Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска
Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 12
Показаны документы с 1 по 12
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 97.06-04В2.168

    Aleksieva, P.
    Growth behaviour of Humicola lutea mycelium immobilized in synthetic cross-linkable prepolymer and its application to acid proteinases production [Text] / P. Aleksieva, L. Mihailova, E. Petricheva // Докл. Бьлг. АН. - 1995. - Vol. 48, N 6. - P49-52 . - ISSN 0861-1459
Перевод заглавия: Характер роста мицелия Humicola lutea, иммобилизованного в синтетически связываемом полимерном предшественнике, и его использование для продуцирования кислых протеиназ
Аннотация: Грибные штаммы, продуцирующие протеолитические ферменты, иммобилизуются в полиакриламидном геле, Са-альгинате, каррагенане или в гидроксиэтилметакриловом геле. Представлено описание роста мицелия, появляющегося из спор Humicola lutea, погруженных в синтетический предшественник полимера с поперечными связями, и его применения в сериях экспериментов для получения кислых протеиназ. После 48-ч культивирования объем геля в каждой из колб возрастал 3-кратно из-за роста мицелия (с 15 до 45 мл). Электронной микроскопией обнаружено формирование мицелиальной сети, состоящей из длинных, толстых складчатых гиф. Общая протеолитическая активность через 48 ч достигала 35000 ед./колбу, что сопоставимо с ферментной активностью при культивировании свободных спор. Полупериод продуктивной активности кислых протеиназ составлял 9 дн. против 5 дн. для свободных клеток. Представлены данные об изменениях активности культуры во времени. Иммобилизованный мицелий является механически стабильным биокатализатором. Его главное преимущество - повышение продуктивности протеиназ при низкой конц-ии свободных клеток в среде и возможность использования в биореакторах. Болгария, Inst. of Microbiology, Bulgarian Acad. of Sci., 1113 Sofia. Библ. 11
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: HUMICOLA LUTEA (FUNGI)
РОСТ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
БИОСИНТЕЗ
ПРОДУКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Mihailova, L.; Petricheva, E.

2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 99.02-04И5.78

   
    Acid proteinases on the gastric region of Xenopus laevis [Text] : pap. 68th Annu. Meet. Zool. Soc. Jap., Nara, Oct. 2-4, 1997 / M. Ikuzawa [et al.] // Zool. Sci. - 1997. - Vol. 14, Suppl. - P93 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Кислые протеиназы в области желудка Xenopus laevis
Аннотация: Профермент (ПФ), к-рый реагирует с антипрокатепсин Е сывороткой (СВ), присутствует в передней кишке личинки; его мол. м. 46 кД. В желудке взрослой лягушки существует два вида ПФ: один реагирует с антипепсиноген С СВ, др. - с антипепсиноген А СВ; их мол. м. 42 кД. Очищенный ПФ, реагирующий с антипепсиноген С СВ; его активация завершается в течение 20 мин. Оптимум pH активированного ПФ 1,5. Большая часть протеолитической активности проявляется эквимолярным кол-вом пепстатина, чтобы активировать ПФ. На основании иммуногистохимич. исследования показано, что антипепсиноген С СВ реагирует с оксинтикопептическими клетками в желудке взрослых, а антипрокатепсин Е СВ реагирует с эпителиальными клетками передней кишки личинки. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Educat., Utsunomiya Univ., Utsunomiya, Life Sci. Inst., Sophia Univ., Tokyo
ГРНТИ  
34.33.27
ВИНИТИ 341.33.27.17.15.27.27
Рубрики: ШПОРЦЕВЫЕ ЛЯГУШКИ
XENOPUS LAEVIS (AMPH.)
ЖЕЛУДОК
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ПРОФЕРМЕНТЫ

Доп.точки доступа:
Ikuzawa, M.; Satho, Y.; Machida, Y.; Inokuchi, T.; Mineta, T.; Kobayashi, K.; Kakuya, T.

3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 09.03-04В3.143

    Александрова, И. Ф.
    Активность кислых протеиназ и содержание свободного пролина в прорастающих зерновках пшеницы при действии повышенной температуры и экзогенной гибберелловой кислоты [Текст] / И. Ф. Александрова, А. С. Лебедева // Вестн. Нижегор. ун-та. Сер. Биология. - 2005. - N 2. - С. 201-204 . - ISSN 1811-6027
Аннотация: Изучено раздельное и совместное влияние повышенной т-ры (42'ГРАДУС'C, 2 ч) и экзогенной ГК (10{-5} М) на активность кислых (pH 3,5) протеолитических ферментов и содержание свободного пролина в прорастающих зерновках пшеницы. Показано, что при гипертермии в зерновках не усиливается накопление стресс-протектора пролина. Эффект ГК, выражающийся в увеличении активности протеиназ, проявляется только в ранние сроки прорастания (2 дн) и не отмечен в более поздние (5 дн). Возрастание активности протеолиза в присутствии ГК не сопровождается накоплением свободного пролина. Предполагается, что протекторную роль в прорастающих зерновках выполняют другие соединения, и прежде всего растворимые углеводы. Библ. 12
ГРНТИ  
34.31.25
ВИНИТИ 341.31.25.21
Рубрики: ПРОЛИН
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
ПШЕНИЦА
ГИББЕРЕЛЛОВАЯ КИСЛОТА
ТЕМПЕРАТУРА
ВЫСОКАЯ

Доп.точки доступа:
Лебедева, А.С.

4.
РЖ ВИНИТИ 68 (BI03) 09.07-04В4.36

    Александрова, И. Ф.
    Активность кислых протеиназ и содержание свободного пролина в прорастающих зерновках пшеницы при действии повышенной температуры и экзогенной гибберелловой кислоты [Текст] / И. Ф. Александрова, А. С. Лебедева // Вестн. Нижегор. ун-та. Сер. Биология. - 2005. - N 2. - С. 201-204 . - ISSN 1811-6027
Аннотация: Изучено раздельное и совместное влияние повышенной т-ры (42'ГРАДУС'C, 2 ч) и экзогенной ГК (10{-5} М) на активность кислых (pH 3,5) протеолитических ферментов и содержание свободного пролина в прорастающих зерновках пшеницы. Показано, что при гипертермии в зерновках не усиливается накопление стресс-протектора пролина. Эффект ГК, выражающийся в увеличении активности протеиназ, проявляется только в ранние сроки прорастания (2 дн) и не отмечен в более поздние (5 дн). Возрастание активности протеолиза в присутствии ГК не сопровождается накоплением свободного пролина. Предполагается, что протекторную роль в прорастающих зерновках выполняют другие соединения, и прежде всего растворимые углеводы. Библ. 12
ГРНТИ  
68.35.29
ВИНИТИ 681.35.29.15.15
Рубрики: ПРОЛИН
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ПРОРАСТАНИЕ СЕМЯН
ПШЕНИЦА
ГИББЕРЕЛЛОВАЯ КИСЛОТА
ТЕМПЕРАТУРА
ВЫСОКАЯ

Доп.точки доступа:
Лебедева, А.С.

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI17) 89.10-04И1.49

    Авенирова, Е. Л.
    Множественные формы кислых протеиназ пресноводных губок [Текст] / Е. Л. Авенирова, А. Н. Суходолькая // Вестн. ЛГУ. Сер. 3. - 1989. - N 2. - С. 95-96
Аннотация: В клетках геммул пресноводных губок Spongilla lacustris и Ephydatia mulleri методом электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии гемоглобина обнаружены множественные формы кислых протеиназ, активных в зоне pH 15,-4,5. Спектры множественных форм протеинз сходны у обоих видов губок. Наибольшее кол-во зон выявляется в области pH 2,0-3,0. Значения молекулярных масс соответствуют 26-34 кД (определено электрофоретически в ПААГ в присутствии додецилсульфата натрия). Не обнаружено существенных изменений в спектре множественных форм кислых протеиназ в ходе бластогенеза губки Ephydatia mulleri. Библ. 9.
ГРНТИ  
34.33.15
ВИНИТИ 341.33.15.11.29
Рубрики: ГУБКИ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ФОРМЫ
МНОЖЕСТВЕННОСТЬ
ПРЕСНЫЕ ВОДЫ

Доп.точки доступа:
Суходолькая, А.Н.

6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.03-04М4.119

   
    Антиатеросклеротические свойства некоторых компонентов пищи (клинико-экспериментальное исследование) [Текст] / А. В. Васильев [и др.] // Вопр. питания. - 1989. - N 5. - С. 33-36 . - ISSN 0042-8833
Аннотация: Мужчинам с постинфарктным кардиосклерозом 45- 62 лет вскоре после госпитализации, еще до начала лечения, давали однократно натощак по 50 г либо подсолнечного масла (ПМ), либо сливочного масла (СМ), либо трескового жира (ТЖ), глюкозы (I), фруктозы (II), крахмала (III), сухого молочного белка (СМБ), либо соевого белка (СБ). До приема и через 1-3 и 2-6 ч после отбирали пробы крови, выделяли тромбоциты и в них определяли активность (Ак) лизосомных катепсинов В и С, фосфолипаз (ФЛ) А[1] и А[2]. Из СК выделяли циркулирующие иммунные комплексы (ЦИК), в крови определяли конц-ию холестерина (IV). Прием I, II и III не влиял на Ак ферментов, содержание IV и ЦИК. После приема СМ и в меньшей мере - СМБ увеличивалась Ак кислых протеиназ и ФЛ тромбоцитов, а также конц-ия IV в крови. Прием СБ, ПМ и ТЖ вызывал снижение большинства исследов. показателей. В опытах с культурой клеток интимы аорты человека нашли снижение накопления IV при добавлении в среду инкубации СК людей, получавших СБ. Считают, что СБ обладает противосклеротич. действием. Библ. 23.
ГРНТИ  
34.39.41
ВИНИТИ 341.39.41.21.15.27
Рубрики: ПИТАНИЕ
СОЕВЫЙ БЕЛОК
СЫВОРОТКА КРОВИ
ХОЛЕСТЕРИН
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ЧЕЛОВЕК

Доп.точки доступа:
Васильев, А.В.; Ли, Хва Рен; Покровская, Г.Р.; Погожева, А.В.; Шимановская, Н.П.; Самсонов, М.А.; Тутельян, В.А.

7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI16) 90.06-04В3.138

   
    Acidic proteinases from resting cotyledons of cowpea (Vigna unguiculata) [Text] / C. F. Lopes [et al.] // Arq. biol. e technol. - 1989. - Vol. 32, N 3. - P507-513 . - ISSN 0365-0979
Перевод заглавия: Кислые протеиназы из покоящихся семядолей вигны
Аннотация: Грубые экстракты семядолей вигны содержат кислую гемоглобингидролизующую активность, часть к-рой ингибировалась специфическим ингибитором аспартильных протеиназ пепстатином. С помощью аффинной хроматографии на гемоглобин-сефарозе, ИОХ на SP-сефадексе G-50 и гель-фильтрации на сефадексе G-100 были разделены две активности. Их мол. массы, определенные с помощью гель-фильтрации, были равны 69 000 и 45 000. Бразилия, Dep. de Bioquimica e Biologia Molecular, Univ. Federal do Ceara, Caixa Postal 1065, 60001, Fortaleza, Ceara. Библ. 16.
ГРНТИ  
34.31.19
ВИНИТИ 341.31.19.27.45.11
Рубрики: ГИДРОЛАЗЫ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СЕМЯДОЛИ
ВИГНА
ПОКОЙ

Доп.точки доступа:
Lopes, C.F.; Ainouz, Iracema L.; Silva, C.P.; Xavier-Filho, J.

8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.06-04М3.226

    Kluchova, Darina.
    Mechanisms of ischaemic damage of the spinal cord. The role of protein degradation [Text] / Darina Kluchova, Mikulas Chavko // Biologia. - 1990. - Vol. 45, N 12. - P1027-1036 . - ISSN 0006-3088
Перевод заглавия: Механизмы ишемического повреждения спинного мозга. Роль деградации белков
Аннотация: Изучали активность протеолитич. ферментов 2 типов - кислых протеиназ и ариламидаз - в спинном мозге после обратимой 10 мин и необратимой 40 мин ишемии и в течение 1 и 4 последующих суток. После 10 мин ишемии и в течение 1 и 4 последующих суток не обнаружено никаких изменений активности наблюдаемых ферментов спинного мозга. Повышение активности кислых протеиназ и снижение активности ариламидаз в люмбальном отделе спинного мозга наступило после 40 мин ишемии и в течение 4 последующих суток. Изменения активности наблюдаемых ферментов наступили в стадии обширного морфол. повреждения, и поэтому может быть исключена их роль в возникновении ишемич. повреждения спинного мозга. Эти изменения скорее всего являются проявлением такого повреждения. Подобное заключение вытекает также из неизмененной активности кислых протеиназ и ариламидаз в цервикальном отделе в стадии, когда начинают проявляться первые морфол. изменения и наступает деградация фосфолипидов. Библ. 28.
ГРНТИ  
34.39.15
ВИНИТИ 341.39.15.37.17.13
Рубрики: ПРОТЕИНАЗЫ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
АРИЛАМИДАЗЫ
СПИННОЙ МОЗГ
АНОКСИЯ
ИШЕМИЧЕСКОЕ ПОВРЕЖДЕНИЕ
КРОЛИКИ

Доп.точки доступа:
Chavko, Mikulas

9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI23) 92.02-04М2.032

    Кирпиченок, Л. Н.
    Активность кислых протеиназ мембран эритрцоитов троцитов стимуляции перекисного окисления [Текст] / Л. Н. Кирпиченок, Т. Н. Батищева // 8 Съезд Белорус. физиол. о-ва им. И. П. Павлова, Минск, 10-11 сент., 1991. - Минск, 1991. - С. 53 . - ISBN 5-343-01129-2
Аннотация: Перекисные процессы в эритроцитах крыс индуцировали периодатом натрия или сернокислым железом в присутствии аскорбата. Обнаружено, что индукция перекисных процессов приводит к снижению активности кислых протеиназ мембран эритроцитов: как солюбилизированных их форм, так и несолюбилизированных. Это сопровождается повышением холестерин-фосфолипидного индекса мемран.
ГРНТИ  
34.39.27
ВИНИТИ 341.39.27.07.19.07.19
Рубрики: ЭРИТРОЦИТЫ
ПЕРЕКИСНЫЕ ПРОЦЕССЫ
КЛЕТОЧНАЯ МЕМБРАНА
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Батищева, Т.Н.

10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 92.06-04Б3.040

    Ирматов, А. И.
    Влияние различных твердых сорбентов на каталитические свойства кислых протеиназ [Текст] / А. И. Ирматов, Х. Т. Хасанов // 5 Конф. биохимиков респ. Сред. Азии и Казахстана, Ташкент, 12-15 нояб., 1991. - Ташкент, 1991. - С. 365
Аннотация: Изучали влияние различных ионообменных сорбентов на кинетику инактивации кислых протеиназ. В качестве сорбента использовали сорсилен, импрегнированный бычьим сывороточным альбумином, ДЭАЭ- и КМ-целлюлозы. Установлено, что в водных растворах в зависимости от значений рН среды сорбенты снижают стабильность кислых протеиназ. Сорсилен и сорсилен, импрегнированный альбумином при рН 2,3, уменьшает стабильность кислых протеиназ в 7-8 раз. Снижение активности кислых протеиназ имеет место и при ИОХ ферментов на ДЭАЭцелюлозе и КМ-целлюлозе при слабокислых значениях рН среды. Одноатомные спирты (этанол, изопропанол), являясь денатурантами, в еще большей степени вызывают инактивацию кислых протеиназ. Однако, при такой инактивации в отличие от термической инактивации сорбенты, особенно сорсилен, импрегнированный альбумином, выступают в качестве стабилизирующих агентов в достаточно широком диапазоне т-р. Этанол предохраняет импрегнированный субстрат от каталитического расщепления. Это создает весьма удобные условия для проведения хроматографических операций, если очистку кислых протеиназ проводить на сорсилене, импрегнированном альбумином. Эффекты стабилизации и инактивации зависят от т-ры, конц-ии спиртов, рН среды и вида сорбентов. Макс. стабилизация наблюдается при конц-ии этанола 15-30, т-ре ниже 37'ГРАДУС' С, рН среды 2,6-3,5 (для сорсилена, импрегнированного белками). Обсуждаются возможные механизмы стабилизации и инактивации кислых протеиназ в системах с различными твердыми фазами. Узбекистан, Государственный ун-т, Ташкент.
ГРНТИ  
34.27.39
ВИНИТИ 341.27.39.09.07 + 341.27.39.09.33
Рубрики: ФЕРМЕНТЫ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СОРБЕНТЫ
СОНИЕ
КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СОРБЕНТЫ
СОРСИЛЕН
ПРОИЗВОДНЫЕ ЦЕЛЛЮЛОЗЫ
ВЛИЯНИЕ

Доп.точки доступа:
Хасанов, Х.Т.

11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI15) 93.06-04В2.171

    Ермолицкий, В. Н.
    Кислая протеиназа Aspergillus foetidus; выделение и некоторые свойства [Текст] / В. Н. Ермолицкий, Н. И. Астапович // Прикл. биохимия и микробиол. - 1992. - Т. 28, N 5. - С. 674 . - ISSN 0555-1099
Аннотация: Из культуральной жидкости A. foetidus осаждением этанолом, фракционированием сульфатом аммония, хроматографией на диаминогексилохроме C-80 и сефадексе G-100 выделена и очищена в 62 раза кислая протеиназа (КП), мол. м. к-рой 42-43 кД, pJ - 4,12. Молекула фермента не содержала углеводного компонента. Макс. активность КП проявляла при pH 2,3 и 60'ГРАДУС' С, была стабильна в области pH 2,0-6,0 и т-ре 20-30'ГРАДУС' С. Ил. 6. Библ. 19.
ГРНТИ  
34.29.15
ВИНИТИ 341.29.15.17.17
Рубрики: ASPERGILLUS FOETIDUS (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
ВЫДЕЛЕНИЕ
СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Астапович, Н.И.

12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 16.11-04Б2.64

    Хасанов, А. Х.
    Стабильность кислых протеиназ из грибов Aspergillus niger и нейтральных из Bacillus amyloliquefaciens в приграничных слоях вода:масло [Текст] / А. Х. Хасанов, К. Давранов // Узб. хим. ж. - 2015. - N 6. - С. 52-55 . - ISSN 0042-1707
Аннотация: Изучено влияние липидов и жирных кислот на активность и стабильность кислых и нейтральных протеиназ. Показано, что нейтральные протеиназы в присутствии жирных кислот сильнее подвергаются инактивации и дестабилизации, чем кислые
ГРНТИ  
34.27.17
ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: BACILLUS AMYLOLIGUEFACIENS (BACT.)
ASPERGILLUS NIGER (FUNGI)
ФЕРМЕНТЫ
КИСЛЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
НЕЙТРАЛЬНЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ
СТАБИЛЬНОСТЬ
АКТИВНОСТЬ

Доп.точки доступа:
Давранов, К.
 
Описание базы
Стандартный
По словарю
Расширенный
Профессиональный
Распределенный
ГРНТИ



"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)