СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=МАЛИК ФЕРМЕНТ<.>)

Общее количество найденных документов : 4
Показаны документы с 1 по 4

РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 96.07-04И4.135

Zhou, Xiaoqin.
Purification and properties of two malic enzyme activities in liver mitochondria of Squalus acanthias (spiny dogfish) [Text] / Xiaoqin Zhou, Joseph J. Korte, Paul M. Anderson // J. Exp. Zool. - 1995. - Vol. 272, N 3. - P201-212 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Очистка, свойства и активность двух малик ферментов из митохондрий печени акулы Squalus acanthias
Аннотация: Two malic enzymes are present in liver mitochondria from Squalus acanthias (spiny dogfish), an NAD(P)-dependent and an NADP-dependent malic enzyme. The NAD(P)-dependent enzyme was partially purified and found to have kinetic properties similar to other malic enzymes; the molecular weight is 'ПРИБЛ='130,000. The maximal rate with NADP is 40% of the maximal rate with NAD. The NADP-dependent malic enzyme was purified to homogeneity and also has properties similar to other malic enzymes, including a subunit molecular weight of 'ПРИБЛ='61,000 and a native molecular weight of 'ПРИБЛ='250,000; however, the rate as a function of malate concentration is described by a sigmoid curve. Both enzymes require either Mn{2+} or Mg{2+} for activity, are activated by fumarate or succinate, and are inhibited by ATP. Both enzymes are inhibited by low concentrations of oxalacetate; the K[i] for competitive inhibition of the NAD(P)-dependent malic enzyme by oxalacetate is 4 'мю'M. The K[m] for Mn{2+} is considerably lower than the K[m] for Mg{2+} for both enzymes; the maximal rate with Mg{2+} is about the same as with Mn{2+} for the NADP-dependent enzyme, but only 20% of that with Mn{2+} for the NAD(P)-dependent enzyme. The possible role of these enzymes in contributing to citrate synthesis by isolated spiny dogfish liver mitochondria is discussed. NAD- or NADP-dependent malic enzyme activity could not be detected in the cytosol. США, [Anderson P. M.], Dep. of Biochem. and Molecular Biol., Univ. of Minnesota, Duluth, Minn. 55812. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 52

ГРНТИ	34.33.33

ВИНИТИ 341.33.33.25.99
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАЛИК ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
МИТОХОНДРИИ
ПЕЧЕНЬ
SQUALUS ACANTHIAS

Доп.точки доступа:
Korte, Joseph J.; Anderson, Paul M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 96.08-04М4.26

Zhou, Xiaoqin.
Purification and properties of two malic enzyme activities in liver mitochondria of Squalus acanthias (spiny dogfish) [Text] / Xiaoqin Zhou, Joseph J. Korte, Paul M. Anderson // J. Exp. Zool. - 1995. - Vol. 272, N 3. - P201-212 . - ISSN 0022-104X
Перевод заглавия: Очистка, свойства и активность двух малик ферментов из митохондрий печени акулы Squalus acanthias
Аннотация: Two malic enzymes are present in liver mitochondria from Squalus acanthias (spiny dogfish), an NAD(P)-dependent and an NADP-dependent malic enzyme. The NAD(P)-dependent enzyme was partially purified and found to have kinetic properties similar to other malic enzymes; the molecular weight is 'ПРИБЛ='130,000. The maximal rate with NADP is 40% of the maximal rate with NAD. The NADP-dependent malic enzyme was purified to homogeneity and also has properties similar to other malic enzymes, including a subunit molecular weight of 'ПРИБЛ='61,000 and a native molecular weight of 'ПРИБЛ='250,000; however, the rate as a function of malate concentration is described by a sigmoid curve. Both enzymes require either Mn{2+} or Mg{2+} for activity, are activated by fumarate or succinate, and are inhibited by ATP. Both enzymes are inhibited by low concentrations of oxalacetate; the K[i] for competitive inhibition of the NAD(P)-dependent malic enzyme by oxalacetate is 4 'мю'M. The K[m] for Mn{2+} is considerably lower than the K[m] for Mg{2+} for both enzymes; the maximal rate with Mg{2+} is about the same as with Mn{2+} for the NADP-dependent enzyme, but only 20% of that with Mn{2+} for the NAD(P)-dependent enzyme. The possible role of these enzymes in contributing to citrate synthesis by isolated spiny dogfish liver mitochondria is discussed. NAD- or NADP-dependent malic enzyme activity could not be detected in the cytosol. США, [Anderson P. M.], Dep. of Biochem. and Molecular Biol., Univ. of Minnesota, Duluth, Minn. 55812. Ил. 4. Табл. 4. Библ. 52

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.02
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
МАЛИК ФЕРМЕНТ
ОЧИСТКА
СВОЙСТВА
АКТИВНОСТЬ
МИТОХОНДРИИ
ПЕЧЕНЬ
SQUALUS ACANTHIAS

Доп.точки доступа:
Korte, Joseph J.; Anderson, Paul M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 89.10-04М2.236

Sundovist, Kaj E.
Pyruvate carboxylation in the rat heart. Role of biotin-dependent enzymes [Text] / Kaj E. Sundovist, J.Kalervo Hiltunen, Ilmo E. Hassinen // Biochem. J. - 1989. - Vol. 257, N 3. - P913-916 . - ISSN 0264-6021
Перевод заглавия: Карбоксилирование пирувата в сердце крысы. Роль ферментов, не зависящих от биотина
Аннотация: Карбоксилирование пирувата в изолир. перфузир. сердце крысы изучали в равновесном состоянии. При недостаточности биотина скорость карбоксилирования пирувата была 0,39 и в контрольных условиях 0,38 мкмоль/мин/г сырого веса миокарда. Активность пируваткарбоксилазы при недостаточности биотина и в контрольных условиях была 0,15 и 1,3 мкмоль/мин/г сырого веса соотв. Активность малик фермента не изменялась. Обсуждается возможная роль малик фермента в карбоксилировании пирувата в миокарде. Финляндия, Dept. of Med. Biochemistry, Univ. of Oulu, SF-90220 Oulu. Библ. 35.

ГРНТИ	34.39.29

ВИНИТИ 341.39.29.11.35
Рубрики: МИОКАРД
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН
ПИРУВАТ
КАРБОКСИЛИРОВАНИЕ
БИОТИН
ПИРУВАТКАРБОКСИЛАЗА
МАЛИК ФЕРМЕНТ
КРЫСЫ
ИЗОЛИРОВАННОЕ СЕРДЦЕ

Доп.точки доступа:
Hiltunen, J.Kalervo; Hassinen, Ilmo E.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 90.04-04М6.135

Regulation of rat malic enzyme mRNA by thyroid hormone [Text] / V. M. Nikodem [et al.] // Progr. Endocrinol., 1988. - Amsterdam, 1988. - Vol. 1. - P791-796 . - ISBN 0-444-81041-2
Перевод заглавия: Регуляция мРНК малик фермента у крыс тиреоидными гормонами
Аннотация: Изучали регуляцию мРНК малик фермента (МФ) в печени, почках, сердце, мозге, легком, семенниках и селезенке через 48 ч после введения Т[3]. Синтез и содержание мРНК МФ повышалось при этом лишь в печени, сердце и почках, что объясняют существованием 2 различных мРКК. В работе изучали структуру гена МФ и характеристику его промотера в норме и при воздействии Т[3]. Стимуляция Т[3] транскрипции гена МФ осуществляется с помощью механизма, отличающегося от механизма стимуляции гена ГР, к-рый обычно используется при изучении влияния Т[3]. Т[3] регулирует синтез мРНК МФ посредством двойного механизма: повышения скорости транскрипции в печени и сердце и стабилизации транскрипции в печени. T[3] в этих тканях повышает связывание транс-активного фактора с цис-регуляторным элементом в промотере в позиции -73 - -51. Библ. 9.

ГРНТИ	34.39.39

ВИНИТИ 341.39.39.21.37.23
Рубрики: РНК
МРНК
МАЛИК ФЕРМЕНТ
ТИРЕОИДНЫЕ ГОРМОНЫ
РЕГУЛИРУЮЩАЯ РОЛЬ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Nikodem, V.M.; Song, M.-K.; Dozin, B.; Morioka, H.; Grieco, D.; Mitsuhashi, T.; Petty, K.J.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска