СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=АКТИН G<.>)

Общее количество найденных документов : 8
Показаны документы с 1 по 8

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 96.03-04Я6.137

Ito, Jin-ichi.
Sialosylcholesterol effects on reconstitution of microfilament and glia filament [Text] / Jin-ichi Ito, Mari Masuda, Ryo Tanaka // J. Neurochem. - 1994. - Vol. 62, N 1. - P235-239 . - ISSN 0022-3042
Перевод заглавия: Влияние сиалозилхолестерина на реконструкцию микрофиламентов и глиальных филаментов
Аннотация: Полимеризацию микрофиламентов в экстракте из фракции цитоскелета астроцитов крысы в присутствии 0,1М KCl и 10 мМ MgCl[2] и полимеризацию G-актина угнетает 'альфа'-сиалозилхолестерин (I), по-видимому, непосредственно действуя на актин. Под действием I происходит частичная деполимеризация микрофиламентов и угнетается полимеризация глиальных филаментов, экстрагированных в присутствии фаллоидина; в конц-ии до 15 мкМ I снижает число крупных филаментов и увеличивает число малых филаментов. Действие I на полимеризацию сильнее выражено в отношении виментина. Япония, Dep. Biochem., Nagoya City Univ. Med. Sch., Nagoya, 467. Библ. 13

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.03.05
Рубрики: МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН G
СИАЛОЗИЛХОЛЕСТЕРИН
АСТРОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Masuda, Mari; Tanaka, Ryo

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 97.05-04М3.430

Lheureux, Karine.
Functional significance of the binding of one myosin head to two actin monomers [Text] / Karine Lheureux, Patrick Chaussepied // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11445-11452 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Функциональная значимость связывания одной миозиновой головки с двумя мономерами актина
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином, сшитых водорастворимым карбодиимидом (сшивка "нулевой" длины) в присутствии или в отсутствие ДНКазы I, препятствующей полимеризации актина. Показали, что в обоих комплексах Mg{2+}-АТФазная активность S1 ничтожно мала (0.018 с{-1} в отсутствие ДНКазы I и 0,006 с{-1} в присутствии ДНКазы I). Только бинарный комплекс S1 с G-актином, полученный в отсутствие ДНКазы I, способен полимеризоваться с образованием филаментов F-актина, полностью декорированных молекулами S1, пришитыми к мономерам актина. Эти филаменты не отличались от филаментов F-актина, декорированных S1 в обычных условиях, без сшивки. В таких полностью сшитых комплексах S1 с F-актином Mg{2+}-АТФазная активность S1 составляла 6-7 с{-1}, т. е. мало отличалась от активности S1 в несшитых комплексах S1 с F-актином (8-9 с{-1}). Сделан вывод, что для активации АТФазы S1 актином требуется взаимодействие S1 со вторым (соседним) мономером актина в филаменте F-актина, и что полная активация АТФазы не зависит от степени насыщения F-актина головками миозина. Предполагается, что связывание S1 со вторым мономером актина требуется для инициации циклической работы головки миозина, т. е. для перехода головки от "слабого" к "сильному" связыванию с актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-U9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.21

ВИНИТИ 341.39.21.15.15.27
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН G
МОНОМЕРНЫЙ
КОВАЛЕНТНЫЕ И НЕКОВАЛЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chaussepied, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 97.07-04М4.38

Lheureux, Karine.
Functional significance of the binding of one myosin head to two actin monomers [Text] / Karine Lheureux, Patrick Chaussepied // Biochemistry. - 1995. - Vol. 34, N 36. - P11445-11452 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Функциональная значимость связывания одной миозиновой головки с двумя мономерами актина
Аннотация: Изучали свойства комплексов субфрагмента 1 миозина (S1) из скелетных мышц кролика с мономерным G-актином, сшитых водорастворимым карбодиимидом (сшивка "нулевой" длины) в присутствии или в отсутствие ДНКазы I, препятствующей полимеризации актина. Показали, что в обоих комплексах Mg{2+}-АТФазная активность S1 ничтожно мала (0.018 с{-1} в отсутствие ДНКазы I и 0,006 с{-1} в присутствии ДНКазы I). Только бинарный комплекс S1 с G-актином, полученный в отсутствие ДНКазы I, способен полимеризоваться с образованием филаментов F-актина, полностью декорированных молекулами S1, пришитыми к мономерам актина. Эти филаменты не отличались от филаментов F-актина, декорированных S1 в обычных условиях, без сшивки. В таких полностью сшитых комплексах S1 с F-актином Mg{2+}-АТФазная активность S1 составляла 6-7 с{-1}, т. е. мало отличалась от активности S1 в несшитых комплексах S1 с F-актином (8-9 с{-1}). Сделан вывод, что для активации АТФазы S1 актином требуется взаимодействие S1 со вторым (соседним) мономером актина в филаменте F-актина, и что полная активация АТФазы не зависит от степени насыщения F-актина головками миозина. Предполагается, что связывание S1 со вторым мономером актина требуется для инициации циклической работы головки миозина, т. е. для перехода головки от "слабого" к "сильному" связыванию с актином. Франция, Ctr. Rech. Biochim. Macromoleculaire, CNRS-U9008, INSERM-U249, Route de Mende, BP 5051, 34033 Montpellier Cedex. Библ. 57

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: МИОЗИНЫ
СУБФРАГМЕНТ 1
АКТИН G
МОНОМЕРНЫЙ
КОВАЛЕНТНЫЕ И НЕКОВАЛЕНТНЫЕ КОМПЛЕКСЫ
СВОЙСТВА
КРОЛИКИ
МЫШЦЫ

Доп.точки доступа:
Chaussepied, Patrick

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 99.06-04М4.73

Nuclear accumulation of G-Actin in isolated rat hepatocytes by adenine nucleotides [Text] / Irma Meijerman [et al.] // Biochem. and Biophys. Res. Commun. - 1997. - Vol. 240, N 3. - P697-700 . - ISSN 0006-291X
Перевод заглавия: Аккумилирование ядрами G-актина в изолированных гепатоцитах крыс с помощью адениннуклеотидов
Аннотация: ATP (100 мкМ) усиливал накопление G-актина в ядрах изолированных гепацитов крыс. Таким же действием обладали ADP, AMP, аденозин и дибутирил-цАМР. Аденозиндезаминаза ингибировала ATP- и аденозининдуцированное ядерное накопление. Агонисты P2-рецептора, UTP и 2', 3'-O-(4-бензоилбензоил)-аденозин-5'-трифосфат, не влияли на перераспределение G-актина. Фаллоидин, который предотвращал деполимеризацию филамент F-актина в мономеры G-актина, ингибировал индуцированное аденозином накопление G-актина в ядрах. Сделан вывод о том, что ядерное накопление G-актина опосредовано через рецепторы аденозина. Нидерланды, Meijerman, Leiden-Amsterdam Ctr Drug Res., Sylvius Labor., PO Box 9503, 2300 RA Leiden. Библ. 28

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.25
Рубрики: АДЕНИННУКЛЕОТИДЫ
ВЛИЯНИЕ
АКТИН G
НАКОПЛЕНИЕ
ГЕПАТОЦИТЫ
КРЫСЫ

Доп.точки доступа:
Meijerman, Irma; Blom, W.Marty; de, Bont Hans J.G.M.; Mulder, Gerard J.; Nagelkerke, J.Fred

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 01.01-04А3.411

Fuller, N.
Water in actin polymerization [Text] / N. Fuller, R. P. Rand // Biophys. J. - 1999. - Vol. 76, N 6. - P3261-3266 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Вода в полимеризации актина
Аннотация: Исследовали возможность участия воды в р-ции полимеризации актина (А). Осмотический стресс, вызываемый шестью различными осмолитами, снижает критическую конц-ию комплекса G-A с Ca{2+} и АТФ. Это интерпретировано как результат снижения активности воды, способствующего полимеризации. Величина этого эффекта коррелирует в условиях насыщения с мол. массой осмолита и говорит об уменьшении на 10-12 числа м-л воды, связывающихся с G-А при полимеризации. Однако для комплекса G-А с MgАТФ осмотические эффекты незначительны. Центр связывания нуклеотида в магниевой форме более замкнут, чем в кальциевой форме и больше напоминает замкнутую форму А в полимеризованном состоянии. Это может означать, что при полимеризации вода выходит из щели центра связывания нуклеотида. Канада, Dep. Biol. Sci., Brock Univ., St. Catharines, Ont. L2S 3A1. Библ. 39

ГРНТИ	34.57.23

ВИНИТИ 341.57.23.99
Рубрики: АКТИН G
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
MGАТФ И CAАТФ
КОМПЛЕКСЫ
МОЛЕКУЛЫ ВОДЫ
РОЛЬ

Доп.точки доступа:
Rand, R.P.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI34) 04.05-04Т4.164

Выявление с помощью электронной микроскопии в яде скорпиона пептидов, взаимодействующих с актином [Текст] / Н. Р. Тирас [и др.] // Биол. мембраны. - 2003. - Т. 20, N 1. - С. 72-76 . - ISSN 0233-4755
Аннотация: Методом негативного контрастирования изучали взаимодействие выделенного из мышц кролика актина и фракций (субфракций и компонентов) яда среднеазиатского черного скорпиона Orthochirus scrobiculosus. Выявлены пептиды, полимеризующие Г-актин с образованием нитей и пучков, а также компоненты, которые препятствуют полимеризации Г-актина или деполимеризуют Ф-актин. Россия, Ин-т теор. и экспер. биофизики РАН, Пущино Моск. обл. Библ. 20

ГРНТИ	34.47.21

ВИНИТИ 341.47.21.29.13.13.23
Рубрики: ПЕПТИДЫ
ЯД
ЧЕРНЫЙ СКОРПИОН
ORTHOCHIRUS SCROBICULOSUS
АКТИН G
АКТИН F
МЫШЦЫ
КРОЛИКИ
ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ
ЭЛЕКТРОННАЯ МИКРОСКОПИЯ

Доп.точки доступа:
Тирас, Н.Р.; Удальцов, С.Н.; Михайлова, Г.З.; Мошков, Д.А.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 90.08-04М1.86

Characterization of membrane- associated actin in boar spermatozoa [Text] / R. N. Peterson [et al.] // J. Exp. Zool. - 1990. - Vol. 253, N 2. - P202-214
Перевод заглавия: Характеристика ассоциированного с мембранами актина в сперматозоидах борова
Аннотация: Изучали структуру и локализацию актина (Ак), ассоциированного с мембранами (М), в сперматозоидах (спзд) борова. Показано: 'ЭКВИВ'1% от общего белка плазматич. (Пл) М спзд составляет Ак. Большая его часть находится в мономерной форме (G-актин). Филаменты или протофиламенты Ак (F-актин) являются компонентами наружной акросомальной (АС) М и, возможно, ассоциируются с Пл М, примыкающей к АС. F-Ак выявлен также в нерастворимой детергентами фракции белков Пл М и составляет не более 0,1% от общего колич. белков Пл М. Он представлен короткими филаментами вытянутыми вдоль М. США, Dep. of Physiology and Center for Electron Microscopy, Southern Illinois Univ., Carbondale, IL 62901-6512. Библ. 40.

ГРНТИ	34.19.17

ВИНИТИ 341.19.17.07.11
Рубрики: ПЛАЗМАТИЧЕСКАЯ МЕМБРАНА
АКТИН
ХАРАКТЕРИСТИКА
СПЕРМАТОЗОИДЫ
БОРОВ
МИКРОФИЛАМЕНТЫ
АКТИН F
АКТИН G

Доп.точки доступа:
Peterson, R.N.; Bozzola, J.J.; Hunt, W.P.; Darabi, A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI49) 91.11-04М1.361

Hays, Richard M.
Actin depolymerization in the cyclic AMP-stimulated toad bladder epithelial cell, determined by the DNAse method [Text] / Richard M. Hays, Uno Lindberg // FEBS Lett. - 1991. - Vol. 280, N 2. - P397-399 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Деполимеризация актина в стимулированных циклическим АМФ клетках эпителия мочевого пузыря жабы, определяемая ДНКазным методом
Аннотация: Применили метод подавления ДНКазы для определения содержания F- и G-актина в суспензии Кл эпителия мочевого пузыря жабы. Показали, что добавление к Кл 8-Br-цАМФ индуцирует увеличение внутриклет. конц-ии G-актина с 37% до 56% от общего содержания актина. Эта конц-ия свободного актина в Кл намного превышает его критич. конц-ию, что указывает на существование в Кл G-актин-секвестрирующего белка или белков. США, Albert Einstein Coll Med., Bronx, NY10461. Библ. 21.

ГРНТИ	34.19.21

ВИНИТИ 341.19.21.11
Рубрики: АКТИН
АКТИН F
АКТИН G
ДЕПОЛИМЕРИЗАЦИЯ
ЦАМФ
СТИМУЛЯЦИЯ
ДНКАЗНЫЙ МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ
ЭПИТЕЛИАЛЬНЫЕ КЛЕТКИ
МОЧЕВОЙ ПУЗЫРЬ
ЖАБЫ

Доп.точки доступа:
Lindberg, Uno

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска