СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК STPA<.>)

Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 08.01-04Б2.282

Influence of RNA structural stability on the RNA chaperone activity of the Escherichia coli protein StpA [Text] / Rupert Grossberger [et al.] // Nucl. Acids Res. - 2005. - Vol. 33, N 7. - P2280-2289 . - ISSN 0305-1048
Перевод заглавия: Влияние структурной стабильности РНК на РНК-шаперонную активность белка StpA Escherichia coli
Аннотация: Белки с РНК-шаперонной активностью могут способствовать сворачиванию молекул РНК путем их раскручивания. Эта активность полезна при разрешении неправильно свернутых молекул, но нежелательна для РНК с низкой термодинамич. стабильностью. На острове интрона I-группы гена тимидилатсинтазы (td) были созданы молекулы РНК с различ. структурной стабильностью. У них определяли активность сплайсинга in vivo и in vitro под действием белка StpA Escherichia coli, имеющего РНК-шаперонную активность. Показано, что белок StpA способствует сплайсингу td-интрона дикого типа и мутантных интронов со стабильностью, как у дикого типа. Сплайсинг мутантов с более низкой структурной стабильностью в присутствии белка StpA уменьшался. При этом у мутантов, стабильность к-рых не изменялась, но в их популяции наблюдалось снижение кол-ва правильно свернутых молекул РНК, белок StpA увеличивал сплайсинг. Чувствительность молекул РНК к белку StpA коррелирует с их структурной стабильностью. При понижении температуры нек-рые из мутантов становятся более стабильны, и белок StpA снова начинает стимулировать сплайсинг. Получ. рез-ты доказывают, что структурная стабильность молекул РНК определяет, будет ли РНК-шаперонная активность белка StpA полезна для их сворачивания. Австрия [Schroeder R.], Max F. Perutz Lab., Univ. Dep. at the Vienna Biocenter, Dep. of Biochem., Univ. of Vienna, Dr Bohrgasse 9/5, A-1030 Vienna. Библ. 50

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.09.03
Рубрики: РНК
СВОРАЧИВАНИЕ
ТЕРМОДИНАМИЧЕСКАЯ СТАБИЛЬНОСТЬ
БЕЛОК
БЕЛОК STPA
РНК-ШАПЕРОННАЯ АКТИВНОСТЬ
СПЛАЙСИНГ
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Grossberger, Rupert; Mayer, Oliver; Waldsich, Christina; Semrad, Katharina; Urschitz, Sandra; Schroeder, Renee

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 09.12-04Б2.159

Diаferential binвinп profiles of StpA in wild-type and hns mutant cells: A comparative analysis of cooperative partners by chromatin immunoprecipitation-microarray analysis [Text] / Ebru Uyar [et al.] // J. Bacteriol. - 2009. - Vol. 191, N 7. - P2388-2391 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Различные профили связывания StpA в клетках дикого типа и мутантах hns: сравнительный анализ партнеров методами иммунопреципитации и микрочипов хроматина
Аннотация: Методами иммунопреципитации и микрочипов хроматина исследовали различия в функциях между StpA и H-NS в клетках Escherichia coli. Районы связывания StpA перекрывали таковые для H-NS в клетках дикого типа, в то время как в мутантах hns они уменьшались до одной трети. На профиль связывания H-NS не влияла инактивация stpA. Япония, Graduate School of Information Science, Nara Inst. of Science and Technology, Nara 630-0101. Библ. 17

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.03.03.03
Рубрики: НУКЛЕОИД-СВЯЗАННЫЕ БЕЛКИ
БЕЛОК STPA
БЕЛОК H-NS
СВЯЗЫВАНИЕ
ПРОФИЛИ
ХРОМАТИН
ESCHERICHIA COLI (BACT.)
ДИКИЙ ТИП
МУТАНТЫ HNS
ИММУНОПРЕЦИПИТАЦИЯ
МИКРОЧИПЫ

Доп.точки доступа:
Uyar, Ebru; Kurokawa, Ken; Yoshimurra, Mika; Ishikawa, Shu; Ogasara, Naotake; Oshima, Taku

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.05-04Б2.196

H-NS regulation of IraD and IraM antiadaptors for control of RpoS degradation [Text] / A. Battesti [et al.] // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194, N 10. - P2470-2478 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: H-NS регуляция IraD и IraM антиадапторов для контроля деградации RpoS
Аннотация: RpoS, главный сигма фактор в стационарной фазe роста и при различных стрессовых ситуациях, регулируется на многих уровнях, включая регулируемую деградацию. Деградация зависит от ClpXp и RssB адапторных белков. H-NS, белок, ассоциированный с нуклеоидом, вызывает регулируемую деградацию RpoS; в отсутствии H-NS - RpoS стабилен. Механизмы этой регуляции неизвестны. Установлено, что H-NS ингибирует экспрессию iraD и iraM, кодирующих два антиадаптора, которые и стабилизуруют RpoS. Также установлено, что регуляция iraM белком H-NS не зависит от PhoP/PhoQ двух-компонентной системы, как было показано ранее. Кроме того, в регуляции стабильности RpoS определенную роль играет и StpA, H-NS-подобный белок, что объясняет различия в поведении некоторых аллелей hhs. Эти исследования согласуются с недавно полученными сведениями о роли StpA в регуляции стабильности RpoS у Salmonella. США, Lab. Mol. Biol. Nat. Cancer Inst., Betheeda, Maryland. Библ. 37

ГРНТИ	34.27.21

ВИНИТИ 341.27.21.09.25
Рубрики: ТРАНСКРИПЦИОННЫЕ ФАКТОРЫ
СИГМА ФАКТОР RPOS
ФАКТОР АДАПТАЦИИ
ДЕГРАДАЦИЯ
АДАПТОРНЫЕ БЕЛКИ
АНТИАДАПТОРНЫЕ
БЕЛКИ НУКЛЕОТИДА
БЕЛОК STPA
ESCHERICHIA COLI (BACT.)

Доп.точки доступа:
Battesti, A.; Tsegaye, Y.M.; Packer, D.G.; Majdalani, N.; Gottesman, S.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска