Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 32
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-32 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.95

    Gajjar, L.
    Activation and stabilization of enzymes entrapped into reversed micelles: Studies on hydrolyzing enzymes - protease and 'альфа'-amylase [Text] / L. Gajjar, R. S. Dubey, R. C. Srivastava // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1994. - Vol. 49, N 2. - P101-112 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Активация и стабилизация ферментов, включенных в обращенные мицеллы; изучение гидролизирующих ферментов - протеазы и 'альфа'-амилазы
Аннотация: Observations of the activity of two hydrolyzing enzymes - protease and 'альфа'-amylase - entrapped inside the reversed micelles formed by surfactants in hexane, benzene, and cyclohexane are reported. Tween 80 enhances the activity of both protease and 'альфа'-amylase. Sodium lauryl sulfate and Aerosol OT, which are ionic surfactants, enhance the activity of protease, but inhibit the activity of 'альфа'-amylase. Cetyl pyridinium chloride, however, enhances the activity of 'альфа'-amylase, but inhibits the activity of protease. Enhanced activity is generally severalfold greater in comparison to the acitivity observed in the usual aqueous system in the absence of reversed micelles. It has also been observed that the enhanced activity of the enzymes entrapped inside the reversed micelles remains preserved for a much longer period of time in comparison to the activity in the usual aqueous systems. These observations, which support the view that with proper choice of surfactant and the organic solvent, reversed micelles act like a microreactor that provides a favorable aqueous microenvironment for enzyme activity, have biotechnological overtones. Индия, Dept Biochem., and Dept Chem., Fac. Sci., Banaras Hindu Univ., Varanasi 221005. Библ. 14
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ГИДРОЛИЗУЮЩИЕ ФЕРМЕНТЫ
ПРОТЕАЗЫ
АМИЛАЗА 'АЛЬФА'
СТАБИЛИЗАЦИЯ
АКТИВАЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Dubey, R.S.; Srivastava, R.C.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.03-04Б3.203

    Huang, Fang-Cheng.
    Hydrolysis of palm kernel olein in AOT-isooctane-water reversed micelles [Text] / Fang-Cheng Huang, Yi-Hsu Ju // Appl. Biochem. and Biotechnol. A. - 1995. - Vol. 50, N 3. - P323-331 . - ISSN 0273-2289
Перевод заглавия: Гидролиз масла из ядра пальм в смесях обращенных мицелл AOT-изооктан-вода
Аннотация: Rhizopus arrhizus lipase (EC 3.1.1.3; triacylglycerol hydrolase) was used in this study to investigate the hydrolysis of palm kernel olein in AOT-isooctane-water reversed micelle system at W[o] = 13, pH = 7, and T = 30'ГРАДУС'C. The hydrolytic reaction obeys Michaelis-Menten kinetics for substrate concentrations in the range (0.175 and 0.877M). Experimental results from the change of product concentrations with respect to time correlated sufficiently with those predicted theoretically from the rate equation for a reaction time up to 100 min. However, the sidcrepancy between the observed results and the predicted ones would increase with reaction time. Possible reasons for this deviation were discussed. Тайвань, Dep. Chem. Eng., Nat. Taiwan Inst. Technol., Taipei 106
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.11
Рубрики: МАСЛА
ПАЛЬМОВОЕ МАСЛО
ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
AOT-ИЗООКТАН-ВОДА
ЛИПАЗЫ
RHIZOPUS ARRHIZUS

Доп.точки доступа:
Ju, Yi-Hsu

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 96.06-04Б2.173

   
    Separation and purification of penicillin acylase from Escherichia coli using aot reverse micelles [Text] / J. R.S. Alves [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 4. - P265-270 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Выделение и очистка пенициллинацилазы из Escherichia coli с помощью обращенных мицелл AOT
Аннотация: Изучена возможность экстракции пенициллинацилазы обращенными мицеллами. 50 мМ р-р диоктилсульфосукцината натрия в изооктане экстрагировал 46% ферментативной активности, содержащейся в периплазматическом экстракте индуцированных клеток Escherichia coli ATCC 9637. Было отмечено восьмикратное возрастание удельной активности фермента после удаления органической фазы при pH 7,5 в присутствии 1 М KCl. Португалия, Dep. Quim. Univ. Minho, 4700 BRAGA. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Alves, J.R.S.; Fonseca, L.P.; Ramalho, M.T.; Cabral, J.M.S.

4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.06-04Б3.43

   
    Separation and purification of penicillin acylase from Escherichia coli using aot reverse micelles [Text] / J. R.S. Alves [et al.] // Biotechnol. Techn. - 1995. - Vol. 9, N 4. - P265-270 . - ISSN 0951-208X
Перевод заглавия: Выделение и очистка пенициллинацилазы из Escherichia coli с помощью обращенных мицелл AOT
Аннотация: Изучена возможность экстракции пенициллинацилазы обращенными мицеллами. 50 мМ р-р диоктилсульфосукцината натрия в изооктане экстрагировал 46% ферментативной активности, содержащейся в периплазматическом экстракте индуцированных клеток Escherichia coli ATCC 9637. Было отмечено восьмикратное возрастание удельной активности фермента после удаления органической фазы при pH 7,5 в присутствии 1 М KCl. Португалия, Dep. Quim. Univ. Minho, 4700 BRAGA. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ПЕНИЦИЛЛИНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
АКТИВНОСТЬ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Alves, J.R.S.; Fonseca, L.P.; Ramalho, M.T.; Cabral, J.M.S.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.07-04Б3.104

    Chang, Qing-Long.
    Reversed micellar extraction of trypsin: Effect of solvent on the protein transfer and activity recovery [Text] / Qing-Long Chang, Jia-yong Chen // Biotechnol. and Bioeng. - 1995. - Vol. 46, N 2. - P172-174 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Экстракция трипсина [при использовании] обращенных мицелл: влияние растворителя на перенос белка и восстановление активности
Аннотация: Представлены исследования влияния различных растворителей на перенос белка (трипсина) и последующее восстановление активности при экстракции с использованием обращенных мицелл (ОМ) в системе жидкость-жидкость. Сурфактантом в процессе образования мицелл служил ди-(2-этилэксил)-сульфосукцинат (Д2ЭСС). Использованные растворители:изооктан, октан, гептан, гексан, циклогексан и керосин. Показано, что большинство растворителей могут быть использованы для экстрагирования трипсина с использованием ОМ и Д2ЭСС. Гексан и циклогексан были не эффективны. Представлены оптимальные параметры процесса как при прямом, так и при обратном переносе белка. Напр., при обратном переносе использовался 30 мМ фосфатный буфер (pH 7.5)+1.0 M KCl. Даны также графики влияния pH водной фазы на кол-во перенесенного с использованием ОМ трипсина и на степень восстановления актиности после переноса. Китай, Inst. Chem. Metallurgy, Chinese Acad. Sci., P.O. Box 353, Beijing 1000080. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: ТРИПСИН
ЭКСТРАКЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ВЛИЯНИЕ РАСТВОРИТЕЛЯ

Доп.точки доступа:
Chen, Jia-yong

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.08-04Б3.97

    Gupta, Ram B.
    Recovery of proteins and amino acids from reverse micelles by dehydration with molecular sieves [Text] / Ram B. Gupta, Chae J. Han, Keith P. Johnston // Biotechnol. and Bioeng. - 1994. - Vol. 44, N 7. - P830-836 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Регенерация белков и аминокислот из обращенных мицелл посредством дегидратации на молекулярных ситах
Аннотация: A new method is presented to precipitate proteins and amino acids from reverse micelles by dehydrating the micelles with molecular sieves. Nearly complete precipitation is demonstrated for 'альфа'-chymotrypsin, cytochromec, and tryptophan from 2-ethylhexyl sodium sulfosuccinate (AOT)/isooctane/water reverse micelle solutions. The method does not require any manipulation of pH, ionic strength, temperature, pressure or solvent composition, and is applicable over a broad range of these properties. This general approach is compared with theor techhniques for the recovery of biomolecules from reverse micelles. США, Dep. Chem. Eng., The Univ. Texas Austin, Austin, texas 78712-1062. Библ. 34
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.09
Рубрики: БЕЛОК
АМИНОКИСЛОТЫ
РЕГЕНЕРАЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ДЕГИТРАТАЦИЯ
МОЛЕКУЛЯРНЫЕ СИТА

Доп.точки доступа:
Han, Chae J.; Johnston, Keith P.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.11-04Б3.4

    Nakamura, Kozo.
    Ultrafiltration of reverse micelles containing enzyme [Text] / Kozo Nakamura, Masaru Hakoda // J. Chem. Eng. Jap. - 1995. - Vol. 28, N 1. - P14-18 . - ISSN 0021-9592
Перевод заглавия: Ультрафильтрация обращенных мицелл, содержащих фермент
Аннотация: Для исследования возможности применения мембранного реактора для продолжительной ферментативной р-ции использовали ультрафильтрацию обращенных мицелл. Использованы различные конц-ии поверхностно-активных веществ (ПАВ), воды и фермента, а также различные молярные отношения воды и ПАВ. Показано, что с увеличением конц-ии липазы проникающий поток уменьшался и возрастало высвобождение воды. Показано также, что проникающий поток зависит от конц-ии ПАВ, что свидетельствует об адсорбции ПАВ мембраной и о возможном уменьшении гидрофобных свойств мембраны. Япония, Dep. Biol. and Chem. Eng., Gunma Univ., Kiryu, Gunma 376. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.07.05
Рубрики: ЛИПАЗЫ
ПРОДОЛЖИТЕЛЬНЫЕ РЕАКЦИИ
БИОРЕАКТОРЫ
МЕМБРАННЫЙ РЕАКТОР
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
УЛЬТРАФИЛЬТРАЦИЯ

Доп.точки доступа:
Hakoda, Masaru

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 96.12-04Б3.42

    Chang, Qing-Long.
    Effect of the type of cosolvent on the extraction process for separation and purification of two enzymes from Bacillus subtilis using Aliquat 336 reversed micelles [Text] / Qing-Long Chang, Jia-Yong Chen // Separ. Sci. and Technol. - 1995. - Vol. 30, N 13. - P2679-2693 . - ISSN 0149-6395
Перевод заглавия: Влияние типа сорастворителя на процесс экстракции для выделения и очистки двух ферментов из Bacillus subtilis с использованием обращенных мицелл Aliquat 336
Аннотация: В качестве сорастворителей для обращенных мицелл Aliquat 336 исследованы семь различных щелочных спиртов (н-бутанол, н-пентанол, н-гексанол, н-гептанол, н-октанол, н-нонанол и н-деканол). Исследовано влияние типа сорастворителя на процесс разделения и очистки двух ферментов из Bacillus subtilis: 'альфа'-амилазы и нейтральной протеазы. Показано, что при использовании н-бутанала наблюдалось эффективное выделение и очистка ферментов. При этом выход 'альфа'-амилазы составлял около 85% и достигалась очистка в 1,6 раза, а выход нейтральной протеазы составлял около 80% при степени очистки в 3,5 раза. При использовании др. спиртов разделение ферментов не происходило. КНР, Inst. Chem. Metallurgy, Chinese Acad. Sci., P. O. Box 353, Beijing 100080. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
ПРОТЕАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕАЗА
ЭКСТРАКЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ТИП СОРАСТВОРИТЕЛЯ

Доп.точки доступа:
Chen, Jia-Yong

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.01-04Б2.121

    Chang, Qing-Long.
    Effect of the type of cosolvent on the extraction process for separation and purification of two enzymes from Bacillus subtilis using Aliquat 336 reversed micelles [Text] / Qing-Long Chang, Jia-Yong Chen // Separ. Sci. and Technol. - 1995. - Vol. 30, N 13. - P2679-2693 . - ISSN 0149-6395
Перевод заглавия: Влияние типа сорастворителя на процесс экстракции для выделения и очистки двух ферментов из Bacillus subtilis с использованием обращенных мицелл Aliquat 336
Аннотация: В качестве сорастворителей для обращенных мицелл Aliquat 336 исследованы семь различных щелочных спиртов (н-бутанол, н-пентанол, н-гексанол, н-гептанол, н-октанол, н-нонанол и н-деканол). Исследовано влияние типа сорастворителя на процесс разделения и очистки двух ферментов из Bacillus subtilis: 'альфа'-амилазы и нейтральной протеазы. Показано, что при использовании н-бутанала наблюдалось эффективное выделение и очистка ферментов. При этом выход 'альфа'-амилазы составлял около 85% и достигалась очистка в 1,6 раза, а выход нейтральной протеазы составлял около 80% при степени очистки в 3,5 раза. При использовании др. спиртов разделение ферментов не происходило. КНР, Inst. Chem. Metallurgy, Chinese Acad. Sci., P. O. Box 353, Beijing 100080. Библ. 12
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS SUBTILIS (BACT.)
'АЛЬФА'-АМИЛАЗА
ПРОТЕАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНАЯ ПРОТЕАЗА
ЭКСТРАКЦИЯ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ТИП СОРАСТВОРИТЕЛЯ

Доп.точки доступа:
Chen, Jia-Yong

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 97.06-04И1.108

    Tang, Shiao-Shek.
    Kinetic mechanism of octopus hepatopancreatic glutathione transferase in reverse micelles [Text] / Shiao-Shek Tang, Gu-Gang Chang // Biochem. J. - 1996. - Vol. 315, N 2. - P599-606 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Кинетический механизм гепатопанкреатической глютатионтрансферазы осьминога в обращенных мицеллах
Аннотация: Изучена steady-state кинетика глютатионтрансферазы (ГТ) осьминога в обращенных мицеллах из аэрозоль-ОТ. Представлен кинетический и химический механизм работы ГТ в обращенных мицеллах. Предполагается, что остаток тирозина-7 может действовать как основной катализатор, облегчающий диссоциацию связанного с ферментом глютатиона. Обсуждается возможное взаимодействие ГТ с плазматической мембраной in vivo. Китай, Graduate Inst. of Life Sci. and Biochem., Nat. Defence Med. Centre, Taipei. Библ. 51
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.35.15.29
Рубрики: ГЛУТАТИОНТРАНСФЕРАЗА
ГЕПАТОПАНКРЕАТИЧЕСКАЯ
КИНЕТИЧЕСКИЙ МЕХАНИЗМ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ОСЬМИНОГИ

Доп.точки доступа:
Chang, Gu-Gang

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.06-04Б2.67

   
    Activity of bacteria-originated protease subtilisin in reverse micelles [Text] / Yurika Yoshimura [et al.] // Sen-i gakkaishi = Fiber. - 1995. - Vol. 51, N 12. - P601-605 . - ISSN 0037-9875
Перевод заглавия: Активность бактериальной протеазы субтилизина в обращенных мицеллах
Аннотация: В обращенных мицеллах из сурфактанта AOT/изооктаната и в микроэмульсиях вода в масле исследована активность бактериальной протеазы субтилизина на модельном субстрате N-глутарил-Gly-Gly-Phe-'бета'-нафтиламиде. Определено влияние на активность фермента конц-ии сурфактанта, значения pH, ионной силы и содержания воды. Предполагается, что использованный субстрат пригоден для "сухой чистки" тканей. Япония, Osaka Municipal Tech. Res. Inst., 1-6-50, Morinomiya, Joto-ku, Osaka 536. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: СУБТИЛИЗИН
БАКТЕРИАЛЬНАЯ ПРОТЕАЗА
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
МОДЕЛЬНЫЙ СУБСТРАТ
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ УСЛОВИЙ

Доп.точки доступа:
Yoshimura, Yurika; Ueda, Mitsuo; Cheng, Hong; Schelly, Z.A.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.07-04Б3.82

   
    Activity of bacteria-originated protease subtilisin in reverse micelles [Text] / Yurika Yoshimura [et al.] // Sen-i gakkaishi = Fiber. - 1995. - Vol. 51, N 12. - P601-605 . - ISSN 0037-9875
Перевод заглавия: Активность бактериальной протеазы субтилизина в обращенных мицеллах
Аннотация: В обращенных мицеллах из сурфактанта AOT/изооктаната и в микроэмульсиях вода в масле исследована активность бактериальной протеазы субтилизина на модельном субстрате N-глутарил-Gly-Gly-Phe-'бета'-нафтиламиде. Определено влияние на активность фермента конц-ии сурфактанта, значения pH, ионной силы и содержания воды. Предполагается, что использованный субстрат пригоден для "сухой чистки" тканей. Япония, Osaka Municipal Tech. Res. Inst., 1-6-50, Morinomiya, Joto-ku, Osaka 536. Библ. 13
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: СУБТИЛИЗИН
БАКТЕРИАЛЬНАЯ ПРОТЕАЗА
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
МОДЕЛЬНЫЙ СУБСТРАТ
АКТИВНОСТЬ
ВЛИЯНИЕ УСЛОВИЙ

Доп.точки доступа:
Yoshimura, Yurika; Ueda, Mitsuo; Cheng, Hong; Schelly, Z.A.

13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.04-04Б2.20

    Zhang, Qiang.
    Изменения [спектра поглощения] в ультрафиолетовой области и [спектра] флуоресценции алкогольдегидрогеназы дрожжей, индуцированные мочевиной в обращенных мицеллах [Text] / Qiang Zhang, Baohua Zhao, Jingming Yuan // Shanxi daxue xuebao. Ziran kexue ban = J.Shanxy Univ. Natur. Sci. Ed. - 1996. - Vol. 19, N 4. - С. 421-425 . - ISSN 0253-2395
Аннотация: Исследованы УФ-спектр и спектр флуоресценции алкогольдегидрогеназы дрожжей (АДГД) в водном р-ре и обращенных мицеллах в присутствии мочевины. В водной фазе возрастают пик 220 нм в УФ-спектре поглощения и относительная интенсивность флуоресценции при 336 нм, что свидетельствует о разворачивании молекулы АДГД и ее быстрой инактивации. В системе с обращенными мицеллами с возрастанием конц-ии мочевины на УФ спектре увеличиваются пики 240 нм и 270 нм, и относительная интенсивность флуоресценции при 357 нм увеличивается. В отличие от водного р-ра, активность фермента в обращенных мицеллах сохраняется даже в присутствии 3,0 М мочевины. КНР, Inst. Mol. Sci., Shanxi Univ., Taiyuan 030006. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
УФ-СПЕКТР ПОГЛОЩЕНИЯ
СПЕКТР ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ВОДНЫЙ РАСТВОР
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Zhao, Baohua; Yuan, Jingming

14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.04-04Б3.60

    Zhang, Qiang.
    Изменения [спектра поглощения] в ультрафиолетовой области и [спектра] флуоресценции алкогольдегидрогеназы дрожжей, индуцированные мочевиной в обращенных мицеллах [Text] / Qiang Zhang, Baohua Zhao, Jingming Yuan // Shanxi daxue xuebao. Ziran kexue ban = J.Shanxy Univ. Natur. Sci. Ed. - 1996. - Vol. 19, N 4. - С. 421-425 . - ISSN 0253-2395
Аннотация: Исследованы УФ-спектр и спектр флуоресценции алкогольдегидрогеназы дрожжей (АДГД) в водном р-ре и обращенных мицеллах в присутствии мочевины. В водной фазе возрастают пик 220 нм в УФ-спектре поглощения и относительная интенсивность флуоресценции при 336 нм, что свидетельствует о разворачивании молекулы АДГД и ее быстрой инактивации. В системе с обращенными мицеллами с возрастанием конц-ии мочевины на УФ спектре увеличиваются пики 240 нм и 270 нм, и относительная интенсивность флуоресценции при 357 нм увеличивается. В отличие от водного р-ра, активность фермента в обращенных мицеллах сохраняется даже в присутствии 3,0 М мочевины. КНР, Inst. Mol. Sci., Shanxi Univ., Taiyuan 030006. Библ. 7
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗА
УФ-СПЕКТР ПОГЛОЩЕНИЯ
СПЕКТР ФЛУОРЕСЦЕНЦИИ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ВОДНЫЙ РАСТВОР
ДРОЖЖИ

Доп.точки доступа:
Zhao, Baohua; Yuan, Jingming

15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 00.03-04Б3.79

    Chen, Saoxin.
    Кинетика экстракции липазы в процессе обратной экстракции с использованием обращенных мицелл [Text] / Saoxin Chen, Wenluan Lin // Huaqiao daxue xuebao. Ziran kexue ban = J. Huaqiao Univ. Natur. Sci. - 1999. - Vol. 20, N 2. - С. 182-185 . - ISSN 1000-5013
Аннотация: Приведены кинетические характеристики обратной экстракции липазы при использовании системы обращенных мицелл/р-ра изооктана. Показано, что коэф. массопереноса зависит от значений pH водной фазы и ионной силы, и не зависит от скорости перемешивания и конц-ии липазы в обращенных мицеллах. КНР, Col. Chem. Eng. Huaqiao Univ., 362011, Quanzhou. Библ. 4
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЛИПАЗА
ОБРАТНАЯ ЭКСТРАКЦИЯ
КИНЕТИЧЕСКИЕ ПАРАМЕТРЫ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Lin, Wenluan

16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 00.08-04В2.265

   
    Deactivation and conformational changes of cutinase in reverse micelles [Text] / E. P. Melo [et al.] // Biotechnol. and Bioeng. - 1998. - Vol. 58, N 4. - P380-386 . - ISSN 0006-3592
Перевод заглавия: Инактивация и структурные изменения кутиназы в обращенных мицеллах
Аннотация: По активности и флуоресценции оценивали функциональную и структурную стабильность кутиназы (К) гриба Fusarium solani в обращенных мицеллах. В анионных мицеллах из АОТ происходит быстрая обратимая денатурация К. В небольших обращенных мицеллах из ЦТАБ в 1-гексаноле инактивация и денатурация протекает медленнее и не наблюдаются с ростом размера водной полости до размера, превышающего размер м-лы К. В обеих системах кинетика инактивации и денатурации одинакова. Денатурацию вызывает взаимодействие с поверхностью детергента. При малом объеме водной полости процесс протекает через интермедиат с повышенной активностью и минимально измененной структурой. Если же размер полости превышает размер К, процесс протекает в одну стадию. В этих условиях в анионных мицеллах интермедиат становится переходным состоянием процесса денатурации; в мицеллах же из ЦТАБ нативная К находится в равновесии с интермедиатом и не денатурирует. 1-Гексанол стабилизирует К в обращенных мицеллах. Португалия, Ctr. Eng. Biol. & Qu'иота'm., Lab. Eng. Bioqu'иота'm., Inst. Sup. Tecnico, 1000 Lisbon. Библ. 30
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: КУТИНАЗА
ИНАКТИВАЦИЯ
СТРУКТУРА
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ИЗУЧЕНИЕ
FUSARIUM SOLANI (FUNGI)

Доп.точки доступа:
Melo, E.P.; Carvalho, C.M.L.; Aires-Barros, M.R.; Costa, S.M.B.; Cabral, J.M.S.

17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.02-04Б3.90

    Ren, Hong.
    Жидкость-жидкостная экстракция целлюлазы при использовании обращенных мицелл [Text] / Hong Ren // Yantai daxue xuebao. Ziran kexue yu gongcheng = J. Yantai Univ. Natur. Sci. and Eng. - 1999. - Vol. 12, N 2. - С. 104-107, 121 . - ISSN 1004-8820
Аннотация: Экстракцию целлюлазы с помощью обращенных мицелл проводили с использованием сурфактанта CTAB. Изучали различные параметры водной фазы (pH, тип и конц-ия солей, конц-ия целлюлазы) и органической фазы (конц-ия сурфактанта и сорастворителя). Выявлены оптимальные условия экстракции целлюлазы с помощью обращенных мицелл. Китай, Dep. Biochem., Yantai Univ., Yantai 264005. Библ. 6
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ЦЕЛЛЮЛАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ЖИДКОСТНАЯ ЭКСТРАКЦИЯ
ЖИДКОСТЬ-ЖИДКОСТЬ
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ВОДНАЯ ФАЗА
ОРГАНИЧЕСКАЯ ФАЗА
ОПТИМАЛЬНАЯ УСЛОВИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ СУРФАКТАНТА CTAB

18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.06-04Б3.87

    Rodrigues, E. M.
    Selective recovery of xylanase from Penicillium janthinellum using BDBAC reversed micelles [Text] / E. M. Rodrigues, A. M.F. Milagres, A. Pessoa // Acta biotechnol. - 1999. - Vol. 19, N 2. - P157-161 . - ISSN 0138-4988
Перевод заглавия: Избирательное извлечение ксиланазы из Penicillium janthinellum при использовании BDBAC обращенных мицелл
Аннотация: Ксиланаза была извлечена из сырого экстракта гриба Penicillium janthinellum при оптимизированных условиях: 0,10 М фосфатный буфер, pH 7,0, 0,2 M BDBAC (N-бензил-N-додецил-N-бис(2-гидроксиэтил)аммоний хлорид), 7,5% гексанол, 30'ГРАДУС'C и время перемешивания 1 мин.). При конц-ии белка 1,42 мг/мл было извлечено 73% ксиланазной активности, был получен обогащенный в 7 раз продукт. Фермент имел мол. массу 20,1 кД и изоэлектрические точки, показанные для двух белковых полос составляли 6,0 и 6,5. Показано, что оптимальные значения pH и т-ры составляют 4,2 и 50'ГРАДУС'C, соотв. Бразилия, Dep. Biotechnol./FAENQUIL, Rod. Itajuba, Lorena, Km 74,5.12.600-000, Lorena/SP. Библ. 18
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: PENICILLIUM JANTHINELLUM (FUNGI)
КСИЛАНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Milagres, A.M.F.; Pessoa, A.

19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 01.09-04В2.167

    Rodrigues, E. M.
    Selective recovery of xylanase from Penicillium janthinellum using BDBAC reversed micelles [Text] / E. M. Rodrigues, A. M.F. Milagres, A. Pessoa // Acta biotechnol. - 1999. - Vol. 19, N 2. - P157-161 . - ISSN 0138-4988
Перевод заглавия: Избирательное извлечение ксиланазы из Penicillium janthinellum при использовании BDBAC обращенных мицелл
Аннотация: Ксиланаза была извлечена из сырого экстракта гриба Penicillium janthinellum при оптимизированных условиях: 0,10 М фосфатный буфер, pH 7,0, 0,2 M BDBAC (N-бензил-N-додецил-N-бис(2-гидроксиэтил)аммоний хлорид), 7,5% гексанол, 30'ГРАДУС'C и время перемешивания 1 мин.). При конц-ии белка 1,42 мг/мл было извлечено 73% ксиланазной активности, был получен обогащенный в 7 раз продукт. Фермент имел мол. массу 20,1 кД и изоэлектрические точки, показанные для двух белковых полос составляли 6,0 и 6,5. Показано, что оптимальные значения pH и т-ры составляют 4,2 и 50'ГРАДУС'C, соотв. Бразилия, Dep. Biotechnol./FAENQUIL, Rod. Itajuba, Lorena, Km 74,5.12.600-000, Lorena/SP. Библ. 18
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: PENICILLIUM JANTHINELLUM (FUNGI)
КСИЛАНАЗА
ВЫДЕЛЕНИЕ
ХАРАКТЕРИСТИКА
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ

Доп.точки доступа:
Milagres, A.M.F.; Pessoa, A.

20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 04.09-04Б3.78

   
    Иммобилизация субстрата и каталитическая активность фермента в обращенной микроэмульсии [Текст] / Ю. Ф. Зуев [и др.] // Биология - наука XXI века: 7 Пущинская школа-конференция молодых ученых, Пущино,14-18 апр.,2003. - Пущино, 2003. - С. 60-61
Аннотация: Установление связи между каталитическими свойствами ферментов и структурными особенностями микроэмульсионной реакционной среды представляет интерес для понимания природы взаимодействий в белково-мицеллярных комплексах и молекулярных механизмов функционирования ферментов при их иммобилизации в микроэмульсионных системах. Целью настоящей работы является выяснение взаимосвязи между особенностями иммобилизации субстрата и реакционной способностью трипсина в обращенных мицеллах. Методами кондуктометрии и UV-VIS спектрофотометрии были изучены перколяционные переходы в микроэмульсии вода/масло и скорость гидролиза Na-бензоил-L-аргинин этилового эфира (BAEE) и Na-бензоил-DL-аргинин-n-нитроанилида (BAPNA) трипсином. Показано, что эффективность действия иммобилизованного в обращенных мицеллах фермента помимо прочих факторов зависит от локализации субстрата и его ориентации относительно активного центра фермента. Россия, Казанский ин-т биохим. и биофиз. КНЦ РАН, Казань
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
ИММОБИЛИЗАЦИЯ
МИКРОЭМУЛЬСИОННЫЕ СИСТЕМЫ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
ОБРАЩЕННЫЕ МИЦЕЛЛЫ
ТРИПСИН
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Зуев, Ю.Ф.; Захарченко, Н.Л.; Ступишина, Е.А.; Файзуллин, Д.А.
 1-20    21-32 
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)