СибНСХБ

Вид поиска

Область поиска

в найденном

Найдено в других БД

Формат представления найденных документов:
библиографическое описание	краткий	полный

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>S=БАКТЕРИОРОДОПСИН<.>)

Общее количество найденных документов : 214
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 90.02-04А3.93

Mobarry, Clark.
Implementation of neural networks using photoactivated conducting biological materials [Text] / Clark Mobarry, Aaron Lewis // Proc. Soc. Photo-Opt. Instrum. Eng. - 1986. - Vol. 700. - P304-308
Перевод заглавия: Реализация нейронных сетей на основе использования фотоактивируемых проводящих биоматериалов
Аннотация: Описана конструкция нейронной сети хопфилдовского типа, состоящая из 2-х блоков - набора усилителей, имитирующих нейроны, и сетки из проводников с резисторами и переключателями, к-рая фактически может соединить любые 2 нейрона данной сети. Во 2-м блоке возможно изменение весов синапсов (связей между нейронами). В качестве переключателей предлагается использовать один из биохромных материалов - пурпурную мембрану бактерии Halobacterium halobium, к-рая и имеет только один белок "бактериородопсин", связанный с небольшим кол-вом липидов, в результате чего образуется кристаллическая гексагональная решетка (пурпурная мембрана - единственная кристаллическая мембрана, обнаруженная в биол. системах). Бактериородопсин фактически представляет собой запускаемый светом протонный "насос", к-рый под действием света становится электрически-поляризованной проводящей молекулой. В реальной мембране после подачи на нее светового импульса через время не более 50 пс обнаруживается фотонапряжение в 40 мВ. За счет такой мембраны производится быстрое перепрограммирование нейронной сети (изменяется характер связей между нейронами и их веса). На данной нейронной структуре возможно построение нейрокомпьютера - необходимое входное напряжение подается на набор входных проводников, затем происходит колебательный процесс, и сеть приходит к стационарному состоянию. Окончательное значение напряжения есть результат вычисления. Эта процедура может быть повторена много раз. Подобные программируемые нейронные сети перспективны для создания ассоциативной памяти, для обработки Из, для решения оптимизационных задач с ограничениями. США, Cornell Univ., Ithaca, New York. Ил. 3. Библ. 8.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19
Рубрики: НЕЙРОННЫЕ СЕТИ
ХОПФИЛДОВСКИЕ СЕТИ
НЕЙРОКОМПЬЮТЕРЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОБИОХРОМНЫЕ МАТЕРИАЛЫ

Доп.точки доступа:
Lewis, Aaron

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.08-04Б2.194

Popot, Jean-Luc.
Bacteriorhodopsin in and out of shape: Experimental evidence in favor of a two-stage mechanism for integral membrane protein folding [Text] / Jean-Luc Popot, Donald M. Engelman // Transp. through Membranes: Carriers, Channels and Pumps. - Dordrecht etc., 1988. - P381-398 . - ISBN 90-277-2831-3
Перевод заглавия: Бактериородопсин сформировавшийся и несформировавшийся: Экспериментальные данные в пользу двухстадийного механизма сворачивания интегральных мембранных белков
Аннотация: На основании данных по ренатурации функциональной молекулы бактериородопсина из двух отдельных субъединиц, полученных в результате протеолитического расщепления исходной молекулы, предлагается двухстадийный механизм образования компактных интегральных мембранных белковых глобул. Показано, что каждый фрагмент способен самостоятельно сворачиваться в мембранных везикулах в необходимую конформацию, а после слияния везикул с разными фрагментами образовать нормальный бактериородопсин. Предполагается, что на первой стадии сворачивания белковой структуры определяется положение и кол-во трансмембранных 'альфа'-спиралей в результате локальных взаимодействий групп и окружения. На второй стадии из отдельных 'альфа'-спиралей формируется работающий белок, причем сами 'альфа'-спирали уже не претерпевают каких-либо существенных изменений в структуре. Библ. 58. Франция. Inst. de Biol. Phys.-Chim., 75005 Paris.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОРМИРОВАНИЕ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ТРАНСМЕМБРАННЫЕ АЛЬФАСПИРАЛИ
ФОРМИРОВАНИЕ БЕЛКОВ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Engelman, Donald M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.43

Чернавский, Д. С.
Физические механизмы функционирования бактериородопсина [Текст] / Д. С. Чернавский // Фототроф. микроорганизмы. - Пущино, 1988. - С. 73-82
Аннотация: Сопоставлены две альтернативные модели энергизации протона - первой из четырех схематично выделяемых стадий рабочего цикла бактериородопсина. Рассмотрены подробно: изометрическая модель (несколько ее вариантов) и модель светоиндуцируемого образования солитонов. Экспериментальные данные систематизированы и интерпретированы в рамках этих моделей, на основе чего авт. формулирует постановку новых актуальных и целенаправленных экспериментов. Библ. 24. СССР, МГУ, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ
ФИЗИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ
ЭНЕРГИЗАЦИЯ ПРОТОНА
ГИПОТЕЗЫ
ИЗОМЕРИЗАЦИЯ
СОЛИТОНЫ
РЕТИНАЛЬ
БИОФИЗИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
ГАЛОБАКТЕРИИ

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.249

Grzesiek, Stephan.
Monomeric and aggregated bacteriorhodopsin: Single-turnover proton transport stoichiometry and photochemistry [Text] / Stephan Grzesiek, Norbert A. Dencher // Proc. Nat. Acad. Sci: USA. - 1988. - Vol. 85, N 24. - P9509-9513 . - ISSN 0027-8424
Перевод заглавия: Мономерный и агрегированный бактериородопсин: стехиометрия однооборотного протонного транспорта и фотохимия
Аннотация: Исследования основной функциональной транспортной единицы бактериородопсина (Бр) проводились посредством сравнения стехиометрии протонного насоса и кенетики фотоциклов мономерного и агрегированного Бр в фосфолипидных пузырьках. При использовании лазерной спектроскопии с временным разрешением в сочетании оптическим рН-индикатором пиранином эксперименты выявили, что 0,5-0,8 и 0,8-1,2 протона направленно переносятся в одиночном обороте в расчете на 1 фотоциклическую мономерную и 1 агрегированную молекулу Бр соответственно. Т. к. оба эти значения близки и очень схожи со стехиометрией кристаллических молекул Бр в пурпурной мембране, за единицу транспорта посчитали мономер Бр, причем для эффективного направленного транспорта протона естественно окружение фотопигментов не требуется. Выделены основные преимущества примененных спектроскопических методов (круговой дихроизм и спад Анизотропий), к-рые в сочетании с сайт-специфическим протеолизом позволили определить ориентацию молекул Бр. Библ. 32. Зап. Берлин, Biophysics Group. Dep. of Physics, Freie Univ. Berlin, D-1000 Berlin 33.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07 + 341.27.05.09
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
МОНОМЕРНЫЙ БАКТЕРИОРОДОКСИН
АГРЕГИРОВАННЫЙ БАКТЕРИОРОДОПСИН
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
СТЕХИОМЕТРИЯ
ЛАЗЕРНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
КРУГОВОЙ ДИХРОИЗМ
ПРОТЕОЛИЗ
САЙТ-СПЕЦИФИЧЕСКИЙ ПРОТЕОЛИЗ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ЛИПИДНЫЕ ВЕЗИКУЛЫ

Доп.точки доступа:
Dencher, Norbert A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI24) 90.01-04М3.353

Studies on light transduction by bacteriorhodopsin and rhodopsin [Text] / M. Braiman [et al.] // Cold Spring Harbor Symp. Quant. Biol. - Cold Spring Harbor (N. Y.), 1988. - Vol. 53. - P355-364 . - ISBN 0-87969-056-9
Перевод заглавия: Изучение трансдукции света бактериородопсином и родопсином
Аннотация: Приведены последние данные по структуре и функции бактериородопсина (БР), зрительного родопсина (ЗР) и трансдуцина (Тр) - белков, участвующих в процессах трансдукции света. Существующая модель вторичной структуры БР не дает ответа на вопрос, какими аминок-тами определяется батохромный сдвиг пигмента при взаимодействии хромофора с опсином и с помощью какого механизма происходит транслокация Н+. Использование мутантов бактерий показало, что величина 'лямбда'[м][а][к] в БР определяется теми аминок-тами, к-рые, согласно модели, погружены в мембрану и взаимодействуют с хромофором. Замены Асп-85 Асн, Асп-96 Асн, Асп-212 Глу вызывали полное прекращение работы Н+-помпы. Авт. заключили, что Асп-85 и Асп-96, находящиеся в спирали С, непосредственно участвуют в транслокации Н+. Асп-212 может также участвовать в этом процессе или же регулировать состояние протонированности-депротонированности Шиффова основания. Транслокация Н+ осуществляется путем изменения проводимости, в к-рую вовлекаются боковые цепи нек-рых аминок-т. При замене Тир-185 Фен установили, что Тир-185 два раза меняет свою протонированность на стадиях БР К и L М. Т. н. проекционная модель БР демонстрирует пространственные взаимоотношения между аминок-тами, к-рые взаимодействуют с хромофором и участвуют в транслокации Н+. Возможными стартовыми точками для транслокации Н+ являются Асп-96 или Шиффово основание, к-рое имеет тесный контакт с водной фазой (действие на свету NaBH[4] или NH[2]OH). С помощью 1,5-диметил-3-трифлуорометил диазиринофенил 11-цис-ретиналя, представляющего собой аналог хромофора с фотоактивируемой группой, установили, что 'бета'-иононовое кольцо ретиналя, располагающееся в спирали G, ориентировано по направлению спиралей С и Е. Введение природного или синтетического гена, кодирующего ЗР, в культуру клеток почки обезьяны или в овоциты Xenopus с последующим применением хроматографии по иммуносродству позволило выделить синтезированный ЗР, к-рый ничем не отличался от природного. После введения гена ЗР в эти гетерологичные кл. наблюдали в плазматич. мембране овоцитов светозависимый ионный ток, а в клетках почек светозависимое фосфорилирование опсина, к-рое осуществлялось эндогенной киназой 'бета'-адренорецептора. Использование синтетич. генов ЗР, к-рые в гетерологичных клетках кодируют опсин с замещенными на Сер остатками Цис показало, что для функциональной полноценности ЗР необходимы только Цис-110 и Цис-187. Эти 2 остатка образуют дисульфидную связь, необходимую для поддержания третичной структуры опсина.

ГРНТИ	34.39.19

ВИНИТИ 341.39.19.09.11
Рубрики: ФОТОРЕЦЕПЦИЯ
ЗРИТЕЛЬНАЯ ТРАНСДУКЦИЯ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЗРИТЕЛЬНЫЙ РОДОПСИН
ТРАНСДУЦИН
СТРУКТУРА
ФУНКЦИИ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 40

Доп.точки доступа:
Braiman, M.; Bubis, J.; Doi, T.; Chen, H.-B.; Flitsch, S.L.; Franke, R.R.; Gilles-Gonzales, M.A.; Graham, R.M.; Karnik, S.S.; Khorana, H.G.; Knox, B.E.; Krebs, M.P.; Marti, T.; Mogi, T.; Nakayama, T.; Oprian, D.D.; Puckett, K.L.; Sakmar, T.P.; Stern, L.J.; Subramaniam, S.; Tompson, D.A.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 89.09-04А3.159

2-dimensional protein crystals for bioelectronics [Text] / H. Sasabe [et al.] // Proc. 10 th Annu. Int. Conf., IEEE Eng. Med. and Biol. Soc., New Orleans, La, Nov. 4-7, 1988. - New York (N. Y.), 1988. - Pt 2/4. - P1003
Перевод заглавия: Двумерные белковые кристаллы для биоэлектроники
Аннотация: Методом Ленгмюра-Шефера получали монослои пурпурных мембран галобактерий H. halobium или глобулярного белка ферритина на прозрачных электропроводящих подложках. На пленки пурпурных мембран сверху напыляли алюминиевый электрод и в таких "сэндвичевых" структурах исследовали фотоэлектрические св-ва входящего в эти мембраны белка - бактериородопсина. Фотоэл. сигнал возникает на стадии формирования интермедиата М фотоцикла бактериородопсина. В монослоях ферритина на поверхности концентрированного р-ра сульфата аммония степень и характер агрегации белка зависит от величины поверхностного давления. Обсуждают перспективы применения двумерных кристаллов белков, сохраняющих биол. ф-ции, в молек. электронных устр-вах. Япония, RIKEN Inst., Frontier Res. Program 2-1, Hirosawa, Wako, Saitama 351-01.

ГРНТИ	34.53.19

ВИНИТИ 341.53.19
Рубрики: БИОНИКА
БИОЭЛЕКТРОНИКА
ДВУМЕРНЫЕ БЕЛКОВЫЕ КРИСТАЛЛЫ
ГАЛОБАКТЕРИИ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ЛЕНГМЮРА-ШЕФЕРА МЕТОД

Доп.точки доступа:
Sasabe, H.; Furuno, T.; Sato, A.; Ulmer, K.M.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 89.09-04М4.2

Jencks, W. P.
How does ATP make work? [Text] / W. P. Jencks // Protein Struct. and Protein Eng. - Berlin etc., 1988. - P1-5 . - ISBN 3-540-50394-3
Перевод заглавия: Как АТФ обеспечивает работу?
Аннотация: В миниобзоре рассмотрены возможные мех-мы сопряжения мышечного сокращения, активного транспорта и синтеза АТФ, обеспечивающих превращение хим. энергии АТФ в механич. или осмотич. работу и наоборот. На примере Ca{2}+-АТФазы, актомиозина и бактериородопсина проанализированы правила сопряжения. США, Brandeis Univ., Waltham, MA 02254. Библ. 13.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.17
Рубрики: АТФ
МЫШЕЧНОЕ СОКРАЩЕНИЕ
АКТИВНЫЙ ТРАНСПОРТ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
МЕХАНИЗМЫ СОПРЯЖЕНИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 13

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 91.11-04Б2.69

Haris, Parvez I.
Recent structural studies on biomembranes [Text] / Parvez I. Haris, Dennis Chapman // Plant Membr.-Struct., Assembly and Funct. - London, 1988. - P1-16 . - ISBN 0-904498-23-9
Перевод заглавия: Недавние структурные исследования биомембран
Аннотация: Обзор. Рассматриваются последние достижения в определении третичной структуры мембран и белково-мембранных комплексов. Кратко упоминаются исследования структуры фотосинтетических реакционных центров, работы по определению структуры бактериородопсина с разрешением 2,8 A, исследования методом ИК-спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR). Отдельно обсуждаются сигнальные пептиды, структура холестерина и бактериальных поринов. Библ. 85. Великобритания, Dep. of Protein and Mol. Biol., Royal free Hospital School of Med., Univ. of London, Rowlsand Hill Street, London NW3, 2PF.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.07.09
Рубрики: БАКТЕРИАЛЬНЫЕ МЕМБРАНЫ
БИОЛОГИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
СТРУКТУРНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПОРИНЫ
ОБЗОР
БИБЛ. 85

Доп.точки доступа:
Chapman, Dennis

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.06-04Б2.42

Каулен, А. Д.
Особенности фотосинтеза у галобактерий: светозависимая протонная помпабактериородопсин [Текст] / А. Д. Каулен // Архебактерии. - Пущино, 1988. - С. 104-110
Аннотация: Исследованы электрогенные фазы фотохимического цикла бактериородопсина и их природа. Использован метод прямой регистрации электрической активности мембранных ферментов (пурпурных мембран или протеолипосом с бактериородопсином), встроенных в искусственную липидную мембрану. Показана способность возбужденного лазерной вспышкой бактериородопсина генерировать большие по величине разности электрических потенциалов и исследована кинетика генерации потенциала. Установлено, что фотоэлектрический ответ бактериородопсина состоит из 3 основных электрогенных фаз. В результате сравнительного анализа кинетики электрического ответа, быстрых изменений рН в суспензии пурпурных мембран и фотохимических превращений бактериородопсина выявлены основные стадии трансмембранного переноса Н+, установлена локализация хромофорной группы в бактериородопсине и детализирован процесс его репротонирования. Кроме того, удалось связать стадию поглощения Н+ молекулой бактериородопсина из внешней среды с конформационными превращениями хромофорной группы. Библ. 23. СССР, МГУ, Межфакультетская проблема НИЛ им. А. Н. Белозерского, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОХИМИЧЕСКИЙ ЦИКЛ
ЭЛЕКТРОГЕННЫЕ ФАЗЫ
ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
ФОТОСИНТЕЗ
ГАЛОБАКТЕРИИ
АРХЕБАКТЕРИИ

10.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.69

Использование солнечной энергии при культивировании галобактерий [Текст] / В. Ф. Полетаева [и др.] // Изв. АНТССР. Сер. биол. н. - 1988. - N 6. - С. 51-54 . - ISSN 0321-1746

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
МАССОВОЕ КУЛЬТИВИРОВАНИЕ
СОЛНЕЧНАЯ ЭНЕРГИЯ
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПОЛУЧЕНИЕ
АРХЕБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Полетаева, В.Ф.; Корпеева, А.К.; Бояров, А.; Бабаев, С.

11.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.05-04Б2.178

Tritium thermal activation study of bacteriorhodopsin topography [Text] / Victor I. Tsetlin [et al.] // Eur. J. Biochem. - 1988. - Vol. 178, N 1. - P123-129 . - ISSN 0014-2956
Перевод заглавия: Изучение топографии бактериородопсина [с помощью] термически активированного трития
Аннотация: Атомы трития (Т), образующиеся при термической диссоциации газообразного Т, способны замещать протоны в орг. соединениях, но проникают в толщу в-ва только на 0,3-0,5 нм. Воздействовали атомарным Т на мембраны и обезжиренные фрагменты бактериородопсина пурпурных бактерий. Включение Т в аминокислоты определяли после деградации пептидов по Эрдману. Судя по интенсивности включения Т, фрагменту бактериородопсина (по порядковым номерам аминокислот) 14-31, 45-63, 81-89, 171-179, 210-225 локализованы внутри мембраны, тогда как фрагменты 4-12, 32-44, 64-65, 73-80, 156-170 располагаются на поверхности мембраны или близко к ней. Установлено, что связывающие трансмембранные фрагменты бактериородопсина пептиды не полностью экспонированы во внешнюю среду. Библ. 26. СССР, ИБХ АН СССР, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: ФОТОСИНТЕТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ТОПОГРАФИЯ
ВОЗДЕЙСТВИЕ ТРИТИЕМ
ПЕПТИДЫ
ПУРПУРНЫЕ БАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Tsetlin, Victor I.; Alyonycheva, Tatyana N.; Shemyakin, Vladimir V.; Neiman, Lev A.; Ivanov, Vadim T.

12.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.41

Kruk, Jerzy.
Procesy transformacji energii swietlnej u Halobacterium halobium [Text] / Jerzy Kruk // Zesz. nauk. UJ Pr. biol. mol. - 1988. - Vol. 17. - С. 107-116 . - ISSN 0137-2351
Перевод заглавия: Трансформация энергии света у Halobacterium halobium
Аннотация: Мембраны H. halobium содержат три фотохимически активных ретинальсодержащих пигмента: бактериородопсин (I), галородопсин и S-родопсин (родопсин с медленным фотоциклом). I - единственный компонент пурпурной мембраны, играет роль протонного насоса, к-рый функционирует за счет энергии света и генерирует на клеточной мембране электрохимический потенциал, используемый для синтеза АТФ. В процессе фотоцикла I, протекающего после поглощения света, протоны транспортируются через мембрану. Описана структура I и представлены две молекулярные модели р-ций переноса протонов. Вторым светозависимым электрогенным ионным насосом у H. halobium является галородопсин, к-рый, вероятно, осуществляет транспорт в клетку Cl Спектры поглощения и кинетики фотоциклов у галородопсина и I сходны. Св-ва s-родопсина позволяют предположить, что он играет роль фоторецептора фототаксиса. Фотоцикл s-родопсина длится несколько секунд. Библ. 39. ПНР, Inst. Biologii Molekularnej, 31-120 Krakow.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ГАЛОРОДОПСИН
РОДОПСИН*S-
ТРАНСФОРМАЦИЯ СВЕТОВОЙ ЭНЕРГИИ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

13.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.27

Синещеков, В. А.
Сравнительные флуоресцентные исследования бактериородопсина, фикобилинов и родственных пигментов - родопсина и фитохрома [Текст] / В. А. Синещеков // Фототроф. микроорганизмы. - Пущино, 1988. - С. 82-94
Аннотация: Обзор. Определена важность исследования начальных стадий трансформации энергии квантов как общей основы фотобиологических явлений. Проведен сравнительный анализ экспериментальных данных по флуоресцентной спектроскопии возбужденных состояний пигментов: бактериородопсина галобактерий, зрительного родопсина, фитохрома и фикобилиновых пигментов цианобактерий. Наблюдается принципиальная общность св-в их возбужденных состояний, несмотря на колич. различия. Отмечена обратная корреляция между выходом флуоресценции и фотоактивностью пигментов. Сделаны общие выводы относительно некоторых др. св-в возбужденных состояний этих белков. Обобщены гипотезы относительно схемы фотореакции с участием синглетных возбужденных состояний (в основном рассмотрена изомеризационная модель). Библ. 54. СССР, МГУ, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ПИГМЕНТЫ
ФИКОБИЛИНОВЫЕ ПИГМЕНТЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФИТОХРОМЫ
ФЛУОРЕСЦЕНЦИЯ
ФОТОРЕАКЦИОННЫЙ ЦЕНТР
ФОТОРЕАКЦИЯ
ОБЗОРЫ
БИБЛ. 54
ГАЛОБАКТЕРИИ
ЦИАНОБАКТЕРИИ
ФЛУОРЕСЦЕНТНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ

14.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI38) 89.12-04А3.18

Чернавская, Н. М.
Возникновение новой информации в эволюции [Текст] / Н. М. Чернавская, Д. С. Чернавский, М. О. Птицын // Моделир. функционир. развивающихся систем с изменяющейся структурой. - Киев, 1989. - С. 94-99
Аннотация: Обсуждается проблема образования новых белков в эволюции и оценивается количество ценной информации в бактериородопсине. Исследуется возможность возникновения новой информации с использованием уже имеющейся старой путем слияния генов, удвоения генов, встраивания генов. Библ. 7.

ГРНТИ	34.55.15

ВИНИТИ 341.55.15.09
Рубрики: БЕЛКИ
ЭВОЛЮЦИЯ
НОВАЯ ИНФОРМАЦИЯ
БАКТЕРИОРОДОПСИН

Доп.точки доступа:
Чернавский, Д.С.; Птицын, М.О.

15.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.01-04Б2.164

Участие карбоксильной группы Asp-96 во входном протонном пути бактериородопсина [Текст] / Л. А. Драчев [и др.] // Биохимия. - 1989. - Т. 54, N 9. - С. 1467-1477 . - ISSN 0320-9725
Аннотация: Исследован фотоцикл и электрогенез обычного и мутантных бактериородопсинов, у к-рых посредством направленного мутагенезе Asp-96 заменен на Asn или на Glu. Показано, что скорость распада интермедиата М в случае мутантного пигмента Asp-96 Glu несколько меньше, чем у исходного бактериородопсина. У этого мутантного белка, как и у бактериородопсина, скорость распада интермедиата М и миллисекундная фаза генерации электрического потенциала практически не зависят от рН (4'='4 во входном протонном пути нет. СССР, Лаб. молек. биологии и биоорганической химии, МГУ, Москва.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.19
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ФОТОЦИКЛ
ЭЛЕКТРОГЕНЕЗ
ТРАНСПОРТ ПРОТОНОВ
КАРБОКСИЛЬНАЯ ГРУППА ASP-96
ЦИТОПЛАЗМАТИЧЕСКИЕ МЕМБРАНЫ
ХРОМОФОРЫ
АРХЕБАКТЕРИИ
ГАЛОБАКТЕРИИ

Доп.точки доступа:
Драчев, Л.А.; Каулен, А.Д.; Корана, Х.Г.; Моги, Т.; Отто, Х.; Скулачев, В.П.; Хейн, М.П.; Хольц, М.

16.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI26) 90.02-04М4.10

Westerhoff, Hans V.
Control, regulation and thermodynamics of free-energy transduction [Text] / Hans V. Westerhoff // Biochimie. - 1989. - Vol. 71, N 8. - P877-886 . - ISSN 0300-9004
Перевод заглавия: Контроль, регуляция и термодинамика переноса свободной энергии
Аннотация: На примере 2 систем, взаимопревращающих 2 формы свободной энергии - бактериородопсина и окислительного фосфорилирования демонстрируется эффективность предложенного автором теории метаболич. контроля. Обсуждается возможность измерения распределения контроля потоков, конц-ий и потенциалов среди различных ферментов в этих системах, и каким образом эти распределения могут быть поняты в терминах ферментативных св-в. США, Lab. of Cell Biology, National Heart, Lung, and Blood Inst., Nat Inst. of Health.

ГРНТИ	34.39.41

ВИНИТИ 341.39.41.07.17
Рубрики: ОБМЕН ВЕЩЕСТВ
ТЕОРИЯ МЕТАБОЛИЧЕСКОГО КОНТРОЛЯ
СВОБОДНАЯ ЭНЕРГИЯ
ЛИПОСОМЫ
МИТОХОНДРИИ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

17.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.69

Kouyama, Tsutomu.
Turnover rate of the proton pumping cycle of bacteriorhodopsin: pH and light-intensity dependences [Text] / Tsutomu Kouyama, Akemi Nasuda-Kouyama // Biochemystry. - 1989. - Vol. 28, N 14. - P5963-5970 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Скорость оборота цикла переноса протонов в бактериородопсине: зависимость от pH и интенсивности света
Аннотация: Исследовали фотореакции и протондвижущую активность бактериородопсина в мембранных везикулах из Halobacterium halobium, предварительно обработанных к-той для снижения мембранной проводимости по протону. При использовании низкой интенсивности света, не ведущей к образованию долгоживущих фотопродуктов, начальная скорость выброса протонов была постоянной в диапазоне pH от 3,5 до 9,0. При более высоких значениях pH наблюдалось подавление терморелаксации интермедиата N[5][6][0], к-рое сопровождалось понижением скорости переноса протонов. При высокой интенсивности света скорость переноса протонов была выше, чем предсказывалось однофотонным механизмом (bR[5][7][0] M[4][1][2] N[5][6][0] O[6][4][0] bR[5][7][0]), но хорошо объяснялась ранее предложенным авт. двухфотонным механизмом (bR[5][7][0] M[4][1][2] N[5][6][0] О[6][4][0]bR[5][7][0]), но хорошо объяснялась ранее предложенным авт. двухфотонным механизмом (bR[5][7][0]M[4][1][2] N[5][6][0]M bR[5][7][0]). Поглощение света интермедиатом N[5][6][0] не ингибировало собственно транспорт протона через мембрану, а только ускоряло завершение протонного цикла. На сильном свету в мембранных везикулах, находящихся при нейтральном или слабокислом pH, накапливался фотоинтермедиат М, что, по мнению авт., свидетельствовало о преобладании двухфотонного цикла при физиологических значениях pH. Предполагается, что как однофотонный, так и двухфотонный механизм релаксации N[5][6][0] сопровождаются захватом протона с цитоплазматической стороны. Библ. 40. Япония, The Inst. of Physical and Chem. Res., Hirosawa 2-1, Wako, Saitama 351-01.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)
МЕМБРАННЫЕ ВЕЗИКУЛЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПРОТОННЫЙ ПЕРЕНОС
ФОТОРЕАКЦИИ
СВЕТ
PH
ВЛИЯНИЕ
ПРОТОНДВИЖУЩАЯ СИЛА

Доп.точки доступа:
Nasuda-Kouyama, Akemi

18.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 90.02-04Б2.50

Huang, Jung Y.
Determination of the absolute orientation of the retinylidene chromophore in purple membrane by a second-harmonic interference technique [Text] / Jung Y. Huang, Aaron Lewis // Biophys. J. - 1989. - Vol. 55, N 5. - P835-842 . - ISSN 0006-3495
Перевод заглавия: Определение истинной ориентации ретинилиденового хромофора пурпурных мембран методом интерференции вторых гармоник
Аннотация: Первичной стадией светозависимого транспорта протонов бактериородопсином является поглощение света ретинилиденовым хромофором, ковалентно присоединенным к белку посредством шиффова основания. Авт. применили метод оптической генерации второй гармоники для определения истинной ориентации ретинального хромофора в молекуле бактериородопсина. Источником второй гармоники служили крестообразная кварцевая пластина и тонкая пленка пурпурных мембран, либо пленка с ковалентно пришитым к стеклу ретиналем, освещаемые основным пучком ИК неодимового лазера. Показано, что 'бета'-ионовое кольцо ретиналя в бактериородопсине направлено к наружной поверхности пурпурной мембраны под углом 25'ГРАДУС' относительно плоскости мембраны. Обсуждаются возможности применения данного метода для определения положения хромофорных групп в различных белках. Библ. 28. США, Dep. of Appl. Physics, Cornell Univ., Ithaca, NY 14853.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.07
Рубрики: ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
РЕТИНАЛЬ
ОРИЕНТАЦИЯ
ОПРЕДЕЛЕНИЕ
ЛАЗЕРНАЯ СПЕКТРОСКОПИЯ
ВТОРЫЕ ГАРМОНИКИ
ИНТЕРФЕРЕНЦИЯ
ХРОМОФОРЫ БЕЛКОВ

Доп.точки доступа:
Lewis, Aaron

19.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.08-04Б2.248

Topography of surface-exposed amino acids in the membrane protein bacteriorhodopsin determined by proteolysis and micro-sequencing [Text] / S. Fimmel [et al.] // Biochim. et biophys. acta. Biomembranes. - 1989. - Vol. 978, N 2. - P231-240 . - ISSN 0005-2736
Перевод заглавия: Определение посредством протеолиза и микросеквенирования топографии и поверхностных аминокислот в мембранном белке - бактериородопсине
Аннотация: Изучена топография расположенных на поверхности мембран аминокислот в мембранном белке, светозависимой протонной помпе - бактериородопсине (Бр) из Halobacterium halobium. Ограниченным протеолизом пурпурных мембран папаином или протеиназой К вырезаны домены, подвергнуты электрофорезу в ПААГ с ДСН и электроблотингу на мембранах PVDF "Immobilon", а затем секвенированы в аминокислотном анализаторе модели 120 РТН. Сайты расщепления папаином гли-65, гли-72, гли-231, предварительно рассчитанные только исходя из кажущихся мол. масс фрагментов перевара, можно подтвердить N-концевым микросеквенированием. Протеиназа К расщепляет по глн-3, фен-71, гли-72, тир-131, тир-133 и сер-226 - в районах, ранее предполагаемых расположенными на поверхности мембраны. Идентифицированы сайты расщепления протеиназой К трп-121 и лей-127, являющиеся сайтами, принадлежащими 'альфа'-спиральному трансмембранному сегменту D. Т. обр., получены новые сведения относительно складчатости Бр в мембране (особенно важный факт, что гли-122 и тир-133 выдаются в водное окружение). Приведена схема складчатого расположения Бр в мембране. Примененные в работе методы могут быть успешно применены для изучения мембранных белков. Библ. 46. ФРГ, Biophys. Group, Dep. of Physics, Freie Univ. Berlin.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.17.07
Рубрики: БАКТЕРИОРОДОПСИН
ПОВЕРХНОСТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ
ТОПОГРАФИЯ
ПРОТЕЛИЗ
МИКРОСЕКВЕНИРОВАНИЕ
СТРУКТУРНАЯ МОДЕЛЬ
МЕМБРАННЫЕ БЕЛКИ
ЭЛЕКТРОФОРЕЗ В ПААГ
БЛОТ-ГИБРИДИЗАЦИЯ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Fimmel, S.; Choli, T.; Dencher, N.A.; Buldt, G.; Wittmann-Liebold, B.

20.

РЖ ВИНИТИ 34 (BI12) 89.07-04Б2.42

Retinal isomer ratio in dark-adapted purple membrane and bacteriorhodopsin monomers [Text] / P. Scherrer [et al.] // Biochemistry. - 1989. - Vol. 28, N 2. - P829-834 . - ISSN 0006-2960
Перевод заглавия: Соотношение изомеров ретиналя в адаптированной к темноте пурпурной мембране и мономеры бактериородопсина
Аннотация: На основании данных, полученных методом спектроскопии и хр-фии экстрактов, содержащих ретиналь, сделано заключение, что адаптированная к темноте пурпурная мембрана (АТПМ) из Halobacterium halobium содержит только полностью транс-ретиналь (ТР). Разработан улучшенный метод экстракции, позволяющий извлечь за 4 мин до 70% ретиналя. В экстрактах из АТПМ при комнатной т-ре найдено 66-67% 13-цис-ретиналя и 33-34% ТР, в адаптированных к свету образцах более 98,5% ТР. Спектр поглощения при реконструкции бактериоопсина с 13-цис-ретиналем при 2'ГРАДУС' С имеет максимум 554 нм и хорошо согласуется со спектром 13-цис-компонента, производным из спектров адаптированного к темноте и адаптированного к свету бактериородопсина. 13-цис-изомера в 2 раза больше, чем ТР в АТПМ. Отношение 2:1 почти постоянно от 0'ГРАДУС' С до 38'ГРАДУС' С, но начинает заметно снижаться при т-ре выше 40'ГРАДУС' С, и более быстро при 70'ГРАДУС' С, достигая 0,75 при 90'ГРАДУС' С. Температурная зависимость (Вант-Гоффа) соотношения изомеров обнаруживает линейность выше 40'ГРАДУС' С, что указывает на более сложную систему, чем простое равновесие 13-цис/ТР. Расширение, уменьшение и сдвиг в голубую область видимой полосы поглощения с увеличением т-ры авт. объясняют появлением 1-3 новых хромофоров, содержащих главным образом или исключительно ТР. Отношение 2:1 изомеров и его малая зависимость от т-ры между 0'ГРАДУС' С и 40'ГРАДУС' С свидетельствует, что оно, возможно, определяется тримерной ассоциацией бактериородопсина в плоской белковой решетке пурпурной мембраны и что конформация с миним. свободной энергией в решетке является тримером, содержащим один ТР и два 13-цис-изомера. Однако, решетка остается интактной до 75'ГРАДУС' С, и тримеры бактериородопсина существуют при еще более высоких т-рах. Более того, мономерный бактериородопсин, растворимый в Тритоне X-100, обладает сходным отношением изомеров вблизи комнатной т-ры и немного более высоким содержанием 13-цис-изомера при низкой т-ре и также нелинейной, но более крутой температурной, зависимостью Винт-Гоффа. Утверждается, что решетка стабилизирует хромофор в конформации 13-цис, ограничивая ее изменения (напр., лимитируя миним. объем, занимаемый им). Библ. 48. США, Cardiovascular Research Institute, University of California, Box 0130.

ГРНТИ	34.27.17

ВИНИТИ 341.27.17.09.07.17
Рубрики: ПУРПУРНЫЕ МЕМБРАНЫ
АДАПТАЦИЯ К ТЕМНОТЕ
РЕТИНАЛЬ
ИЗОМЕРЫ
СООТНОШЕНИЕ
БАКТЕРИОРОДОПСИН
МОНОМЕРЫ
HALOBACTERIUM HALOBIUM (BACT.)

Доп.точки доступа:
Scherrer, P.; Mathew, M.K.; Sperling, W.; Stoeckenius, W.

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-120

"Электронные каталоги и базы данных библиотек СО РАН"

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)

rtvarBDview(" результаты поиска","20190607010228","4682442");

Вид поиска