СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=ЛИПОПОЛИПРОТЕИНЫ<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 95.11-04Б4.116

Treponema pallidum and Borrelia burgdorferi lipoproteins and synthetic lipopeptides activate monocytes/macrophages [Text] / Justin D. Radolf [et al.] // J. Immunol. - 1995. - Vol. 154, N 6. - P2866-2877 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Липопротеины Treponema pallidum и Borrelia burgdorferi и синтетические липопептиды активируют моноциты/макрофаги
Аннотация: Ранее было показано, что высокомолекулярные липопротеины мембран Treponema pallidum и Borrelia burgdorferi являются сильными иммуногенами. В этой связи исследовали способность липопротеина с м. м. 47 кД T. pallidum и белка внешней мембраны OspA B. burgdorferi вызывать активацию макрофагов. Показано, что эти компоненты спирохет, а также их N-концевые синтетические компоненты способны индуцировать синтез биологически активных TNF-'альфа' и хлорамфениколацетилтрансферазы в клеточной культуре макрофагов мышей. Синтетические компоненты способны также индуцировать синтез IL-1'бета', IL-6 и IL-12. Исследуемые вещества, видимо, играют важную роль как иммуномодуляторы в патогенезе сифилиса и болезни Лайма. Ил. 9. Табл. 1. Библ. 63

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.07
Рубрики: TREPONEMA PALLIDUM (BACT.)
BORRELIA BURGDORFERI (BACT.)
ЛИПОПОЛИПРОТЕИНЫ
МОНОЦИТЫ
МАКРОФАГИ
АКТИВАЦИЯ
СИФИЛИС
ПАТОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Radolf, Justin D.; Arndt, Leslie L.; Akins, Darrin R.; Curetty, Linda L.; Levi, Marilyn E.; Shen, Yuenan; Davis, Laurie S.; Norgard, Michael V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI39) 95.12-04К1.775

Treponema pallidum and Borrelia burgdorferi lipoproteins and synthetic lipopeptides activate monocytes/macrophages [Text] / Justin D. Radolf [et al.] // J. Immunol. - 1995. - Vol. 154, N 6. - P2866-2877 . - ISSN 0022-1767
Перевод заглавия: Липопротеины Treponema pallidum и Borrelia burgdorferi и синтетические липопептиды активируют моноциты/макрофаги
Аннотация: Ранее было показано, что высокомолекулярные липопротеины мембран Treponema pallidum и Borrelia burgdorferi являются сильными иммуногенами. В этой связи исследовали способность липопротеина с м. м. 47 кД T. pallidum и белка внешней мембраны OspA B. burgdorferi вызывать активацию макрофагов. Показано, что эти компоненты спирохет, а также их N-концевые синтетические компоненты способны индуцировать синтез биологически активных TNF-'альфа' и хлорамфениколацетилтрансферазы в клеточной культуре макрофагов мышей. Синтетические компоненты способны также индуцировать синтез IL-1'бета', IL-6 и IL-12. Исследуемые вещества, видимо, играют важную роль как иммуномодуляторы в патогенезе сифилиса и болезни Лайма. Ил. 9. Табл. 1. Библ. 63

ГРНТИ	34.43.59

ВИНИТИ 341.43.59.07
Рубрики: TREPONEMA PALLIDUM (BACT.)
BORRELIA BURGDORFERI (BACT.)
ЛИПОПОЛИПРОТЕИНЫ
МОНОЦИТЫ
МАКРОФАГИ
АКТИВАЦИЯ
СИФИЛИС
ПАТОГЕНЕЗ

Доп.точки доступа:
Radolf, Justin D.; Arndt, Leslie L.; Akins, Darrin R.; Curetty, Linda L.; Levi, Marilyn E.; Shen, Yuenan; Davis, Laurie S.; Norgard, Michael V.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 96.04-04Б4.232

Garduno, A. Rafael
Physical and functional S-layer reconstitution in Aeromonas salmonicida [Text] / A.Rafael Garduno, Barry M. Phipps, William W. Kay // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 10. - P2684-2694 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Физическое и функциональное изменение S-слоя у Aeromonas salmonicida
Аннотация: The various function attributed to the S-layer of Aeromonas salmonicida have been previously identified by their conspicuous absencer in S-layer-defective mutants. As a different approach to establish the multifunctional nature of this S-layer, we established methods for reconstitution of the S-layer of A.salmonicida. Then we investigated the functional competence of the reconstituted S-layer. S-layers were reconstituted in different systems: on inert membranes or immobilized lipooplysaccharide (LPS) from purified S-layer protein (A-protein) or on viable cells from either A-protein or preassembled S-layer sheets. In the absence of divalent cations and LPS, purified A-protein in solution spontaneously assembled into tetrameric oligomers and, upon concentration by ultrafiltration, into macroscopic, semicrystalline sheets formed by oligomers loosely organized in a tetragonal arrangement. In the presence of Ca{2+}, purified A-protein assembled into normal tetragonal arrays of interlocked subunits. A-protein bound with high affinity (K[d], 1.55'ЭКВИВ'10{-7} M) and specificity to high-molecular-weight LPS from A.salmonicida but not to the LPSs of several other bacterial spesies. In vivo, A-protein could be reconstituted only on A.salmonicida cells which contained LPS, and Ca{2+} affecd both a regular tetragonal organization of the reattachem A-protein and an enhanced reattachment of the A-protein to the cell surface

ГРНТИ	34.27.29

ВИНИТИ 341.27.29.07.13.09
Рубрики: AEROMONAS SALMONICIDA (BACT.)
S-СЛОЙ
ТРАНСФОРМАЦИЯ
МУТАНТЫ
А-ПРОТЕИНЫ
ЛИПОПОЛИПРОТЕИНЫ

Доп.точки доступа:
Phipps, Barry M.; Kay, William W.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска