Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ЛАКТАМАЗА*БЕТА- RTEM<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.01-04Б2.533

    Chang, Yie-Hwa.

    Altering enzymatic activity: recruitment of carboxypeptidase activity into an RTEM 'бета'-lactamase/penicillin-binding protein 5 chimera [Text] / Yie-Hwa Chang, Marc R. Labgold, John H. Richards // Proc. Nat. Acaol. Sci. USA. - 1990. - Vol. 87, N 7. - P2823-2827 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Изменение ферментативной активности: комплектование карбоксипептидазной активности в гибрид 'бета'-лактамазы RTEM и пенциллинсвязывающего белка 5
Аннотация: D-ала-D-ала-карбоксипептидазы/транспептидазы (I; пенициллин-связывающие белки) структурно гомологичны 'бета'-лактамазам класса А (II), хотя II не обладают карбоксипептидазной активностью (КПА). Сконструирован гибридный белок (III), у к-рого сегмент I РВР-5 Escherichia coli длиной 28 аминокислотных остатков заменил соотв-щий сегмент II RTEM. Встроенный сегмент содержит 2 остатка, сохраняющихся у I и II: сер[7][0], образующий ацилферментные производные во время гидролиза 'бета'-лактамов, и лиз[7][3], присутствие к-рого необходимо для катализа. III отличается от II 18 аминокислотными остатками (7% от общего числа остатков II). В отличие от II, III обладает заметной КПА по отношению к L-лиз-D-ала-D-ала, равной 1% КПА I. Энергии стабилизации переходного состояния для I и III отличаются лишь на 2,7 ккал/моль. III, подобно I, гидролизует только С-концевую амидную связь. Хотя у III сохранились все остатки, существенные для 'бета'-лактамазной активности, его активность по отношению к пенициллинам и ампициллинам понизилась в 10{5} раз. В каталитич. реакции для III характерен индукционный период ('ПРИБЛ='30 мин), связанный с медленным конформационным переходом из неактивного предшественника в активный фермент. Библ. 37. США, Division of Chem. and Chemical Engineering, California Inst. of Technology, Pasadena, CA 91125, J. H. Richards.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: ESCHERICHIA COLI (BACT.)
РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ

ПЕНИЦИЛЛИНСВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ PBP-5

ЛАКТАМАЗА*БЕТА- RTEM

СИНТЕЗ

НЕАКТИФНЫЕ ФОРМЫ

КОНФОРМАЦИОННЫЙ ПЕРЕХОД

АКТИВНЫЕ ФОРМЫ

КАРБОКСИПЕПТИДАЗНАЯ АКТИВНОСТЬ


Доп.точки доступа:
Labgold, Marc R.; Richards, John H.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)