Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА<.>)
Общее количество найденных документов : 77
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-77 
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.24

    Abee, Tjakko.

    Effects of potassium ions on proton motive force in Rhodobacter sphaeroides [Text] / Tjakko Abee, Klaas J. Hellingwerf, Wil N. Konings // J. Bacteriol. - 1988. - Vol. 170, N 12. - P5647-5653 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Влияние ионов калия на протондвижущую силу у Rhodobacter sphaeroides
Аннотация: Проведено определение протондвижущей силы (I) у R. sphaeroides в анаэр. условиях в темноте и на свету и в аэр. условиях в темноте. В анаэр. условиях в темноте I при рН 6 составляет -20 мВ и состоит только из трансмембранного электрического потенциала ('ДЕЛЬТА''ПСИ'). При рН 7,9 I состоит из 'ДЕЛЬТА''ПСИ'=-98 мВ, к-рый частично компенсируется обратным градиентом рН ('ДЕЛЬТА' рН), равным +37 мВ. Ингибиторы АТФазы не влияют на 'ДЕЛЬТА''ПСИ', что, вероятно, является результатом существования диффузионного потенциала K+, возникающего при инкубации Кл в калий-фосфатном буфере. В энергизованном состоянии в присутствии К+ происходит деполяризация 'ДЕЛЬТА''ПСИ' вследствие электрогенного поглощения К+. Это ведет к генерации 'ДЕЛЬТА' рН (внутри щелочного) при внеклеточном рН 6-8. Этот 'ДЕЛЬТА' рН зависит от конц-ии К+ и максимален при внеклеточном уровне К+ выше 1,2 мМ. В результате величина I при различных внеклеточных рН остается постоянной на уровне -130 мВ, что значительно выше, чем I в анаэр. темновых условиях. В отсутствие К+ деполяризация 'ДЕЛЬТА''ПСИ' не обнаружена и I состоит из большого 'ДЕЛЬТА''ПСИ' и незначительного 'ДЕЛЬТА' рН. При щелочных рН (рН7,3) 'ДЕЛЬТА' рН становится внутри даже кислым, что ведет к снижению I. Полученные результаты свидетельствуют, что у R. sphaeroides поглощение К+ оказывает воздействие на генерацию 'ДЕЛЬТА' рН и играет центральную роль в регуляции внутриклеточного рН. Библ. 29. Нидерланды, Dep. of Microbiol., Univ. of Groningen, 9751 NN Haren.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07 + 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА
ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ ПОТЕНЦИАЛ

ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ГРАДИЕНТ PH

КАЛИЙ

ЭЛЕКТРОГЕННОЕ ПОГЛОЩЕНИЕ

RHODOBACTER SPHAEROIDES (BACT.)


Доп.точки доступа:
Hellingwerf, Klaas J.; Konings, Wil N.


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.150

    Bakker, Evert P.

    The role of alkali-cation transport in energy coupling of neutrophilic and acido, philic bacteria: an assessment of methods and concepts [Text] / Evert P. Bakker // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 75, N 2- 3. - P319-334 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Роль транспорта катионов щелочных металлов в энергосопряжении у нейтрофильных и ацидофильных бактерий: оценка методов и концепций
Аннотация: Обсуждаются механизмы формирования трансмембранного электрохимического потенциала и регуляции внутриклеточного рН у нейтрофильных и ацидофильных бактерий. Рассмотрена гипотеза об участии транспортных циклов ионов К и Na в этих процессах, в частности, в развитии рН-зависимости протондвижущей силы. Критически анализируются методы измерения компонентов электрохимического потенциала и возможность погрешностей, особенно при определении электрического потенциала у нейтрофильных бактерий. Библ. 88. ФРГ, Fachgebiet Mikrobiol., Univ. Osnabruck, Osnabruck.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ ИОНОВ
НАТРИЙ

КАЛИЙ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

АЦИДОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ

НЕЙТРОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ



3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 01.07-04Б2.19

    Bond, Daniel R.

    Relationship between intracellular phosphate, proton motive force, and rate of nongrowth energy dissipation (Energy spilling) in Streptococcus bovis JB1 [Text] / Daniel R. Bond, James B. Russell // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 3. - P976-981 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Взаимосвязь между внутриклеточным фосфатом, протондвижущей силой и степенью рассеяния энергии, не связанной с ростом, у Streptococcus bovis JB1
Аннотация: При увеличении скорости подачи глюкозы к нерастущим клеткам Str. bovis ферментация идет по типу гомолактатной, увеличивается содержание фруктозо-1,6-дифосфата, конц-ия внутриклеточного неорганического фосфата P[i] снижается, а рассеивание энергии возрастает. На АТФ и АДФ скорость поглощения глюкозы влияет несущественно, однако, падение P[i] происходит в достаточной мере, чтобы вызвать увеличение свободной энергии гидролиза АТФ ('ДЕЛЬТА'G'p). Увеличение 'ДЕЛЬТА'G'p коррелирует с увеличением протондвижущей силы ('ДЕЛЬТА'p). При непрерывном культивировании S. bovis (скорость разбавления 0,65 ч{-1}) на аммонии как единственном источнике азота также наблюдалась высокая скорость образования лактата и рассеивание энергии. При добавлении триптиказы в качестве источника аминокислот образование лактата снижалось, большая часть глюкозы превращалась в ацетат, формиат и этанол, а степень рассеивания энергии снижалась. Триптиказа вызывала снижение содержания фруктозо-1,6-дифосфата, повышение P[i] и снижение 'ДЕЛЬТА'p. Изменение 'ДЕЛЬТА'p может объясняться P[i]-зависимыми изменениями 'ДЕЛЬТА'G'p. При снижении P[i] увеличиваются 'ДЕЛЬТА'G'p и 'ДЕЛЬТА'p. Отношение 'ДЕЛЬТА'G'p к 'ДЕЛЬТА'p всегда выше (4) при низких скоростях рассеивания энергии, но снижается при их повышении. Возможно, 'ДЕЛЬТА'p и скорость рассеивания энергии ответственны за флуктуации внутриклеточных конц-ий P[i]. США [J. B. Russel], Wing Hall, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853. E-mail:jbr8@cornell.edu. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.02
Рубрики: STREPTOCOCCUS BOVIS (BACT.)
ШТАММ JB1

РОСТ

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФОСФАТЫ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

РАССЕЯНИЕ ЭНЕРГИИ

ВЗАИМОСВЯЗЬ


Доп.точки доступа:
Russell, James B.


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 01.07-04Б3.19

    Bond, Daniel R.

    Relationship between intracellular phosphate, proton motive force, and rate of nongrowth energy dissipation (Energy spilling) in Streptococcus bovis JB1 [Text] / Daniel R. Bond, James B. Russell // Appl. and Environ. Microbiol. - 1998. - Vol. 64, N 3. - P976-981 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Взаимосвязь между внутриклеточным фосфатом, протондвижущей силой и степенью рассеяния энергии, не связанной с ростом, у Streptococcus bovis JB1
Аннотация: При увеличении скорости подачи глюкозы к нерастущим клеткам Str. bovis ферментация идет по типу гомолактатной, увеличивается содержание фруктозо-1,6-дифосфата, конц-ия внутриклеточного неорганического фосфата P[i] снижается, а рассеивание энергии возрастает. На АТФ и АДФ скорость поглощения глюкозы влияет несущественно, однако, падение P[i] происходит в достаточной мере, чтобы вызвать увеличение свободной энергии гидролиза АТФ ('ДЕЛЬТА'G'p). Увеличение 'ДЕЛЬТА'G'p коррелирует с увеличением протондвижущей силы ('ДЕЛЬТА'p). При непрерывном культивировании S. bovis (скорость разбавления 0,65 ч{-1}) на аммонии как единственном источнике азота также наблюдалась высокая скорость образования лактата и рассеивание энергии. При добавлении триптиказы в качестве источника аминокислот образование лактата снижалось, большая часть глюкозы превращалась в ацетат, формиат и этанол, а степень рассеивания энергии снижалась. Триптиказа вызывала снижение содержания фруктозо-1,6-дифосфата, повышение P[i] и снижение 'ДЕЛЬТА'p. Изменение 'ДЕЛЬТА'p может объясняться P[i]-зависимыми изменениями 'ДЕЛЬТА'G'p. При снижении P[i] увеличиваются 'ДЕЛЬТА'G'p и 'ДЕЛЬТА'p. Отношение 'ДЕЛЬТА'G'p к 'ДЕЛЬТА'p всегда выше (4) при низких скоростях рассеивания энергии, но снижается при их повышении. Возможно, 'ДЕЛЬТА'p и скорость рассеивания энергии ответственны за флуктуации внутриклеточных конц-ий P[i]. США [J. B. Russel], Wing Hall, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853. E-mail:jbr8@cornell.edu. Библ. 30
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: STREPTOCOCCUS BOVIS (BACT.)
ШТАММ JB1

РОСТ

ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ ФОСФАТЫ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

РАССЕЯНИЕ ЭНЕРГИИ

ВЗАИМОСВЯЗЬ


Доп.точки доступа:
Russell, James B.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.153

    Bryant, Richard D.

    Evidence for proton motive force dependent transport of selenite by Clostridium pasteurianum [Text] / Richard D. Bryant, Edward J. Laishley // Can. J. Microbiol. - 1989. - Vol. 35, N 4. - P481-486 . - ISSN 0008-4166
Перевод заглавия: Свидетельство зависимости транспорта селенита у Clostridium pasteurianum от протондвижущей силы
Аннотация: Показано, что транспорт SeO[3]{2}{I) у Cl. pasteurianum зависит от pH, т-ры, источника энергии (сахарозы) и подавляется протнофорным разобщителем (карбонилцианид-м-хлорфенилгидразоном) и ингибитором АТФазы (N, N{1}-дициклогексилкарбодиимидом). Искусственный градиент pH стимулирует поглощение I, тогда как генерация электрического потенциала в присутствии валиномицина не влияет на поглощение I. Т. обр. транспорт I, по-видимому, осуществляется путем симпорта с H+ за счет 'ДЕЛЬТА'pH, создаваемого Н+АТФазой. Ил. 6. Библ. 17. Канада, Dep. of Biol. Sci. Univ. of Calgary, Calgary, Alta, T2N IN4.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: CLOSTRIDIUM PASTEURIANUM (BACT.)
ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ

СЕЛЕНИТ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА


Доп.точки доступа:
Laishley, Edward J.


6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.10-04Б2.149

    Christensen, Douglas P.

    Collapse of the proton motive force in Listeria monocytogenes caused by a bacteriocin produced by Pediococcus acidilactici [Text] / Douglas P. Christensen, Robert W. Hutkins // Appl. and Environ. Microbiol. - 1992. - Vol. 58, N 10. - P3312-3315 . - ISSN 0099-2240
Перевод заглавия: Исчезновение протондвижущей силы в клетках Listeria monocytogenes, вызванное бактериоцином, образуемым Pediococcus acidilactici
Аннотация: Исследовано влияние педиоцина JD (бактериоцина, образуемого Pediococcus acidilactici, JD1-23), на протондвижущую силу и проницаемость для протонов покоящихся нативных клеток Listeria monocytogenes Scott A. Контрольные клетки, обработанные инактивированным трипсином бактериоцином при рН 5,3-6,1, поддерживали градиент рН и мембранный потенциал - 0,65 ед. рН и 75 мВ соответственно. Однако, градиенты быстро рассеивались в клетках под действием JD, даже если лизиса клеток и не происходило. Градиент рН и мембранный потенциал клеток, образующих JD, бактериоцином не затрагивались. Целые клетки, обработанные JD, были вдвое более проницаемы для протонов, чем контрольные. Рез-ты свидетельствуют, что ингибиторное действие педиоцина JD против L. monocytogenes направлено на цитоплазматич. мембрану и что ингибирование жизнедеятельности L. monocytogenes может быть обусловлено исчезновением 1 или обеих составляющих протондвижущей силы. Библ. 19. США, Dep. of Food Sci. and Technology, Univ. of Nebraska-Lincoln, Lincoln, Nebraska 685830919.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.13.07
Рубрики: PEDIOCOCCUS ACIDILACTICI (BACT.)
ШТАММ JD 1-23

БАКТЕРИОЦИНЫ

ПЕДИОЦИН JD

ИНГИБИРУЮЩАЯ АКТИВНОСТЬ

LISTERIA MONOCYTOGENES (BACT.)

ШТАММ SCOTT A

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ИСЧЕЗНОВЕНИЕ


Доп.точки доступа:
Hutkins, Robert W.


7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI14) 07.09-04Б4.87

    Cкляр, Т. В.

    Источники конвертируемой энергии у Neisseria gonorrhoeae [Текст] / Т. В. Cкляр, А. И. Винников // Мiкробiол. ж. - 2004. - Т. 66, N 5. - С. 23-29 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Установлено наличие у Neisseria gonorкhoeae двух основных источников конвертируемой энергии - внутриклеточного пула АТФ и электрохимического потенциала ионов водорода. Синтез АТФ происходит при образовании мембранного потенциала путем создания градиента K{+} в присутствии валиномицина и при образовании градиента протонов. Исходное содержание АТФ в клетках изученных штаммов гонококка колеблется в пределах от 0,053'+-'0,011 до 0,058'+-'0,012 мМ. Добавление в среду энергетических ингибиторов m-хлоркарбонилцианидфенилгидразона (ХКФ) и N[1]N{1}-дициклогексилкарбодиимида (ДЦКД) приводит к резкому снижению внутриклеточного АТФ до 0,01-0,02 мМ. Определен одинаковый характер зависимости трансмембранной разности электрических потенциалов и концентрационного градиента протонов от pH среды инкубации для всех изученных штаммов гонококка. Для штамма B 'ДЕЛЬТА''пси' изменяется в пределах от 103 до 145 мВ при возрастании pH от 5,0 до 8,0, в то время как 'ДЕЛЬТА'pH уменьшается - с 80 до 47 мВ. Величина протондвижущей силы для всех изученных штаммов гонококка находится в пределах 183-192 мВ в диапазоне pH 5,0-8,0. Украина, Днепропетровский национальный ун-т, Днепропетровск. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.29.07.17
Рубрики: NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)
КОНВЕРТИРУЕМАЯ ЭНЕРГИЯ

ИСТОЧНИКИ

ТРАНСФОРМАЦИЯ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

МЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

ПРОТОНЫ

КОНЦЕНТРАЦИОННЫЙ ГРАДИЕНТ


Доп.точки доступа:
Винников, А.И.


8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI08) 07.11-04Я6.62

    Cкляр, Т. В.

    Источники конвертируемой энергии у Neisseria gonorrhoeae [Текст] / Т. В. Cкляр, А. И. Винников // Мiкробiол. ж. - 2004. - Т. 66, N 5. - С. 23-29 . - ISSN 0201-8462
Аннотация: Установлено наличие у Neisseria gonorкhoeae двух основных источников конвертируемой энергии - внутриклеточного пула АТФ и электрохимического потенциала ионов водорода. Синтез АТФ происходит при образовании мембранного потенциала путем создания градиента K{+} в присутствии валиномицина и при образовании градиента протонов. Исходное содержание АТФ в клетках изученных штаммов гонококка колеблется в пределах от 0,053'+-'0,011 до 0,058'+-'0,012 мМ. Добавление в среду энергетических ингибиторов m-хлоркарбонилцианидфенилгидразона (ХКФ) и N[1]N{1}-дициклогексилкарбодиимида (ДЦКД) приводит к резкому снижению внутриклеточного АТФ до 0,01-0,02 мМ. Определен одинаковый характер зависимости трансмембранной разности электрических потенциалов и концентрационного градиента протонов от pH среды инкубации для всех изученных штаммов гонококка. Для штамма B 'ДЕЛЬТА''пси' изменяется в пределах от 103 до 145 мВ при возрастании pH от 5,0 до 8,0, в то время как 'ДЕЛЬТА'pH уменьшается - с 80 до 47 мВ. Величина протондвижущей силы для всех изученных штаммов гонококка находится в пределах 183-192 мВ в диапазоне pH 5,0-8,0. Украина, Днепропетровский национальный ун-т, Днепропетровск. Библ. 18
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.19.19.07.07
Рубрики: NEISSERIA GONORRHOEAE (BACT.)
КОНВЕРТИРУЕМАЯ ЭНЕРГИЯ

ИСТОЧНИКИ

ТРАНСФОРМАЦИЯ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

МЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

ПРОТОНЫ

КОНЦЕНТРАЦИОННЫЙ ГРАДИЕНТ


Доп.точки доступа:
Винников, А.И.


9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.12-04Б2.146

    Dashper, Stuart G.

    Characterization of transmembrane movement of glucose and glucose analogs in Streptococcus mutans ingbritt [Text] / Stuart G. Dashper, Eric C. Reynolds // J. Bacteriol. - 1990. - Vol. 172, N 2. - P556-563 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Характеристика трансмембранного движения глюкозы и ее аналогов у Streptococcus mutans
Аннотация: Изучена возможность транспорта глюкозы (I) и ее неметаболизируемых аналогов в клетки S. mutans с помощью процесса, зависимого от протондвижущей силы в условиях низкой активности фосфотрансферазной системы. Показано, что создание 'ДЕЛЬТА'pH или 'ДЕЛЬТА''ПСИ' (от -49 до -103 мВ) не вызывает аккумуляции 1,2-дезокси-I и 6-дезокси-I. Диффузия I в клетки не обнаруживает кинетики насыщения, что свидетельствует против участия в этом процессе мембранного переносчика. Т. обр., у S. mutans по-видимому, отсутствует транспортная система I, зависимая от трансмембранного электрохимического градиента H+. Библ. 47.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
ГЛЮКОЗА

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ТРАНСМЕМБРАННЫЙ ЭЛЕКТРОХИМИЧЕСКИЙ ГРАДИЕНТ ВОДОРОДА

STREPTOCOCCUS MUTANS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Reynolds, Eric C.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.54

    De, Vrij Wim.

    Characterization and application of a thermostable primary transport system: cytochrome- Coxidase from Bacillus stearothermophilus [Text] / Vrij Wim De, Rene I. R. Heyne, Wil N. Konings // Eur. J. Biochem. - 1989. - Vol. 178, N 3. - P763-770 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Характеристика и применение термостабильной первичной транспортной системы: цитохром c-оксидаза из Bacillus stearothermophilus
Аннотация: Цитохром c-оксидаза (I) из B. stearothermophilus очищена до гомогенного состояния путем экстракции детергентами и хр-фии на ДЭАЭЦ, гидроксилапатите и ВЭЖХ гель-фильтрации. Выход I составил 21% при очистке I в 32 раза. I является типичной оксидазой цитохром-aa[3]-типа, связывающей СО и чувствительной к цианиду и азиду. Очищ. I состоит из трех различных субъединиц 57, 37 и 22 кД. Средняя по массе субъединица содержит ковалентно присоединенный гем c-типа. Приведены спектральные х-ки I. Фермент термостабилен: т-ра инактивации 81'ГРАДУС' С. Быстрее всего реконструированный в искусственных мембранах фермент работает с субстратом цитохромом c из Saccharomyces cerevisiae или восстановленными формами нефизиологических доноров электронов. Реконструированная I может генерировать протондвижущую силу, состоящую из высокого мембранного потенциала и трансмембранного градиента pH. Высокая электродвижущая сила фермента ('ДЕЛЬТА'p от -180 до -200 мВ) показывает, что этот фермент функционирует как высокопродуктивный электрогенный протонный насос. При слиянии липосом, содержащих очищ. I, с мембранами Clostridium acetobutylicum I могла генерировать высокую протондвижущую силу, к-рая могла быть использована впоследствии для осуществления вторичного транспорта аминокислот. Это дает возможность применять I в изучении транспорта в анаэр. условиях в мембранах термофильных бактерий, используемых в ферментациях и для изучения эукариотических систем. Библ. 45. Нидерланды, Lab. voor Microbiol., Rijksuniversiteit Groningen, Biol., Centrum, NL-9751 NN Haren.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.21
Рубрики: ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА
ПЕРВИЧНАЯ ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА

ЦИТОХРОМ C-ОКСИДАЗА

ВЫДЕЛЕНИЕ

ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

СВОЙСТВА

ПРИМЕНЕНИЕ

BACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (BACT.)

CLOSTRIDIUM ACETOBUTYLICUM (BACT.)

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ТЕРМОФИЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ


Доп.точки доступа:
Heyne, Rene I.R.; Konings, Wil N.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.10-04Б2.276

    Driessen, A. J.M.

    Excretion of ornithine and uptake of arginine are coupled processes in agrinine-hydrolyzing lactic acid bacteria [Text] / A. J.M. Driessen, B. Tolner, W. N. Konings // Forum Mikrobiol. - 1989. - Vol. 12, N 1-2. - P67 . - ISSN 0170-8244
Перевод заглавия: Выделение орнитина и потребление аргинина - взаимосвязанные процессы у молочнокислых бактерий, гидролизующих аргинин
Аннотация: Система антипорта аргинин/орнитин (соотв. I/II) катализирует обмен этих аминокислот через цитоплазматическую мембрану у широкого круга молочнокислых бактерий, утилизирующих I. Эта транспортная система играет важную роль в I-деиминазном метаболитическом пути, по к-рому I превращается в NH[3], CO[2] и II с одновременным образованием 1 моля АТФ на 1 моль использованного I. Лишь гуанидиновая группа I используется для дальнейшего синтеза, а II и NH[3] выделяются в ростовую среду. Прямая оценка стехиометрии обмена в визикулах мембран и протеолипосомах, реконструированных с детергент-солюбилизированным белком из Lactococcus lactis показала, что обмен I/II идет в соотношении 1 : 1. В указанном электронейтральном механизме обмена движущая сила для потребления I и выделения II у Кл обеспечивается градиентами конц-ии этих аминокислот; градиенты непрерывно поддерживаются метаболическим процессом. Так как энергия метаболизма не используется для транспорта, обеспечивается высокая эффективность превращения энергии. Более того, выделение NH[3] может участвовать в образовании протон-движущей силы, если этот процесс идет с использованием переносчика. Обсуждаются молекулярные и биохим. св-ва антипорта I/II. Библ. 3. Нидерланды, Dept. of Microbiol., Univ. of Groningen, 9751 NN Haren.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)
АРГИНИН

МЕТАБОЛИЗМ

АНТИПОРТ

АРГИНИН

ОРНИТИН

ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА


Доп.точки доступа:
Tolner, B.; Konings, W.N.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 93.03-04Б2.049

    Driessen, Arnold J. M.

    Bacterial protein translocation: kinetic and thermodinamic role of ATP and the protonmotive force [Text] / Arnold J. M. Driessen // Trends Biochem. Sci. - 1992. - Vol. 17, N 6. - P219-223 . - ISSN 0376-5067
Перевод заглавия: Транслокация бактериальных белков: кинетическая и термодинамическая роль АТФ и протондвижущей силы
Аннотация: Обзор. Описан основной путь транспорта периплазматич. белков через внутреннюю мембрану у Escherichia coli, осуществляемого посредством белков Sec, катализирующих основные этапы транслокации. Транспорт секретируемых белков через наружную мембрану вовлекает дополнительные специфич. компоненты и/или вспомогательные белки. Подробно рассматривается транспорт белков у бактерий, опосредованный шаперонинами: главным апероном SecB, а также SecA, SecD, SecE, SecF и SecV. Для инициации транслокации необходимы АТФ и белок SecA. Большинство ранних стадий транслокации (экспорта) белков требуют наличия протондвижущей силы, что выяснено при помощи разобщителей. Исследования in vitro р-ций транслокации, в к-рых используют очищенные растворимые или мембранные компоненты, еще не прояснили окончательно главные черты энергетич. механизма транспорта, хотя выяснено, что у каждого исследованного этапа транслокации - определенные энергетич. потребности. Библ. 33. Нидерланды, Dep. of Microbiol., Univ. Groningen, Kerklaan 30, 9751 N Haren.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ БЕЛКОВ
ПЕРИПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ БЕЛКИ

АТФ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

КИНЕТИЧЕСКАЯ РОЛЬ

ТЕРМОДИНАМИЧЕСКАЯ РОЛЬ

БЕЛКИ

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ БЕЛКИ

SEC-БЕЛКИ

АПЕРОНИНЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 33



13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.193

    Driessen, Arnold J. M.

    Solute transport in model membranes derived from bacteria [Text] / Arnold J. M. Driessen, Wil N. Konings // Mol. Basis Biomembr. Transp. - Amsterdam etc., 1988. - P15-23 . - ISBN 0-444-80015-8
Перевод заглавия: Транспорт растворенных веществ через модельные системы на основе бактериальных мембран
Аннотация: Обзор. Изучали влияние х-к бактериальных мембран (БМ) на эффективность транспорта различных в-в. Рассматриваются след. способы изменения св-в БМ: 1) слияние БМ с липосомами определенного состава; т. обр. показано, что транспорт молочной к-ты через внешнюю мембрану Lactococcus lactis требует присутствия аминофосфолипидов или гликопилидов и подавляется с увеличением вязкости мембраны при добавке холестерина; 2) включение генераторов протондвижущей силы в суббактериальные везикулы с целью изучения влияния трансмембранных градиентов электрического потенциала и pH на транспорт в-в; рассмотрены данные по включению в мембраны бактериородопсина, цитохром c-оксидазы и фотореакционных центров. Библ. 38. Нидерланды, Dep. of Microbiol. Univ. of Groningen, Krek laan 30, 9751 NN Haren.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: ТРАНСПОРТ ВЕЩЕСТВ
МОЛОЧНАЯ КИСЛОТА

БАКТЕРИАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ

СЛИЯНИЕ С ЛИПОСОМАМИ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ТРАНСМЕМБРАННЫЕ ГРАДИЕНТЫ

LACTOCOCCUS LACTIS (BACT.)


Доп.точки доступа:
Konings, Wil N.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.11-04Б2.240

    Driessen, Arnold J. M.

    Transport of basic amino acids by membrane vesicles of Lactococcus lactis [Text] / Arnold J. M. Driessen, Cornelis van Leeuwen, Wil N. Konings // J. Bacteriol. - 1989. - Vol. 171, N 3. - P1453-1458 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Транспорт щелочных аминокислот мембранными пузырьками Lactobacillus lactis
Аннотация: Исследовали поглощение щелочных аминокислот аргинина, орнитина и лизина (I) мембранными пузырьками L. lactis. Эти пузырьки были слиты с липосомами, содержащими цитохром c-оксидазу из митохондрий бычьего сердца в кач-ве генератора протондвижущей силы (ПДС). В присутствии аскорбата, N,N,N',N'-тетраметилфенилендиамина и цитохрома c эти слитые мембраны накапливали I, но не орнитин или аргинин в аэр. условиях. Механизм сопряжения транспорта I с энергией исследовали в мембранных пузырьках L. lactis subsp. cremoris при создании искусственного электрического потенциала ('эпсилон''ПСИ') или рН-градиента (или обоих), а также в слитых мембранах этих пузырьков с содержащими цитохром c-оксидазу липосомами, в к-рых 'ДЕЛЬТА''ПСИ' и 'ДЕЛЬТА'рН варьировали с помощью ионофоров. Показано, что поглощение I сопряжено с ПДС и, в особенности, с 'ДЕЛЬТА''ПСИ', что свидетельствует о механизме симпорта с протонами. Переносчик I, по-видимому, специфичен к L- и D-изомерам аминокислот с гуанидиновой или NH[2]-группой при С6 атоме боковой цепи. Поглощение I блокировалось П-хлормеркурибензолсульфоновой к-той, но не малеимидами. Противоток I не обнаружен у L. lactis subsp, cremoris, но в Кл L. lactis subsp. lactis, содержащих аргинин-орнитиновый антипортер, происходил быстрый противоток. Этот антипортер осуществлял гомологичный обмен I и гетерологичный обмен аргинина и I. ПДС-движимый транспорт I в этих мембранах неконкурентно ингибировался аргинином, тогда как I стимулировал транспорт аргинина. Эти результаты согласуются с моделью, в к-рой циркауляция I через его переносчик и аргинин-орнитиновый антипортер приводит к накоплению аргинина. Ил. 5. Табл. 1. Библ. 23. Нидерланды, Dep. of Microbiology, University of Groningen, Kerklaan 30, 9751 NN Haren.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: АМИНОКИСЛОТЫ
АРГИНИН

ОРНИТИН

ЛИЗИН

ТРАНСПОРТНАЯ СИСТЕМА

МЕМБРАННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ

LACTOBACILLUS LACTIS (BACT.)

ЦИТОХРОМ С-ОКСИДАЗА

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА


Доп.точки доступа:
Leeuwen, Cornelis van; Konings, Wil N.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.10-04Б2.218

    Eisenbach, M.

    Functions of the flagellar modes of rotation in bacterial motility and chemotaxis [Text] / M. Eisenbach // Mol. Microbiol. - 1990. - Vol. 4, N 2. - P161-167
Перевод заглавия: Функциональные особенности вращения жгутиков при бактериальном движении и хемотаксисе
Аннотация: Обзор. Движение организма осуществляется за счет вращения микромотора, находящегося в основании жгутика и превращающего электрохимическую энергию в механическую работу. Мотор представляет собой механизм трех состояний, а не двух, как это считали раньше - вращение против часовой стрелки (CCW), по часовой стрелке (CW) и состояние паузы. Пауза есть интегральная часть хемотактического поведения клеток. Приведены новые данные о роли тамблинга, скорости вращения мотора CCW и CW, а также о том, что протондвижущая сила не является единственным энергетическим источником, а возможно индуцирование второй системы, к-рая связывает дыхательному и АТФазную системы в моторе. Библ. 27. Израиль, Dep. of Membrane Res., The Weizmann Inst. of Sci. 76100 Rehovot.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.19.09.13
Рубрики: ЖГУТИКИ
ВРАЩЕНИЕ МИКРОМОТОРА

ТРИ СОСТОЯНИЯ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ТАКСИНЫ

БАКТЕРИИ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 27



16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 06.01-04Б2.40

    Flythe, Michael D.

    The ability of acidic pH, growth inhibitors, and glucose to increase the proton motive force and energy spilling of amino acid-fermenting Clostridium sporogenes MD1 cultures [Text] / Michael D. Flythe, James B. Russell // Arch. Microbiol. - 2005. - Vol. 183, N 4. - P236-242 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Способность кислого pH, ростовых ингибиторов и глюкозы увеличить протондвижущую силу и рассеяние энергии у культур Clostridium sporogenes MD1, сбраживающих аминокислоты
Аннотация: Cl. sporogenes MD1 рос быстро с пептидами и аминокислотами в кач-ве источника энергии при pH 6,7. Однако, протондвижущая сила ('ДЕЛЬТА'p) была только - 25 мВ, и протонофоры не ингибировали рост. Когда внеклеточный pH понижался HCl, химический градиент протонов (Z'ДЕЛЬТА'pH) и электрический мембранный потенциал ('ДЕЛЬТА''ПСИ') увеличивались. 'ДЕЛЬТА'p был - 125 мВ при pH 4,7, даже, когда рост не наблюдался. При pH 6,7 добавление глюкозы не вызывало увеличения скорости роста, но 'ДЕЛЬТА''ПСИ' увеличивался до - 70 мВ. Ингибиторы синтеза белка также значительно увеличивали 'ДЕЛЬТА''ПСИ'. Нерастущие, энергизированные аргинином клетки имели 'ДЕЛЬТА''ПСИ' от - 80 мВ при pH 6,7 или pH 4,7, но 'ДЕЛЬТА''ПСИ' не определялся, если F[1]F[0] АТФ-аза была ингибирована. Клетки, энергизированные аргинином, инициировали рост, если др. аминокислоты были добавлены при pH 6,7, и 'ДЕЛЬТА''ПСИ' и АТФ уменьшались. При pH 4,7 образование АТФ оставалось высоким. Однако, рост не мог быть инициирован и ни 'ДЕЛЬТА''ПСИ', ни внутриклеточная конц-ия АТФ не уменьшалась. На основании полученных рез-тов оказалось, что Cl. sporogenes MD1 не нуждается в большой 'ДЕЛЬТА'p для роста, и, как оказалось, 'ДЕЛЬТА'p служит механизмом рассеяния АТФ или потери энергии. США, Dep. of Microbiology, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02
Рубрики: CLOSTRIDIUM SPOROGENES (BACT.)
ШТАММ MD1

ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ МЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

МЕХАНИЗМ РАССЕЯНИЯ ЭНЕРГИИ

ГЛЮКОЗА

ПРОТОНОФОРЫ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Russell, James B.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 06.02-04Б3.21

    Flythe, Michael D.

    The ability of acidic pH, growth inhibitors, and glucose to increase the proton motive force and energy spilling of amino acid-fermenting Clostridium sporogenes MD1 cultures [Text] / Michael D. Flythe, James B. Russell // Arch. Microbiol. - 2005. - Vol. 183, N 4. - P236-242 . - ISSN 0302-8933
Перевод заглавия: Способность кислого pH, ростовых ингибиторов и глюкозы увеличить протондвижущую силу и рассеяние энергии у культур Clostridium sporogenes MD1, сбраживающих аминокислоты
Аннотация: Cl. sporogenes MD1 рос быстро с пептидами и аминокислотами в кач-ве источника энергии при pH 6,7. Однако, протондвижущая сила ('ДЕЛЬТА'p) была только - 25 мВ, и протонофоры не ингибировали рост. Когда внеклеточный pH понижался HCl, химический градиент протонов (Z'ДЕЛЬТА'pH) и электрический мембранный потенциал ('ДЕЛЬТА''ПСИ') увеличивались. 'ДЕЛЬТА'p был - 125 мВ при pH 4,7, даже, когда рост не наблюдался. При pH 6,7 добавление глюкозы не вызывало увеличения скорости роста, но 'ДЕЛЬТА''ПСИ' увеличивался до - 70 мВ. Ингибиторы синтеза белка также значительно увеличивали 'ДЕЛЬТА''ПСИ'. Нерастущие, энергизированные аргинином клетки имели 'ДЕЛЬТА''ПСИ' от - 80 мВ при pH 6,7 или pH 4,7, но 'ДЕЛЬТА''ПСИ' не определялся, если F[1]F[0] АТФ-аза была ингибирована. Клетки, энергизированные аргинином, инициировали рост, если др. аминокислоты были добавлены при pH 6,7, и 'ДЕЛЬТА''ПСИ' и АТФ уменьшались. При pH 4,7 образование АТФ оставалось высоким. Однако, рост не мог быть инициирован и ни 'ДЕЛЬТА''ПСИ', ни внутриклеточная конц-ия АТФ не уменьшалась. На основании полученных рез-тов оказалось, что Cl. sporogenes MD1 не нуждается в большой 'ДЕЛЬТА'p для роста, и, как оказалось, 'ДЕЛЬТА'p служит механизмом рассеяния АТФ или потери энергии. США, Dep. of Microbiology, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.02
Рубрики: CLOSTRIDIUM SPOROGENES (BACT.)
ШТАММ MD1

ЭЛЕКТРИЧЕСКИЙ МЕМБРАННЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

МЕХАНИЗМ РАССЕЯНИЯ ЭНЕРГИИ

ГЛЮКОЗА

ПРОТОНОФОРЫ

ВЛИЯНИЕ


Доп.точки доступа:
Russell, James B.


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI13) 98.09-04Б3.132

    Higuchi, Takeshi.

    Exchange of glutamate and 'гамма'-aminobutyrate in a Lactobacillus strain [Text] / Takeshi Higuchi, Hisanobu Hayashi, Keietsu Abe // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 10. - P3362-3364 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Обмен глутамата и 'гамма'-аминобутирата у штамма Lactobacillus
Аннотация: Lactobacillus sp. штамм E1 катализировал декарбоксилирование глутамата, имея в результате примерно стехиометрическое высвобождение продуктов 'гамма'-аминобутирата и CO[2]. Это декарбоксилирование было связано с чистым синтезом АТФ. Синтез АТФ ингибировался почти полностью нигерицином и примерно на 70% N,N'-дициклогексилкарбодиимидом (I) без ингибирования декарбоксилирования. Эти результаты согласуются с тем, что протондвижущая сила возникает из цитоплазматического расхода протонов, что сопровождает декарбоксилирование глутамата и электрогенный антипортер глутамат/'гамма'-аминобутират и то, что эта протондвижущая сила связана с синтезом АТФ с участием чувствительной к I АТФазы. Япония, Soy Sauce Res. Lab., R a. D. Div. of Kikkoman Corp., 399 Noda, Noda City, Chiba 278. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.39.09.25
Рубрики: LACTOBACILLUS (BACT.)
ШТАММ Е1

ГЛУТАМАТ

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ

'ГАММА'-АМИНОБУТИРАТ

ОБРАЗОВАНИЕ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

АТФ

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Hayashi, Hisanobu; Abe, Keietsu


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 98.10-04Б2.17

    Higuchi, Takeshi.

    Exchange of glutamate and 'гамма'-aminobutyrate in a Lactobacillus strain [Text] / Takeshi Higuchi, Hisanobu Hayashi, Keietsu Abe // J. Bacteriol. - 1997. - Vol. 179, N 10. - P3362-3364 . - ISSN 0021-9193
Перевод заглавия: Обмен глутамата и 'гамма'-аминобутирата у штамма Lactobacillus
Аннотация: Lactobacillus sp. штамм E1 катализировал декарбоксилирование глутамата, имея в результате примерно стехиометрическое высвобождение продуктов 'гамма'-аминобутирата и CO[2]. Это декарбоксилирование было связано с чистым синтезом АТФ. Синтез АТФ ингибировался почти полностью нигерицином и примерно на 70% N,N'-дициклогексилкарбодиимидом (I) без ингибирования декарбоксилирования. Эти результаты согласуются с тем, что протондвижущая сила возникает из цитоплазматического расхода протонов, что сопровождает декарбоксилирование глутамата и электрогенный антипортер глутамат/'гамма'-аминобутират и то, что эта протондвижущая сила связана с синтезом АТФ с участием чувствительной к I АТФазы. Япония, Soy Sauce Res. Lab., R a. D. Div. of Kikkoman Corp., 399 Noda, Noda City, Chiba 278. Библ. 14
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.07.02 + 341.27.17.09.11
Рубрики: LACTOBACILLUS (BACT.)
ШТАММ Е1

ГЛУТАМАТ

ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЕ

'ГАММА'-АМИНОБУТИРАТ

ОБРАЗОВАНИЕ

ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

АТФ

БИОСИНТЕЗ


Доп.точки доступа:
Hayashi, Hisanobu; Abe, Keietsu


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.06-04Б2.145

    Hugenholtz, Jeroen.

    Metabolism and energy generation in homoacetogenic clostridia [Text] / Jeroen Hugenholtz, Lars G. Ljungdahl // FEMS Microbiol. Rev. - 1990. - Vol. 87[], N 3-4 Spec. Isse. - P383-389 . - ISSN 0168-6445
Перевод заглавия: Метаболизм гомоацетогенных клостридий и генерация ими энергии
Аннотация: Гомоацетогенные клостридии, Cl. thermoautotrophicum и Cl. thermoaceticum содержат анаэр. цепь транспорта электронов, включающую ферредоксин и рубредоксин, флавопротеин, менахинон и два цитохрома b. Донорами электронов служат Н[2] и СО, а физиологическим акцептором метилентетрагидрофолат. Транспорт электронов приводит к формированию протондвижущей силы, к-рая определяет синтез АТФ или непосредственно энергизует транспортные процессы. Библ. 43. Нидерланды, Netherlands Inst. for Dairy Res. (NIZO), Ede.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.27.17.09.11
Рубрики: ТРАНСПОРТ ЭЛЕКТРОНОВ
ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

ОБРАЗОВАНИЕ

CLOSTRIDIUM THERMOAUTOTROPHICUM (BACT.)

CLOSTRIDIUM THERMOACETICUM (BACT.)


Доп.точки доступа:
Ljungdahl, Lars G.


 1-20    21-40   41-60   61-77 
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)