Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Поисковый запрос: (<.>S=ГЕН АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ QGDA<.>)
Общее количество найденных документов : 1
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.05-04Б2.292

   

    Molecular cloning and structural analysis of quinohemoprotein alcohol dehydrogenase ADH-IIG from Pseudomonas putida HK5 [Text] / Hirohide Toyama [et al.] // J. Mol. Biol. - 2005. - Vol. 352, N 1. - P91-104 . - ISSN 0022-2836
Перевод заглавия: Молекулярное клонирование и структурный анализ хиногемопротеин-алкогольдегидрогеназы ADH-IIG из Pseudomonas putida HK5
Аннотация: Pseudomonas putida HK5 обладает тремя хинопротеин-алкогольдегидрогеназами, две из них qADH-IIB и qADH-IIG участвуют в утилизации 1-бутанола и 1,2-пропандиола, соответственно. Осуществлено молекулярное клонирование гена qgdA, qADH-IIG, и его секвенирование. Предсказанная аминокислотная последовательность qADH-IIG состоит из 718 аминокислот, включая 29-членную сигнальную последовательность. Домен пиролохинолинхинона (PQQ) qADH-IIG в высокой степени гомологичен аналогу других хиногемопротеинов. Кристаллическая структура qADH-IIG, в целом сходна с таковой у qADH-IIB и другой хиногемопротеин-алкогольдегидрогеназы, qhEDH, Comamonas testosteroni. Однако, у этих трех ферментов выявлены различия в длине линкерных районов, соединяющих PQQ и цитохромные домены, а также показано, что аминокислотные остатки, контактирующие с субстрат/продуктом, также различны у этих qADH. Кроме того, анализ кристаллической структуры qADH-IIG с 1,2-пропандиолом показал, что одна из гидроксильных групп субстрата образует водородную связь с 05 в PQQ домене и OD1 Asp300, а другие взаимодействуют с молекулами воды и с NE2 Trp386, соответствующее основание не обнаружено ни у qhEDH, ни у qADH-IIB, и, возможно, это является фактором, определяющим специфичность qADH-IIG - взаимодействие с диолами. Япония, Dep. Biol. Chem., Fac. Agricult., Yamaguchi Univ., Yamaguchi 753-8515. Библ. 32
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.27.07
Рубрики: СПИРТЫ
ХИНОГЕМОПРОТЕИНЫ

АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ

КРИСТАЛЛИЧЕСКАЯ СТРУКТУРА

СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ

ГЕНЫ

ГЕН АЛКОГОЛЬДЕГИДРОГЕНАЗЫ QGDA

КЛОНИРОВАНИЕ

PSEUDOMONAS PUTIDA (BACT.)


Доп.точки доступа:
Toyama, Hirohide; Chen, Zhi-Wei; Fukumoto, Megumi; Adachi, Osao; Matsushita, Kazunobu; Mathews, F.Scott


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)