Главная Назад


Авторизация
Идентификатор пользователя / читателя
Пароль (для удалённых пользователей)
 

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Найдено в других БД
Формат представления найденных документов:
библиографическое описаниекраткийполный
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 198
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
1.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.07-04И9.347

   

    Dependency on light and vitamin A derivatives of the biogenesis of 3-hydroxyretinal and visual pigment in the compound eyes of Drosophila melanogaster [Text] / Kunio Isono [et al.] // J. Gen. Physiol. - 1988. - Vol. 92, N 5. - P587-600 . - ISSN 0022-1295
Перевод заглавия: Влияние света и производных витамина A на синтез 3-окси-ретиналия и зрительного пигмента в сложном глазу дрозофилы
Аннотация: Белоглазых мутантов дрозофилы линии white содержали на нормальной (I) и бескаротиноидной (II) диетах. Амплитудные хар-ки для электроретинограмм I и II имели одинаковый наклон, но по чувствительности глаза различались в 110 раз при 581 нм. По данным высокоэффективной жидкостной хроматографии общее кол-во 3-окси-ретиналя (3Рл) оценивается в 25,6'+-'2,5 пмоль/мг веса головы ('ЭКВИВ'1,28 пмоль/глаз). Для анализа 3Рл у II пришлось взять в 7 раз больше материала и его кол-во составило 0,15'+-' '+-'0,06 пмоль/мг веса головы. Освещение гомогената головы II приводило к обратимому переходу 11-цис в а11транс форму. После добавления в корм II а11-транс ретиналя и освещения дневным светом кол-во 3Рл резко возрастало. Такого светозависимого эффекта не наблюдалось при добавлении в корм 'бета'-каротена или ксантофилла. Япония, K. I.: Res. Cent. for the Applied Information Sci., Tohoku Univ., Katahira, Sendai, 980. Библ. 31.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.15.35
Рубрики: ПИГМЕНТЫ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ВИТАМИН А

СИНТЕЗ

СВЕТОЗАВИСИМОСТЬ

DROSOPHILA MELANOGASTER (DIPT.)

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Isono, Kunio; Tanimura, Teiichi; Oda, Yoshiharu; Tsukahara, Yasuo


2.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI25) 89.07-04М5.139

   

    Aging and human cone photopigments [Text] / Ann E. Elsner [et al.] // J. Opt. Soc. Amer. A. - 1988. - Vol. 5, N 12. - P2106-2112 . - ISSN 0740-3232
Перевод заглавия: Возраст и фотопигменты колбочек человека
Аннотация: С помощью неинвазивной методики устойчивых цветовых пар проведено исследование изменений ф-ции фоторецепторов с возрастом у испытуемых (исп.) 13-69 лет. Исследована оптич. плотность (ОП) фотопигментов колбочек, освещенность (Ос), необходимая для обесцвечивания половины фотопигмента, и соотношение основных цветов при умеренных уровнях Ос В норме ОП мало зависит от возраста. Средняя ОП составляет 0,27'+-'0,054. ОП исп. старшего возраста варьирует больше, чем у молодых исп. Изменения ОП с возрастом неравномерны. ОП имеет несколько меньшие значения у самого молодого и самого старшего исп. по ср. с остальными исп. Ос сетчатки, необходимая для обесцвечивания половины пигмента колбочек, варьирует незначительно, ее изменения с возрастом неравномерны. При подборе цветовых пар на ср. уровнях Ос отношение длинноволновых первичных цветов к коротковолновым с возрастом равномерно уменьшается. США, Dep. of Ophthalmol., Eye and Ear Inst. Pittsburgh, PA 15213. Библ. 33.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.51.02
Рубрики: ВОЗРАСТНАЯ ФИЗИОЛОГИЯ
ЗРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА

СЕТЧАТКА

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
Elsner, Ann E.; Berk, Lawrence; Burns, Stephen A.; Rosenberg, Paul R.


3.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.04-04М3.407

   

    Amino acid sequence of the retinal binding site of squid visual pigment [Text] / Masatsugu Seidou [et al.] // Biochim. et Biophys. acta. P. - 1988. - Vol. 50, N 2. - P318-321
Перевод заглавия: Аминокислотная последовательность ретинальсвязывающего участка зрительного пигмента кальмара
Аннотация: Выделенный в 1%-ном капрате сахарозы родопсин кальмаров Todarodes pacificus и Watanesia scintillans восстанавливали борандиметиламином до ретинилопсина и подвергали CNBr-расщеплению. Ретинилпептиды отделяли от др. фрагментов опсина на колонке с Сефадексом LH-20, очищали с помощью ВЭЖХ, подвергали деградации по Эдману и анализировали. Установили первичную структуру ретинилпептидов: H-Phe-Ala-Lys-Ala-Ser-Ala-Ile-His-Ash-pro-Hse (Met)-ОН. Установленная аминокислотная последовательность ретиналь-связывающего участка опсина кальмара (за исключением 8-го Гис) была идентична таковому эпсина др. позвоночных и беспозвоночных животных. Япония, Dep. of Biol., Fac. of Sci., Osaka Univ. Toyonaka, Osaka 560. Библ. 21.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

АМИНОКИСЛОТНАЯ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ

БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ

КАЛЬМАРЫ


Доп.точки доступа:
Seidou, Masatsugu; Kuboto, Ichiro; Hiraki, Kenji; Kito, Yuji


4.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.03-04М3.477

   

    Low-temperature photoacoustic spectroscopy of porphyropsin in the intact retina of the creek chub, Semotilus atromaculatus [Text] / Minjoong Yoon [et al.] // Photochem. and Photobiol. - 1988. - Vol. 48, N 4. - P549-552
Перевод заглавия: Низкотемпературная фотоакустическая спектроскопия порфиропсина в интактной сетчатке греческого голавля Semotilus atromaculatus
Аннотация: Методом низкотемпературной фотоакустической спектроскопии получены спектры целой изолированной сетчатки рыбы малого размера (диам. 0,5 см), содержащей порфиропсин. Фотоакустический спектр включает 3 основные полосы: при 260, 370 и 540 нм. Максимум при 260 нм связан с поглощением в белковой части молекулы. Основная полоса при 540 нм включает небольшой выступ при 580 нм. Максимум при 370 нм, по-видимому, следует отнести на счет полностью-транс-дегидроретиналь оксима. Обнаружено, что промежуточные продукты фотолиза порфиропсина голавля переходят в следующие интермедиаты при т-рах, отличных от соотв. т-р для порфиропсина карпа, измеренных др. авт. Так, батопорфиропсин голавля начинает переходить в люмипорфиропсин при - 90'ГРАДУС'С, а батопорфиропсин карпа - при - 180'ГРАДУС'С. Это расхождение может быть вызвано различием условий эксперимента, однако возможно, что термостабильность интермедиатов меняется от вида к виду. Канада, Univ. du Quebec a Trois-Rivieres, Trois-Rivieres, Quebec, G9А 5Н7. Библ. 15.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: СЕТЧАТКА
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ПОРФИРОПСИН

НИЗКОТЕМПЕРАТУРНАЯ ФОТОАКУСТИЧЕСКАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

ГОЛАВЛИ


Доп.точки доступа:
Yoon, Minjoong; Leblanc, Roger M.; Ali, M.Ather; Heinermann, Peter H.


5.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.04-04И9.359

    Gribakin, F. G.

    Photoreceptor optics of the honeybee and its eye colour mutants: the effect of screening pigments on the long-wave subsystem of colour vision [Text] / F. G. Gribakin // J. Comp. Physiol. - 1988. - Vol. 164, N 1. - P123-140
Перевод заглавия: Оптика фоторецепторов пчел и их мутантов с цветными глазами: влияние экранирующих пигментов на длинноволновую подсистему цветового зрения
Аннотация: Измерены амплитудные характеристики и спектральная чувствительность сложного глаза нормальных пчел и некоторых мутантов, а также спектральная и угловая чувствительность одиночных длинноволновых рецепторов нормальных индивидов и белоглазых (snow) мутантов. Названные функции неполностью пигментированных глаз анализировали теоретически, и экспериментальные результаты хорошо совпали с ожидавшимися. Именно низкая контрастная чувствительность белоглазых мутантов препятствует им находить покинутый улей. Ленинград, Ин-т эвол. физиол. и биохим. Библ. 68.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.13.07.09
Рубрики: ЗРЕНИЕ
ЦВЕТОВОЕ ЗРЕНИЕ

ФОТОРЕЦЕПТОРЫ

ПИГМЕНТЫ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

СПЕКТРАЛЬНАЯ ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

МЕДОНОСНАЯ ПЧЕЛА

МУТАНТЫ



6.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.12-04И9.149

    Kirschfeld, K.

    Naturl and genetically engineered visual pigments in the fly [Text] / K. Kirschfeld // Proc. 18th Int. Congr. Entomol., Vancouver, July 3rd-9th, 1988. - [Vancouver), , 1988. - P110
Перевод заглавия: Природные и полученные с помощью генной инженерии зрительные пигменты мух
Аннотация: В фоторецепторах сложного глаза Musca имеются 7 разных зрительных пигментов. Такие же пигменты обнаружены у Calliphora и Drosophila. С помощью молекулярного генетического анализа обнаружен ген, контролирующий образование пигментов в фоторецепторных клетках R1-R6. Если этот ген трансформировался в геном мутанта, не имеющего пигментов, то насекомые снова начинали "видеть", но им свойственна модификация спектральной чувствительности. США, Max-Planck-Instit. fur biol. Kybernetik, D-7400 Tubingen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.27.13
Рубрики: ЗРЕНИЯ ОРГАНЫ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ АНАЛИЗ

ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ

DIPTERA

НАСЕКОМЫЕ



7.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.10-04И4.229

    Horiuchi, Shinri.

    Intermediates in the photobleaching process of carp porphyropsin [Text] / Shinri Horiuchi // Sci. Repts Coll. Gen. Educ. Osaka Univ. - 1988. - Vol. 37, N 1-2. - P1-18
Перевод заглавия: Посредники в процессе фотообесцвечивания порфиропсина [в сетчатке] карп[овой рыбы]
Аннотация: Для выявления различий в фотохим. поведении зрительных пигментов - порфиропсина (ПО) и родопсина (РО) - исследовали процесс фотообесцвечивания ПО в сетчатке япон. карася Carassius sp. Использовали метод низкотемпературной спектрофотометрии. В рез-те освещения ПО при т-ре -190'ГРАДУС' С образовывалась фортоустойчивая смесь, состоящая из ПО, бато-ПО и изо-ПО. Это показывает, что, как и для ПО, основной фотохим. р-цией ПО является цис-транс-фотоизомеризация хромофора ПО (3-дегидроретиналя). Полученный бато-ПО при тепловой обработке переходит в полностью-танс-3-дегидроретиналь и описин через люми- и мета-ПО. В то время, как бато-РО непосредственно превращается в люми-РО, бато-ПО переходи в новых посредние, к-рый затем превращался в люми-ПО. Обсуждают различия в фотохим. поведении ПО и РО. Япония, Dep. Biol., Coll. Gener. Education, Osaka Univ., Toyonaka, Osaka 560. Ил. 11. Библ. 26.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.25.33
Рубрики: ЗРЕНИЕ
КАРАСИ

СЕТЧАТКА

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ПОРФИРОПСИН

РОДОПСИН

ФОТОХИМИЧЕСКИЕ ОСОБЕННОСТИ



8.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.12-04И9.929

    Stryer, L.

    Molecular basis of visual excitation [Text] / L. Stryer // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1988. - Pt 1, Vol. 53. - P283-294
Перевод заглавия: Молекулярная основа зрительного возбуждения
Аннотация: Обзор новейших представлений о фотохим. превращениях зрительных пигментов и дальнейших цепях энергетических процессов, происходящих после поглощения света и приводящих к генерации нервного сигнала фоторецепторами позвоночных и беспозвоночных. США, Dept. of Cell Biol. Sherman Fairchild Center, Stanford Univ. School of Medicine, Stanford, CA 94305. Библ. 94.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.13.07.09
Рубрики: ЗРЕНИЕ
ФОТОХИМИЧЕСКИЕ МЕХАНИЗМЫ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ФОТОРЕЦЕПТОРЫ

ОБЗОРЫ

БИБЛ. 94

БЕСПОЗВОНОЧНЫЕ



9.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.12-04И9.934

    Roebroek, J. G.H.

    Temperature dependent membrane processes of fly photoreceptor cells early and late receptor potential measurements [Text] / J. G.H. Roebroek, D. G. Stavenga // Proc. 18th Int. Congr. Entomol., Vancouver, July 3rd-9th, 1988. - Vancouver, 1988. - P110
Перевод заглавия: Мембранные процессы, зависящие от температуры, в фоторецепторных клетках мухи: измерения раннего и позднего рецепторных потенциалов
Аннотация: Зрительный пигмент фоторецепторных клеток R1-R6 падальной мухи представлен ксантопсином Р490, к-рый после абсорбции света превращается сначала в 2 термолабильных промежуточных продукта, а затем в термостабильный оранжевый пигмент М 580. Этот пигмент снова превращается в нативный пигмент Р 490 через промежуточные пигменты К и N, к-рые разрушаются с временной константой 13 мск при комнатной т-ре. Нидерланды, Biophysics, State Univ., Westersingel 34, Groningen.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.13.07.09
Рубрики: ЗРЕНИЯ ОРГАНЫ
ФОТОРЕЦЕПТОРЫ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ПРЕВРАЩЕНИЯ

ТЕРМОСТАБИЛЬНОСТЬ

РЕЦЕПТОРНЫЙ ПОТЕНЦИАЛ

ПАДАЛЬНАЯ МУХА

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Stavenga, D.G.


10.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 89.12-04И9.931

    Stark, W. C.

    Rhabdomere autophagy and rhodopsin cycle in Drosophila [Text] / W. C. Stark, R. Sapp, D. Schilly // Proc. 18th Int. Congr. Entomol., Vancouver, July 3rd-9th, 1988. - Vancouver, 1988. - P110
Перевод заглавия: Аутофагия рабдомеров и цикл родопсина у Drosophila
Аннотация: С помощью микроспектрофотометрии у белоглазых дрозофил в клетках R1-6 выявлен зрительный пигмент при 12часовом освещении. Конц-ия пигмента снижалась наполовину через 3 ч после рассвета и возрастала к следующему расствету. Дневного ритма в концентрации фотопигмента не выявлено. Электронная микроскопия срезов глаза, зафиксированного через несколько ч после рассвета, выявила в зрительных клетках микровилли, мультивезиркулярные тела, первичные лизосомы, цистерны Гольджи. С помощью гистохимии обнаружена кислая фосфатаза. Мембраны вблизи рабдомеров осуществляют, вероятно, передачу опсина к микровиллям. США, Div. Biol. Sci. Univ. of Missouri, Columbia, MO 65211.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.13.07.09
Рубрики: ЗРЕНИЕ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

РОДОПСИН

КОНЦЕНТРАЦИЯ

ЦИКЛ ИЗМЕНЕНИЙ

ДРОЗОФИЛА

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Sapp, R.; Schilly, D.


11.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.02-04И4.12

    Говардовский, В. И.

    Фоторецепторы и зрительные пигменты некоторых черноморских рыб [Текст] / В. И. Говардовский, Л. В. Зуева // Ж. эволюц. биохимии и физиол. - 1988. - Т. 24, N 4. - С. 564-569
Аннотация: Микроспетрофотометрически изучены палочковые и колбочковые зрительные пигменты в сетчатке 7 видов черноморских рыб. Сельдь, скорпена, ставрида, ласкирь и смарида являются дихроматами, султанка и, вероятно, атерина - трихоматами. Двойные колбочки могут быть как красно-красными, так и красно-зелеными (сельдь, султанка) или красно-синими (атерина) парами. Морфол. сходные компоненты двойных колбочек могут содержать различные зрительные пигменты. Синечувствительные колбочки могут занимать в мозаике место как дополнительных одиночных (скорпена), так и центральных одиночных клеток (окунеобразные, атерина). Коротковолновый зрительный пигмент султанки имеет макс. поглощения в ультрафиолетовой области, между 380 и 400 нм. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.15.25.15
Рубрики: ЗРИТЕЛЬНАЯ СИСТЕМА
ФОТОРЕЦЕПТОРЫ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

КОСТИСТЫЕ РЫБЫ


Доп.точки доступа:
Зуева, Л.В.


12.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.04-04М3.285

   

    Photosensitivity and quantum yield of chicken cone visual pigment, iodopsin [Text] / T. Okano [et al.] // Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - P1083 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Фоточувствительность и квантовый выход зрительного пигмента колбочек цыпленка иодопсина
Аннотация: Для того, чтобы объяснить различную чувствительность палочек и колбочек, определяли фоточувствительности иодопсина (пигмента красных колбочек) и родопсина - Р (пигмента палочек) цыпленка по отношению к бычьему Р. Р и иодопсин получали из сетчаток цыпленка в присутствии CHAPS и фосфатидилхолина. Фоточувствительность зрит. пигмента пропорциональна произведению коэф. молярной экстинкции ('эпсилон') на квантовый выход изомеризации ('сигма'). 'эпсилон' для Р и иодопсина цыпленка составили 41 200 и 47 200, соответственно, а для бычьего Р - 40 600. Кинет. анализ фотообесцвечивания этих пигментов показал, что относит. фоточувствительности иодопсина и Р цыпленка по отношению к бычьему Р составляют 0,92 и 1,02, соотв. Т. обр., 'сигма' иодопсина и Р цыпленка составляют 0,53 и 0,68, соотв. Эти рез-ты свидетельствуют о том, что разная фоточувствительность пигментов лишь частично объясняет разную фоточувствительность палочек и колбочек. Kyoto Univ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
ИОДОПСИН

РОДОПСИН

ФОТОЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ

КВАНТОВЫЙ ВЫХОД

ЦЫПЛЯТА


Доп.точки доступа:
Okano, T.; Fukada, Y.; Shichida, Y.; Yoshizawa, T.


13.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 89.09-04И4.20

   

    Interspecific variation in the visual pigments of deep-sea fishes [Text] / J. C. Partridge [et al.] // J. Comp. Physiol. A. - 1989. - Vol. 164, N 4. - P513-529 . - ISSN 0340-7594
Перевод заглавия: Межвидовая изменчивость зрительных пигментов у глубоководных рыб
Аннотация: Методом микроспектрофотометрии изучали зрительные пигменты (ЗП) в палочках 38 видов глубоководных рыб. У 33 видов обнаружили только родопсин с макс. поглощения в обл. 'лямбда'470-495 нм. Эти величины близки к максимуму спектральной трансмиссии океанич. воды. Остальные 5 видов имели ЗП с 'лямбда'[m][a][x] от 451 до 539 нм. У 4 из этих видов обнаружено 2 ЗП, локализованных в двух типах палочек. Нек-рые виды с 2 ЗП, имеющие необычную чувствительность в красной обл., имели в сетчатке родопсин и порфиропсин, а также еще два ЗП, по-видимому, локализованных в особых палочках в той же обл. сетчатки. Оказалось что присутствие у глубоководных рыб необычных ЗП коррелирует с их "глубоководностью". Великобритания, Dept. Zool., Univ., Bristol, Woodland Road, Bristol BS8 1UG. Ил. 8. Табл. 2. Библ. 51.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.15.25.15
Рубрики: ГЛУБОКОВОДНЫЕ РЫБЫ
38 ВИДОВ

ЗРЕНИЕ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

СПЕКТР ПОГЛОЩЕНИЯ

ВИДОВЫЕ ОСОБЕННОСТИ


Доп.точки доступа:
Partridge, J.C.; Shand, Julia; Archer, S.N.; Lythgoe, J.N.; van, Groningen-Luyben W.A.H.M.


14.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI19) 91.02-04И4.78

   

    Visual pigment of lamprey (II) [Text] / O. Hisatomi [et al.] // Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - P1084 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Зрительный пигмент минаги (II)
Аннотация: Синтезировали 8 олигонуклеотидов, соответствующих последовательности 8 аминокислот, обнаруженной в известных зрительных пигментах. Используя эти олигонуклеотиды, из геномного ДНК миноги посредством цепи полимеразных реакций получили фрагмент ДНК. Полученная с помощью этого фрагмента последовательность аминокислот продемонстрировала 80% идентичности с таковой фрагмента (exon 4) родожинов высших позвоночных и 40% идентичности с последовательностью цветовых пигментов человека. Выделили иРНК из сетчатки миноги и получили фрагмент ДНК, содержавший последовательность аминокислот, сходную с таковой фрагмента (exon 5) родожина высших позвоночных с боковой 3' - некодируемой последовательностью. Исходя из сходства последовательностей аминокислот, авт. считают клонированный фрагмент ДНК частью родожинового гена миноги. Япония, Dept. of Phys., Fac. of Sci., Tohoku Univ., Sendai.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.33.10 + 341.33.33.15.25.15
Рубрики: МИНОГИ
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

АМИНОКИСЛОТЫ

ДНК

РОДОЖИН


Доп.точки доступа:
Hisatomi, O.; Iwasa, T.; Tokunaga, F.; Yasui, A.


15.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.04-04М3.286

   

    Photobleaching process of cone visual pigment, iodopsin [Text] / Y. Shichida [et al.] // Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - P1083 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Процесс фотообесцвечивания зрительного пигмента колбочек иодопсина
Аннотация: Для выяснения причины различия электрофизиол. ответов палочек и колбочек с помощью наносекундной лазерной спектроскопии при комнатной т-ре проведено исследование процесса фотообесцвечивания иодопсина и сравнение его с фотолизом родопсина, зрит. пигмента палочек. Как и родопсин, иодопсин обесцвечивался до полностью-трансретиналя и R-фотопсина через бато, люми, метаI и метаII интермедиаты. При этом образование интермедиатов фотолиза иодопсина проходило быстрее, чем образование соотв. интермедиатов родопсина. Предполагают, что процесс трансдукции, индуцированный фотовозбужденным иодопсином протекает быстрее, чем соотв. процесс, активированный родопсином. Более того, время распада метаиодопсина II значительно короче времени распада метародопсинаII. Если именно метаII интермедиат родопсина и иодопсина активирует трансдуцин, то большей скоростью распада метаII можно объяснить более низкую фоточувствительность колбочек по сравнению с палочками. Япония, Kcoto Univ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
ИОДОПСИН

ФОТООБЕСЦВЕЧИВАНИЕ

ЛАЗЕРНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

ФОТОТРАНСДУКЦИЯ


Доп.точки доступа:
Shichida, Y.; Okada, T.; Imamoto, Y.; Kandori, H.; Fukada, Y.; Yoshizawa, T.


16.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 91.04-04М3.287

   

    Retinal binding sites of rod and redsensitive cone visual pigments [Text] / Y. Fukada [et al.] // Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - P1084 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Участки связывания ретиналя зрительных пигментов палочек и красночувствительных колбочек
Аннотация: С помощью геом. аналогов ретиналя (полностью-транс, 11-цис, 13-цис, 9-цис и 7-цис), фторированных (14-F, 12-F, 10-F и 8-F) и метилированного (12-метил) ретиналей проведено сравнит. исследование участков связывания (УС) ретиналя на опсинах зрительного пигмента красночувствительных колбочек цыпленка, иодопсина (R-фотопсин) и родопсина из палочек быка (скотопсин). Стереоизбирательность R-фотопсина к аналогам ретиналя аналогична стереоизбирательности скотопсина, что свидетельствует о сходстве геометрии УС ретиналя на обоих опсинах. Из спектральных свойств фторированных аналогов следует, что полярная группа в УС как на родопсине, так и на иодопсине расположена вблизи атома водорода в положении С10 хромофора. Из спектральных свойств изомеров пигментов, в к-рых положение азота Шиффова основания отлично от положения азота в 11-цис пигменте, следует, что в иодопсине водородная связь Шиффова основания с противоионом слабее, чем в родопсине. Япония, Kyoto Univ.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
ПАЛОЧКИ

КРАСНОЧУВСТВИТЕЛЬНЫЕ КОЛБОЧКИ

РЕТИНАЛЬ

УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ

ЦЫПЛЯТА

БЫКИ


Доп.точки доступа:
Fukada, Y.; Okano, T.; Shichida, Y.; Yoshizawa, T.; Liu, R.S.H.


17.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.09-04М3.327

   

    Chicken red-sensitive cone visual pigment retains a binding domain for transducin [Text] / Yoshitaka Fukada [et al.] // FEBS Lett. - 1989. - Vol. 246, N 1-2. - P69-72 . - ISSN 0014-5793
Перевод заглавия: Красночувствительный зрительный пигмент колбочек цыпленка содержит участки связывания для трансдуцина
Аннотация: Сравнивали способность йодопсина (пигмента колбочек, чувствительного к красному свету) и родопсина (пигмента палочек) цыпленка катализировать связывание трансдуцином негидролизуемого аналога ГТФ (GppNHp). Для этого выделенные из сетчаток цыпленка пигменты встраивали в фосфатидилхолиновые липосомы, а затем смешивали с трансдуцином, полученным из сетчаток быка. Предварительно обесцвеченный йодопсин, как и родопсин, значительно усиливал связывание GppNHp с 'альфа'-субъединицей бычьего трансдуцина. Темновой йодопсин, как и родопсин, не оказывал такого катализирующего влияния. Ранее показано, что Т бычьего Т состоит из 2 компонентов, Т-1 и Т-2, причем Т-1 обладает значительно меньшей способностью усиливать связывание GppNHp с Т, чем Т-2, даже в присутствии обесцвеченного родопсина. Аналогичные рез-ты были получены в настоящей работе для обесцвеченного йодопсина. Предполагают, что участок связывания трансдуцина на йодопсине сходен с участком связывания трансдуцина на родопсине. Япония, Kyoto Univ., Kyoto 606. Библ. 12.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: СЕТЧАТКА
ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ЙОДОПСИН

УЧАСТКИ СВЯЗЫВАНИЯ

РОДОПСИН

ТРАНСДУЦИН

ОНТОГЕНЕЗ

ЦЫПЛЯТА


Доп.точки доступа:
Fukada, Yoshitaka; Okano, Toshiyuki; Artamonov, Igor D.; Yoshizawa, Toru


18.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 89.09-04М3.313

    van, Norren Dirk.

    Retinal densitometer with the size of a fundus camera [Text] / Norren Dirk van, de Kraats Jan van // Vision Res. - 1989. - Vol. 29, N 3. - P369-374 . - ISSN 0042-6989
Перевод заглавия: Ретинальный денситометр с размером, равным камере глазного дна
Аннотация: Описан новый денситометр (Д), при создании к-рого выполнялись следующие требования. 1. Д д. б. небольшим, удобным в использовании, с выходом на машину и хранением данных в десятичной системе. 2. Д должет обеспечивать спектр. информацию, необходимую для оценки возможных изменений в относит. вкладе различных зрит. пигментов, и оценивать влияние продуктов выцветания. 3. Д должен обеспечивать измерение средней фовеальной плотности, к-рая у здоровых испытуемых (Ис) не '
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.39.19.09.07
Рубрики: ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ
КИНЕТИКА

СПЕКТРАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА

НОВЫЙ ДЕНСИТОМЕТР

МЕТОДЫ

ЧЕЛОВЕК


Доп.точки доступа:
van, de Kraats Jan


19.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI50) 91.01-04И9.435

    Gleadall, I.

    Environment and insect vision [Text] / I. Gleadall, T. Hariyama, Y. Tsukahara // Zool. Sci. - 1989. - Vol. 6, N 6. - P1088 . - ISSN 0289-0003
Перевод заглавия: Среда и зрение насекомых
Аннотация: Обычно насекомых подразделяют на 2 типа по варианту хромофора зрительного пигмента: "примитивный" тип имеет ретиналь (А[1]), а "более продвинутый"-3-гидрокси-ретиналь (А[3]). Но у стрекоз и некоторых жуков присутствуют оба варианта хромофора, и поэтому возникает вопрос о преимуществе одного перед другим. Автор нашел их у видов Lamunae, Gyrinus, Hydrophilus, Luciola и др. Названные таксоны жуков филогенетически далеки друг от друга, но для 3 из них, кроме Lamiinae, характерно нечто общее: хищничество или связь с водной средой. Впрочем, Lamiinae по ряду признаков непохожи на остальных усачей, у к-рых только 1 вариант хромофора. Япония, Res. Center for Applied Informath. Sci., Tohoku University, Sendai.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.19.45.09.13.07.09
Рубрики: ЗРЕНИЕ
ЦВЕТОВОЕ ЗРЕНИЕ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

ХРОМОФОРЫ

СТРУКТУРА

СОСТАВ

БИОТОПЫ

ТРОФИЧЕСКИЕ СВЯЗИ

ВИДОСПЕЦИФИЧНОСТЬ

НАСЕКОМЫЕ


Доп.точки доступа:
Hariyama, T.; Tsukahara, Y.


20.
РЖ ВИНИТИ 34 (BI51) 89.05-04И10.25

    Новицкий, И. Ю.

    Микроспектрофотометрическое исследование спектров поглощения фоторецепторов Rana temporaria [Текст] / И. Ю. Новицкий, П. П. Зак // Биол. н. - 1989. - N 1. - С. 44-48 . - ISSN 0470-4606
Аннотация: Проведено микроспектрофотометрическое изучение зрительных пигментов травяной лягушки. Найдено 2 типа палочек: с максимумом поглощения ('лямбда'[м][а][к][с]) при 505 и 432 нм. Выявлены отдельные палочки с 'лямбда'[м][а][к][с] 'ЭКВИВ'512 нм. Одиночные колбочки и основные члены двойных колбочек содержали пигмент с 'лямбда'[м][а][к][с] 'ЭКВИВ'555 нм. Дополнительные члены двойных колбочек имели пигмент с 'лямбда'[м][а][к][с]=505 нм. Поперечная оптическая плотность рецепторов составляла 0,08 -0,1, для палочек и 0,01-0,03 для колбочек. Зарегистрированные спектры соответствовали, скорее, номограммам A[1]-содержащих пигментов, чем номограммам дегидроретиналевых пигментов. В целом спектры поглощения рецепторов травяной лягушки коррелируют с экологич. условиями ее обитания. СССР, Ин-т хим. физики АН СССР. Ил. 2. Библ.10.
ГРНТИ  
ВИНИТИ 341.33.27.17.15.15.25
Рубрики: ЛЯГУШКИ
RANA TEMPORARIA (AMPH.)

ГЛАЗ

ФОТОРЕЦЕПТОРЫ

ЗРИТЕЛЬНЫЕ ПИГМЕНТЫ

МИКРОСПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ


Доп.точки доступа:
Зак, П.П.


 1-20    21-40   41-60   61-80   81-100   101-120      
 




© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)