Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=КАРБОКСИЛЬНЫЕ КОНЦЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 07.11-04Б1.63

   

    Экспрессия в E. coli хорошо растворимых карбоксильных концов VP22 вируса болезни Марека [Text] / Hong-jun Chen [et al.] // Zhongguo bingduxue = Virologica sin. - 2006. - Vol. 21, N 2. - С. 169-172 . - ISSN 1003-5125
Аннотация: Протеин VP22 необходим для роста и репликации вируса болезни Марека (MDV). В работе ген vp22 был амплифицирован в ПЦР из ДНК MDV авирулентного штамма CV1988/Rispens и получены 5 фрагментов гена. Фрагмент vp22C (карбоксильный конец) был проанализирован в рестрикционном энзимном тесте (BamH I и EcoR) и был трансфицирован в E. coli BL21, в результате была получена pGEX-VP22, которая экспрессировала хорошее растворимый VP22C. Экспрессированный VP22C был проанализирован в SDS-PAGE и Вестерн блоте. Далее для генерирования специфических антител к VP22C мыши Balb/C были трижды иммунизированы VP22. Фибробласты куриных эмбрионов (CEF) были инфицированы CV1988/Rispens, и в тесте иммунофлюоресценции было показано, что в них экспрессировался полный VP22. Антитела к VP22C реагировали с полным VP22 в инфицированных CEF. VP22 протеин обнаруживался также вокруг MDV бляшек (инфицированных клеток) и в нормальных CEF. Приведенные данные позволяют полагать, что CV1988 VP22 способен перемещаться между клетками CEF при инфекции MDV. При изучении роста и репликации MDV необходимо учитывать функции VP22. КНР, Yangzhou Univ., Yangzhou 225009. Библ. 9
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ГЕРПЕСВИРУСЫ
ВИРУС БОЛЕЗНИ МАРЕКА

БЕЛОК VP22

КАРБОКСИЛЬНЫЕ КОНЦЫ

ЭКСПРЕССИЯ

ФУНКЦИОНАЛЬНАЯ РОЛЬ


Доп.точки доступа:
Chen, Hong-jun; Song, Cui-ping; Qin, Ai-jian; Liu, Yue-long; Jin, Wen-jie


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.09-04М1.102

   

    Peripheral membrane proteins of sarcoplasmic and endoplasmic reticulum, Comparison of carboxyl terminal amino acid sequences [Text] / Larry Fliegel [et al.] // Biochem. and Cell Biol. - 1989. - Vol. 67, N 10. - P696-702 . - ISSN 0829-8211
Перевод заглавия: Периферические мембранные белки саркоплазматической и эндоплазматической сетей. Сравнение аминокислотных последовательностей карбоксильного конца
Аннотация: Обзор. Представлены сведения о том, что периферические мембранные белки (ПМБ) эндоплазмат. сети (ЭС), расположенные в просвете ЭС, занимают то же пространство, что и секретируемые белки. Наличие аминок-тной последовательности KDEL-COOH на C-конце ПМБ указывает на наличие сигнальной последовательности удержания этих белков внутри ЭС. В сердце и скелетных мышцах идентифицировано много белков саркоплазмат. сети (СС) в кач-ве ПМБ. Так, Ca-связывающий белок 55 кД содержит указанный тетрапептид на С-конце и соотв. указанному мех-му удержания. Белок, связывающий тиреоидный гормон, также находится в СС и обладает сходным тетрапептидом (RDEL), к-рый тоже служит сигналом удержания, тогда как кальсеквестрин и гликопротеин 53 кД не содержат сигнала KDEL. Канада, Cardiovascular Disease Res. Group, Dep. of Pediatr. Univ. of Alberta, Edmonton, Alta., T6G 2S2. Библ. 72.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.19
Рубрики: ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ ЦЕПЬ
САРКОПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ СЕТЬ

БИОМЕМБРАНЫ

БЕЛКИ

ПЕРИФЕРИЧЕСКИЕ БЕЛКИ

КАРБОКСИЛЬНЫЕ КОНЦЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 72


Доп.точки доступа:
Fliegel, Larry; Burns, Kimberly; Wlasichuk, Ken; Michalak, Mek


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)