Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК FLHA<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 13.09-04Б2.28

   

    Interaction of the extreme N-terminal region of FliH with FlhA is required for efficient flagellar protein export [Text] / Noritaka Hara [et al.] // J. Bacteriol. - 2012. - Vol. 194, N 19. - P5353-5360 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Взаимодействие крайней N-концевой области (белка) FliH c FlhA необходимо для успешного экспорта бактериального жгутикового белка
Аннотация: Экспортный аппарат флагеллярного белка III-типа играет существенную роль в формировании жгутика бактерий. FliH образует комплекс вместе с FliI-АТФ-азой и, предполагается, обеспечивает связь между образованием кольца FliI и экспортером жгутикового белка. Для успешного "причаливания" комплекса FliH-FliI к "экспортным воротам", состоящим из 6 мембранных белков, требуются 2 триптофановых остатка белка FliH, трп7 и трп10. Неизвестно, какой компонент экспортных ворот взаимодействует с этими 2 трп. Работая со штаммами Salmonella, осуществляли адресованное фотосшивание крайней N-концевой области FliH (FliH[EN]) со связывающимися с ними партнерами. Заменяли оба остатка трп во FliH на п-бензоил-фенилаланин (рВРА), фотосшиваемую неприродную аминокислоту, для получения FliH(W7pBPA) и FliH(W10pBPA). Они были и функциональны, и фотосшиваемы с одним из белков экспортных ворот, FlhA, но не с другими белками ворот. Это указывало, что остатки трп были в соседстве с FlhA. Япония, Gradual School of Frontier Bioscis., Osaka Univ. E-mail:tohru@fbs.osaka-u.ac.jp. Библ. 50
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.07.07 + 341.27.21.09.29
Рубрики: SALMONELLA SP. (BACT.)
ФЛАГЕЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК III-ТИПА

ЭКСПОРТНЫЙ АППАРАТ

БЕЛОК FLIH

БЕЛОК FLHA

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

ДВОЙНЫЕ НУЛЬ-ШТАММЫ

НАПРАВЛЕННЫЙ МУТАГЕНЕЗ

ПЛАЗМИДЫ


Доп.точки доступа:
Hara, Noritaka; Morimoto, Yusuke V.; Kawamoto, Akihiko; Namba, Keiichi; Minamino, Tohru


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 15.04-04Б2.242

   

    Interactions of bacterial flagellar chaperone-substrate complexes with FlhA contribute to co-ordinating assembly of the flagellar filament [Text] / Miki Kinoshita [et al.] // Mol. Microbiol. - 2013. - Vol. 90, N 6. - P1249-1261 . - ISSN 0950-382X
Перевод заглавия: Взаимодействия комплексов чаперон-субстрат жгутиков бактерий с FlhA вовлечено в скоординированную сборку флагеллярных филаментов
Аннотация: Сборка волокна жгутика у бактерий - четко организованный многоэтапный процесс. В доставке белков, формирующих различные части жгутика, принимают участие специфические чапероны: FlgN для FlgK и ElgL, FliT для FliD, FliS для FliC. Перенос комеплексов чаперон-сбстрат осуществляется при участии С-концевого цитоплазматического домена мембранного компонента аппарата экспорта FlhA, который содержит сайт-связывания этих комплексов. Однако, остается неизвестным каким образом осуществляется соблюдение последовательности экспорта различных комплексов. Во-первых, показано, FlhA способен взаимодействовать только с белками наружной части жгутика (ElgK. FlgL, FliD и FliC) и обладает различной связывающий способностью в отношении разных комплексов. Так аффинность FlhA к FlgN/FlgK немного выше, чем к FliT/FliD и в 14 раз выше, чем к FliS/FliC. Полагают, что выявленные различия в аффинности FlhA к чаперон-субстратным комплексам и определяют порядок переноса белков при сборке волокна жгутика. Япония, Grad. Sch. Frontier Biosci., Osaka Univ., 1-3 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.21.09.29
Рубрики: ЖГУТИКИ
СБОРКА

ЧАПЕРОНЫ

КОМПЛЕКСЫ ЧАПЕРОН-СУБСТРАТ

МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ

БЕЛОК FLHA

БЕЛОК-БЕЛКОВОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ

БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Kinoshita, Miki; Hara, Noritaka; Imada, Katsumi; Namba, Keiichi; Minamino, Tohru


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)