayama, June; Wing, Rod A.; Ogrydziak, David M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 91.11-04Б3.85

Crystal structure of an alkaline protease from Bacillus alcalophilus at 2,4 A resolution [Text] / H. Sobek [et al.] // FEBS Lett. - 1990. - Vol. 274, N 1- 2. - P57-60 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Кристаллическая структура с разрешением 2,4 A щелочной протеазы из Bacillus alcalophilus
Аннотация: Кристаллическая структура щелочной протеазы из Bacillus alcalophilus была установлена методом рентгеновской дифракции с разрешением 2,4 A. Фермент кристаллизовался в пространственной группе Р2[1]2[1]2[1] с константами решетки a=53,7; b=61,6; c=75,9 A. Разрешение структуры проводили путем молекулярного замещения с использованием структуры субтилизина Карлсберга из B. subtilis в кач-ве поисковой модели. Кристаллографический R-фактор составил 0,185. Третичная структура протеазы очень сходна с таковой субтилизина Карлсберга. Наибольшие структурные различия отмечены для петель на поверхности белка, где у исслед. протеазы по сравнению с субтилизином отмечены 3 делеции. Библ. 22. ФРГ, Geselschaft Biotechnologische Forschung, Braunschweig.

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS ALCALOPHILUS (BACT.)
ПРОДУЦЕНТ
ПРОТЕАЗА ЩЕЛОЧНАЯ
КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

Доп.точки доступа:
Sobek, H.; Hecht, H.Y.; Hoffmann, B.; Aehle, W.; Schomburg, D.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска