Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ПРАЙМАЗНЫЙ ДОМЕН<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 99.08-04Б1.87

   

    Roles of the helicase and primase domain of the gene 4 protein of bacteriophage T7 in accessing the primase recognition site [Text] / Takahiro Kusakabe [et al.] // EMBO Journal. - 1998. - Vol. 17, N 5. - P1542-1552 . - ISSN 0261-4189
Перевод заглавия: Роль геликазного и праймазного доменов белка гена 4 бактериофага T7 в обеспечении доступа к праймазному сайту узнавания
Аннотация: Белок гена 4 (I) фага T7 состоит из С-концевого геликазного домена (ГД), ответственного за ДНК-зависимый гидролиз НТФ и образование гексамеров I, и N-концевого праймазного домена (ПД). В присутствии 'бета'-'гамма'-метилен-дТТФ (II) I образует гексамер, схватывающий онДНК и прочно связывающийся с ней, так что I не может диссоциировать от той молекулы ДНК, с к-рой он связан. Тем не менее I в присутствии II катализирует синтез димеров ффАЦ на праймазных сайтах узнавания (ПСУ) в ДНК фага М13. В этих условиях I может функционировать на ПСУ в той же молекуле ДНК, с к-рой I связан, при условии, что расстояние между сайтом связывания и ПСУ достаточно велико. I, связанный на одной нити ДНК, может функционировать на ПСУ в др. нити ДНК. Эти данные показали, что ГД I расположен на внешней поверхности гексамерного кольца I и имеет доступ к ПСУ, дистальному относительно сайта связывания I. США, Dep. Biol. Chem. and Mol. Pharmacol., Harvard Med. Sch., Boston, MA 02115. Библ. 38
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: БАКТЕРИОФАГИ
ФАГ T7

СИНТЕЗ

БЕЛОК

БЕЛОК ГЕНА 4 ФАГА T7

СТРУКТУРА

ГЕЛИКАЗНЫЙ ДОМЕН

ПРАЙМАЗНЫЙ ДОМЕН

ФУНКЦИЯ

ESCHERICHIA COLI (BACT.)


Доп.точки доступа:
Kusakabe, Takahiro; Baradaran, Khandan; Lee, Joonsoo; Richardson, Charles C.

 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)