СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БЕЛОК Р36<.>)

Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2

РЖ ВИНИТИ 34 (BI11) 90.07-04Б1.122

Gerke, Volker.
Tyrosine protein kinase substrate p36: a member of the annexin family of Ca{2}+/phospholipid-binding proteins [Text] / Volker Gerke // Cell Motil. and Cytoskeleton. - 1989. - Vol. 14, N 4. - P449-454 . - ISSN 0886-1544
Перевод заглавия: p36 как субстрат тирозин протеинкиназы и член семейства аннексинов, Ca{2}+/фосфолипидсвязывающих белков
Аннотация: Обзор. Посвящен биох. св-вам, субклеточной локализации, структурным характеристикам и возможной ф-ции р36. р36 существует в Кл в двух разл. формах-мономерной (р36) и комплексированной с клеточным лигандным белком р11-гетеротетрамерной (р36[2]p11[2]). С помощью иммуноцитохимии и электронной микроскопии показано, что как р36, так и р11 ассоциированы с цитоплазматической стороной мембраны. У членов этого сем. выявлено Са{2}+-зависимое взаимодействие с фосфолипидами, кроме того, они обладают общими структурными элементами: сегмент из 70-80 аминок-т в р36 повторяется 4 раза. Характерной чертой р36 и др. аннексинов является цепочка из 17 аминок-т, образующая т. наз. "эндонексиновую складку" в каждом из повторных мотивов, к-рая ассоциирована со связыванием Са{2}+. В связывании р36 с субъединицей р11, в действии разнообразных серин/треонин-специф. протеиназ, в фосфорилировании сайтов рр60{s}{r}{c} участвует N-конец пептида. По-вид., р36 вовлечен в связывание мембраны с кортикальным цитоскелетом и/или в процесс слияния мембран при эндоцитозе. Предполагают, что р36 может принимать участие в трансформации Кл, будучи слитым с доменом с-raf-1 киназой. ФРГ, Max-Planck-Inst. for Biophys. Chemis., D-3400 Gottingen. Библ. 34.

ГРНТИ	34.25.17

ВИНИТИ 341.25.17.09.11
Рубрики: ВИРУС САРКОМЫ РАУСА
БЕЛОК Р36
БИОХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА
СТРУКТУРНАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА
ФИЗИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.252

Effect of external pH perturbations on in vivo protein synthesis by the acidophilic bacterium Thiobacillus ferrooxidans [Text] / A. M. Amaro [et al.] // J. Bacteriol. - 1991. - Vol. 173, N 2. - P910-915 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние изменений внешнего рН на синтез белков in vivo ацидофильной бактерией Thiobacillus ferrooxidans
Аннотация: Исследована р-ция облигатной ацидофильной бактерии Thiobacillus ferrooxidans штаммы ATCC 19859 и R2 на изменения рН среды. Если Кл, выращенные при рН 1,5 помещали в среду с рН 3,5, наблюдались изменения в белковом синтезе, в частности, сильная стимуляция синтеза белка с Mr 36 кД (р36). Кажущаяся ИЭТ (3,5), локализация в мембране и положительная перекрестная р-ция с антителами к OmpC из Salmonella typhi свидетельствуют о том, что р36, возможно, является порином, и его экспрессия регулируется наружным рН. Библ. 35. Чили, Dep. de Bioquimica, Facultad de Medicina, Univ. de Chile, Casilla 70086, Santiago-7.

ГРНТИ	34.27.19

ВИНИТИ 341.27.19.13.07 + 341.27.17.09.09.07
Рубрики: THIOBACILLUS FERROOXIDANS (BACT.)
ШТАММ АТСС 19859
ШТАММ R2
РН
НАРУЖНЫЙ РН
ИЗМЕНЕНИЯ
БЕЛКИ
БИОСИНТЕЗ
БЕЛОК Р36
ИНДУКЦИЯ
SALMONELLA TYPHI (BACT.)
OMPC

Доп.точки доступа:
Amaro, A.M.; Chamorro, D.; Seeger, M.; Arredondo, R.; Peirano, I.; Jerez, C.A.

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска