Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ<.>)
Общее количество найденных документов : 7
Показаны документы с 1 по 7
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.12-04Я6.56

   

    Ligand binding by fibroblast growth factor receptors investigated using chimeric receptor molecules [Text] : [Pap.] 6th Swiss Workshop Methodol. Receptor Res., Verbier, Apr. 10-14, 1994 / A. Yayon [et al.] // J. Receptor and Signal Transduct. Res. - 1995. - Vol. 15, N 1-4. - P185-197 . - ISSN 1079-9893
Перевод заглавия: Исследование связывания лиганда рецепторами фактора роста фибробластов с использованием химерных молекул рецептора
Аннотация: Провели подробное картирование сайтов связывания лиганда рецептора (Рц) фактора роста фибробластов (ФРФ) и Рц фактора роста кератиноцитов (ФРК). Получили химерные молекулы Рц с различными проксимальными последовательностями, мембранного домена. Показали, что аффинность связывания химерных молекул с кислым ФРФ различается более чем в 5 раз. Показали отсутствие связывания основного ФРФ и ФРК химерными Рц, свидетельствуя, что место связывания для этих лигандов требует интактности всей 48- или 50-аминок-тной вариабельной последовательности. Израиль, Dep. Chem. Immunol., Weizmann Inst. of Science, Rehovot 76100. Библ. 16
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.17.05.13
Рубрики: ФАКТОРЫ РОСТА
ФАКТОР РОСТА ФИБРОБЛАСТОВ

ФАКТОР РОСТА КЕРАТИНОЦИТОВ

РЕЦЕПТОРЫ

ХИМЕРНЫЕ

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ


Доп.точки доступа:
Yayon, A.; Gray, T.E.; Zimmer, Y.; Eisenstein, M.; Givol, D.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 98.07-04Т4.178

   

    Analysis of binding of cobra cardiotoxins to heparin reveals a new 'бета'-sheet heparin-binding structural motif [Text] / Alka A. Vyas [et al.] // J. Biol. Chem. - 1997. - Vol. 272, N 15. - P9661-9670 . - ISSN 0021-9258
Перевод заглавия: Анализ связывания кардиотоксинов кобры с гепарином выявляет новый 'бета'-структурный гепарин-связывающий структурный мотив
Аннотация: Проведен анализ гепарин-связывающего домена в 10 кардиотоксинах (КТ) из яда тайваньской и африканских видов кобры. Связывание также исследовали на компьютерных моделях. При образовании комплекса катионный пояс консервативных остатков на вогнутой поверхности трехцепочечного 'бета'-листка КТ вступает в ионные взаимодействия с гепарином или гепарансульфатом, после чего специфически связываются остатки лизина на верхушке петли 2 КТ. Для разных КТ константы диссоциации различаются на 4 порядка величины (от 'ЭКВИВ'140 мкМ до 'ЭКВИВ'20 нМ) в зависимости от наличия остатков лизина в области верхушки петли 2. Высокое сродство наблюдается, когда на верхушке петли имеется консенсусная последовательность XKKXXXKRX. Тот факт, что КТ и фосфолипаза A2 связываются с гепарином с разным сродством могут дать информацию о синергизме действия этих токсинов яда змей. Тайвань, Dep. Life Sci., Nat. Tsing Hua Univ., Hsinchu 30043. Библ. 35
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.47.21.29.13.15.15
Рубрики: ТОКСИНЫ
КАРДИОТОКСИНЫ

ГЕПАРИН/ГЕПАРАНСУЛЬФАТ

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ

'БЕТА'-СТРУКТУРНЫЙ МОТИВ

ЯД

КОБРЫ


Доп.точки доступа:
Vyas, Alka A.; Pan, Jiann-Jong; V.Patel, Himatkumar; Vyas, Kavita A.; Chiang, Chien-Min; Sheu, You-Cheng; Hwang, Jenn-Kang; Wu, Wen-guey


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.08-04Б3.17

    Neu, Thomas R.

    Assessment of lectin-binding analysis for in situ detection of glycoconjugates in biofilm systems [Text] / Thomas R. Neu, George D. W. Swerhone, John R. Lawrence // Microbiology. - 2001. - Vol. 147, N 2. - P299-313 . - ISSN 1350-0872
Перевод заглавия: Анализ связывания лектинов in situ для обнаружения гликоконъюгатов в биопленочных системах
Аннотация: С помощью набора флуоресцентно меченых лектинов исследовали внеклеточные гликоконъюгаты микробных сообществ полностью гидратированных речных биопленок. Показано, что комбинаций двух или трех лектинов достаточно для выявления частичной гетерогенности матрикса биопленок, особенно, в сочетании с обычными красителями, связывающими нуклеиновые кислоты. При этом 20-минутной инкубации было достаточно для полного связывания меченого лектина с биопленками. Использование в качестве флуоресцентной метки лектинов флуоресцеинизотиоцианата давало более специфические количественные характеристики связывания лектинов с матриксом биопленок по сравнению с использованием родаминизотиоцианата или цианинового красителя CY5. При одновременном окрашивании биопленок двумя или тремя мечеными лектинами порядок добавления лектинов к матриксу биопленок влиял на конечную картину суммарного окрашивания лектинами. Обсуждается вклад полисахаридов матрикса биопленок во взаимодействие всех гликоконъюгатов биопленок с лектинами. Германия, Dep. Inland Water Res. Magdeburg, UFZ Ctr. Environm. Res., Magdeburg. Библ. 44
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.07.09
Рубрики: МИКРООРГАНИЗМЫ
МИКРОБНЫЕ СООБЩЕСТВА

ГИДРАТИРОВАННЫЕ РЕЧНЫЕ БИОПЛЕНКИ

ГЛИКОКОНЪЮГАТЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЕ ГЛИКОКОНЪЮГАТЫ

ОБНАРУЖЕНИЕ IN SITU

ЛЕКТИНЫ

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ


Доп.точки доступа:
Swerhone, George D.W.; Lawrence, John R.


4.
Патент 6110748 Соединенные Штаты Америки, МКИ G01N 33/503.

    Reber, William L.
    Optical storage medium for binding assays [Текст] / William L. Reber, Cary D. Perttunen ; Motorola, Inc. - № 08/846907 ; Заявл. 30.04.1997 ; Опубл. 29.08.2000
Перевод заглавия: Оптическая запоминающая среда для анализа связывания
Аннотация: В соответствии с первым аспектом, анализ на связывание включает машиночитаемую запоминающую среду, которая поддерживает молекулярный рецептор. В соответствии со вторым аспектом, элемент поддержки обеспечивает поддержку первого и второго молекулярных рецепторов и первых и вторых машиночитаемых данных, идентифицирующих молекулярные рецепторы. В соответствии с третьим аспектом, элемент поддержки имеет первую кольцевую часть для поддержки молекулярных рецепторов и вторую кольцевую часть для поддержки машиночитаемых данных, идентифицирующих множество молекулярных рецепторов. Ил. 13. Библ. 10
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.57.21
Рубрики: БИОМАТЕРИАЛЫ
ОПТИЧЕСКАЯ ЗАПОМИНАЮЩАЯ СРЕДА

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ

МОЛЕКУЛЯРНЫЕ РЕЦЕПТОРЫ

МАШИНОЧИТАЕМЫЕ ДАННЫЕ


Доп.точки доступа:
Perttunen, Cary D.; Motorola; Inc.
Свободных экз. нет

5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI07) 91.11-04А1.263

    Royer, C. A.

    Analysis of binding in macromolecular complexes: a generalized numerical approach [Text] / C. A. Royer, W. R. Smith, J. M. Beechem // Anal. Biochem. - 1990. - Vol. 191, N 2. - P287-294 . - ISSN 0003-2697
Перевод заглавия: Анализ связывания в макромолекулярных комплексных. Генерализованный численный подход
Аннотация: Предложен генерализованный глобальный численный метод анализа параметров связывания в макромол. системах. Численный алгоритм решения систем уравнений свободной энергии позволяет анализировать кривые связывания как простых, так и весьма сложных взаимодействующих систем в любом диапазоне конц-ий без какой-либо необходимости формирования аналитич. формы описания данных. Этот числовой алгоритм оценивает конц-ию каждой отдельной формы взаимодействующих компонентов в р-ре, что позволяет строить кривые для всех возможных процессов связывания в системе (напр., для насыщения белка лигандом). В кач-ве иллюстрации представлено применение этого подхода для анализа взаимодействий в комплексе ДНК - белковая субъединица - лиганд на примере trp-репрессорной системы. Практически аналитич. программа позволяет проводить быстрый и одновременный анализ множества кривых связывания в терминах внутренне согласованных наборов значений свободной энергии. Ввиду громадной сложности и тонкости регуляции биол. функций путем связывания, предложенный обобщенный подход к анализу связывания в макромол. системах может иметь широкое применение. США, Univ. Wisconsin-Madison, Sch. Pharm., Madicon, WI 53707. Библ. 26.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.05.17.07
Рубрики: ЛАБОРАТОРНЫЕ МЕТОДЫ
МАКРОМОЛЕКУЛЫ

КОМПЛЕКСЫ

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ

ЧИСЛЕННЫЙ ПОДХОД


Доп.точки доступа:
Smith, W.R.; Beechem, J.M.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 92.01-04М6.059

   

    Insulin-like growth factor (IGF)-I and IGF-II binding to an IGF binding protein. An investigation using chemical modification of tyrosine residues as a structural probe for the sites of interaction [Text] / Jennifer A. Moss [et al.] // J. Biol. Chem. - 1991. - Vol. 266, N 2. - P909-914
Перевод заглавия: Комплексирование инсулиноподобного ростового фактора I (ИРФ-1) и ИРФ-II со связывающими ИРФ белками. Изучение с использованием химической модификации тирозиновых остатков в качестве структурного зонда мест взаимодействия
Аннотация: Связывающий инсулиноподобный ростовой фактор (ИРФ) белок-2 инкубировали с рекомбинантным человеческим ИРФ-I или свиным ИРФ-II, получая свободные и связанные ИРФ. Методом пептидного картирования установлено, что при мечении обеих фракций ИРФ {1}{2}{5}I по тирозиновым остаткам, степень йодирования Сконцевых Tyr{5}{6} и Tyr{6}{0} в комплексах с белком-2, была значительно ниже чем при мечении свободных ИРФ. В целом йодирование связанных ИРФ-I и II уменьшалось соответственно в 2 и 6 раз. Йодирование 2 др. тирозионных остатков в молекулах свбодных и связанных ИРФ-I и II существенно не отличалось. Это свидетельствует о непосредственном участии С-концевых тирозиновых остатков в р-ции связывания с белком-2 или их локализации в участках ИРФ, взаимодействующих со связывающими белками. Tyr{2}{4} и Tyr{3}{1} в молекуле ИРФ-I и Tyr{2} и Tyr{2}{7} в ИРФ-II не участвуют в комплексировании с белками. В экспериментах по конкурентному связыванию способность {1}{2}{7}I-ИРФ-II вытеснять {1}{2}{5}I-ИРФ-I или {1}{2}{5}I-ИРФ-II из комплексов с белком-2 была соответственно в 2,5 и 5 раз слабее, чем у нативого овечьего ИРФ-II. Делается вывод, что по крайней мере один из тирозиновых остатков ИРФ-II необходим для связывания со специфич. белками. Dept Biochem., Univ. Adelaide, AU. Библ. 26.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.11
Рубрики: СОМАТОМЕДИНЫ
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА

ФОРМЫ I И II

СВЯЗЫВАЮЩИЕ БЕЛКИ

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ

ЧЕЛОВЕК

СВИНЬЯ


Доп.точки доступа:
Moss, Jennifer A.; Francis, Geoffrey L.; Ross, Marina; Wallace, John C.; Ballard, F.John


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI27) 93.02-04М6.089

   

    Dimerization of the extracellular domain of the human growth hormone receptor by a single hormone molecule [Text] / Brian C. Cunningham [et al.] // Sci. - 1991. - Vol. 254, N 5033. - P821-825 . - ISSN 0036-8075
Перевод заглавия: Димеризация внеклеточных доменов рецептора гормона роста человека единичной молекулой гормона
Аннотация: С помощью гель-фильтрации, калориметрии и флуоресцентной спектроскопии изучали связывание ГР с внеклеточным доменом рецептора (Рц) человека, экспрессированным в E. coli. При анализе взаимодействия полученных доменов с мутантными молекулами ГР в молекуле последнего идентифицированы два близко расположенных участка связывания Рц, а в молекуле Рц - два участка связывания гормона. Связывание ГР с Рц происходит последовательно: после образования комплекса ГР-Рц с гормоном связывается 2-я молекула Рц. Библ. 29. США, Protein Engineering Dept, Genentech, Inc., South San Francisco, CA 94080. Библ. 29.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.39.21.33.23.11
Рубрики: СОМАТОТРОПИН
РЕЦЕПТОРЫ

ВНЕКЛЕТОЧНЫЙ ДОМЕН

АНАЛИЗ СВЯЗЫВАНИЯ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Cunningham, Brian C.; Ultsch, Mark; de, Vos Abraham M.; Mulkerrin, Michael G.; Clauser, Karl R.; Wells, James A.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)