СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА<.>)

Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 97.04-04Б2.98

Purification and characterization of the Comamonas testosteroni B-356 biphenyl dioxygenase components [Text] / Yves Hurtubise [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 22. - P6610-6618 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика компонентов бифенилдиоксигеназы Comamonas testosteroni B-356
Аннотация: Описаны некоторые характеристики компонентов бифенил (BPH) хлорбифенилдиоксигеназной системы Comamonas tectosteroni B-356, включающей терминальную оксигеназу, железо-серный белок, (ISP[BPH]), состоящий из альфа- и бета-субъединиц, кодируемых bphA и bphE соответственно, ферредоксина (FER[BPH]), кодируемого bphF, ферредоксинредуктазы (RED[BHP]), кодируемой bphG. Субъединицы ISP[BPH] очищены из клеток B-356, выращенных на BPH. Поскольку высокоочищенные FER[BPH] и RED[BHP] трудно получить из штамма B-356, эти 2 компонента очищали из рекомбинантного штамма Escherichia coli. Предполагают, что RED[BPH] и FER[BPH] переносят электроны от NADH к ISP[BPH], к-рая активирует молекулярный кислород для включения в ароматический субстрат. Редуктаза содержит около 1 моль флавинадениндинуклеотида на моль белка и специфична к NADH. Ферредоксин содержит центр типа Риске [2Fe-2S], к-рый быстро теряется в ходе очистки и хранения белка. В присутствии FER[BPH] и RED[BPH] ISP[BPH] способна превращать ВРН в 2,3-дигидро-2,3-диоксибифенил и 3,4-дигидро-3,4-диоксибифенил. Канада, INRS-Sante, Inst. Natl. de la Recherche Sci., Pointe-Claire, Quebec H9R 1G6. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.15
Рубрики: COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
ШТАММ B-356
ДИОКСИГЕНАЗЫ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
КОМПОНЕНТЫ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Hurtubise, Yves; Barriault, Diane; Powlowski, Justin; Sylvestre, Michel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 97.05-04Б3.94

Purification and characterization of the Comamonas testosteroni B-356 biphenyl dioxygenase components [Text] / Yves Hurtubise [et al.] // J. Bacteriol. - 1995. - Vol. 177, N 22. - P6610-6618 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Очистка и характеристика компонентов бифенилдиоксигеназы Comamonas testosteroni B-356
Аннотация: Описаны некоторые характеристики компонентов бифенил (BPH) хлорбифенилдиоксигеназной системы Comamonas tectosteroni B-356, включающей терминальную оксигеназу, железо-серный белок, (ISP[BPH]), состоящий из альфа- и бета-субъединиц, кодируемых bphA и bphE соответственно, ферредоксина (FER[BPH]), кодируемого bphF, ферредоксинредуктазы (RED[BHP]), кодируемой bphG. Субъединицы ISP[BPH] очищены из клеток B-356, выращенных на BPH. Поскольку высокоочищенные FER[BPH] и RED[BHP] трудно получить из штамма B-356, эти 2 компонента очищали из рекомбинантного штамма Escherichia coli. Предполагают, что RED[BPH] и FER[BPH] переносят электроны от NADH к ISP[BPH], к-рая активирует молекулярный кислород для включения в ароматический субстрат. Редуктаза содержит около 1 моль флавинадениндинуклеотида на моль белка и специфична к NADH. Ферредоксин содержит центр типа Риске [2Fe-2S], к-рый быстро теряется в ходе очистки и хранения белка. В присутствии FER[BPH] и RED[BPH] ISP[BPH] способна превращать ВРН в 2,3-дигидро-2,3-диоксибифенил и 3,4-дигидро-3,4-диоксибифенил. Канада, INRS-Sante, Inst. Natl. de la Recherche Sci., Pointe-Claire, Quebec H9R 1G6. Библ. 45

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: COMAMONAS TESTOSTERONI (BACT.)
ШТАММ B-356
ДИОКСИГЕНАЗЫ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
КОМПОНЕНТЫ
ОЧИСТКА

Доп.точки доступа:
Hurtubise, Yves; Barriault, Diane; Powlowski, Justin; Sylvestre, Michel

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.02-04Б3.197

Arnett, Clint M.
Influence of chlorine substituents on rates of oxidation of chlorinated biphenyls by the biphenyl dioxygenase of Burkholderia sp. strain LB400 [Text] / Clint M. Arnett, Juan V. Parales, John D. Haddock // Appl. and Environ. Microbiol. - 2000. - Vol. 66, N 7. - P2928-2933 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Влияние хлорных заместителей на скорости окисления хлорированных бифенилов бифенилдиоксигеназой Burkholderia sp. LB400
Аннотация: Бифенилдиоксигеназа из Burkholderia (Pseudomonas) sp. LB400 катализирует первую реакцию пути деградации бифенила и широкого круга хлорированных бифенилов (CB[s]). Влияние хлорных заместителей на катализ изучали в опытах с бифенилом и 18 другими соединениями. Каталитический оксигеназный компонент был очищен и инкубирован с индивидуальными CB[s] в присутствии электронтранспортирующих белков и кофакторов, которые требовались для проявления активности фермента. Скорость извлечения бифенила из анализируемой смеси и скорость образования цис-бифенил-2,3-дигидродиола, продукта окисления, были почти равны показывая точность измерения специфичной активности фермента. Основываясь на скоростях окисления все CB[s] были разделены на 4 класса. Для I, II и III классов продукты окисления были идентифицированы как хлорированные цис-дигидродиолы. Специфичность бифенилдиоксигеназы в отношении изученных CB[s] определялась относительным положением хлорных заместителей на ароматических кольцах в большей степени, чем числом этих заместителей в кольцах. США, Dep. Microbiol., Southern Illinois Univ., Carbondale, Illinois. Библ. 42

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: ОХРАНА ОКРУЖАЮЩЕЙ СРЕДЫ
БИФЕНИЛЫ
ХЛОРИРОВАННЫЕ БИФЕНИЛЫ
ОКИСЛЕНИЕ
ХЛОРНЫЕ ЗАМЕСТИТЕЛИ
ВЛИЯНИЕ НА ОКИСЛЕНИЕ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
СПЕЦИФИЧНОСТЬ
АКТИВНОСТЬ
BURKHOLDERIA SP. (BACT.)
ШТАММ LB400

Доп.точки доступа:
Parales, Juan V.; Haddock, John D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 02.10-04Б3.45

Characterization of hybrid biphenyl dioxygenases obtained by recombining Burkholderia sp. strain LB400 bphA with the homologous gene of Comamonas testosteroni B-356 [Text] / D. Barriault [et al.] // Can. J. Microbiol. - 2001. - Vol. 47, N 11. - P1025-1032 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Характеристика гибридных бифенилдиоксигеназ, полученных рекомбинацией bphA штамма Burkholderia sp. LB 400 с гомологичным геном Comamonas testosteroni B-356
Аннотация: Деградация бактериями полихлорированных бифенилов зависит от способности фермента бифенил-2,3-диоксигеназы (BPDO) катализировать их оксигенирование. Анализ гибридных BPDO, полученных путем обмена больших фрагментов ДНК (с использованием обычных сайтов рестрикции) между bphA штамма LB400 и bphA штамма B-356 показал, что C-концевая часть 'альфа'-субъединицы BPDO LB400 может претерпевать экстенсивные структурные модификации и эти модификации могут изменять каталитические свойства фермента. Обмен C-концевой части 'альфа'-субъединицы BPDO B-356 на соотв. часть 'альфа'-субъединицы BPDO LB400 приводит к получению неактивных химер. Эти данные могут быть использованы в белковой инженерии - для экстенсивной модификации C-концевого фрагмента bphA LB400 с целью усиления каталитических свойств BPDO в отношении полихлорированных бифенилов. Канада, Inst. nat. rech. sci., INRS-Inst. Armand-Frappier, Ctr. microbiol. et biotechnol., Univ. Quebec, 245, boulevard Hymus, Pointe-Claire, QC H9R 1G6. Библ. 30

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.09.07
Рубрики: БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
ГИБРИДНЫЕ БЕЛКИ
ПОЛУЧЕНИЕ РЕКОМБИНАЦИЙ
ГЕН BPHA
BURKHOLDERIA SP LB 400
COMAMONAS TESTOSTERONI B-356
ОБМЕН ГОМОЛОГИЧНЫХ ФРАГМЕНТОВ
ХАРАКТЕРИСТИКА ГИБРИДНЫХ БЕЛКОВ
МОДИФИКАЦИИ C-КОНЦА 'АЛЬФА'-СУБЪЕДИНИЦЫ
ВЛИЯНИЕ НА КАТАЛИТИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Доп.точки доступа:
Barriault, D.; Simard, C.; Chatel, H.; Sylvestre, M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 03.10-04Б2.271

Directed evolution of biphenyl dioxygenase: Emergence of enhanced degradation capacity for benzene, toluene, and alkylbenzenes [Text] / Hikaru Suenaga [et al.] // J. Bacteriol. - 2001. - Vol. 183, N 18. - P5441-5444 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Направленная эволюция бифенилдиоксигеназы: появление усиленной способности к деградации бифенила, толуола и алкилбензолов
Аннотация: Методом перетасовки ДНК генов bphA1 Psudomonas alcaligenes KF707 и Burkholderia cepacia LB400, кодирующих большую субъединицу BphA1 (I) бифенилдиоксигеназы (II), сконструирован набор химерных II. Выделен клон Escherichia coli, экспрессирующий химерную II со значительно повышенной способностью деградировать бензол, толуол и алкилбензолы. Эта II содержит I, у к-рой 4 аминокислотных остатка I штамма KF707 заменены на остатки LB400 (H255Q, V258I, G268A и F277Y). Методом сайт-направленного мутагенеза определены аминокислотные остатки I, ответственные за деградацию моноциклич. ароматич. углеводородов. Япония, Dep. Biosci. and Biotechnol., Fac. Agr., Kyushu Univ., Fukuoka 812-8581. Библ. 23

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.31.09
Рубрики: БИОДЕГРАДАЦИЯ
БИФЕНИЛ
ТОЛУОЛ
АЛКИЛБЕНЗОЛ
МЕХАНИЗМ
ФЕРМЕНТЫ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
СИНТЕЗ
НАПРАВЛЕННАЯ ЭВОЛЮЦИЯ
PSEUDOMONAS ALCALIGENES (BACT.)

Доп.точки доступа:
Suenaga, Hikaru; Mitsuoka, Mariko; Ura, Yuko; Watanabe, Takahito; Furukawa, Kensuke

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 09.11-04Б3.139

Characterization of biphenyl dioxygenase of Pandoraea pnomenusa B-356 as a potent polychlorinated biphenyl-degrading enzyme [Text] / Leticia Gomez-Gil [et al.] // J. Bacteriol. - 2007. - Vol. 189, N 15. - P5705-5715 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Исследование свойств бифенилдиоксигеназы Pandoraea pnomenusa B-356 как потенциального фермента, деградирующего полихлорированные бифенилы
Аннотация: Исследовали свойства бифенилдиоксигеназ Pandoraea pnomenusa B-356, Burkholderia xenovorans LB-400, а также двух мутантных форм этих ферментов. Измеряли активность ферментов к различным полихлорированным бифенилам, их кинетические параметры, а также степень сопряжения между потреблением O[2] и превращением различных полихлорированных бифенилов. При этом измеряли активность как очищенных ферментов, так и ферментов в клетках. Исследовали кристаллическую структуру фермент-субстратных комплексов. Полученные данные обсуждаются исходя из предполагаемого каталитического механизма и специфичности ферментов. Канада, Univ. British Columbia, 2350 Hlth. Sci. Mall, Wancouver, BC V6T 1Z3. Библ. 60

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.21
Рубрики: БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА
ОЧИСТКА
СТРУКТУРА
СВОЙСТВА
МЕХАНИЗМ КАТАЛИЗА
PANDORAEA PNOMENUSA

Доп.точки доступа:
Gomez-Gil, Leticia; Kumar, Pravindra; Barriault, Diane; Bolin, Jeffrey T.; Sylvestre, Michel; Eltis, Lindsay D.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 14.06-04Б3.112

Исследования [посвященные] характеристике биотрансформации индиго иммобилизованными целыми клетками, экспрессирующими бифенилдиоксигеназу в двухфазной системе [Text] / Yuan-yuan Qu [et al.] // Dalian ligong daxue xuebao. - 2013. - Vol. 53, N 3. - С. 340-345 . - ISSN 1000-8608
Аннотация: Экстракция индиго ослабевает из-за адсорбции индиго свободными целыми клетками. Три метода иммобилизации использовались в исследовании. Лучшие результаты были получены при иммобилизации в альгинат натрия. Иммобилизованные клетки могут быть повторно дважды использованы в двухфазной системе при оптимальных условиях иммобилизации: при 3,5% альгинате натрия, 1% CaCl[2] через 6 ч первой ферментации продукции индиго составляла 15,9 мг/л. Разложения индиго можно избежать при использовании двухфазной системы с 40% додеканом как оптимальной органической фазой. Оптимальная продуктивность индиго 0,28 мг/мг. КНР, Key Lab. Indust. and Envir. Eng., Min. Educ., Dalian Univ. Technol., Dalian 116024. Библ. 20

ГРНТИ	34.27.39

ВИНИТИ 341.27.39.17.17
Рубрики: ИНДИГО
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ
УСЛОВИЯ
БАКТЕРИИ
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ИНЖЕНЕРИЯ
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ КЛЕТКИ
БИФЕНИЛДИОКСИГЕНАЗА

Доп.точки доступа:
Qu, Yuan-yuan; Xu, Bing-wen; Cong, Pei; Wu, Ying-ge; Zhu, Dan; Ma, Qiao; Zhang, Xu-wang; Zhou, Ji-ti

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска