Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=АМИДОФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI52) 90.07-04Т6.332

   

    Paradoxical effects of glucagon on de novo purine synthesis in rat liver: in vitro phosphorylation of amidophosphoribosyltransferase [Text] / Mitsuo Itakura [et al.] // Purine and Pyrimidine Metab. Man VI. - New York, London, 1989. - Pt B. - P29-35 . - ISBN 0-306-43234-Х
Перевод заглавия: Парадоксальное влияние глюкагона на синтез пуринов в печени крыс de novo: фосфорилирование амидофосфорибозилтрансферазы in vitro
Аннотация: Введение глюкагона (I) крысам Wistar (0,5 мг/200 г/ /12 ч в/в) вызывало повышение синтеза пуринов (Пр) в печени, к-рый оценивали по включению {1}{4}C-Gly, с 102 до 304 расп./мин к концу периода введения. Синтез кислоторастворимых белков в печени при этом не изменялся. Введение животным дибутирил-цАМФ (0,001-0,1 мг в/в) вызывало через 12 ч усиление синтеза Пр в 2,2-4 раза. Активность амидофосфорибозилтрансферазы (РТ) при воздействии I или дибутирил-цАМФ не изменялась. Однократное введение крысам I (0,1 мг/200 г) приводило к торможению синтеза Пр. Содержание печени цАМФ субстрата РТ, 5фосфорибозил-1-пирофосфата, в рез-те введения I (0,001- 0,1 мг/200 г) возрастало дозозависимым образом. Обнаружено, что фосфорилирование in vitro частично очищ. РТ происходило только в присутствии каталитич. субъединицы цАМФ-зависимой протеинкиназы. Считают, что I участвует в резуляции синтеза Пр. Обсуждена роль в этом процессе цАМФ-зависимого фосфорилирования РТ. Япония, Univ. of Tsukuba, Tsukuba-city Ibaraki. Библ. 10.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.45.25.65.33
Рубрики: ГЛЮКАГОН
ПУРИНЫ

БИОСИНТЕЗ

АМИДОФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

ПЕЧЕНЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Itakura, Mitsuo; Yamaoka, Takashi; Yoshikawa, Hiroko; Yamashita, Kamejiro


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.09-04М4.71

   

    Purification of rat liver amidophosphoribosyltransferase [Text] / Takashi Yamaoka [et al.] // Purine and Pyrimidine Metab. Man. VI. - New York, London, 1989. - Pt B. - P21-28 . - ISBN 0-306-43234-Х
Перевод заглавия: Очистка амидофосфорибозилтрансферазы из печени крысы
Аннотация: Амидофосфорибозилтрансферазу (АФРТ; КФ 2.1.2.14) печени крысы выделяли из супернатанта (55 000 g, 3 ч) с помощью тепловой обработки, осаждения уксусной к-той (рН 5,1) и сульфатом аммония (30-55%), гельфильтрации на Toyopearl HW 55F, анионобменной хроматографии на TSK ДЭАЭ-5PW (элюция линейным градиентом 0-400 мМ KCl), ВЭЖХ на гидроксиапатите и препаративного ЭФ (полоса 62 кДа); очистка в 958 раз, выход - 4,1%, удельная активность - 6890 нмоль/мг/ч. Ингибирование пуриновыми рибонуклеотидами уменьшалось в ряду моно-ди-трифосфаты аденина и гуанина. Время полуинактивации О[2] составило 15 мин при 37'ГРАДУС' С. АФРТ ингибировалась о-фенантролином, что указывает на наличие Fe-S. По составу амино-к и иммунохим. св-вам АФРТ печени крысы больше сходна с АФРТ B. subtilis, чем с АФРТ E. coli. N-конец АФРТ печени крысы модифицирован. Япония, Univ. of Tsukuba, Inst. of Clin. Med. Tsukuba-city, Ibaraki 305. Библ. 7.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.39
Рубрики: АМИДОФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА
РИБОНУКЛЕОТИДЫ

ПУРИНОВЫЕ

ПЕЧЕНЬ

КРЫСЫ


Доп.точки доступа:
Yamaoka, Takashi; Kagita, Fumiko; Yoshikawa, Hiroko; Itakura, Mitsuo; Yamashita, Kamejiro


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.10-04М4.29

   

    Metabolismo purinico: determinazione della PRPP - amidotransferasi e della PRPP-sintetasi in linfociti di Pazienti affetti da leucemia linfatica cronica (LLC) [Text] / A. Tabucchi [et al.] // Boll. Soc. ital. biol. sper. - 1989. - Vol. 65, N 11. - С. 1097-1103 . - ISSN 0037-8771
Перевод заглавия: Метаболизм пуринов: определение амидофосфорибозилтрансферазы и фосфорибозил-1-пирофосфатсинтетазы в лимфоцитах больных хроническим лимфолейкозом
Аннотация: Активность (Ак) амидофосфорибозилтрансферазы (АФРТ; КФ 2.4.2.14) определяли по высвобождению [{1}{4}C]Glu из [{1}{4}C]Gln; Ак фосфорибозил-1-пирофосфатсинтетазы (ФРПФС; КФ 2.7.6.1) - по методу Петерса и Вееркампа (высвобождение {1}{4}CO[2] в серии сопряж. р-ций в присутствии оротатфосфорибозилтрансферазы и оротидин-5'-монофосфатдекарбоксилазы). У б-ных хронич. лимфолейкозом (n=8) Ак АФРТ в лимфоцитах значительно выше, чем у здоровых людей (n=5); различий в Ак ФРПФС не обнаружили. Италия, Univ. di Siena, Siena. Библ. 5.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: ПУРИНЫ
АМИДОФОСФОРИБОЗИЛТРАНСФЕРАЗА

ФОСФОРИБОЗИЛ-1-ПИРОФОСФАТСИНТЕТАЗА

ЛИМФОЦИТЫ

ЛИМФОЛЕЙКОЗ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Tabucchi, A.; Terzuoli, L.; Di, Stefano A.; Pizzichini, M.; Leoncini, R.; Dispensa, E.; Marinello, E.


 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)